Pomoc dla studentów i badaczy

Zadanie z odpowiedziami: chemia. EGE - 2018

Z podanej listy wybierz dwa stwierdzenia specyficzne dla fenyloalaniny.

1) ma wzór

2) odnosi się do amin aromatycznych

3) tworzy estry z alkoholami

4) nie reaguje z zasadami

5) nie oddziałuje z kwasem azotowym

Zapisz wybrane numery asercji w polu odpowiedzi.

Informacje o rozwiązaniu

Rozważ każdą opcję.

1. Ma formułę - tak naprawdę jest to formuła tego związku.

2. Odnosi się do amin aromatycznych - nie, to jest aminokwas.

3. Z alkoholami tworzy estry - tak, jak inne aminokwasy.

4. Nie reaguje z podstawami - nieprawda.

5. Nie oddziałuje z kwasem azotowym - nieprawda.

Prawidłowa odpowiedź to 13.
Prawidłowa odpowiedź: 13 | 31

http://vuz-24.ru/task/task-2115.php

Fenyloalanina ma wzór na aminy aromatyczne.

22 lutego Wiele bezpłatnych warsztatów online na EGE-2019! Połącz!

25 grudnia Kurs języka rosyjskiego Ludmiły Velikowej jest opublikowany na naszej stronie internetowej.

- Nauczyciel Dumbadze V. A.
ze szkoły 162 w dzielnicy Kirovsky w Petersburgu.

Nasza grupa VKontakte
Aplikacje mobilne:

Z podanej listy wybierz dwa stwierdzenia specyficzne dla fenyloalaniny.

1) ma wzór

2) odnosi się do amin aromatycznych

3) oddziałuje z alkoholami

4) nie reaguje z alkaliami

5) nie oddziałuje z kwasem azotowym

Zapisz wybrane numery asercji w polu odpowiedzi.

Substancja ta należy do klasy aminokwasów. Aminokwasy są organicznymi substancjami amfoterycznymi, więc reagują z kwasem i zasadą. Charakteryzują się reakcjami kwasów karboksylowych i amin. Ponieważ kwasy karboksylowe są w stanie reagować z alkoholem, z utworzeniem estrów, wejść w reakcję podstawienia wodoru w grupie karboksylowej na metalu podczas oddziaływania z metalami, tlenkami metali, zasadami, solami słabszych kwasów.

http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000

Fenyloalanina ma wzór na aminy aromatyczne.

„Wielki przodek” ważnych substancji

Fenyloalanina jest niezbędnym aromatycznym α-aminokwasem.

Fenyloalanina jest jednym z 20 głównych aminokwasów biorących udział w biochemicznych procesach tworzenia białek i jest kodowana przez specyficzny gen DNA.

Fenyloalanina - kwas 2-amino-3-fenylopropionowy lub α-amino-β-fenylopropionowy.

Fenyloalanina (Phen, Phe, F) jest niezbędnym aminokwasem, ponieważ tkanki zwierzęce nie mają zdolności syntezy pierścienia benzenowego. Wzór chemiczny C₉H₁₁NIE₂ (Od₆H₅CH₂CH (NH₂) COOH).

Fenyloalaninę po raz pierwszy wyizolowano z siewek łubinu E. Schulze i I. Barbieri w 1881 roku.

Fenyloalanina jest szeroko rozpowszechniona w naturze, występuje we wszystkich organizmach w składzie cząsteczek białka, w szczególności insuliny, białka jaja, hemoglobiny, fibryny.

Dzienne zapotrzebowanie na fenyloalaninę wynosi 2-4 gramy.

Właściwości fizyczne

Fenyloalanina jest bezbarwną substancją krystaliczną rozkładającą się podczas topnienia (283 0 C). Zwykle rozpuszczalny w wodzie, słabo rozpuszczalny w etanolu.

Metabolizm fenyloalaniny u ludzi

W organizmie fenyloalanina jest stosowana tylko w syntezie białek. Wszystkie niewykorzystane zapasy aminokwasów są przekształcane w tyrozynę. Konwersja fenyloalaniny do tyrozyny jest przede wszystkim konieczna

usunąć nadmiar fenyloalaniny, ponieważ jej wysokie stężenia są toksyczne dla komórek.

Tworzenie tyrozyny nie ma większego znaczenia, ponieważ praktycznie nie ma jej w komórkach. Tyrozyna jest całkowicie wymienialna przy wystarczającym spożyciu fenyloalaniny z pokarmem.

Fenyloalanina powstaje w organizmie w sposób ciągły podczas rozpadu białek pokarmowych i białek tkankowych. Zapotrzebowanie na fenyloalaninę wzrasta w przypadku braku tyrozyny aminokwasowej.

Biologiczna rola fenyloalaniny jest bardzo ważna dla ludzi.

Fenyloalanina jest surowcem do syntezy innego aminokwasu - tyrozyny, która z kolei jest prekursorem adrenaliny, noradrenaliny i dopaminy, a także pigmentu skóry melaniny.

Fenyloalanina powstaje w organizmie podczas rozkładu syntetycznego słodzika - aspartamu, który jest aktywnie stosowany w przemyśle spożywczym.

Fenyloalanina dostarcza mózgowi niezbędnej ilości substancji do procesów biochemicznych, które są wyzwalane w przypadku wzrostu obciążenia. Istnieje automatyczna stymulacja aktywności umysłowej, zwiększająca ludzką naukę.

Fenyloalanina jest związana z funkcją tarczycy i nadnerczy, bierze udział w tworzeniu tyroksyny - głównego hormonu tarczycy. Hormon ten reguluje tempo przemiany materii, na przykład przyspiesza „spalanie” obfitych składników odżywczych. Fenyloalanina normalizuje tarczycę.

Fenyloalanina odgrywa znaczącą rolę w syntezie białek, takich jak insulina, papaina i melanina, a także promuje wydalanie produktów przemiany materii przez nerki i wątrobę.

Pomaga poprawić funkcje wydzielnicze trzustki i wątroby.

Fenyloalanina bierze udział w syntezie substancji, których działanie jest podobne do adrenaliny.

Fenyloalanina jest częścią białek, pełni funkcję budulca białek i jest ważną „cegłą” w „budowie” ciała.

Fenyloalanina jest częścią białek organizmu, które tworzą mięśnie, ścięgna, więzadła i inne narządy. Ponadto jest częścią spalaczy tłuszczu.

Jest to ważne dla tych, którzy chcą uzyskać masę mięśniową. Przede wszystkim dotyczy kulturystów. Przy braku fenyloalaniny niemożliwe jest osiągnięcie dobrych wyników w kulturystyce.

Dlatego wiele suplementów diety w żywieniu sportowców, stworzonych w celu zwiększenia intensywności i maksymalizacji odzysku energii, zawiera fenyloalaninę.

W organizmie fenyloalaninę można przekształcić w inny aminokwas, tyrozynę, z której syntetyzowane są dwa główne neuroprzekaźniki: dopamina i noradrenalina, które są bezpośrednio zaangażowane w przekazywanie impulsów nerwowych.

Dlatego ten aminokwas wpływa na nastrój, zmniejsza ból, poprawia pamięć i zdolność uczenia się, zwiększa pożądanie seksualne.

Fenyloalanina stymuluje produkcję melaniny, dlatego bierze udział w regulacji koloru skóry.

Zakłócenie normalnego szlaku konwersji fenyloalaniny prowadzi do rozwoju choroby fenyloketonurii.

Źródła naturalne

Naturalne źródła fenyloalaniny to mięso (wieprzowina, jagnięcina i wołowina), kurczak i jajka, kawior, ryby i owoce morza, orzechy, migdały, orzeszki ziemne, nasiona soi i inne rośliny strączkowe, sery twarde, ser, twaróg, mleko i produkty mleczne, który jest zawarty w dużych ilościach.

Wchłanianie fenyloalaniny zwiększa witaminę C, B₆, żelazo, miedź i niacyna (kwas nikotynowy, witamina B₃, witamina pp).

Choroby związane z upośledzonym metabolizmem fenyloalaniny

Przygnębiony

Fenyloalanina jest najważniejszym „materiałem budulcowym” dla neuroprzekaźników, przyczyniając się do wigoru, dobrego nastroju, pozytywnego postrzegania świata, a nawet ulgi w bólu, depresji, apatii, letargu.

Fenyloalanina jest podstawą syntezy endorfin, które nazywane są „hormonami szczęścia”.

Te hormony i neuroprzekaźniki powodują pozytywną aktywację psychiki, jasność i ostrość myślenia, wysoki humor, optymistyczne spojrzenie na świat i własną osobowość. Osoba doświadcza uczucia radości, dobrego samopoczucia i spokoju.

Ponadto endorfiny łagodzą chroniczne i ostre bóle, przyspieszają powrót do zdrowia po różnych chorobach.

Fenyloalanina jest jedyną substancją, z której można syntetyzować fenyloetyloaminę, która jest zawarta w czekoladzie i ma lekki efekt stymulujący, a jednocześnie działa uspokajająco na psychikę.

Dzienne spożycie fenyloalaniny w połączeniu z witaminą B.₆ doprowadziło do szybkiej poprawy.

Chroniczny ból

Fenyloalanina ma działanie przeciwbólowe na zapalenie stawów, ból pleców i bolesne miesiączki.

Fenyloalanina zmniejsza stan zapalny i jest w stanie zwiększyć działanie leków przeciwbólowych.

Bielactwo

Fenyloalanina może pomóc przywrócić pigmentację skóry i zmniejszyć przebarwienia bielactwa. W tej chorobie fenyloalanina jest prawie tak samo skuteczna jak tyrozyna.

Dobrze sprawdzone kremy z fenyloalaniną, ale aby osiągnąć najlepszy wynik, należy stosować fenylalalinę w połączeniu z miedzią, organizm musi wytwarzać melaninę - naturalny pigment skóry.

Choroby neurologiczne

Fenyloalanina znacznie zmniejsza manifestację wielu objawów choroby Parkinsona (w szczególności depresji, zaburzeń mowy, trudności w chodzeniu i sztywnych kończynach).

Uzależnienie od kofeiny

Fenyloalanina jest dobrym substytutem kofeiny i pomaga w końcu się obudzić i stać się bardziej wesoła.

Fenyloketonuria

Jest to częsta dziedziczna choroba związana z naruszeniem metabolizmu białek w organizmie człowieka.

Jedną z najpoważniejszych konsekwencji fenyloketonurii jest uszkodzenie mózgu i towarzyszące upośledzenie umysłowe i fizyczne u dzieci. Gdy choroba jest zaburzona, procesy metaboliczne są szczególnie ważne dla rozwijającego się mózgu dziecka.

Częstymi zaburzeniami w dziedzicznych zaburzeniach metabolizmu aminokwasów są wydalanie aminokwasów w kwasicy moczu i tkanek.

Dzieci z fenyloketonurią często rodzą się ze zdrowych rodziców, którzy są nosicielami zmienionego (zmutowanego) genu.

Dzięki wczesnemu wykryciu choroby i odpowiedniej diecie dziecko z fenyloketonurią może dorastać idealnie zdrowo.

Fenyloalanina jest szkodliwa w fenyloketonurii.

Obszary zastosowań

W przeciwieństwie do sztucznych środków pobudzających (kawa, alkohol), które wyczerpują energię iw konsekwencji prowadzą człowieka do stanu pustki i irytacji, ten aminokwas może skutecznie poradzić sobie z podrażnieniem i niepokojem.

Fenyloalanina pomaga osobie złagodzić stres bez używania alkoholu, dzięki czemu osoba jest mniej zależna od alkoholu i narkotyków.

Fenyloalanina przyczynia się do regulacji naturalnego koloru skóry przez tworzenie pigmentu melaninowego. Jest niezbędny dla bielactwa, gdy następuje częściowa utrata pigmentacji skóry. Fenyloalanina pomaga przywrócić kolor skóry w miejscu bladych plam.

Fenyloalanina jest przydatna w chorobie Parkinsona (zmniejsza nasilenie objawów - depresję, zaburzenia mowy, sztywność kończyn).

Produkty zawierające fenyloalaninę

L-fenyloalanina

Jest on stosowany w chorobach tarczycy, zespole przewlekłego zmęczenia, depresji, zaburzeniach uwagi i / lub nadpobudliwości, alkoholizmie, otyłości, zapaleniu stawów, zespole napięcia przedmiesiączkowego, migrenie, przewlekłym i ostrym bólu (w tym nowotworowym), uzależnieniu (od kofeiny, alkoholu, narkotyk), bielactwo nabyte, choroba Parkinsona.

Poprawia zdolności intelektualne, hamuje apetyt, przywraca pigmentację skóry.

Witamina B jest niezbędna dla metabolizmu fenyloalaniny, stymulując jej działanie.₆, witamina C, miedź, żelazo i niacyna.

DL-fenyloalanina

Działa jak naturalny środek przeciwbólowy w przypadku niektórych urazów kręgosłupa szyjnego (od wstrząsu mózgu w wypadku), choroby zwyrodnieniowej stawów, reumatoidalnego zapalenia stawów, bólu krzyża, migreny, skurczów mięśni rąk i nóg, bólu po zabiegu, nerwobólu.

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.html

Kwas fenyloalaninowy

Fenyloalanina jest niezbędnym alfa-aminokwasem, który bierze udział w produkcji insuliny, dopaminy i melaniny. Zawarte w składzie białek. Korzystny wpływ na stan fizyczny i psychiczny. Poprawia funkcjonowanie tarczycy i układu nerwowego. Poniższa tabela krótko opisuje, czym jest fenyloalanina i jakie funkcje pełni.

Fenyloalanina (ang. Phenylalanine)

Kiełki łubinu, albumina surowicy (7,8%), gamma globulina (4,6%), albumina jaja kurzego (7,7%)

WHO g / 100 g białka

Dane od różnych autorów

2-4 g / dzień; 1,1 g / dzień; 14 mg / kg

RF (2004) g / dzień odpowiednio max

Wpływ na ciało, główną funkcję

Bierze udział w tworzeniu dopaminy, adrenaliny i noradrenaliny. Wzmacnia pamięć, poprawia sen, zwalcza chroniczne zmęczenie, zapobiega nadmiernemu odkładaniu się tłuszczu, przywraca jasność myślenia i wigoru. Zapewnia produkcję tyrozyny

* - razem z tyrozyną

Co to jest fenyloalanina?

Fenyloalanina (kwas α-amino-β-fenylopropionowy) jest niezbędnym aminokwasem aromatycznym. Substancja nie może być syntetyzowana niezależnie w organizmie i idzie tam z pokarmem. Wygląd przypomina bezbarwny krystaliczny proszek. Wzór fenyloalaniny - C9H11NO2.

Wzór strukturalny fenyloalaniny (zdjęcie: wikipedia.org)

Charakterystyka i właściwości. Substancja występuje w postaci L-, D-fenyloalaniny i w postaci racematu (DL-fenyloalanina). Forma L odnosi się do aminokwasów proteinogennych i jest obecna w składzie białkowym wszystkich żywych organizmów.

Właściwości chemiczne fenyloalaniny:

• jest dobrze rozpuszczony w wodzie, jest zły - w etanolu;
• gdy topi się rozkłada;
• w procesie ogrzewania jest dekarboksylowany.

Do pełnego wchłaniania kwasu w organizmie wymagana jest obecność żelaza, miedzi, witamin C, B3 i B6.

Rola w ciele. Aminokwas łagodzi depresję, lęk, stres, zaburzenia psycho-emocjonalne. Zwalcza przewlekłe zmęczenie. Bierze udział w produkcji tyrozyny. Wpływa na tworzenie neuroprzekaźników (dopaminy, adrenaliny, noradrenaliny), które zapewniają prawidłowe funkcjonowanie układu nerwowego.

Wpływ substancji na organizm:

• zaangażowany w syntezę białek;
• wzmacnia pamięć;
• promuje produkcję melatoniny, która jest niezbędna do prawidłowych cykli snu;
• reguluje metabolizm;
• zapobiega nadmiernemu gromadzeniu się tkanki tłuszczowej;
• zmniejsza wrażliwość na ból;
• poprawia nastrój;
• reguluje naturalny kolor skóry;
• korzystny wpływ na pracę nadnerczy i tarczycy.

Ciekawe Fenyloalanina jest surowcem do produkcji fenyloetyloaminy. Ta substancja jest odpowiedzialna za uczucie miłości

Korzyści i szkody. Aminokwas normalizuje układ nerwowy, wątrobę, tarczycę i nerki. Bierze udział w syntezie pigmentu skóry melaniny, który wpływa na kolor skóry, oczu, włosów, brwi i rzęs. Wpływa na produkcję insuliny.

Fenyloalanina poprawia nastrój i zwalcza depresję (zdjęcie: iherb.com)

Substancja pomaga pozbyć się depresji, choroby afektywnej dwubiegunowej, lęku, problemów ze snem, przewlekłego zmęczenia. Korzyści i szkody fenyloalaniny zależą od stanu zdrowia. W niektórych przypadkach może niekorzystnie wpływać na organizm. Niebezpieczeństwo to przedawkowanie. Jedzenie więcej niż 5 gramów kwasu dziennie może poważnie uszkodzić układ nerwowy.

Szkoda fenyloalaniny objawia się zaburzeniami metabolizmu aminokwasów (choroba genetyczna zwana fenyloketonurią). W tym przypadku staje się trujący dla ciała.

Codzienne zapotrzebowanie organizmu na fenyloalaninę. Zalecana dawka aminokwasów zależy od wieku, stanu zdrowia, poziomu aktywności fizycznej. Średnio dzienna dawka substancji waha się od 100-500 mg do 1-2 g. Dokładną dawkę określa lekarz.

Biosynteza fenyloalaniny. Substancja jest syntetyzowana w naturze przez rośliny, grzyby i mikroorganizmy. Uformowany przez sposób shikimatnom. Źródłami fenyloalaniny są kiełki łubinu, albumina surowicy, gamma globulina, albumina jaja kurzego. W ludzkim ciele aminokwas nie może być syntetyzowany, musi być regularnie dostarczany z pokarmem.

Które produkty zawierają

Substancja jest obecna w serze, soi, orzechach, mięsie, nasionach, rybach, jajach, fasoli, jogurcie, mleku pełnym i innych produktach mlecznych. Można go również znaleźć w pełnych ziarnach, bananach, suszonych morelach, pietruszce, grzybach, soczewicy.

Gdzie jest fenyloalanina (na 100 g produktu, mg):

• soja (2066);
• twardy ser (1922);
• orzechy i nasiona (1733);
• mięso wołowe (1464);
• ptak (1294);
• chuda wieprzowina (1288);
• tuńczyk (1101);
• jaja (680);
• fasola (531);
• pełne ziarna (300).

Dodatkowe informacje! Fani Coca-Coli i sprite mogą być zainteresowani tym, co fenyloalanina jest w napojach gazowanych. Odpowiedź jest prosta - aminokwas jest zawarty w kompozycji syntetycznego słodzika aspartam (dodatek do żywności E951), który jest często dodawany do tych napojów, a także gum do żucia i soków

O nadwyżce i niedoborze

Przedawkowanie fenyloalaniny może powodować reakcje alergiczne, wysypki, świąd, obrzęk, nudności, zgagę, bóle głowy. Słabość, nerwowość, niepokój, trudności w oddychaniu, zaburzenia snu, zawroty głowy. Otrzymanie więcej niż 5 gramów substancji dziennie poważnie szkodzi układowi nerwowemu.

Brak fenyloalaniny, podobnie jak jej nadwyżka, jest szkodliwy dla zdrowia (fot. Neurolikar.com.ua)

• zaburzenia nerwowe;
• upośledzenie pamięci;
• zwiększony ból przewlekły;
• naruszenie gruczołów nadnerczy i tarczycy;
• drastyczna utrata masy ciała, spadek masy mięśniowej;
• Choroba Parkinsona;
• pogorszenie się włosów, skóry, paznokci;
• zaburzenia hormonalne.

Fenyloketonuria

Nieprawidłowość genetyczna, która objawia się zaburzeniem metabolicznym aminokwasów, nazywana jest fenyloketonurią. Choroba jest spowodowana mutacją w genie hydroksylazy fenyloalaninowej. W ciele dziecka nie ma wystarczającej ilości enzymu, który rozszczepia fenyloalaninę na tyrozynę. W rezultacie gromadzi się nadmierna ilość aminokwasów. Ma to poważny toksyczny wpływ na zdrowie.

Każde dziecko po urodzeniu jest badane na obecność tej patologii, wykonując badanie krwi. Wobec braku nowoczesnej diagnostyki noworodek ma opóźnienia w rozwoju psychicznym i fizycznym, co może prowadzić do wczesnej niepełnosprawności. Żywność wysokobiałkowa jest przeciwwskazana u dzieci z fenyloketonurią.

Fenyloalanina jako lek

Aminokwas produkowany jest przez różnych producentów w postaci suplementów diety. Może być w czystej postaci lub zawierać dodatkowe składniki (witaminy, minerały, ekstrakty roślinne itp.).

Skład i forma uwalniania. L-fenyloalanina jest wytwarzana w postaci kapsułek. Są zapakowane w biały i pomarańczowy plastikowy słoik z niebieską pokrywką. Każda kapsułka zawiera 500 mg L-fenyloalaniny.

Farmakodynamika i farmakokinetyka. Lek poprawia nastrój, eliminuje depresję, zmniejsza wrażliwość na ból, poprawia pamięć, pomaga radzić sobie z drażliwością i niepokojem. Normalizuje tarczycę, stymuluje aktywność umysłową, eliminuje uzależnienie od narkotyków i alkoholu.

Część L-fenyloalaniny w organizmie zamienia się w L-tyrozynę, która syntetyzuje dopaminę, epinefrynę, noradrenalinę i melaninę.

Cena w aptekach. Średni koszt leku wynosi 1300-1600 rubli. Cena zależy od liczby kapsułek i sieci dystrybucji aptek.

Koszt innych suplementów diety z aminokwasami, rubli:

• Life Extension DL Phenyalanine - 1400;
• True Focus from Now Foods - 1500;
• Neurodose od Vitamer - 1600.

Warunki przechowywania Lek musi być umieszczony w suchym, chłodnym miejscu, którego dzieci nie mogą znaleźć. Dopuszczalna temperatura - do 25 ° C. Okres ważności - 2 lata.

Wskazania

Przed użyciem narzędzia zaleca się skonsultowanie się z lekarzem, aby uniknąć negatywnych konsekwencji.

Fenyloalanina pomaga radzić sobie ze stresem i depresją (zdjęcie: alcostad.ru)

Lek jest stosowany w takich przypadkach:

• zmniejszona wydajność;
• depresja, zaburzenia psychiczne;
• przewlekły ból po operacji, z migreną, skurczami lub zapaleniem stawów;
• zwiększone zmęczenie;
• choroba tarczycy;
• Bielactwo (naruszenie pigmentacji skóry);
• zaburzenia mowy;
• uzależnienie od alkoholu i narkotyków.

Terapia depresyjna Aminokwas bierze udział w produkcji dopaminy, znanej jako „hormon szczęścia”. Dysfunkcja tej substancji w mózgu może powodować pewne formy depresji. Fenyloalanina wpływa na wytwarzanie wielu neuroprzekaźników, które poprawiają nastrój, zmniejszają lęk i niepokój, pomagają zwalczać depresję i depresję.

Przeciwwskazania

Leku nie należy stosować z indywidualną nietolerancją na jego składniki. Podczas ciąży i podczas karmienia piersią lek można przyjmować tylko na receptę. Konieczne jest ostrożne stosowanie aminokwasów w przewlekłej niewydolności serca, chorobie popromiennej, nadciśnieniu. Przeciwwskazania służą także jako fenyloketonuria.

Instrukcja

Lek jest przyjmowany 1-3 razy dziennie, 1 kapsułka pół godziny przed posiłkami. Zasady przyjmowania innych suplementów diety z aminokwasami mogą się różnić, są zapisane w instrukcji.

Efekty uboczne

W rzadkich przypadkach manifestacja nudności, dyskomfort w sercu, bóle głowy.

Interakcje z innymi substancjami

Fenyloalanina jest najbardziej skuteczna w połączeniu z witaminami C, B3, B6, żelazem i miedzią. Może dobrze oddziaływać z innymi aminokwasami, tłuszczami, wodą, enzymami trawiennymi.

Jednoczesne przyjmowanie substancji z lekami psychotropowymi może zwiększyć ciśnienie, spowodować zaparcia, zakłócić sen, wywołać dyskinezę i hipomanię. Aminokwas fenyloalanina jest w stanie zmniejszyć skuteczność środków obniżających ciśnienie, a także poprawić działanie środków uspokajających.

Gdzie kupić wysokiej jakości fenyloalaninę

Możesz kupić produkt w aptekach lub w wiarygodnych sklepach internetowych o dobrej reputacji, które od dawna działają na rynku farmaceutycznym i dostarczają certyfikat jakości produktu. Aby wybrać odpowiedni lek i miejsce zakupu, pomoże lekarz.

Recenzje L-fenyloalaniny

Większość opinii na temat przyjmowania aminokwasów o pozytywnym charakterze. Odnotowuje się skuteczność leku w walce z depresją, zmęczeniem, zaburzeniami snu i bólem przewlekłym. Komentarze użytkowników można oglądać na dużych targowiskach, takich jak iherb.

Analogi

W aptekach można znaleźć produkty o podobnym działaniu z L-fenyloalaniną. Przed użyciem skonsultuj się z lekarzem.

Bitredin pomaga w stresie psycho-emocjonalnym, upośledzeniu umysłowym i alkoholizmie (fot. Biotiki.org)

Jaki lek będzie służył jako analog:

Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem odpowiedzialnym za wiele ważnych procesów zachodzących w organizmie. Pomaga w walce z depresją, chorobą afektywną dwubiegunową, przewlekłym zmęczeniem i uzależnieniem od alkoholu i opiatów. Zapewnia równowagę emocjonalną, poprawia układ nerwowy, poprawia nastrój, zmniejsza apetyt na kawę i eliminuje nadmierny apetyt. Poniższy film opisuje bardziej szczegółowo, czym jest fenyloalanina i jak jest niebezpieczny.

http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/

Aminokwasy. Zadania przygotowujące do egzaminu.

Aminokwasy. Testuj przedmioty z wyborem dwóch opcji odpowiedzi.

Wybierz dwa stwierdzenia, które są prawdziwe dla alaniny.

1) rozpuszczalny w wodzie

2) jest aminą aromatyczną

3) wejść w reakcję polikondensacji

4) jest polimerem naturalnym

5) nie występuje w naturze

Odpowiedź: 13

Wybierz dwa stwierdzenia, które są prawdziwe dla glicyny.

1) nierozpuszczalny w wodzie

2) substancja krystaliczna

3) zawiera dwie grupy funkcyjne

4) jest pierwszorzędową aminą

5) ma ostry zapach

Odpowiedź: 23

Wybierz dwa stwierdzenia, które są prawdziwe dla alaniny.

1) tworzy estry

2) jest amfoterycznym związkiem organicznym

3) można uzyskać z benzenu w jednym etapie

4) kolory lakmusowy niebieski

5) jest płynny w normalnych warunkach.

Odpowiedź: 12

Wybierz dwa stwierdzenia ważne dla fenyloalaniny.

1) odnosi się do α-aminokwasów

2) nie reaguje z metanolem

3) nie tworzy soli

5) Roztwór fenyloalaniny jest wysoce alkaliczny.

Odpowiedź: 14

Wybierz dwa stwierdzenia, które nie są sprawiedliwe dla fenyloalaniny.

1) rozpuszczalny w wodzie

3) występuje w naturze

4) reaguje z kwasami

5) należy do klasy fenoli

Odpowiedź: 25

Wybierz dwie instrukcje, które nie są poprawne dla kwasu aminooctowego.

1) tworzy estry

2) jest amfoterycznym związkiem organicznym

3) reaguje z metanem

4) produkty interakcji z innymi substancjami mogą zawierać wiązanie peptydowe.

5) jest płynny w normalnych warunkach.

Odpowiedź: 35

Wybierz dwie instrukcje ważne dla alaniny i aniliny.

1) dobrze rozpuszczalny w wodzie

2) należą do klasy amin

3) reagować z kwasami

4) spalić z utworzeniem azotu

5) cząsteczki obejmują grupy nitrowe

Odpowiedź: 34

Wybierz dwa stwierdzenia, które są ważne zarówno dla glicyny, jak i metyloaminy.

1) reagować z wodą

2) należą do klasy aminokwasów

3) reagować z alkaliami

4) reagować z kwasem azotowym

5) zawiera grupy aminowe

Odpowiedź: 45

Wybierz dwie instrukcje, które są ważne zarówno dla glicyny, jak i alaniny.

1) są amfoterycznymi związkami organicznymi

2) tworzą estry

3) reagować z wodą

4) reagować z miedzią

5) są homologami dimetyloaminy

Odpowiedź: 12

Wybierz dwa stwierdzenia, które nie są ważne zarówno dla glicyny, jak i fenyloalaniny.

1) w normalnych warunkach ciał stałych

2) należą do α-aminokwasów

3) zdolne do tworzenia substancji z wiązaniami peptydowymi w reakcjach

4) wykazują tylko podstawowe właściwości.

5) może powstać podczas utleniania amin

Odpowiedź: 45

Wybierz dwie instrukcje, które nie są poprawne zarówno dla glicyny, jak i alaniny.

1) może uczestniczyć w reakcjach polikondensacji

2) reaguj srebrnym lustrem

3) dobrze rozpuszczalny w wodzie

4) tworzyć sole podczas interakcji z kwasami

5) ich roztwory wodne są kwaśne

Odpowiedź: 25

Z proponowanej listy reakcji wybierz dwa, do których może dostać się glicyna.

Odpowiedź: 14

Z proponowanej listy reakcji wybierz dwa, które mogą być fenyloalaniną.

Odpowiedź: 34

Z proponowanej listy reakcji wybierz dwa, które mogą być alaniną.

Odpowiedź: 25

Z dostarczonej listy wybierz dwie substancje homologiczne do glicyny.

Odpowiedź: 24

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, które są strukturalnymi izomerami alaniny.

1) ester metylowy aminooctanu

3) kwas 3-aminopropanowy

4) ester etylowy kwasu aminooctowego

5) kwas 2-aminobutanowy

Odpowiedź: 13

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, które są izomerami strukturalnymi kwasu α-aminobutanowego.

1) kwas α-aminomasłowy

2) Kwas α-amino-α-metylopropanowy

3) Kwas 2-amino-3-metylobutanowy

4) ester metylowy kwasu α-aminobutanowego

5) kwas 3-aminobutanowy

Odpowiedź: 25

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, z którymi kwas aminooctowy może reagować.

1) siarczan sodu

Odpowiedź: 45

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, z którymi alanina może reagować.

1) kwas siarkowy

2) chlorek sodu

5) siarczan glinu

Odpowiedź: 13

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, z którymi glicyna może reagować.

3) wodorotlenek potasu

Odpowiedź: 34

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, z którymi kwas α-aminopropanowy może reagować.

2) wodorotlenek baru

3) kwas azotowy

4) siarczan potasu

Odpowiedź: 23

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, z którymi fenyloalanina może reagować.

1) kwas solny

4) chlorek żelaza (III)

Odpowiedź: 15

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, które mogą reagować z dodatkiem roztworów kwasu.

1) kwas α-aminomasłowy

Odpowiedź: 12

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą wejść w reakcję estryfikacji.

Odpowiedź: 34

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować w reakcji hydrohalogenacji.

3) kwas etanowy

Odpowiedź: 15

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować w reakcji polikondensacji.

Odpowiedź: 24

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą wejść w reakcję estryfikacji.

Odpowiedź: 13

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które nie mogą wejść w reakcje polikondensacji.

1) kwas tereftalowy

4) kwas aminooctowy

Odpowiedź: 23

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować z HCl, tworząc sól.

5) Kwas 2-aminomasłowy

Odpowiedź: 35

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą wejść w reakcję estryfikacji między nimi.

Odpowiedź: 15

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować w reakcji polikondensacji.

Odpowiedź: 34

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować z HCl

Odpowiedź: 35

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować z wodorotlenkiem sodu:

Odpowiedź: 23

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować z wodorotlenkiem potasu:

Odpowiedź: 14

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, z którymi może reagować zarówno kwas 2-aminopropanowy, jak i etyloamina

2) wodorotlenek sodu

5) kwas solny

Odpowiedź: 45

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, z którymi może reagować zarówno glicyna, jak i etyloamina

3) siarczan miedzi (II)

4) kwas siarkowy

Odpowiedź: 14

Z proponowanej listy wybierz dwie substancje, z którymi mogą reagować zarówno alanina, jak i anilina

3) wodorotlenek sodu

Odpowiedź: 15

Z proponowanej listy wybierz dwie pary substancji, z których każda reaguje z kwasem aminooctowym.

Odpowiedź: 15

Z proponowanej listy substancji wybierz dwa takie, aby w reakcji z kwasem siarkowym tworzyły sól

2) kwas propanowy

3) kwas α-aminowalerianowy

Odpowiedź: 34

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, które mogą reagować w reakcji hydrolizy.

2) ester metylowy alaniny

4) metanolan sodu

Odpowiedź: 24

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, których roztwory wodne są alkaliczne.

2) ester metylowy alaniny

3) etanolan sodu

5) sól glicyny potasowej

Odpowiedź: 35

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, których roztwory wodne są alkaliczne:

1) ester izopropyloglicyny

3) fenolan sodu

4) kwas aminooctowy

5) sól sodowa alaniny

Odpowiedź: 35

Z proponowanej listy reakcji wybierz dwa, które można wykorzystać do syntezy glicyny:

Odpowiedź: 23

Z proponowanej listy reakcji wybierz dwa, które można wykorzystać do uzyskania alaniny.

Odpowiedź: 35

Z proponowanej listy substancji wybierz dwie takie, które w reakcji z wodnym roztworem wodorotlenku sodu nie tworzą soli jako produktu końcowego.

3) chlorowodorek glicyny

4) ester metylowy aminooctanu

Odpowiedź: 12

Z proponowanej listy związków wybierz dwie substancje, których roztwory wodne są alkaliczne.

Odpowiedź: 15

Przedstawiono następujący schemat przekształceń substancji:

glicyna X kwasu octowego

Określ, które z tych substancji są substancjami X i Y.

Odpowiedź: 34

Przedstawiono następujący schemat przekształceń substancji:

ester metylowy glicyny glicyna NH₂CH₂COONa

Określ, które z tych substancji są substancjami X i Y

Odpowiedź: 35

Przedstawiono następujący schemat przekształceń substancji:

Kwas aminooctowy kwasu chlorooctowego Y

Określ, które z tych substancji są substancjami X i Y

Odpowiedź: 42

Z proponowanej listy klas substancji wybierz dwa, z którymi oddziałuje alanina.

3) zasadowe tlenki

4) węglowodory aromatyczne

5) etery

Odpowiedź: 23

Z proponowanej listy klas substancji wybierz dwie takie, z którymi fenyloalanina nie oddziałuje.

5) etery

Odpowiedź: 35

Aminokwasy. Zadania zgodności

Ustal zgodność między nazwą substancji a klasą / grupą związków organicznych, do których należy ta substancja: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

3) amina aromatyczna

4) aromatyczny alkohol

5) amina alifatyczna

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 2132

Ustal zgodność między nazwą substancji a klasą / grupą związków organicznych, do których należy ta substancja: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

B) kwas karbolowy

3) amina pierwszorzędowa

6) aromatyczny alkohol

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź brzmi: 3425

Ustal zgodność między nazwą substancji a klasą / grupą związków organicznych, do których należy ta substancja: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

5) kwas karboksylowy

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 6542

Ustal zgodność między wzorami substancji a odczynnikiem, z którym można je rozróżnić: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez numer

A) propen i propyn

B) kwas mrówkowy i octowy

B) fenol i anilina

D) glicyna i anilina

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź brzmi: 1154

Ustal zgodność między wzorami substancji a odczynnikiem, z którym można je rozróżnić: dla każdej pozycji oznaczonej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

A) heksan i etanol

B) aceton i glicyna

B) metanol i alkohol tert-butylowy

D) alanina i gliceryna

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 3232

Ustal korespondencję między substancjami początkowymi a produktem, która powstaje w wyniku reakcji między nimi: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez numer

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 3314

Ustal korespondencję między substancjami początkowymi a produktem, która powstaje w wyniku reakcji między nimi: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez numer

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź brzmi: 2263

Ustal korespondencję pomiędzy substancjami początkowymi a produktem, który powstaje w wyniku reakcji między nimi: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź brzmi: 5634

Ustal korespondencję pomiędzy substancjami początkowymi a produktem, który powstaje w wyniku reakcji między nimi: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

A) propantriol-1,2,3 + kwas azotowy

B) metyloamina + kwas solny

B) glicyna + kwas siarkowy

D) kwas aminopropanowy + metanol

1) chlorek metyloamoniowy

2) siarczan wisterii

4) ester metylowy kwasu aminopropanowego

5) ester propylowy kwasu aminopropanowego

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 6124

Ustalić zgodność między materiałami wyjściowymi a możliwym (ymi) produktem (ami) organicznym tej reakcji: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

1) wodorosiarczyn kwasu β-aminopropanowego

2) siarczan kwasu β-aminopropanowego

3) 3-aminopropionian sodu

4) wodorosiarczan kwasu α-aminopropanowego

5) substancje nie wchodzą w interakcje

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź brzmi: 3235

Ustalić zależność między formułą substancji a kolorem wskaźnika oranżu metylowego w jego wodnym roztworze: dla każdej pozycji wskazanej literą wybierz odpowiednią pozycję wskazaną przez liczbę.

Zapisz wybrane liczby w tabeli pod odpowiednimi literami.

Odpowiedź: 3322

Należy wiedzieć:

Siergiej, spójrz na pytanie 8. Najwyraźniej nie powinna to być grupa nitrowa, ale grupa aminowa.

tak, naprawione, dzięki

Witam, w zadaniu 7 dotyczącym zgodności pojawiła się literówka we wzorze produktu reakcji (2 odpowiedzi). Substancja musi zostać utworzona:
CH3-CH (NH3) COOH Cl

Cześć W pytaniach 4 i 5 odpowiedzi są ze sobą sprzeczne (w jednym z pytań substancja jest nieprawidłowo rejestrowana)

Nie ma sprzeczności, ponownie przeczytaj pytania. Wszystko jest nagrywane tak, jak powinno. Zwróć uwagę na to, gdzie po prostu są „uczciwi” i gdzie „nie fair”.

Tak, rzeczywiście. Sam nieuważnie wyglądał, przepraszam.

Dodaj komentarz Anuluj odpowiedź

• Rozwiązanie zadań EGE z banku FIPI (29)
• Teoria przygotowania do egzaminu (57)
• Rozwiązanie rzeczywistych zadań egzaminu w formacie 2018 (44)
• Przydatne materiały referencyjne do egzaminu (7)
• Zadania tematyczne przygotowujące do egzaminu (44)
• Opcje szkoleniowe przygotowujące do egzaminu (5)

Pełne przygotowanie do egzaminu

© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Wszelkie prawa zastrzeżone.

Wniosek o zajęcia

Twoje sugestie

Zasady przedrukowywania informacji ze strony internetowej Nauka dla Ciebie

Drodzy goście!
Jeśli korzystasz z informacji ze strony UZNAWANIE OBOWIĄZKOWE!
W tym dokumencie możesz dowiedzieć się, na jakich warunkach możesz korzystać z materiałów strony internetowej Science dla Ciebie (scienceforyou.ru) na swoich zasobach, w mailach itp.

Możesz swobodnie korzystać z dowolnego dokumentu do własnych celów, z zastrzeżeniem następujących warunków:

ZDECYDOWANIE ZABRONIONE: skopiuj obraz strony z dyplomami edukacji.
1. Pełna nazwa i inne dane autora muszą być zawarte w przedrukowanej publikacji.

2. Jakiekolwiek zniekształcenie informacji o autorze w przypadku przedruku materiałów jest zabronione!

3. Treść lekcji lub artykułu podczas przedruku nie powinna podlegać zmianom. Wszystkie lekcje i artykuły zamieszczone na stronie powinny być przedrukowane tak jak są. Nie masz prawa wycinać, poprawiać lub w inny sposób zmieniać materiałów pobranych ze strony.

4. Na końcu każdego przedrukowanego materiału musisz wstawić link do scienceforyou.ru Link do strony musi być sprawny (po kliknięciu osoba musi przejść na stronę autora materiału).

5. Wszystkie dokumenty i materiały prezentowane na stronie nie mogą być wykorzystywane do celów komercyjnych. Ograniczanie dostępu do lekcji i artykułów jest również zabronione!

http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokisloty

Fenyloalanina ma wzór na aminy aromatyczne.

Pyłek - zestaw ziaren pyłku utworzonych w mikrosporangii; Może to być reprezentowane przez pojedyncze ziarna pyłku, tetrad pyłku i polidy (połączone 8, 12, 16 lub więcej komórek), jak również przez pyłek (łączący cały pyłek połówek pylników w jedną masę całkowitą).

Podręcznik

Fitotoksyny to toksyny wydzielane przez nekrotrofy i zabijające tkanki roślinne.

Podręcznik

Interoceptywne odruchy warunkowe - odruchy wytwarzane przez bodźce fizyczne i chemiczne interoreceptorów, zapewniające fizjologiczne procesy homeostatycznej regulacji funkcji obrazów wewnętrznych

Podręcznik

Integracja - Wstawienie wirusowej lub innej sekwencji DNA do genomu komórki gospodarza, co prowadzi do kowalencyjnego połączenia z sekwencją gospodarza.

Podręcznik

Selektywne przesunięcie - w przypadku sztucznej selekcji różnica między średnimi wartościami cechy u potomstwa wybranych rodziców iw pokoleniu rodziców jako całości.

Podręcznik

Wymagania bezpieczeństwa pożarowego to warunki społeczne o charakterze społecznym i / lub technicznym ustanowione w celu zapewnienia bezpieczeństwa pożarowego przez ustawodawstwo Federacji Rosyjskiej, dokumenty regulacyjne lub upoważniony organ państwowy.

http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.html

DZIAŁ 12. α-AMINOKWASY, PEPTYDY I BIAŁKA

Białka stanowią materialną podstawę chemicznej aktywności komórek. Funkcje białek w przyrodzie są uniwersalne. Nazwa białek, najbardziej akceptowana w literaturze krajowej, odpowiada terminowi białka (z greckiego. Proteios - pierwszy). Do tej pory poczyniono wielkie postępy w określaniu związku między strukturą i funkcjami białek, mechanizmem ich udziału w najważniejszych procesach aktywności życiowej organizmu oraz w zrozumieniu molekularnych podstaw patogenezy wielu chorób.

W zależności od masy cząsteczkowej rozróżnia się peptydy i białka. Peptydy mają mniejszą masę cząsteczkową niż białka. Funkcja regulacyjna jest bardziej charakterystyczna dla peptydów (hormonów, inhibitorów i aktywatorów enzymów, nośników jonów przez błony, antybiotyki, toksyny itp.).

Peptydy i białka są zbudowane z reszt aminokwasowych α. Całkowita liczba naturalnie występujących aminokwasów przekracza 100, ale niektóre z nich występują tylko w pewnej społeczności organizmów, 20 najważniejszych α-aminokwasów znajduje się stale we wszystkich białkach (schemat 12.1).

α-Aminokwasy są związkami heterofunkcyjnymi, których cząsteczki jednocześnie zawierają grupę aminową i grupę karboksylową przy tym samym atomie węgla.

Schemat 12.1. Niezbędne α-aminokwasy *

* Skrócona notacja jest używana tylko do rejestrowania reszt aminokwasowych w cząsteczkach peptydu i białka. ** Niezbędne aminokwasy.

Nazwy α-aminokwasów można budować na podstawie nomenklatury zastępczej, ale częściej używane są ich trywialne nazwy.

Trywialne nazwy α-aminokwasów są zazwyczaj związane ze źródłami wydalania. Seryna jest częścią jedwabnej fibroiny (z łaciny. Serieus - jedwabisty); tyrozyna została najpierw wyizolowana z sera (z greckiego tyrosu - sera); glutamina - z glutenu zbożowego (z niego. Gluten - klej); kwas asparaginowy - z pędów szparagów (z łaciny. szparagi - szparagi).

Wiele α-aminokwasów jest syntetyzowanych w organizmie. Niektóre aminokwasy niezbędne do syntezy białek w organizmie nie powstają i muszą pochodzić z zewnątrz. Takie aminokwasy są nazywane niezbędnymi (patrz Schemat 12.1).

Niezbędne α-aminokwasy obejmują:

walina izoleucyna metionina tryptofan

leucyna lizyna treonina fenyloalanina

α-Aminokwasy są klasyfikowane na kilka sposobów, w zależności od charakterystyki leżącej u podstaw ich podziału na grupy.

Jedną z cech klasyfikacji jest chemiczny charakter rodnika R. Zgodnie z tą cechą aminokwasy są podzielone na alifatyczne, aromatyczne i heterocykliczne (patrz Schemat 12.1).

Alifatyczne α-aminokwasy. To najliczniejsza grupa. Wewnątrz niego aminokwasy dzielą się dodatkowymi cechami klasyfikacji.

W zależności od liczby grup karboksylowych i grup aminowych w cząsteczce uwalniane są następujące:

• obojętne aminokwasy - jedna grupa NH2 i COOH;

• podstawowe aminokwasy - dwie grupy NH 2 i jedna grupa

• kwaśne aminokwasy - jedna grupa NH₂ i dwie grupy COOH.

Można zauważyć, że w grupie alifatycznych obojętnych aminokwasów liczba atomów węgla w łańcuchu wynosi nie więcej niż sześć. Jednocześnie nie ma aminokwasów z czterema atomami węgla w łańcuchu, a aminokwasy z pięcioma i sześcioma atomami węgla mają tylko rozgałęzioną strukturę (walina, leucyna, izoleucyna).

Rodnik alifatyczny może zawierać „dodatkowe” grupy funkcyjne:

• hydroksyl - seryna, treonina;

• kwas karboksylowy - asparaginowy i glutaminowy;

• amid - asparagina, glutamina.

Aromatyczne α-aminokwasy. Ta grupa obejmuje fenyloalaninę i tyrozynę, skonstruowane w taki sposób, że pierścienie benzenowe w nich są oddzielone od wspólnego fragmentu α-aminokwasu przez grupę metylenową -CH 2-.

Heterocykliczne α-aminokwasy. Histydyna i tryptofan należące do tej grupy zawierają odpowiednio heterocykle - imidazol i indol. Strukturę i właściwości tych heterocykli omówiono poniżej (patrz 13.3.1; 13.3.2). Ogólna zasada budowy heterocyklicznych aminokwasów jest taka sama jak aromatyczna.

Heterocykliczne i aromatyczne α-aminokwasy można uznać za β-podstawione pochodne alaniny.

Aminokwas prolina, w którym drugorzędowa grupa aminowa jest zawarta w grupie pirolidynowej, również odnosi się do gerocykliki.

W chemii α-aminokwasów wiele uwagi poświęca się strukturze i właściwościom „bocznych” rodników R, które odgrywają ważną rolę w tworzeniu struktury białek i ich funkcji biologicznych. Charakterystyki takie jak polarność „bocznych” rodników, obecność grup funkcyjnych w rodnikach i zdolność tych grup funkcyjnych do jonizacji mają ogromne znaczenie.

W zależności od rodnika bocznego uwalniane są aminokwasy z niepolarnymi (hydrofobowymi) rodnikami i aminokwasami z polarnymi (hydrofilowymi) rodnikami.

Pierwsza grupa obejmuje aminokwasy z alifatycznymi rodnikami bocznymi - alaniną, waliną, leucyną, izoleucyną, metioniną - i aromatycznymi rodnikami bocznymi - fenyloalaniną, tryptofanem.

Druga grupa obejmuje aminokwasy, które mają polarne grupy funkcyjne w rodniku, zdolne do jonizacji (jonowe) lub niezdolne do przejścia w stan jonowy (niejonowy) w warunkach ciała. Na przykład w tyrozynie grupa hydroksylowa jest jonogenna (ma charakter fenolowy), podczas gdy w serynie jest niejonowa (ma charakter alkoholowy).

Polarne aminokwasy z grupami jonowymi w rodnikach w pewnych warunkach mogą być w stanie jonowym (anionowym lub kationowym).

Główny typ budowania α-aminokwasów, tj. Wiązanie tego samego atomu węgla z dwiema różnymi grupami funkcyjnymi, rodnikiem i atomem wodoru, sam z siebie określa chiralność atomu węgla α. Wyjątkiem jest najprostszy aminokwas glicyna H 2 NCH 2 COOH, który nie ma centrum chiralności.

Konfiguracja α-aminokwasów jest określona przez standard konfiguracji - aldehyd glicerolowy. Układ w standardowej formule projekcji Fishera grupy aminowej po lewej stronie (jak grupa OH w aldehydzie l-glicerolowym) odpowiada konfiguracji l, po prawej stronie, konfiguracji d chiralnego atomu węgla. W układzie R, S atom węgla α wszystkich α-aminokwasów serii L ma S-, a seria d ma konfigurację R (wyjątkiem jest cysteina, patrz 7.1.2).

Większość α-aminokwasów zawiera jeden asymetryczny atom węgla w cząsteczce i występuje jako dwa optycznie aktywne enancjomery i jeden optycznie nieaktywny racemat. Prawie wszystkie naturalne α-aminokwasy należą do serii L.

Aminokwasy izoleucyna, treonina i 4-hydroksyprolina zawierają dwa centra chiralności w cząsteczce.

Takie aminokwasy mogą istnieć jako cztery stereoizomery, reprezentujące dwie pary enancjomerów, z których każdy tworzy racemat. Do budowy białek zwierzęcych stosuje się tylko jeden z enancjomerów.

Stereoizomeria izoleucyny jest podobna do omawianej wcześniej stereoizomerii treoniny (patrz 7.1.3). Spośród czterech stereoizomerów białka obejmują l-izoleucynę o konfiguracji S zarówno asymetrycznych atomów węgla C-α, jak i C-β. W nazwach innej pary enancjomerów, które są diastereoizomerami w odniesieniu do leucyny, stosuje się przedrostek allo.

Rozszczep racematu. Źródłem otrzymywania α-aminokwasów serii L są białka, które są poddawane temu hydrolitycznemu rozszczepieniu. Ze względu na duże zapotrzebowanie na pojedyncze enancjomery (do syntezy białek, substancji leczniczych itp.) Opracowano metody chemiczne do cięcia syntetycznych aminokwasów racemicznych. Preferowana jest metoda enzymatycznego trawienia z użyciem enzymów. Obecnie chromatografia na chiralnych sorbentach jest stosowana do oddzielania mieszanin racemicznych.

12.1.3. Właściwości kwasowo-zasadowe

Amfoteryczne aminokwasy są spowodowane kwasowymi (COOH) i zasadowymi (NH2) grupami funkcyjnymi w ich cząsteczkach. Aminokwasy tworzą sole z alkaliami i kwasami.

W stanie krystalicznym α-aminokwasy występują jako dipolarne H3N + - CHR-COO- jony (powszechnie stosowane

struktura aminokwasu w postaci niezjonizowanej jest tylko dla wygody).

W roztworze wodnym aminokwasy występują jako równowagowa mieszanina postaci dipolarnej, kationowej i anionowej.

Pozycja równowagi zależy od pH medium. Wszystkie aminokwasy są zdominowane przez formy kationowe w silnie kwaśnych (pH 1-2) i anionowych postaciach w silnie alkalicznych (pH> 11) pożywkach.

Struktura jonowa określa szereg specyficznych właściwości aminokwasów: wysoką temperaturę topnienia (powyżej 200 ° C), rozpuszczalność w wodzie i nierozpuszczalność w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych. Zdolność większości aminokwasów do dobrego rozpuszczania się w wodzie jest ważnym czynnikiem zapewniającym ich funkcjonowanie biologiczne, wiąże się z wchłanianiem aminokwasów, ich transportem w organizmie itp.

W pełni protonowany aminokwas (forma kationowa) jest kwasem dwuzasadowym z punktu widzenia teorii Brønsteda.

zawierające dwie grupy kwasowe: niezdysocjowaną grupę karboksylową i protonowaną grupę aminową, z odpowiednimi wartościami pK_a1 i pK_a2

Przez oddanie jednego protonu, taki kwas dwuzasadowy zamienia się w słaby kwas jednozasadowy - jon dipolarny z jedną grupą kwasową NH3 +. Deprotonacja jonu dipolarnego prowadzi do postaci anionowej jonu karboksylowego aminokwasu, która jest podstawą Bronsteda. Wartości charakterystyczne

kwaśne właściwości grupy karboksylowej aminokwasów są zwykle w zakresie od 1 do 3; wartości pK_a2 charakteryzujący kwasowość grupy amonowej od 9 do 10 (tabela 12.1).

Tabela 12.1. Właściwości kwasowo-zasadowe najważniejszych α-aminokwasów

Położenie równowagi, tj. Stosunek różnych postaci aminokwasu w roztworze wodnym przy pewnych wartościach pH, ​​zasadniczo zależy od struktury rodnika, głównie od obecności grup jonogennych w nim, które pełnią rolę dodatkowych ośrodków kwasowych i zasadowych.

Wartość pH, przy której stężenie jonów dipolarnych jest maksymalne, a minimalne stężenia postaci kationowych i anionowych aminokwasu są równe, nazywa się punktem izoelektrycznym (p /).

Neutralne α-aminokwasy. Te aminokwasy mają wartość pI nieco poniżej 7 (5,5-6,3) ze względu na większą zdolność jonizacji grupy karboksylowej pod wpływem efektu - / - grupy NH.₂. Na przykład w alaninie punkt izoelektryczny ma pH 6,0.

Kwasowe α-aminokwasy. Te aminokwasy mają dodatkową grupę karboksylową w rodniku i są w pełni protonowanej postaci w silnie kwaśnym środowisku. Kwaśne aminokwasy są trzy-zasadowe (według Brønsteda) z trzema wartościami pK._a, jak widać na przykładzie kwasu asparaginowego (p / 3.0).

W kwasowych aminokwasach (asparaginowym i glutaminowym) punkt izoelektryczny ma pH znacznie poniżej 7 (patrz tabela 12.1). W organizmie, przy fizjologicznych wartościach pH (na przykład pH krwi 7,3-7,5), kwasy te mają postać anionową, ponieważ obie grupy karboksylowe są w nich zjonizowane.

Podstawowe α-aminokwasy. W przypadku aminokwasów zasadowych punkty izoelektryczne znajdują się w zakresie pH powyżej 7. W środowisku silnie kwaśnym związki te są również kwasami trójzasadowymi, których etapy jonizacji przedstawiono na przykładzie lizyny (p / 9,8).

W organizmie podstawowe aminokwasy występują w postaci kationów, tzn. Mają protonowane obie grupy aminowe.

Ogólnie, żaden α-aminokwas in vivo nie znajduje się w swoim punkcie izoelektrycznym i nie wpada w stan, który odpowiada najniższej rozpuszczalności w wodzie. Wszystkie aminokwasy w organizmie są w formie jonowej.

12.1.4. Analitycznie ważne reakcje α-aminokwasów

α-Aminokwasy jako związki heterofunkcyjne wchodzą w reakcje charakterystyczne zarówno dla grup karboksylowych, jak i aminowych. Niektóre właściwości chemiczne aminokwasów są spowodowane przez grupy funkcyjne w rodniku. W tej części omówiono reakcje o praktycznym znaczeniu dla identyfikacji i analizy aminokwasów.

Estryfikacja. W oddziaływaniu aminokwasów z alkoholami w obecności katalizatora kwasowego (na przykład gazowego chlorowodoru), estry w postaci chlorowodorków otrzymuje się z dobrą wydajnością. W celu wyizolowania wolnych estrów mieszaninę reakcyjną traktuje się gazowym amoniakiem.

Estry aminokwasów nie mają struktury dipolarnej, dlatego w przeciwieństwie do oryginalnych kwasów rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych i mają lotność. Glicyna jest więc substancją krystaliczną o wysokiej temperaturze topnienia (292 ° C), a jej ester metylowy jest cieczą o temperaturze wrzenia 130 ° C. Analizę estrów aminokwasów można przeprowadzić stosując chromatografię gazowo-cieczową.

Reakcja z formaldehydem. Praktyczne znaczenie ma reakcja z formaldehydem, która leży u podstaw ilościowego oznaczania aminokwasów metodą miareczkowania formolowego (metoda Sörensena).

Amfoteryczne aminokwasy nie pozwalają na bezpośrednie miareczkowanie alkaliami do celów analitycznych. Gdy aminokwasy oddziałują z formaldehydem, otrzymuje się względnie stabilne aminoalkohole (patrz 5.3) - pochodne N-hydroksymetylowe, których wolna grupa karboksylowa jest następnie miareczkowana alkaliami.

Reakcje jakościowe. Specyfiką chemii aminokwasów i białek jest zastosowanie licznych reakcji jakościowych (kolorów), które wcześniej stanowiły podstawę analizy chemicznej. Obecnie, gdy prowadzone są badania metodami fizykochemicznymi, wiele reakcji jakościowych jest nadal wykorzystywanych do wykrywania α-aminokwasów, na przykład w analizie chromatograficznej.

Chelatacja. W przypadku kationów metali ciężkich α-aminokwasy, jako związki dwufunkcyjne, tworzą sole kompleksu, na przykład ze świeżo przygotowanym wodorotlenkiem miedzi (11), w łagodnych warunkach, otrzymuje się dobrze skrystalizowane związki chelatowe.

niebieskie sole miedzi (11) (jedna z niespecyficznych metod wykrywania α-aminokwasów).

Reakcja ninhydrynowa. Ogólną jakościową reakcją α-aminokwasów jest reakcja z ninhydryną. Produkt reakcji ma niebiesko-fioletowy kolor, który jest używany do wizualnego wykrywania aminokwasów na chromatogramach (na papierze, w cienkiej warstwie), jak również do oznaczania spektrofotometrycznego na analizatorach aminokwasów (produkt absorbuje światło w zakresie 550-570 nm).

Deaminacja. W warunkach laboratoryjnych reakcję tę prowadzi się pod działaniem kwasu azotowego na α-aminokwasy (patrz 4.3). W tym samym czasie powstaje odpowiedni α-hydroksykwas i uwalniany jest gazowy azot, którego objętość określa ilość aminokwasu, który wszedł w reakcję (metoda Van-Slyki).

Reakcja ksantoproteinowa. Ta reakcja jest stosowana do wykrywania aromatycznych i heterocyklicznych aminokwasów - fenyloalaniny, tyrozyny, histydyny, tryptofanu. Na przykład pod działaniem stężonego kwasu azotowego na tyrozynę powstaje pochodna nitrowa w kolorze żółtym. W środowisku alkalicznym kolor staje się pomarańczowy z powodu jonizacji fenolowej grupy hydroksylowej i zwiększenia udziału anionu w koniugacji.

Istnieje również szereg szczególnych reakcji, które umożliwiają wykrycie poszczególnych aminokwasów.

• Tryptofan jest wykrywany w reakcji z p- (dimetyloamino) benzaldehydem w środowisku kwasu siarkowego przez pojawienie się barwienia czerwono-fioletowego (reakcja Ehrlicha). Ta reakcja służy do ilościowego oznaczenia tryptofanu w produktach trawienia białek.

• Cysteina jest wykrywana za pomocą kilku jakościowych reakcji opartych na reaktywności zawartej w niej grupy merkapto. Na przykład, gdy roztwór białka z octanem ołowiu (CH3COOH) 2Pb jest ogrzewany w środowisku alkalicznym, powstaje czarny osad siarczku ołowiu PbS, co wskazuje na obecność cysteiny w białkach.

12.1.5. Biologicznie ważne reakcje chemiczne

W organizmie pod działaniem różnych enzymów znajduje się szereg ważnych przemian chemicznych aminokwasów. Takie przekształcenia obejmują transaminację, dekarboksylację, eliminację, rozszczepienie aldolowe, deaminację utleniającą, utlenianie grup tiolowych.

Transaminacja jest główną drogą biosyntezy α-aminokwasów z α-okso kwasów. Donor grupy aminowej jest aminokwasem, który jest obecny w komórkach w wystarczającej ilości lub w nadmiarze, a jego akceptorem jest α-okso-kwas. W tym przypadku aminokwas przekształca się w kwas oksoakwasowy i kwas oksoakwasowy w aminokwas o odpowiedniej strukturze rodników. W rezultacie transaminacja jest odwracalnym procesem wymiany grup aminowych i okso. Przykładem takiej reakcji jest wytwarzanie kwasu l-glutaminowego z kwasu 2-oksoglutarowego. Aminokwasem dawcy może być na przykład kwas l-asparaginowy.

α-Aminokwasy zawierają w pozycji α do grupy karboksylowej odciągającą elektrony grupę aminową (dokładniej, protonowaną grupę NH3 + aminową), a zatem są zdolne do dekarboksylacji.

Eliminacja jest charakterystyczna dla aminokwasów, które w rodniku bocznym w pozycji β względem grupy karboksylowej zawierają odciągającą elektrony grupę funkcyjną, na przykład hydroksyl lub tiol. Ich rozszczepienie prowadzi do pośrednich reaktywnych α-enaminokwasów, które łatwo przekształcają się w tautomeryczne aminokwasy (analogia z tautomeryzmem keto-enolowym). α-Iminokwasy w wyniku uwodnienia na wiązaniu C = N, a następnie eliminacja cząsteczki amoniaku zamieniają się w α-oksookwasy.

Ten rodzaj transformacji nazywany jest hydratacją eliminacyjną. Przykładem jest przygotowanie kwasu pirogronowego z seryny.

Cięcie aldolowe zachodzi w przypadku α-aminokwasów, które mają grupę hydroksylową w pozycji β. Na przykład seryna jest rozszczepiana z utworzeniem glicyny i formaldehydu (ten ostatni nie jest uwalniany w postaci wolnej, ale jest natychmiast związany z koenzymem).

Deaminację oksydacyjną można przeprowadzić przy udziale enzymów i koenzymu NAD + lub NADF + (patrz 14.3). α-Aminokwasy można przekształcić w kwasy α-okso nie tylko poprzez transaminację, ale także poprzez deaminację oksydacyjną. Na przykład kwas α-oksoglutarowy powstaje z kwasu l-glutaminowego. W pierwszym etapie reakcji kwas glutaminowy jest odwadniany (utleniany) do kwasu α-iminoglutarowego.

kwas. W drugim etapie zachodzi hydroliza, w wyniku której powstaje kwas α-oksoglutarowy i amoniak. Etap hydrolizy przebiega bez udziału enzymu.

W przeciwnym kierunku następuje redukcyjna reakcja aminowania kwasów α-okso. Kwas α-oksoglutarowy, który jest zawsze zawarty w komórkach (jako produkt metabolizmu węglowodanów), jest przekształcany przez ten szlak w kwas L-glutaminowy.

Utlenianie grup tiolowych leży u podstaw interkonwersji reszt cysteiny i cystyny, które zapewniają szereg procesów redoks w komórce. Cysteina, podobnie jak wszystkie tiole (patrz 4.1.2), jest łatwo utleniana, tworząc disiarczek, cystynę. Wiązanie dwusiarczkowe w cystynie łatwo redukuje się do postaci cysteiny.

Ze względu na zdolność grupy tiolowej do nieznacznego utleniania, cysteina pełni funkcję ochronną po wystawieniu na działanie substancji o wysokiej zdolności utleniającej. Ponadto był pierwszym lekiem, który wykazywał działanie antyradiacyjne. Cysteina jest stosowana w praktyce farmaceutycznej jako stabilizator leku.

Konwersja cysteiny do cystyny ​​prowadzi do tworzenia wiązań disiarczkowych, na przykład w zredukowanym glutationie

12.2. Pierwotna struktura peptydów i białek

Warunkowo uważa się, że peptydy zawierają do 100 w cząsteczce (co odpowiada masie cząsteczkowej do 10 tysięcy), a białka zawierają ponad 100 reszt aminokwasowych (masa cząsteczkowa od 10 tysięcy do kilku milionów).

Z kolei w grupie peptydów zwyczajowo rozróżnia się oligopeptydy (peptydy o niskiej masie cząsteczkowej) zawierające nie więcej niż 10 reszt aminokwasowych w łańcuchu i polipeptydy, których łańcuch zawiera do 100 reszt aminokwasowych. Makrocząsteczki o liczbie reszt aminokwasowych zbliżających się lub nieznacznie przekraczających 100, nie rozróżniają pojęć polipeptydów i białek, terminy te są często używane jako synonimy.

Formalnie, peptyd i cząsteczka białka mogą być reprezentowane jako produkt polikondensacji α-aminokwasów postępując z tworzeniem wiązania peptydowego (amidowego) między jednostkami monomerycznymi (Schemat 12.2).

Konstrukcja łańcucha poliamidowego jest taka sama dla całej gamy peptydów i białek. Łańcuch ten ma strukturę nierozgałęzioną i składa się z naprzemiennych grup peptydowych (amidowych) -CO-NH- i fragmentów —CH (R) -.

Jeden koniec łańcucha, na którym znajduje się aminokwas z wolną grupą NH 2, nazywany jest N-końcem, drugi jest C-końcem

Schemat 12.2. Zasada budowy łańcucha peptydowego

który zawiera aminokwas z wolną grupą COOH. Łańcuchy peptydowe i białkowe są rejestrowane z N-końca.

12.2.1. Struktura grupy peptydów

W grupie peptydowej (amidowej) atom węgla -CO-NH jest w stanie hybrydyzacji sp2. Samotna para elektronów atomu azotu jest sprzężona z elektronami π podwójnego wiązania C = O. Z punktu widzenia struktury elektronicznej grupa peptydowa jest układem sprzężonym z trzema ośrodkami p, π (patrz 2.3.1), w którym gęstość elektronów jest przesunięta w kierunku bardziej elektroujemnego atomu tlenu. Atomy C, Oi i N, tworzące sprzężony system, znajdują się w tej samej płaszczyźnie. Rozkład gęstości elektronowej w grupie amidowej może być reprezentowany przez struktury graniczne (I) i (II) lub przesunięcie gęstości elektronowej w wyniku odpowiednio efektów + M i M grup NH i C = O (III).

W wyniku koniugacji następuje pewne wyrównanie długości wiązań. Podwójne wiązanie C = O wydłuża się do 0,124 nm w stosunku do zwykłej długości 0,121 nm, a wiązanie C-N staje się krótsze - 0,132 nm w porównaniu z 0,147 nm w zwykłym przypadku (rys. 12.1). Płaski układ koniugatów w grupie peptydów powoduje trudność rotacji wokół wiązania C-N (bariera obrotu wynosi 63–84 kJ / mol). Zatem struktura elektronowa z góry określa dość sztywną płaską strukturę grupy peptydowej.

Jak widać z rys. 12,1, atomy węgla α reszt aminokwasowych znajdują się w płaszczyźnie grupy peptydowej po przeciwnych stronach wiązania C-N, tj. W korzystniejszej pozycji trans: boczne rodniki R reszt aminokwasowych w tym przypadku będą najbardziej odległe od siebie w przestrzeni.

Łańcuch polipeptydowy ma zaskakująco podobną strukturę i może być reprezentowany jako seria ustawionych pod kątem.

Rys. 12.1. Planarny układ grupy peptydów -CO-NH- i atomów węgla α reszt aminokwasowych

do przyjaciela płaszczyzn grup peptydów połączonych ze sobą atomami węgla α z wiązaniami Сα-N i Сα-Сsp 2 (rys. 12.2). Obrót wokół tych pojedynczych wiązań jest bardzo ograniczony z powodu trudności w przestrzennym rozmieszczeniu bocznych rodników reszt aminokwasowych. Zatem struktura elektronowa i przestrzenna grupy peptydowej w dużej mierze determinuje strukturę łańcucha polipeptydowego jako całości.

Rys. 12.2. Wzajemne położenie płaszczyzn grup peptydowych w łańcuchu polipeptydowym

12.2.2. Skład i sekwencja aminokwasów

Dzięki jednorodnie skonstruowanemu łańcuchowi poliamidowemu specyficzność peptydów i białek zależy od dwóch głównych cech - składu aminokwasowego i sekwencji aminokwasowej.

Skład aminokwasowy peptydów i białek to rodzaj i proporcja zawartych w nich α-aminokwasów.

Skład aminokwasowy jest ustalany poprzez analizę peptydów i hydrolizatów białkowych głównie metodami chromatograficznymi. Obecnie ta analiza jest przeprowadzana przy użyciu analizatorów aminokwasów.

Wiązania amidowe mogą hydrolizować zarówno w warunkach kwasowych, jak i zasadowych (patrz 8.3.3). Peptydy i białka hydrolizują tworząc krótsze łańcuchy - jest to tak zwana częściowa hydroliza lub mieszanina aminokwasów (w formie jonowej) - całkowita hydroliza. Zwykle hydrolizę prowadzi się w środowisku kwaśnym, ponieważ w warunkach hydrolizy alkalicznej wiele aminokwasów jest niestabilnych. Należy zauważyć, że grupy amidowe asparaginy i glutaminy również ulegają hydrolizie.

Podstawową strukturą peptydów i białek jest sekwencja aminokwasów, tj. Kolejność naprzemienności reszt α-aminokwasowych.

Pierwotna struktura jest określana przez sekwencyjne rozszczepianie aminokwasów z dowolnego końca łańcucha i ich identyfikację.

12.2.3. Struktura i nomenklatura peptydów

Nazwy peptydów są konstruowane przez kolejne wyliczenie reszt aminokwasowych, począwszy od N-końca, z dodatkiem przyrostka -yl, z wyjątkiem ostatniego C-końcowego aminokwasu, dla którego zachowana jest jego pełna nazwa. Innymi słowy, imiona

Aminokwasy, które weszły w tworzenie wiązania peptydowego z powodu „ich” grupy COOH, kończą się nazwą peptydu z -ylem: alanylem, walilem itp. (Dla reszt kwasu asparaginowego i glutaminowego stosuje się odpowiednio nazwy „aspartyl” i „glutamyl” ). Nazwy i symbole aminokwasów oznaczają ich przynależność do serii L, chyba że wskazano inaczej (d lub dl).

Czasami w skróconej notacji z symbolami H (jako część grupy aminowej) i OH (jako część grupy karboksylowej) określono niepodstawione grupy funkcyjne końcowych aminokwasów. W ten sposób wygodnie jest przedstawić funkcjonalne pochodne peptydów; na przykład amid powyższego peptydu na C-końcu aminokwasu jest zapisany H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptydy występują we wszystkich organizmach. W przeciwieństwie do białek, mają bardziej heterogeniczny skład aminokwasowy, w szczególności często zawierają aminokwasy rzędu d. Strukturalnie są również bardziej zróżnicowane: zawierają cykliczne fragmenty, rozgałęzione łańcuchy itp.

Jeden z najczęstszych przedstawicieli tripeptydów - glutationu - występuje w organizmie wszystkich zwierząt, roślin i bakterii.

Cysteina w składzie glutationu określa możliwość istnienia glutationu zarówno w postaci zredukowanej, jak i utlenionej.

Glutation bierze udział w wielu procesach redoks. Działa jako ochrona białek, tj. Substancji, która chroni białka za pomocą wolnych grup tiolowych SH przed utlenianiem z utworzeniem wiązań dwusiarczkowych -S-S-. Dotyczy to tych białek, dla których taki proces jest niepożądany. Glutation w tych przypadkach przyjmuje działanie środka utleniającego, a zatem „chroni” białko. Gdy glutation jest utleniony, międzycząsteczkowe sieciowanie dwóch fragmentów tripeptydowych zachodzi dzięki wiązaniu disiarczkowemu. Proces jest odwracalny.

12.3. Drugorzędowa struktura polipeptydów i białek

W przypadku wysokocząsteczkowych polipeptydów i białek, wraz z podstawową strukturą, znane są również wyższe poziomy organizacji, które nazywane są strukturami drugorzędowymi, trzeciorzędowymi i czwartorzędowymi.

Struktura drugorzędowa jest opisana przez orientację przestrzenną głównego łańcucha polipeptydowego, trzeciorzędu - przez trójwymiarową architekturę całej cząsteczki białka. Zarówno struktura drugorzędna, jak i trzeciorzędowa jest związana z uporządkowanym rozmieszczeniem łańcucha makrocząsteczkowego w przestrzeni. Trzeciorzędowa i czwartorzędowa struktura białek jest rozważana w trakcie biochemii.

Według obliczeń wykazano, że dla łańcucha polipeptydowego jedną z najkorzystniejszych konformacji jest układ w przestrzeni w postaci prawoskrętnej helisy, zwanej α-helisą (rys. 12.3, a).

Układ przestrzenny łańcucha α-helikalnego polipeptydu można przedstawić wyobrażając sobie, że owija się on wokół

Rys. 12.3. konformacja α-helikalna łańcucha polipeptydowego

cylinder (patrz rys. 12.3, b). Średnio 3,6 reszt aminokwasowych na jeden obrót helisy, skok helisy wynosi 0,54 nm, średnica wynosi 0,5 nm. Płaszczyzny dwóch sąsiadujących grup peptydowych znajdują się pod kątem 108 a, a boczne rodniki aminokwasów znajdują się po zewnętrznej stronie helisy, tj. Skierowane są od powierzchni cylindra.

Główną rolę w utrwalaniu konformacji łańcucha odgrywają wiązania wodorowe, które w α-helisie powstają między karbonylowym atomem tlenu każdego pierwszego a atomem wodoru grupy NH co piątej reszty aminokwasowej.

Wiązania wodorowe są skierowane niemal równolegle do osi α-helisy. Trzymają łańcuch w skręconym stanie.

Zazwyczaj łańcuchy białkowe nie są całkowicie helikalne, ale tylko częściowo. Białka, takie jak mioglobina i hemoglobina, zawierają raczej długie regiony α-helikalne, na przykład łańcuch mioglobiny.

spiralnie 75%. W wielu innych białkach udział helikalnych miejsc w łańcuchu może być niewielki.

Innym rodzajem drugorzędowej struktury polipeptydów i białek jest struktura β, zwana również złożoną lub złożoną. Złożone arkusze zawierają wydłużone łańcuchy polipeptydowe połączone wieloma wiązaniami wodorowymi między grupami peptydowymi tych łańcuchów (rys. 12.4). Wiele białek jednocześnie zawiera struktury α-helikalne i β-złożone.

Rys. 12.4. Drugorzędowa struktura łańcucha polipeptydowego w postaci złożonego arkusza (struktura β)

http://vmede.org/sait/?id=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010menu=Bioorganicheskaja_himija_tykavkina_2010page=13