Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem, ponieważ tkanki zwierzęce nie mają zdolności syntezy pierścienia benzenowego. W tym samym czasie tyrozyna jest całkowicie zastępowana przez wystarczające spożycie fenyloalaniny z pożywieniem. Tłumaczy to fakt, że głównym sposobem przekształcania fenyloalaniny jest jej utlenianie (dokładniej hydroksylacja) do tyrozyny (ryc. 12.6). Reakcja hydroksylacji jest katalizowana przez specyficzną 4-monooksygenazę fenyloalaniny, która jako koenzym zawiera, podobnie jak wszystkie inne hydroksylazy, tetrahydro-biopteryna. Blokowanie tej reakcji, obserwowane z naruszeniem syntezy 4-monooksygenazy fenyloalaniny w wątrobie, prowadzi do rozwoju ciężkiej choroby dziedzicznej, fenyloketonurii (oligofrenia fenylopirogronowa). W procesie transaminacji tyrozyna jest przekształcana w kwas n-hydroksyfenylopirogronowy, który pod działaniem specyficznej oksydazy ulega utlenianiu, dekarboksylacji, hydroksylacji i wewnątrzcząsteczkowemu ruchowi łańcucha bocznego z utworzeniem kwasu homogentyzynowego; Ta reakcja wymaga obecności kwasu askorbinowego, którego rola nie została jeszcze wyjaśniona. Dalsza konwersja kwasu homogentyzynowego do kwasu maleacetooctowego jest katalizowana przez oksydazę kwasu homogentyzynowego. Kwas maleiloacetooctowy pod działaniem specyficznej izomerazy w obecności glutionu zamienia się w kwas fumaryloacetooctowy, który ulega hydrolizie z wytworzeniem kwasów fumarowego i acetooctowego, których dalsze przemiany są już znane.
Rys. 12.6. Główne przemiany metaboliczne fenyloalaniny i tyrozyny.
Liczby w kręgach są blokami dla reakcji blokujących w fenyloketonurii (1), tyrozynozie (2), bielactwie (3) i alcaptonurii (4).
Zaangażowanie cząsteczki tyrozyny w biosyntezę hormonów tarczycy i katecholamin przedstawiono szczegółowo w rozdziale 8. Fenyloalanina i tyrozyna są również prekursorami melanin. W tym ważnym procesie biologicznym, który zapewnia pigmentację skóry, oczu, włosów, enzym tyrozynaza bierze aktywny udział.
http://www.xumuk.ru/biologhim/198.htmlTryptofan, treonina, fenyloalanina, tyrozyna i inne aminokwasy
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
8 mg na 1 kg masy ciała. Treonina zawiera produkty mleczne i jaja, z umiarem - orzechy, fasolę i nasiona
Treonina, podobnie jak metionina, jest substancją lipotropową - uczestniczy w walce z odkładaniem się tłuszczu w wątrobie; wspomaga sprawniejsze funkcjonowanie przewodu pokarmowego; bierze udział w procesach metabolizmu i wchłaniania. Ważny składnik w syntezie puryn, które z kolei rozkładają mocznik, produkt uboczny syntezy białek. Aminokwasy, takie jak glicyna i seryna, są syntetyzowane w organizmie z treoniny. Treonina jest niezbędna do prawidłowego wzrostu, ponieważ sprzyja powstawaniu białek kolagenu, elastyny i szkliwa zębów. Treonina jest niezbędna do syntezy immunoglobulin i przeciwciał dla prawidłowego funkcjonowania układu odpornościowego. W osoczu krwi niemowlęta znajdują się w dużych ilościach, aby chronić układ odpornościowy. Również treonina reguluje transmisję impulsów nerwowych przez neuroprzekaźniki w mózgu i pomaga zwalczać depresję. Badania wykazały, że może zmniejszyć nietolerancję glutenu pszennego. Wegetarianie z reguły mają niedobór tego aminokwasu.
Konwersja i dystrybucja:
Przy dużym obciążeniu organizm doświadcza zwiększonego zapotrzebowania na energię, więc w fazie anabolicznej wzrasta spożycie treoniny. Aby skutecznie z niego korzystać, potrzebujemy odpowiednich ilości witamin B3, B6 i magnezu.
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Brak treoniny przyczynia się do szybkiego spadku poziomu energii. Przeciwnie, jego nadmiar prowadzi do zwiększonej akumulacji kwasu moczowego.
Struktura: Wzór cząsteczkowy C4H9NO3
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu: 8 mg na 1 kg masy ciała. Obecny w większości białek roślinnych, zwłaszcza soja, jest w nich bogaty. W kukurydzy i białku zwierzęcym jest bardzo mała ilość. Jednym z najlepszych źródeł tryptofanu są orzeszki ziemne, zarówno całe orzechy, jak i masło orzechowe. O lekach z tryptofanem trzeba zapomnieć z powodu dyskredytacji. W kapsułkach po 50 mg. 1-2 kapsułki 2-3 razy dziennie przez 30 minut przed posiłkami. Linia Vita - lek, z powodu błędu w technologii jego produkcji przez japońską korporację.
Wcześniej używany jako naturalna pigułka nasenna, ponieważ działa uspokajająco. Tryptofan rozpada się na serotoninę, neuroprzekaźnik, który uśpia zwierzęta. Nie używaj przeterminowanego tryptofanu!
- niezbędny do syntezy serotoniny w mózgu, jednego z najważniejszych neuroprzekaźników;
- uczestniczy w produkcji kwasu nikotynowego (witamina B3);
- konieczne do zwiększenia uwalniania hormonu wzrostu;
- poprawia nastrój, zmniejsza uczucie strachu i napięcia, eliminuje dysforię, zmniejsza lęk;
- poprawia sen, łagodzi depresję;
- anoreksygeniczny (zmniejszone pragnienie jedzenia, zwłaszcza węglowodanów), utrata wagi;
- pomaga zmniejszyć szkodliwe działanie nikotyny.
Konwersja i dystrybucja:
zamienia się w kwas nikotynowy z udziałem witaminy B6
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała. Jego odbiór jest wyświetlany pod następującymi warunkami:
- depresja różnego pochodzenia;
- bezsenność;
- uczucie strachu i napięcia, niepokój;
- lęk przedmiesiączkowy i inne zaburzenia emocjonalne;
- zespół bulimiczny, anoreksja, alkoholizm;
- kompleksowe programy odchudzania;
- zespół bólowy, fibromialgia;
- zespół chronicznego zmęczenia.
Ten aminokwas ma szczególne znaczenie w farmakologii, gdzie i jego pochodne są używane jako składniki wielu leków. Przy tak poważnych chorobach jak rak, gruźlica, cukrzyca tryptofan przyczynia się do normalnego funkcjonowania różnych układów organizmu. Brak tego u ludzi i zwierząt prowadzi do rozwoju pelagry, uszkodzenia zębów, zmętnienia rogówki oczu, zaćmy.
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
16 mg na 1 kg masy ciała. Zawarty w słodziku - Aspartam (słodycz, słodzik, dulcimet) jest 100-150 razy słodszy niż cukier.
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem. Ten aminokwas wpływa na nastrój, zmniejsza ból, poprawia pamięć i zdolność uczenia się, tłumi apetyt. Fenyloalanina występuje w trzech postaciach: D, L; D; Forma L. L jest najbardziej powszechna i jest częścią większości białek ludzkiego ciała. Postać D ma działanie przeciwbólowe. D, L-forma jest mieszaniną tych form.
Konwersja i dystrybucja:
W organizmie może przekształcić się w inny aminokwas - tyrozynę, która z kolei jest wykorzystywana w syntezie dwóch głównych neuroprzekaźników: dopaminy i noradrenaliny
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Fenyloalaninę stosuje się w leczeniu zapalenia stawów, depresji, bólu podczas miesiączki, migreny, otyłości, choroby Parkinsona. Preparaty z fenyloalaniną najlepiej przyjmować przed snem lub z pokarmem zawierającym duże ilości węglowodanów. Jest zwykle stosowany w zespole przedmiesiączkowym. Suplementy diety zawierające fenyloalaninę nie dają kobietom w ciąży, osobom z lękiem, cukrzycą, nadciśnieniem, fenyloketonurią, czerniakiem pigmentowym.
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
16 mg na 1 kg masy ciała. Naturalne źródła tyrozyny obejmują migdały, awokado, banany, produkty mleczne, nasiona dyni i sezam. Tyrozyna może być syntetyzowana z fenyloalaniny w organizmie człowieka.
Tyrozyna jest prekursorem neuroprzekaźników noradrenaliny i dopaminy. Ten aminokwas bierze udział w regulacji nastroju; Tyrozyna hamuje apetyt, pomaga zmniejszyć ilość tłuszczu, wspomaga produkcję melatoniny (cykliczny rytm snu i czuwania jest regulowany przez hormon melatoniny wydzielany przez szyszynkę. W krótkie jesienne dni i zimą szyszynka wydziela znacznie więcej tego hormonu. natura sama reguluje ilość substancji uspokajającej w mózgu, więc nie należy jeść zbyt dużo słodyczy, próbując się uspokoić.) i poprawia funkcjonowanie nadnerczy, tarczycy i gruczoły przysadki. Tyrozyna bierze również udział w wymianie fenyloalaniny. Hormony tarczycy powstają, gdy atomy jodu są przyłączone do tyrozyny. Nic więc dziwnego, że niskie poziomy tyrozyny w osoczu są związane z niedoczynnością tarczycy. Stosowanie suplementów diety z tyrozyną jest stosowane w celu złagodzenia stresu, uważa się, że pomagają w zespole chronicznego zmęczenia i narkolepsji. Są one używane do niepokoju, depresji, alergii i bólów głowy, a także do odstąpienia od narkotyków. Tyrozyna może być przydatna w chorobie Parkinsona.
Konwersja i dystrybucja:
Tyrozyna może być syntetyzowana z fenyloalaniny w organizmie człowieka.
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Brak tyrozyny prowadzi do braku noradrenaliny, co z kolei prowadzi do depresji. Niska tyrozyna w osoczu jest związana z niedoczynnością tarczycy. Objawami niedoboru tyrozyny są również niskie ciśnienie krwi, niska temperatura ciała i zespół niespokojnych nóg. Podczas leczenia inhibitorami oksydazy monoaminowej (zwykle przepisywanymi w leczeniu depresji), produkty zawierające tyrozynę powinny być prawie całkowicie porzucone i nie należy przyjmować BAPD z tyrozyną, ponieważ może to prowadzić do nieoczekiwanego i dramatycznego wzrostu ciśnienia krwi.
Alanina jest kwasem seaminopropionowym, acyklicznym aminokwasem, który jest szeroko rozpowszechniony w naturze. Masa cząsteczkowa 89,09. a-A. [CH3 CH (MH2) COOH] jest zawarty we wszystkich białkach i występuje w organizmach w stanie wolnym. Należy do liczby wymiennych aminokwasów, ponieważ jest łatwo syntetyzowany w organizmie zwierząt i ludzi z prekursorów wolnych od azotu i przyswajalnego azotu. bA. [CH2 (NH2) CH2COOH] nie występuje w białkach, ale jest produktem pośredniego metabolizmu aminokwasów i jest częścią niektórych związków biologicznie czynnych, na przykład ekstraktów azotu z mięśni szkieletowych, karnozyny i anzeriny, koenzymu A., a także jednej z witamin B - Kwas pantotenowy. ALANIN, kwas aminopropionowy. Dwa izomery są szeroko rozpowszechnione w przyrodzie. L-alfa-alanina jest wymiennym aminokwasem. Zawarty w składzie różnych białek (w jedwabiu fibroinowym do 40%), jest zawarty w stanie wolnym w osoczu krwi. Mureina ścian komórek bakteryjnych zawiera formy L i D alaniny. Biosynteza alaniny z pirogronianu przez transaminację jest ściśle związana z wymianą innych aminokwasów w organizmie. Alanina jest jednym ze źródeł glukozy w organizmie (przez glukoneogenezę). Beta-alanina nie występuje w białkach; Jest częścią dipeptydów Anzerin i karnozyny, kwasu pantotenowego i alaninowego koenzymu acetylowego. Powstaje podczas rozkładu uracylu i dekarboksylacji kwasu asparaginowego. http://rekicen.ru/php/content.php?group=2id=457
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
Alanina jest ważnym źródłem energii dla tkanki mięśniowej, mózgu i ośrodkowego układu nerwowego; wzmacnia układ odpornościowy poprzez wytwarzanie przeciwciał; jest aktywnie zaangażowany w metabolizm cukrów i kwasów organicznych. Alanina normalizuje metabolizm węglowodanów. Jest integralną częścią takich podstawowych składników odżywczych, jak kwas pantotenowy i koenzym A. Jako część enzymu aminotransferazy alaninowej w wątrobie i innych tkankach.
Syntetyzowany z aminokwasów rozgałęzionych (leucyna, izoleucyna, walina).
Konwersja i dystrybucja:
o Alfa-alanina jest wymiennym aminokwasem, łatwo włączanym do metabolizmu węglowodanów i kwasów organicznych, może być syntetyzowana w organizmie z kwasu pirogronowego. Bierze udział w detoksykacji amoniaku podczas ciężkiego wysiłku fizycznego. o Beta-alanina jest zawarta w strukturze koenzymu A i szeregu biologicznie aktywnych peptydów, w tym karnozyny. W stanie wolnym znajduje się w tkance mózgowej.
Alanina może być surowcem do syntezy glukozy w organizmie. To sprawia, że jest ważnym źródłem energii i regulatorem poziomu cukru we krwi. Spadek poziomu cukru i brak węglowodanów w pożywieniu prowadzi do tego, że białko mięśniowe ulega zniszczeniu, a wątroba zamienia powstałą alaninę w glukozę (proces glukoneogenezy), aby wyrównać poziom glukozy we krwi.
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
Odgrywa ważną rolę w wymianie substancji azotowych. Bierze udział w tworzeniu zasad pirymidynowych, mocznika. Biologiczne działanie kwasu asparaginowego: immunomodulującego, zwiększa wytrzymałość fizyczną, normalizuje równowagę pobudzenia i hamowania w ośrodkowym układzie nerwowym.
Niezwykła zdolność kwasu asparaginowego to jego zdolność do zwiększania przepuszczalności błon komórkowych dla jonów potasu i magnezu. W tym celu uwalniają sole potasowe i magnezowe kwasu asparaginowego (asparkam, panangin)). Kwas asparaginowy, jakby „wciągał potas i magnez do komórki, a tym samym zwiększał potencjał spoczynkowy komórki.
Konwersja i dystrybucja:
W organizmie występuje w kompozycji białek i w postaci wolnej. Gdy nadmiar zostanie przekształcony w glukozę
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
Glicyna spowalnia degenerację tkanki mięśniowej, ponieważ jest źródłem kreatyny - substancji zawartej w tkance mięśniowej i wykorzystywanej w syntezie DNA i RNA.
Glicyna jest niezbędna do syntezy kwasów nukleinowych, kwasów żółciowych i aminokwasów niezbędnych w organizmie.
Glicyna jest częścią wielu leków zobojętniających kwas stosowanych w chorobach żołądka.
Glicyna jest przydatna do naprawy uszkodzonej tkanki, ponieważ znajduje się w dużych ilościach w skórze i tkance łącznej.
Jest niezbędny dla centralnego układu nerwowego i dobrego stanu gruczołu krokowego.
Działa jako hamujący neuroprzekaźnik, a zatem może zapobiegać napadom padaczkowym.
Konwersja i dystrybucja:
Jeśli to konieczne, glicyna w organizmie może przekształcić się w serynę.
Objawy kliniczne i wpływ na strukturę ciała.
Jest stosowany w leczeniu psychozy maniakalno-depresyjnej, glicyna może być skuteczna w nadpobudliwości. Nadmiar glicyny w organizmie powoduje uczucie zmęczenia, ale odpowiednia ilość dostarcza organizmowi energii.
Codzienna potrzeba i główne źródła dochodu:
Glutamina występuje w wielu produktach pochodzenia roślinnego i zwierzęcego, ale łatwo ulega zniszczeniu po podgrzaniu. 200 g białka zwierzęcego zawiera co najmniej 50 g kwasu glutaminowego
1. Integracja metabolizmu azotu.
2. Synteza innych aminokwasów, w tym i histydyna.
3. Neutralizacja amoniaku.
4. Biosynteza węglowodanów.
5. Udział w syntezie kwasów nukleinowych
6. Synteza kwasu foliowego (kwas interoyloglutaminowy).
7. Utlenianie w komórkach tkanki mózgowej z uwolnieniem energii zmagazynowanej w postaci ATP.
8. Funkcja neuroprzekaźnika.
9. Konwersja na kwas aminomasłowy (GABA).
10. Udział w syntezie c-AMP - mediatora niektórych sygnałów hormonalnych i neuroprzekaźnikowych.
11. Udział w syntezie c-GMP, która również pośredniczy w sygnałach hormonalnych i mediacyjnych.
12. Udział w syntezie enzymów prowadzących reakcje redoks (NAD).
13. Udział w syntezie serotoniny (pośredniczonej przez tryptofan).
14. Zdolność do zwiększenia przepuszczalności komórek mięśniowych dla jonów potasu.
15. Synteza kwasu n-aminobenzoesowego.
16. Zwiększa aktywność przywspółczulnego układu nerwowego (wytwarzanie acetylocholiny), a tym samym stymuluje procesy anaboliczne w organizmie.
Kwas glutaminowy jest neuroprzekaźnikiem, który przekazuje impulsy do ośrodkowego układu nerwowego. Ten aminokwas odgrywa ważną rolę w metabolizmie węglowodanów i promuje przenikanie wapnia przez barierę krew-mózg. Kwas glutaminowy może być wykorzystywany przez komórki mózgowe jako źródło energii. Neutralizuje także amoniak, usuwając atomy azotu podczas tworzenia innego aminokwasu - glutaminy. Ten proces jest jedynym sposobem na zneutralizowanie amoniaku w mózgu. Bardzo łatwo przenika przez barierę krew-mózg iw komórkach mózgu wchodzi do kwasu glutaminowego iz powrotem. Glutamina zwiększa ilość kwasu gamma-aminomasłowego, która jest niezbędna do utrzymania prawidłowego funkcjonowania mózgu. Glutamina utrzymuje również normalną równowagę kwasowo-zasadową w organizmie i zdrowy stan przewodu pokarmowego, który jest niezbędny do syntezy DNA i RNA.
Metabolizm fenyloalaniny i tyrozyny
Metabolizm fenyloalaniny i tyrozyny
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem, ponieważ jej pierścień benzenowy nie jest syntetyzowany w komórkach zwierzęcych. Metionina jest metabolizowana wzdłuż dwóch ścieżek: jest włączana do białek lub przekształcana w tyrozynę przez działanie specyficznej monooksygenazy, hydroksylazy fenyloalaninowej. Ta reakcja jest nieodwracalna i odgrywa ważną rolę w usuwaniu nadmiaru fenyloalaniny, ponieważ jej wysokie stężenia są toksyczne dla komórek.
Wymiana tyrozyny jest znacznie bardziej skomplikowana. Oprócz stosowania w syntezie białek, tyrozyna w różnych tkankach działa jako prekursor takich związków jak katecholaminy, tyroksyna, melanina itp.
Katabolizm tyrozyny występuje w wątrobie do końcowych produktów fumaranu i acetooctanu. Fumaran może być utleniony do CO2 i H2O lub stosowane do glukoneogenezy.
Transformacja tyrozyny w melanocytach. Jest prekursorem melaniny. Synteza melanin jest złożonym procesem wieloetapowym, pierwsza reakcja - konwersja tyrozyny do DOPA - jest katalizowana przez tyrozynazę, wykorzystując jony miedzi jako kofaktor.
W tarczycy synteza tyroksyny i trójjodotyroniny z tyrozyny.
W rdzeniu nadnerczy i tkance nerwowej tyrozyna jest prekursorem katecholamin. Produktem pośrednim ich syntezy jest DOPA. Jednakże, w przeciwieństwie do melanocytów, hydroksylacja tyrozyny jest przeprowadzana pod działaniem hydroksylazy tyrozynowej, która jest enzymem zależnym od Fe 2+, a jego aktywność reguluje szybkość syntezy katecholamin.
http://bio.wikireading.ru/7883Wymiana fenyloalaniny i tyrozyny
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem.
Używane w ciele tylko w 2 procesach:
Substrat do syntezy białek i zamienia się w tyrozynę.
! Obrócenie suszarki do włosów w oponę wymaga 1 aby usunąć nadmiar suszarki do włosów, ponieważ jego wysokie stężenia są toksyczne dla komórek.
W oponach skręca
Przekształcenie Fen w Tyr jest pierwszą reakcją głównego szlaku metabolicznego Fen.
Wszystkie dalsze przemiany w ciele zachodzą już z Tyrem.
W przypadku naruszenia reakcji przemiany Fen w Tyr pojawia się choroba - fenyloketonuria (oligofrenia fenylopirogronowa).
Ze względu na niemożliwość przekształcenia Fen w Tyr, katabolizm fenyloalaniny przebiega alternatywną ścieżką:
Jednocześnie we krwi i moczu zwiększa się zawartość fenyloalaniny i metabolitów alternatywnej drogi: fenylopirogronianu, mleczanu fenylu, octanu fenylu itp.
Objawy: Ostre naruszenie rozwoju psychicznego i fizycznego, zespół drgawkowy, zapach „myszy”.
Znaleziono również: naruszenie pigmentacji skóry.
Suszarka do włosów i jej pochodne, wraz z ich nadmiarem, działają toksycznie na komórki mózgowe, ponieważ:
ograniczyć transport Tyru i Tri przez barierę krew-mózg i hamować syntezę neuroprzekaźników (dopaminy, noradrenaliny, serotoniny).
Bez leczenia pacjenci z fenyloketonurią nie żyją do 30 lat.
Choroba dziedziczona jest w sposób autosomalny recesywny.
Istnieją 2 formy fenyloketonurii:
Powód: dziedziczna wada enzymu hydroksylazy fenyloalaninowej.
Częstotliwość choroby: 1 przypadek na
Powód: mutacje w genach kontrolujących metabolizm H4-biopteryna.
Występuje: 1-2 przypadki na
1 milion noworodków.
H4-Biopteryna jest niezbędna do hydroksylacji nie tylko Fen, ale także Tyru i Trzy, dlatego ta forma choroby upośledza metabolizm wszystkich 3 aminokwasów, jak również syntezę wielu neuroprzekaźników.
W tej postaci choroby występują poważne zaburzenia neurologiczne i wczesna śmierć.
Leczenie fenyloketonurią: dieta, prawie całkowicie wykluczona z fenyloalaniny pokarmowej.
! Początek: natychmiast po narodzinach dziecka.
W diagnostyce fenyloketonurii określa się stężenie fenyloalaniny i patologicznych metabolitów we krwi i moczu pacjenta.
W poradnictwie genetycznym, aby zidentyfikować heterozygotycznego nosiciela choroby, użyj testu tolerancji na fenyloalaninę:
http://studfiles.net/preview/1658724/Wymiana fenyloalaniny i tyrozyny
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem, ponieważ tkanki zwierzęce nie mają zdolności syntezy pierścienia benzenowego.
W organizmie fenyloalanina jest stosowana tylko w syntezie białek, cała niewykorzystana podaż aminokwasów jest przekształcana w tyrozynę. Jest to bezpośrednio zaangażowane w enzym 4-monooksygenazę fenyloalaniny (hydroksylaza fenyloalaninowa), która zapewnia utlenianie pierścienia aromatycznego. Koenzym tetrahydrobiopteryny w reakcji utlenia się do dihydroformu. Przywrócenie koenzymu prowadzi do redukcji reduktazy dihydrobiopteryny z jej koenzymem NADPH.
Reakcja konwersji fenyloalaniny do tyrozyny
Tyrozyna, oprócz udziału w syntezie białek, jest prekursorem adrenaliny hormonów nadnerczy, mediatorów noradrenaliny i dopaminy, hormonów tarczycy tyroksyny i trójjodotyroniny oraz barwnej melaniny.
http://biokhimija.ru/narushenie-aminokislot/fenilalanin-tirozin.htmlWymiana fenyloalaniny i tyrozyny
Witamina B12, kobalamina, antyanemiczna witamina
Witamina B12 zawiera pierścień kobaltowy w środku. Występuje w wątrobie, mięsie. Dzienne zapotrzebowanie na witaminę b12robi 3 kg. Rola biologiczna:
- zaangażowany w syntezę metioniny (remetylacja)
- uczestniczy w rozkładzie kwasów tłuszczowych z nieparzystą liczbą atomów węglowodanów
- zaangażowany w odzyskiwanie rybonukleotydów do deoksyrybonukleotydów
Niedobór witaminy objawia się niedokrwistością i uszkodzeniem niektórych struktur rdzenia kręgowego.
Zakłócenie metabolizmu aminokwasów zawierających siarkę
Cystynuria - choroba, w której aminokwasy zawierające siarkę są tracone w moczu w wyniku upośledzonej resorpcji nerek
Cystynoza - nagromadzenie aminokwasów zawierających siarkę w tkankach w wyniku zmniejszenia aktywności enzymów lizosomalnych w ich rozpadzie
Homocystynuria jest stanem patologicznym, w którym homocysteina jest wydalana z moczem w wyniku zakłócenia pośrednich etapów wymiany aminokwasów zawierających siarkę. Zgromadzone dane w literaturze sugerują, że homocysteina odgrywa znaczącą rolę w patogenezie chorób sercowo-naczyniowych, zakrzepicy.
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem. Główną reakcją transformacji fenyloalaniny w organizmie jest jej utlenianie do tyrozyny z udziałem enzymu hydroksylazy fenyloalaniny i koenzymu tetrahydrobiopteryny. Gdy wrodzona wada tego enzymu rozwija się w chorobie fenyloketonurii, w którym fenyloalanina przechodzi w związki toksyczne dla tkanki mózgowej: fenylopirogronian, octan fenylu. A wynikający z tego niedobór tyrozyny blokuje syntezę neuroprzekaźników. Fenyloketonurii towarzyszy rozwój otępienia (oligofrenia fenylopirogronowa).
Tyrozyna jest wymiennym aminokwasem. Jest on stosowany w syntezie wielu ważnych substancji:
- synteza tyroksyny (hormonu tarczycy)
- przez utlenianie przechodzi do dioksyfenyloalaniny (DOPA), która jest następnie stosowana w skórze do syntezy melanin oraz w układzie hormonalnym do syntezy noradrenaliny, adrenaliny, dopaminy (katecholaminy)
- przez transaminację przekształca się w kwas fumarowy, który jest stosowany do syntezy węglowodanów, i do kwasu acetooctowego, który przechodzi do syntezy ciał acetonowych.
W zaburzeniu aktywności enzymów syntezy melaniny, albinizm, przy której zmniejsza się fotoprotekcyjna, przeciwutleniająca, immunomodulująca funkcja melanin.
Z wrodzoną wadą transaminazy, hydroksylaza, hydrolaza, rozwijają się różne typy tyrozynozy. W nieobecności oksydazy kwasu homogentyzynowego obserwuje się alkatonurię, charakteryzującą się zwiększonym wydalaniem kwasu homogentyzynowego z moczem, który w kontakcie z powietrzem zamienia się w ciemne produkty.
194.48.155.252 © studopedia.ru nie jest autorem opublikowanych materiałów. Ale zapewnia możliwość swobodnego korzystania. Czy istnieje naruszenie praw autorskich? Napisz do nas | Opinie.
Wyłącz adBlock!
i odśwież stronę (F5)
bardzo konieczne
Metabolizm fenyloalaniny i tyrozyny;
Wymiana kwasów diaminomonokarboksylowych.
Wymiana aminokwasów dikarboksylowych
Wymiana aminokwasów rozgałęzionych.
Katabolizm leucyny, izoleucyny i waliny odbywa się głównie nie w wątrobie, ale w tkance mięśniowej i tłuszczowej, w nerkach i tkance mózgowej. W wyniku transaminacji, a następnie oksydacyjnej dekarboksylacji, są one przekształcane w pochodne acylo-CoA:
Pochodne α-ketoacydów Leu, Ile, Val® acylo-CoA
W chorobie dziedzicznej „choroba syropu klonowego” dekarboksylacja tych α-ketokwasów jest osłabiona z powodu defektu w kompleksie dehydrogenazy. Aminokwasy i α-ketokwasy gromadzą się we krwi, są wydalane z moczem. Ma zapach syropu klonowego. Choroba jest rzadka, zwykle występuje we wczesnym wieku. Prowadzi to do dysfunkcji mózgu i śmierci.
Kwas glutaminowy jest aminokwasem glikogennym i wymiennym. Uczestniczy w syntezie glutationu i glutaminy. Jest to jeden z niewielu związków, oprócz glukozy, które służą jako materiał energetyczny dla tkanki mózgowej.
Glutamina bierze udział w transporcie amoniaku, regulacji równowagi kwasowo-zasadowej, jest źródłem azotu w syntezie nukleotydów purynowych i pirymidynowych, cukrów aminowych.
Kwas asparaginowy jest również aminokwasem glikogennym, bierze udział w biosyntezie węglowodanów. Uczestniczy w cyklu ornityny, w reakcjach transaminacji, w syntezie nukleotydów karnozyny i anseryny, puryn i pirymidyn.
Głównym szlakiem metabolizmu argininy jest droga syntezy mocznika. Hydroliza argininy prowadzi do powstania aminokwasu, ornityny, z której powstaje kwas glutaminowy lub prolina.
Metabolizm histydynowy: tworzenie i utlenianie histaminy.
Brakowi histydyny towarzyszy spadek stężenia hemoglobiny. Gdy występuje niedobór argininy, występuje hipospermia. Brak osoby z Lysinau powoduje zawroty głowy, nudności, zwiększoną wrażliwość na hałas.
Podczas utleniania fenyloalaniny tworzy się tyrozyna:
Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem, a tyrozyna jest warunkowo wymienna, ponieważ powstaje z fenyloalaniny. Fenyloalanina jest wydawana głównie na syntezę białek i jest przekształcana w tyrozynę. Z fenyloalaniny i tyrozyny powstaje fumaran i acetooctan w wyniku szeregu reakcji.
Z wrodzoną nieobecnością w wątrobie i nerkach oksydazy kwasu homogentyzynowego z moczem, duże jej ilości są wydalane. Utleniona powietrzem tlenowym nadaje moczowi ciemny kolor. W ciężkich przypadkach dochodzi do odkładania się pigmentu w tkankach i ciemnienia nosa, uszu i twardówki. Choroba nazywa się Alcaptonuria.
Istnieje wrodzona wada manifestująca się w syntezie nieaktywnych form enzymu hydroksylazy fenyloalaninowej. Stężenie fenyloalaniny w tkankach pacjenta wzrasta dziesięciokrotnie. Znaczna część jest przekształcana w fenylopirogron i kwas fenylomleczowy. Są wydalane z moczem pacjenta. Choroba nazywa się fenyloketonurią.
Występuje ostre upośledzenie rozwoju psychicznego i fizycznego, prawdopodobnie z powodu toksycznych skutków wysokich stężeń fenyloalaniny.
W rdzeniu nadnerczy iw tkance nerwowej tyrozyna służy jako prekursor katecholamin, z których najważniejsze to dopamina, noradrenalina i adrenalina.
Adrenalina - hormon rdzenia nadnerczy, stymuluje mobilizację zdeponowanych węglowodanów i tłuszczów. Dopamina i noradrenalina są mediatorami w przekazywaniu impulsów nerwowych.
W komórkach pigmentowych (melanocytach) tyrozyna służy jako prekursor pigmentów melaninowych wytwarzanych z udziałem enzymu tyrozynazy. Melaniny są grupą związków polimerowych o nieuporządkowanej strukturze. Wrodzony brak tyrozynazy w melanocytach lub brak samych melanocytów objawia się jako albinizm. Choroba ta charakteryzuje się brakiem pigmentacji skóry i włosów, światłowstrętem, zmniejszoną ostrością widzenia.
http://studopedia.su/15_13680_obmen-fenilalanina-i-tirozina.htmlFenyloalanina i tyrozyna
Fenyloalanina i tyrozyna
Tyrozyna poprawia nastrój. Jest prekursorem neuroprzekaźników, które mają regulujący wpływ na nastrój.
Niezbędny aminokwas fenyloalanina może zostać przekształcona w tyrozynę w wątrobie. Jednak podczas ciężkiego stresu, infekcji, urazu, chorób przewlekłych lub chorób wątroby, wątrobowa przemiana fenyloalaniny w tyrozynę jest zaburzona, a tyrozyna staje się niezbędnym aminokwasem.
• Prekursor syntezy neuroprzekaźników dopaminy, noradrenaliny i epinefryny
• Zmniejsza tempo rozszczepiania enkefalin (substancji opioidopodobnych, które zmniejszają ból) w mózgu
• Prekursor do produkcji hormonów tarczycy
Terapia zastępcza fenyloalaniną lub tyrozyną może powodować bóle głowy, zmęczenie, aw niektórych przypadkach wysokie ciśnienie krwi. Te aminokwasy nie powinny być przyjmowane przez kobiety w okresie ciąży i laktacji, a także przez kobiety cierpiące na oligofrenię fenylopirogronową. Wysoki poziom tych aminokwasów we krwi może powodować encefalopatię u pacjentów z chorobami wątroby. Nie zaleca się przepisywania fenyloalaniny lub tyrozyny osobom przyjmującym oksydazę monoaminową, inhibitor antydepresyjny, ponieważ wzięte razem ciśnienie krwi może wzrosnąć do niebezpiecznego poziomu. Terapia zastępcza fenyloalaniną lub tyrozyną jest przeciwwskazana u osób chorych na schizofrenię, zwłaszcza u tych, którzy mają zwiększony poziom dopaminy, ponieważ taka terapia może jeszcze bardziej zwiększyć poziom dopaminy i zwiększyć objawy choroby.
Fenyloalanina i tyrozyna
Niezbędny aminokwas fenyloalanina może zostać przekształcona w tyrozynę w wątrobie. Jednak podczas ciężkiego stresu, infekcji, urazu, chorób przewlekłych lub chorób wątroby, wątrobowa przemiana fenyloalaniny w tyrozynę jest zaburzona, a tyrozyna staje się niezbędnym aminokwasem.
• Prekursor syntezy neuroprzekaźników dopaminy, noradrenaliny i epinefryny
• Zmniejsza tempo rozszczepiania enkefalin (substancji opioidopodobnych, które zmniejszają ból) w mózgu
Prekursor do produkcji hormonów tarczycy
Zalecana dzienna dawka fenyloalaniny i tyrozyny
Aby zastąpić aminokwas spożywany podczas metabolizmu białek, zdrowa osoba dorosła potrzebuje 14 mg na kg masy ciała. W przypadku terapii zastępczej fenyloalaniną dawka dobowa wynosi 0,2–8 g. W przypadku terapii zastępczej tyrozyną dawka dobowa wynosi 0,2–6 g. Jeśli fenyloalanina i tyrozyna są przyjmowane w tym samym czasie, ryzyko działań niepożądanych wzrasta. Konwersja tych aminokwasów do neuroprzekaźników w mózgu poprawia się, jeśli aminokwasy są przyjmowane razem z witaminą B6.
Zalecenia dotyczące użytkowania
Terapia zastępcza fenyloalaniną lub tyrozyną może powodować bóle głowy, zmęczenie, aw niektórych przypadkach wysokie ciśnienie krwi. Te aminokwasy nie powinny być przyjmowane przez kobiety w okresie ciąży i laktacji, a także przez kobiety cierpiące na oligofrenię fenylopirogronową. Wysoki poziom tych aminokwasów we krwi może powodować encefalopatię u pacjentów z chorobami wątroby. Fenyloalanina lub tyrozyna nie są zalecane dla osób przyjmujących oksydazę monoaminową, inhibitor antydepresyjny, ponieważ razem wzięte ciśnienie krwi może wzrosnąć do niebezpiecznego poziomu. Terapia zastępcza fenyloalaniną lub tyrozyną jest przeciwwskazana u osób chorych na schizofrenię, zwłaszcza u tych, którzy mają zwiększony poziom dopaminy, ponieważ taka terapia może jeszcze bardziej zwiększyć poziom dopaminy i zwiększyć objawy choroby.
http://medic.news/zabolevaniya_845/fenilalanin-tirozin-44620.htmlParagraf 68. 1. Wymiana fenyloalaniny i tyrozyny
Autorem tekstu jest Anisimova Elena Sergeevna.
Wszelkie prawa zastrzeżone. Tekst nie może zostać sprzedany.
Kursywa nie wkurza.
Komentarze można wysyłać pocztą:
[email protected]
https://vk.com/bch_5
PARAGRAF 68.1:
Wymiana fenyloalaniny i tyrozyny
Patrz punkty 105, 104, 8, 68.2, „105 TABELA”.
Treść paragrafu 68.1:
Powtórzenie.
68.1.1. Transformacja Fen w Tyrze
68.1.2. Synteza jodotyronin z tyrozyny
68.1.3. Synteza melaniny z tyrozyny
68.1.4. Synteza katecholamin z tyrozyny.
68.1.5. Katabolizm tyrozynowy.
68.1.6. Cechy tkanek dzielących suszarkę do włosów i Tyr:
68.1.7. Bloki metaboliczne w zamian Tyr and Fen.
Powtarzanie tego, co zostało powiedziane w innych akapitach:
1
Fenyloalanina i tyrozyna są białkiem AK,
a wraz z ich niedoborem w organizmie zmniejsza się synteza białek ciała;
Powodem niedoboru Fen i Tyr w organizmie jest brak pożywienia (brak pełnego odżywiania białek).
2
Oprócz białek są syntetyzowane z fenyloalaniny i tyrozyny.
hormony katecholaminowe (patrz str. 63, 105)
i jodotyroniny,
jak również pigment melaninowy.
3
Od str. 67:
Tyrozyna ulega katabolizacji do metabolizmu TCA
(fumarata i acetylcoA),
które mogą zamienić się w CO2,
powodując katabolizm szkieletu węglowego opony.
Ta ścieżka metaboliczna pozwala uzyskać ATP i ciepło
z brakiem energii
iw przypadku niedoboru glukozy
glukozę można syntetyzować z fumaranu - str. 66 i 55.
68.1.1. Transformacja Fen w Tyrze
pozwala uzyskać tyrozynę
i jest reakcją syntezy Tyru w ciele.
Ponieważ suszarka do włosów w ciele nie jest syntetyzowana
(tj. niezastąpiony AK),
następnie synteza opon jest możliwa pod warunkiem dostarczenia Fen,
dlatego Opona jest warunkowo wymienną AK.
Ale głównym znaczeniem tej reakcji nie jest uzyskanie tyrozyny,
ponieważ Tyrozyna może pochodzić z pożywienia (jako części białka pokarmowego),
i pozbywając się fenyloalaniny
a zatem w zbawieniu od oligofrenii (wyjaśnienie poniżej).
Fenyloalanina jest potrzebna organizmowi do syntezy białek,
ale ilość fenyloalaniny, która nie jest wydawana na syntezę białek
(w tym z powodu braku innych AK),
powinien zmienić się w tyrozynę i metabolity dalszego metabolizmu tyr.
W przeciwnym razie gromadzi się fenyloalanina.
i zamienia się w metabolity metabolizmu,
(w tym fenylopirogronian w wyniku reakcji nadmiaru / aminowania;
a także - mleczan fenylu, fenylooctan),
których nagromadzenie prowadzi do rozwoju oligofrenii.
Fenylopirogronian jest wydalany z moczem,
jego obecność w moczu nazywa się fenyl / keton / mocznik.
Ponieważ fenyloketonuria jest w tym przypadku oznaką oligofrenii,
wtedy nazywa się tę oligofrenię
PHENYLPYROVINOGRADNYA OLIGOPHRENIA (FPOF).
Chociaż często zamiast tego mówią po prostu „fenyloketonuria”, co oznacza FPOF.
(Reread pkt 8).
Głównym powodem akumulacji fenyloalaniny i jej metabolitów
-
jest to niska aktywność enzymu
przekształcenie fenyloalaniny w tyrozynę
(tj. fenyloalanina / hydroksylaza),
a głównym powodem niskiej aktywności tego enzymu jest defekt (mutacja) genu
kodujący ten enzym
(tj. oligofrenia fenylopirogronowa dotyczy pierwotnych enzymopatii,
choroby dziedziczne, genetyczne).
Można zapobiec rozwojowi oligofrenii fenylopirogronowej
ze względu na specjalną dietę:
trzeba ograniczyć ilość pokarmu w diecie,
zawierające fenyloalaninę
(ale nie wykluczaj całkowicie produktów z suszarką do włosów od żywienia,
ponieważ pewna ilość fenyloalaniny jest potrzebna do syntezy białek z intensywnym wzrostem ciała dziecka)
to jest zasada terapii
w tym przypadku pierwotna enzymopatia
nie jest terapią genową,
i ograniczenie przyjmowania reakcji substratu.
Limit potrzebuje mleka
(w tym macierzyństwo - przenosząc dziecko do mieszanki z minimum suszarki do włosów),
mięso i inne produkty białkowe.
Mocz noworodków w wielu krajach jest testowany na obecność fenylopirogronianu,
a jeśli zostanie wykryty
dziecko karmi się specjalnymi mieszankami
(mleko matki, podobnie jak wiele innych produktów,
z fenyloketonurią jest przeciwwskazany dla dziecka,
ponieważ białka mleka zawierają fenyloalaninę).
Zdrowa potrzeba wiedzieć:
Niedobór witaminy PP zmniejsza również aktywność fenyloalaniny / hydroksylazy
i (w rezultacie) prowadzi do akumulacji fenyloalaniny i jej metabolitów,
może przyczyniać się do zaburzeń psychicznych.
Niedobór witaminy PP nazywa się pelagra,
Jednym z objawów pelagry jest demencja (zaburzenie psychiczne).
68.1.2. Synteza jodotyronin z tyrozyny
(Patrz str. 104)
- występuje w tarczycy,
- wymaga stymulacji tyreotropiną (hormonami przysadki),
- obecność jodu i zdrowej tarczycy.
W sprawie konsekwencji nadmiernej i niewystarczającej syntezy IT, patrz str. 104.
68.1.3. Synteza melaniny z tyrozyny
występuje w melanocytach -
syntetyzujące pigmenty komórki melaniny.
Melanina jest syntetyzowana z DOPA
(DOPA jest pośrednim metabolitem w syntezie zarówno melaniny, jak i katecholamin,
czyli ogólny metabolit tych syntez - patrz str. 63).
Melanina pełni funkcję ochrony przed promieniowaniem UV;
z niedoborem melaniny skóra jest mniej chroniona przed promieniowaniem ultrafioletowym,
i musisz bardziej się opalać.
W przeciwnym razie skóra w najlepszym razie szybko starzeje się z powodu oparzeń słonecznych,
zwiększa ryzyko raka skóry.
Ilość melaniny zależy od intensywności jej syntezy,
a ilość melaniny zależy od:
1) jak dobrze skóra jest chroniona przed promieniowaniem ultrafioletowym,
2) mężczyzna będzie blondynem lub brunetką
3) jak będzie ciemna skóra,
4) leszczyna lub szarość będą miały kolor oczu
(im więcej melaniny, tym ciemniejsza jest cała skóra, tęczówka).
Z silnym spadkiem syntezy melaniny
skóra i włosy są bardzo blond,
oczy są niebieskie lub nawet czerwone
(ze względu na przezroczyste naczynia) -
Ta cecha ciała nazywana jest albinizmem.
(„Alba” tłumaczy się jako biały),
A ludzie z albinizmem nazywani są albinosami.
Przyczyną spadku syntezy melaniny jest niska aktywność enzymów syntezy melaniny z powodu mutacji genów, które je kodują.
68.1.4. Synteza katecholamin z tyrozyny.
Krótko:
Katecholaminy to grupa trzech hormonów -
dopamina, noradrenalina, adrenalina.
Tyrozyna jest przekształcana w dopaminę przez DOPA,
a adrenalina jest wytwarzana z dopaminy przez noradrenalinę.
Patrz punkt 63 dopaminy i pozycja 105.1, plik „105 tabeli”:
Tyrozyna zamienia się w dopaminę
w wyniku dodania atomu O i usunięcia CO2.
Po przyłączeniu atomu O tyrozyna staje się DOPA,
a po odcięciu CO2 od DOPA staje się dopaminą.
Dopamina zamienia się w noradrenalinę
w wyniku dodania atomu tlenu (przez hydrosilację)
do atomu węgla w pierwszym;
Enzym - TAK -; - hydroksylaza,
potrzebują askorbinianu jako źródła 2H,
dlatego w hipowitaminozie C zmniejsza się synteza HA i A.
Noradrenalina zamienia się w adrenalinę
w wyniku dodania grupy CH3 (metyl)
do atomu azotu
przez przeniesienie metylu z SAM
(proces zwany (trans) metylacją,
enzym - noradrenalina / metyl / transferaza).
W sprawie funkcji katecholamin patrz 105.
Zmniejszona synteza katecholamin prowadzi do zmniejszenia ich funkcji i pojawienia się wielu konsekwencji.
68.1.5. Katabolizm tyrozynowy.
Gdy powstaje katabolizm tyrozynowy, fumaran i acetooctan (beta-ketomaślan).
Fumaran można wykorzystać do syntezy glukozy
w GNG podczas postu, str. 67 i 33.
; -ketobutyrat - ciało ketonowe, które może odżywiać wszystkie komórki
(z wyjątkiem czerwonych krwinek) podczas postu - str. 47.
Na str. 67 pokazano, że fenyloalanina jest przekształcana w tyrozynę,
więc fenyloalanina może przekształcić się w te same substancje
w którym obraca się tyrozyna.
Katabolizm tyrozyny rozpoczyna się od reakcji transaminacji (str. 64):
tyrozyna reaguje z ketoglutaranem,
w rezultacie KETOglutarate zamienia się w AMINOglutaRat (= glutamat),
a tyrozyna jest przekształcana w parę (4) -hydroksy / fenyl / pirogronian:
substancja, która ma grupę ketonową zamiast grupy aminowej tyrozyny.
Wskazówka: Tyrozyna to hydroksyfenyloalanina.
Alanina zamienia się w pirogronian,
Fenyl / alanina - do fenylu / PIRUVAT,
Hydroksy / fenyl / ALANINA (= tyrozyna) - w hydroksy / fenyl / PIRUVAT.
Katalizowana transaminacja
Enzymy aminotransferazy
z udziałem koenzymu fosforanu pirydoksalu,
który powstaje z pirydoksalu (witamina B6)
gdy dodaje się fosforan (podczas fosforylacji).
4-hydroksy / fenyl / pirogronian podczas kilku reakcji
zamienia się w kwas HOMOGENTIZYNY (GGK, homogentyzat),
którego rozpad wytwarza końcowe metabolity
katabolizm tyrozyny i fenyloalaniny:
fumaran i acetooctan.
Przy niskiej aktywności enzymu
rozszczepienie kwasu homogentyzynowego,
szybkość rozkładu tego kwasu jest zmniejszona,
co prowadzi do akumulacji kwasu homogentyzynowego i ALKAPTON / URII.
Z uszkodzeniem ciała przez alkaptonurię mniej poważne,
niż w przypadku oligofrenii fenylopirogronowej,
ale istnieje ryzyko kamicy moczowej.
Objawy w Alcaptonurii:
ciemnienie chrząstki nosa, uszu.
68.1.6. Cechy tkanek dzielących suszarkę do włosów i Tyr:
to znaczy w jakich tkankach (lub komórkach) w to, w co się zamieniają
1) w komórkach tarczycy - w hormony IODYTRONINE (str. 104),
2) w rdzeniu nadnerczy - w hormonie ADRENALINA,
3) w nerwach współczulnych iw mózgu - w hormonie NORADRENALIN,
4) w mózgu, jelitach, nerkach i naczyniach - w hormonie DOPAMIN,
5) w melanocytach - w barwniku MELANIN,
6) w wątrobie - katabolizm na FUMARAT i acetooctan.
Ścieżka wymiany opon w określonych komórkach zależy od zestawu enzymów w tych komórkach:
jakie enzymy działają - takie reakcje i postępuj.
Na przykład, noadrenalina / metyl / transferaza jest obecna tylko w rdzeniu nadnerczy,
więc tylko tutaj noradrenalina może zamienić się w adrenalinę,
dlatego tylko nadnercza wytwarzają i wydzielają adrenalinę.
Zestaw enzymów w komórce zależy od tego, które geny działają (wyrażają się) w komórce,
to znaczy, które geny są wykorzystywane do syntezy RNA (transkrybowane),
jaki RNA jest wykorzystywany do syntezy enzymów i innych białek. - str. 84.
68.1.7. Bloki metaboliczne w zamian Tyr and Fen.
Fenyloketonuria, albinizm i alkaptonuria są
przykłady BLOKÓW METABOLICZNYCH i enzymopatii - str. 8.
Blok metaboliczny to spadek szybkości reakcji,
co prowadzi do akumulacji substratów reakcji
i niedobór produktów reakcji,
co może prowadzić do śmierci lub rozwoju choroby.
Przyczyna blokady metabolicznej
(zmniejszona szybkość reakcji) -
zmniejszona aktywność enzymu
- z powodu mutacji genu kodującego
- lub brak kofaktora
- z powodu braku witaminy z jedzeniem
- lub naruszenie transformacji kofaktora witaminy
z powodu braku enzymów aktywujących witaminy (str. 11).
Tutaj musisz dodać tabelę
„Blok metaboliczny i wymiana strzelnicy”.
Ale gdy jest w osobnym pliku.
I tutaj musisz dodać
tabela „R eacci n i bmen Phenylalanine and t and r about z i N a”
Ale na razie jest w osobnym pliku.