Główny Olej

Skład białek obejmuje pozostałości

CZĘŚĆ A. Zadania testowe z wyborem odpowiedzi.
1. (2 punkty). Skład białek obejmuje pozostałości:
A. α-Aminokwasy. B. β-Aminokwasy. B. δ-Aminokwasy. G. ε-Aminokwasy.
2. (2 punkty). Nazwa substancji CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimetyloamina. B. Dietyloamina. V. Metyloetyloamina. G. Propylamina.
3. (2 punkty). Zabarwienie lakmusu w roztworze substancji o wzorze C3H7NH2:
A. Czerwony. B. Niebieski. V. Fioletowy.
4. (2 punkty). Substancja, która nie reaguje z etyloaminą:
A. Wodorotlenek sodu. B. Tlen. B. Szary kwas. G. Chlorowodór.
5. (2 punkty). Wiązanie chemiczne tworzące strukturę drugorzędową białka:
A. Wodór. B. Ionic. B. Peptyd. G. Kowalentny niepolarny.
6. (2 punkty). Produkt reakcji interakcji aniliny z chlorowodorem należy do klasy związków:
A. Kislot. B. Podstawy. V. Soleil. G. Złożone estry.
7. (2 punkty). Dla charakterystycznej reakcji białek:
A. Nawodnienie. B. Uwodornienie. B. Hydroliza. G. Odwodnienie.

CZĘŚĆ B. Zadania z bezpłatną odpowiedzią.
8. (6 punktów). Dla substancji, której wzór to CH3-CH2-CH2-CH2-NH2, wykonaj wzory strukturalne dwóch izomerów i dwóch homologów. Podaj nazwy wszystkich substancji.
9. (6 punktów). Z którymi z następujących substancji: wodorotlenek potasu, woda, etanol - czy kwas 2-aminopropanowy reaguje? Potwierdź odpowiedź, zapisując możliwe równania reakcji.
10. (6 punktów). Jaką masę aniliny można uzyskać redukując 12,3 g nitrobenzenu?
11. (2 punkty). Jak chemicznie odróżnić roztwór białka od roztworu gliceryny? Daj rozsądną odpowiedź.

http://znanija.com/task/2237508

Wykład nr 3. Struktura i funkcja białek. Enzymy

Struktura białkowa

Białka są wysokocząsteczkowymi związkami organicznymi składającymi się z reszt aminokwasowych α.

Białka obejmują węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają wysoką masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000. Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu wynosi 46, kwas octowy wynosi 60, benzen wynosi 78.

Skład aminokwasowy białek

Białka są polimerami nieokresowymi, których monomerami są α-aminokwasy. Zazwyczaj 20 gatunków α-aminokwasów określa się jako monomery białek, chociaż ponad 170 znajduje się w komórkach i tkankach.

W zależności od tego, czy aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych zwierząt, można je rozróżnić, ponieważ: możliwe jest syntezowanie wymiennych aminokwasów; niezbędne aminokwasy - nie mogą być syntetyzowane. Niezbędne aminokwasy muszą być spożywane z jedzeniem. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasów białka są: kompletne - zawierają cały zestaw aminokwasów; gorszy - brakuje niektórych aminokwasów w ich składzie. Jeśli białka składają się tylko z aminokwasów, są one nazywane prostymi. Jeśli białka zawierają, oprócz aminokwasów, składnik nie-aminokwasowy (grupa prostetyczna), są one nazywane złożonymi. Grupę protetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystkie aminokwasy zawierają: 1) grupę karboksylową (–COOH), 2) grupę aminową (–NH2), 3) rodnik lub grupa R (reszta cząsteczki). Struktura rodnika w różnych typach aminokwasów jest inna. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych tworzących aminokwasy występują: obojętne aminokwasy, które mają jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; zasadowe aminokwasy mające więcej niż jedną grupę aminową; kwasowe aminokwasy mające więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, ponieważ w roztworze mogą działać jako kwasy i zasady. W roztworach wodnych aminokwasy występują w różnych formach jonowych.

Wiązanie peptydowe

Peptydy są substancjami organicznymi składającymi się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniem peptydowym.

Tworzenie się peptydów następuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. Oddziaływanie grupy aminowej jednego aminokwasu z grupą karboksylową drugiego prowadzi do utworzenia kowalencyjnego wiązania azot-węgiel między nimi, co nazywa się wiązaniem peptydowym. W zależności od liczby reszt aminokwasowych tworzących peptyd rozróżnia się dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Tworzenie wiązania peptydowego można powtarzać wiele razy. Prowadzi to do tworzenia polipeptydów. Na jednym końcu peptydu znajduje się wolna grupa aminowa (nazywana jest N-końcem), a na drugim końcu znajduje się wolna grupa karboksylowa (nazywana C-końcem).

Przestrzenna organizacja cząsteczek białka

Spełnienie pewnych specyficznych funkcji przez białka zależy od przestrzennej konfiguracji ich cząsteczek, ponadto jest energetycznie niekorzystne dla komórki, aby utrzymywała białka w postaci niezłożonej, w łańcuchu, dlatego układane są łańcuchy polipeptydowe, uzyskując pewną trójwymiarową strukturę lub konformację. Istnieją 4 poziomy przestrzennej organizacji białek.

Podstawową strukturą białka jest sekwencja rozmieszczenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym tworzącym cząsteczkę białka. Związek między aminokwasami to peptyd.

Jeśli cząsteczka białka składa się tylko z 10 reszt aminokwasowych, to liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka, różniących się kolejnością przemian aminokwasów, wynosi 10 20. Mając 20 aminokwasów, można uzyskać z nich jeszcze większą liczbę różnych kombinacji. W organizmie ludzkim znaleziono około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się od siebie i od białek innych organizmów.

Jest to podstawowa struktura cząsteczki białka, która określa właściwości cząsteczek białka i jego konfigurację przestrzenną. Zastąpienie tylko jednego aminokwasu innym aminokwasem w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład zastąpienie szóstego aminokwasu glutaminowego przez walinę w podjednostce β hemoglobiny prowadzi do tego, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może pełnić swojej głównej funkcji - transportu tlenu; w takich przypadkach choroba rozwija się - anemia sierpowata.

Druga struktura to uporządkowane zwijanie łańcucha polipeptydowego w spiralę (wygląda jak rozciągnięta sprężyna). Cewki helisy są wzmacniane przez wiązania wodorowe powstające między grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Praktycznie wszystkie grupy CO i NH biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze niż peptydowe, ale powtarzając się wielokrotnie, zapewniają stabilność i sztywność tej konfiguracji. Na poziomie struktury wtórnej występują białka: fibroina (jedwab, pajęczyny), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgna).

Struktura trzeciorzędowa jest zwijaniem łańcuchów polipeptydowych w globule wynikające z pojawienia się wiązań chemicznych (wodór, jon, disiarczek) i ustanowienia oddziaływań hydrofobowych między rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywają oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych, hydrofobowe rodniki mają tendencję do ukrywania się przed wodą, grupując się w globule, podczas gdy rodniki hydrofilowe, w wyniku hydratacji (oddziaływania z dipolami wody), mają tendencję do bycia na powierzchni cząsteczki. W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez wiązania kowalencyjne dwusiarczkowe powstające między atomami siarki dwóch reszt cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej występują enzymy, przeciwciała, niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie lub więcej kuleczek. Podjednostki są zatrzymywane w cząsteczce z powodu oddziaływań jonowych, hydrofobowych i elektrostatycznych. Czasami, gdy tworzy się struktura czwartorzędowa, powstają wiązania disiarczkowe między podjednostkami. Najbardziej badanym białkiem o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina. Tworzą go dwie podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwie podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką wiąże się cząsteczka hemowa zawierająca żelazo.

Jeśli z jakiegoś powodu konformacja przestrzenna białek odbiega od normalnej, białko nie może pełnić swoich funkcji. Na przykład przyczyną „choroby szalonych krów” (gąbczastej encefalopatii) jest nieprawidłowa konformacja prionów - białek powierzchniowych komórek nerwowych.

Właściwości białek

Kup pracę weryfikacyjną
w biologii

Skład aminokwasowy, struktura cząsteczki białka określa jego właściwości. Białka łączą podstawowe i kwaśne właściwości określone przez rodniki aminokwasowe: im więcej kwasowych aminokwasów w białku, tym wyraźniejsze są jego kwaśne właściwości. Zdolność do dawania i przyłączania H + określa właściwości buforowe białek; Jednym z najpotężniejszych buforów jest hemoglobina w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. Istnieją rozpuszczalne białka (fibrynogen), są nierozpuszczalne, pełniące funkcje mechaniczne (fibroina, keratyna, kolagen). Istnieją aktywne chemicznie białka (enzymy), są chemicznie nieaktywne, odporne na działanie różnych warunków środowiskowych i bardzo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ogrzewanie, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może spowodować naruszenie strukturalnej organizacji cząsteczki białka. Proces utraty trójwymiarowej konformacji nieodłącznie związany z daną cząsteczką białka nazywany jest denaturacją. Powodem denaturacji jest zerwanie wiązań, które stabilizują pewną strukturę białka. Początkowo najsłabsze wiązania są łamane, a przy trudniejszych warunkach silniejsze. Dlatego na początku traci się czwartorzęd, a następnie trzeciorzędowe i drugorzędne struktury. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka iw rezultacie uniemożliwia białku wykonywanie jego charakterystycznych funkcji biologicznych. Jeśli denaturacji nie towarzyszy zniszczenie pierwotnej struktury, to może być odwracalne, w tym przypadku samouzdrowienie zachodzi w charakterystyce konformacji białka. Takimi denaturacjami są na przykład białka receptorów błonowych. Proces przywracania struktury białka po denaturacji nazywa się renaturacją. Jeśli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka jest niemożliwe, denaturacja jest nazywana nieodwracalną.

Funkcje białkowe

Enzymy

Enzymy lub enzymy są specjalną klasą białek, które są biologicznymi katalizatorami. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne przebiegają z dużą prędkością. Szybkość reakcji enzymatycznych jest dziesiątki tysięcy razy (a czasami milionów) wyższa niż szybkość reakcji z katalizatorami nieorganicznymi. Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem.

Enzymy - białka globularne, zgodnie z cechami strukturalnymi enzymów, można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy są prostymi białkami, tj. składają się tylko z aminokwasów. Złożone enzymy są złożonymi białkami, tj. Oprócz części białkowej zawierają nie-białkową grupę przyrodniczą - kofaktor. Dla niektórych enzymów witaminy działają jako kofaktory. W enzymie cząsteczka emituje specjalną część, zwaną centrum aktywnym. Środkiem aktywnym jest mała część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), gdzie wiązanie substratu lub substratów zachodzi z tworzeniem kompleksu enzym-substrat. Po zakończeniu reakcji kompleks enzym-substrat rozpada się na enzym i produkt (produkty) reakcji. Niektóre enzymy mają (oprócz aktywnych) centra allosteryczne - miejsca, do których przyłączają się regulatory prędkości enzymów (enzymy allosteryczne).

Enzymatyczne reakcje katalizy charakteryzują się: 1) wysoką wydajnością, 2) ścisłą selektywnością i kierunkowością działania, 3) specyficznością substratu, 4) drobną i precyzyjną regulacją. Specyficzność substratu i reakcji enzymatycznych reakcji katalizy wyjaśniają hipotezy E. Fishera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza „klucza-zamka”) sugeruje, że konfiguracje przestrzenne aktywnego centrum enzymu i substratu muszą dokładnie do siebie pasować. Substrat porównuje się z „kluczem”, enzymem - za pomocą „blokady”.

D. Koshland (hipoteza ręcznej rękawicy) sugeruje, że przestrzenna zgodność między strukturą substratu a aktywnym centrum enzymu jest tworzona tylko w momencie ich wzajemnego oddziaływania. Hipoteza ta nazywana jest także hipotezą indukowanej korespondencji.

Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w warunkach fizjologicznie normalnych.

Większość enzymów może działać tylko w temperaturach od 0 do 40 ° C W tych granicach szybkość reakcji wzrasta około 2 razy wraz ze wzrostem temperatury na każde 10 ° C. W temperaturach powyżej 40 ° C białko ulega denaturacji i aktywność enzymu zmniejsza się. W temperaturach bliskich temperaturze zamarzania enzymy są inaktywowane.

Wraz ze wzrostem ilości substratu, szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż liczba cząsteczek substratu stanie się równa liczbie cząsteczek enzymu. Przy dalszym wzroście ilości substratu szybkość nie zwiększy się, ponieważ miejsca aktywne enzymu są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do zwiększenia aktywności katalitycznej, ponieważ większa liczba cząsteczek substratu ulega przekształceniom na jednostkę czasu.

Dla każdego enzymu istnieje optymalna wartość pH, przy której wykazuje maksymalną aktywność (pepsyna - 2,0, ślina amylaza - 6,8, lipaza trzustkowa - 9,0). Przy wyższych lub niższych wartościach pH aktywność enzymu maleje. Przy ostrych zmianach pH enzym ulega denaturacji.

Prędkość enzymów allosterycznych jest regulowana przez substancje, które łączą się z ośrodkami allosterycznymi. Jeśli te substancje przyspieszają reakcję, nazywane są aktywatorami, jeśli hamują - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Według rodzaju katalizowanych przemian chemicznych, enzymy dzielą się na 6 klas:

  1. reduktaza tlenowa (przeniesienie atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji na drugą - dehydrogenaza),
  2. transferaza (przeniesienie grup metylowych, acylowych, fosforanowych lub aminowych z jednej substancji na drugą - transaminaza),
  3. hydrolazy (reakcje hydrolizy, w których z substratu powstają dwa produkty - amylaza, lipaza),
  4. LiAZs (niehydrolityczne przyłączenie grupy atomów do substratu lub rozszczepienie z niego, z dekarboksylazą wiązań C - C, C - N, C - O, C - S),
  5. izomeraza (wewnątrzcząsteczkowe przegrupowanie - izomeraza),
  6. ligazy (połączenie dwóch cząsteczek w wyniku tworzenia wiązań C - C, C - N, C - O, C - S) syntetaza.

Klasy z kolei są podzielone na podklasy i podklasy. W obecnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma określony szyfr składający się z czterech liczb oddzielonych kropkami. Pierwsza liczba to klasa, druga to podklasa, trzecia to podklasa, czwarta to numer sekwencji enzymów w tej podklasie, na przykład szyfr arginazy to 3.5.3.1.

Idź do wykładu numer 2 „Struktura i funkcja węglowodanów i lipidów”

Idź do wykładu №4 „Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP”

Obejrzyj spis treści (wykłady nr 1–25)

http://licey.net/free/6-biologiya/21-lekcii_po_obschei_biologii/stages/257-lekciya_%203_stro

Skład białek obejmuje reszty a) α-aminokwasy b) β-aminokwasy c) γ-aminokwasy d) δ-aminokwasy

Oszczędzaj czas i nie wyświetlaj reklam dzięki Knowledge Plus

Oszczędzaj czas i nie wyświetlaj reklam dzięki Knowledge Plus

Odpowiedź

Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!

Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.

Obejrzyj film, aby uzyskać dostęp do odpowiedzi

O nie!
Wyświetlane są odpowiedzi

Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!

Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.

http://znanija.com/task/12585134

Struktura białek. Struktury białkowe: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe. Proste i złożone białka

Struktura białek. Struktury białkowe: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe. Proste i złożone białka

Nazwa „białka” pochodzi od zdolności wielu z nich do zmiany koloru na biały po podgrzaniu. Nazwa „białka” pochodzi od greckiego słowa „pierwszy”, co wskazuje na ich znaczenie w ciele. Im wyższy poziom organizacji żywych istot, tym bardziej zróżnicowany jest skład białek.

Białka powstają z aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniem kowalencyjno-peptydowym: między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową innego. W interakcji dwóch aminokwasów tworzy się dipeptyd (z reszt dwóch aminokwasów, z greckich peptydów - spawanych). Zastąpienie, wyłączenie lub przegrupowanie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym powoduje pojawienie się nowych białek. Na przykład, zastępując tylko jeden aminokwas (glutaminę do waliny), występuje poważna choroba - anemia sierpowata, gdy erytrocyty mają inną postać i nie mogą wykonywać swoich podstawowych funkcji (transport tlenu). Gdy powstaje wiązanie peptydowe, cząsteczka wody jest odszczepiana. W zależności od liczby reszt aminokwasowych emitować:

- oligopeptydy (di-, tri-, tetrapeptydy itp.) - zawierają do 20 reszt aminokwasowych;

- polipeptydy - od 20 do 50 reszt aminokwasowych;

- białka - ponad 50, czasem tysiące reszt aminokwasowych

Zgodnie z właściwościami fizykochemicznymi białka są hydrofilowe i hydrofobowe.

Istnieją cztery poziomy organizacji cząsteczki białka - równoważne struktury przestrzenne (konfiguracje, konformacje) białek: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Podstawowa struktura białek

Podstawowa struktura białek jest najprostsza. Ma postać łańcucha polipeptydowego, w którym aminokwasy są połączone ze sobą silnym wiązaniem peptydowym. Określony przez jakościowy i ilościowy skład aminokwasów i ich sekwencję.

Wtórna struktura białka

Struktura drugorzędowa jest utworzona głównie przez wiązania wodorowe, które powstają między atomami wodoru grupy NH jednego zwijania helisy i tlenu grupy CO drugiej i są skierowane wzdłuż helisy lub między równoległymi fałdami cząsteczki białka. Cząsteczka białka jest częściowo lub całkowicie skręcona w α-helisę lub tworzy strukturę β-złożoną. Na przykład, białka keratynowe tworzą α-helisę. Są częścią kopyt, rogów, włosów, piór, paznokci, pazurów. Pofałdowane β mają białka, które są częścią jedwabiu. Rodniki aminokwasowe (grupy R) pozostają poza helisą. Wiązania wodorowe są znacznie słabsze niż wiązania kowalencyjne, ale ze znaczną ich ilością tworzą dość stałą strukturę.

Funkcjonowanie w postaci skręconej helisy jest charakterystyczne dla niektórych białek włóknistych - miozyny, aktyny, fibrynogenu, kolagenu itp.

Struktura trzeciorzędowego białka

Struktura trzeciorzędowego białka. Ta struktura jest stała i unikalna dla każdego białka. Jest ona określona przez wielkość, polarność grup R, kształt i sekwencję reszt aminokwasowych. Helisa polipeptydowa skręca się i pasuje w określony sposób. Tworzenie trzeciorzędowej struktury białka prowadzi do powstania specjalnej konfiguracji białka - globuli (z łaciny. Globulus - kulka). Jego powstawanie jest powodowane przez różne rodzaje oddziaływań niekowalencyjnych: hydrofobowe, wodorowe, jonowe. Mostki disiarczkowe występują między resztami aminokwasowymi cysteiny.

Wiązania hydrofobowe są słabymi wiązaniami między niepolarnymi łańcuchami bocznymi, które wynikają z wzajemnego odpychania cząsteczek rozpuszczalnika. W tym przypadku białko jest skręcone tak, że hydrofobowe łańcuchy boczne są zanurzone głęboko w cząsteczce i chronią ją przed oddziaływaniem z wodą, a boczne łańcuchy hydrofilowe są umieszczone na zewnątrz.

Większość białek ma strukturę trzeciorzędową - globuliny, albuminę itp.

Czwartorzędowa struktura białka

Czwartorzędowa struktura białka. Powstaje w wyniku połączenia poszczególnych łańcuchów polipeptydowych. Razem tworzą jednostkę funkcjonalną. Rodzaje wiązań są różne: hydrofobowe, wodorowe, elektrostatyczne, jonowe.

Wiązania elektrostatyczne powstają między rodnikami elektroujemnymi i elektrododatnimi reszt aminokwasowych.

Dla niektórych białek charakterystyczne jest globularne rozmieszczenie podjednostek - są to białka globularne. Białka kuliste łatwo rozpuszczają się w wodzie lub roztworach soli. Ponad 1000 znanych enzymów należy do białek globularnych. Białka kuliste obejmują niektóre hormony, przeciwciała, białka transportowe. Na przykład złożona cząsteczka hemoglobiny (białko czerwonych krwinek) jest białkiem globularnym i składa się z czterech makrocząsteczek globin: dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β, z których każdy jest połączony z żelazem zawierającym hem.

Inne białka charakteryzują się koalescencją w struktury helikalne - są to włókniste (z łaciny. Fibrilla - włókniste) białka. Kilka (od 3 do 7) α - helis łączy się razem, jak włókna w kablu. Białka włókniste są nierozpuszczalne w wodzie.

Białka dzielą się na proste i złożone.

Proste białka (białka)

Proste białka (białka) składają się tylko z reszt aminokwasowych. Proste białka obejmują globuliny, albuminę, gluteliny, prolaminy, protaminy, czapki. Albumina (na przykład albumina surowicy) jest rozpuszczalna w wodzie, globuliny (na przykład przeciwciała) są nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w wodnych roztworach pewnych soli (chlorek sodu itp.).

Białka złożone (proteidy)

Białka złożone (proteidy) obejmują, oprócz reszt aminokwasowych, związki o innej naturze, zwane grupą prostetyczną. Na przykład, metaloproteiny są białkami, które zawierają żelazo inne niż hem lub są związane przez atomy metalu (większość enzymów), nukleoproteiny są białkami, które są połączone z kwasami nukleinowymi (chromosomy itp.), Fosfoproteiny są białkami, które zawierają reszty kwasu fosforowego (białka jaja żółtko itp., glikoproteiny - białka w połączeniu z węglowodanami (niektóre hormony, przeciwciała itp.), chromoproteiny - białka zawierające pigmenty (mioglobina itp.), lipoproteiny - białka zawierające lipidy (w zestawie w skład błon).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Jakie elementy są częścią białek i jakie posiadają właściwości?

Czym jest białko i jakie funkcje pełni w organizmie. Jakie elementy są zawarte w jego składzie i jaka jest specyfika tej substancji.

Białka są głównym budulcem ludzkiego ciała. Jeśli weźmiemy pod uwagę całość, substancje te stanowią piątą część naszego ciała. W naturze znana jest grupa podgatunków - tylko ciało ludzkie zawiera pięć milionów różnych wariantów. Z jego udziałem powstają komórki, które są uważane za główny składnik żywych tkanek ciała. Jakie elementy są częścią białka i jaka jest cecha substancji?

Subtelności kompozycji

Cząsteczki białek w ludzkim ciele różnią się strukturą i przyjmują pewne funkcje. Głównym białkiem kurczliwym jest więc miozyna, która tworzy mięśnie i gwarantuje ruch ciała. Zapewnia funkcjonowanie jelit i przepływ krwi przez naczynia osoby. Kreatyna jest równie ważną substancją w organizmie. Zadaniem substancji jest ochrona skóry przed negatywnymi działaniami - promieniowaniem, temperaturą, mechaniką i innymi. Również kreatyna chroni przed przyjmowaniem drobnoustrojów z zewnątrz.

Skład białek obejmuje aminokwasy. W tym samym czasie pierwszy z nich odkryto na początku XIX wieku, a cały skład aminokwasów jest znany naukowcom od lat 30. XX wieku. Co ciekawe, z dwustu aminokwasów, które są dziś otwarte, tylko dwa tuziny tworzą miliony różnych białek w strukturze.

Główną różnicą struktury jest obecność rodników o różnym charakterze. Ponadto aminokwasy są często klasyfikowane na podstawie ładunku elektrycznego. Każdy z rozważanych składników ma wspólne cechy - zdolność do reagowania z zasadami i kwasami, rozpuszczalność w wodzie i tak dalej. Prawie wszyscy przedstawiciele grupy aminokwasów biorą udział w procesach metabolicznych.

Biorąc pod uwagę skład białek, konieczne jest rozróżnienie dwóch kategorii aminokwasów - niezbędnych i niezbędnych. Różnią się one swoją zdolnością do syntezy w ciele. Pierwsze są wytwarzane w narządach, co gwarantuje co najmniej częściowe pokrycie obecnego deficytu, a drugie - tylko z jedzeniem. Jeśli ilość któregokolwiek z aminokwasów zostanie zmniejszona, prowadzi to do naruszeń, a czasami do śmierci.

Białko, w którym znajduje się kompletny zestaw aminokwasów, nazywa się „biologicznie kompletne”. Takie substancje stanowią część pożywienia dla zwierząt. Niektórzy przedstawiciele roślin są również uważani za przydatne wyjątki - na przykład fasola, groch i soja. Głównym parametrem, według którego ocenia się przydatność produktu, jest wartość biologiczna. Jeśli mleko jest traktowane jako podstawa (100%), to dla ryb lub mięsa parametr ten będzie równy 95, dla ryżu - 58, chleb (tylko żyto) - 74 i tak dalej.

Niezbędne aminokwasy, które tworzą białko, biorą udział w syntezie nowych komórek i enzymów, to znaczy pokrywają potrzeby z tworzyw sztucznych i są wykorzystywane jako główne źródła energii. Skład białek obejmuje elementy zdolne do transformacji, czyli procesy dekarboksylacji i transaminacji. Dwie grupy aminokwasów (karboksyl i amina) biorą udział w powyższych reakcjach.

Białko jaja jest uważane za najcenniejsze i korzystne dla organizmu, jego struktura i właściwości są doskonale zrównoważone. Dlatego procent aminokwasów w tym produkcie jest prawie zawsze brany pod uwagę przy porównywaniu.

Wspomniano powyżej, że białka składają się z aminokwasów, a niezależni przedstawiciele odgrywają główną rolę. Oto niektóre z nich:

  • Histydyna jest elementem uzyskanym w 1911 roku. Jego funkcja ma na celu normalizację odruchu warunkowego. Histydyna odgrywa rolę źródła powstawania histaminy - kluczowego mediatora centralnego układu nerwowego, który bierze udział w przesyłaniu sygnałów do różnych części ciała. Jeśli reszta tego aminokwasu spadnie poniżej normy, to produkcja hemoglobiny w ludzkim szpiku kostnym jest tłumiona.
  • Walina jest substancją odkrytą w 1879 r., Ale ostatecznie rozszyfrowana dopiero po 27 latach. W przypadku braku koordynacji jest zakłócona, skóra staje się wrażliwa na bodźce zewnętrzne.
  • Tyrozyna (1846). Białka składają się z wielu aminokwasów, ale odgrywa to jedną z kluczowych funkcji. Jest to tyrozyna uważana za główny prekursor następujących związków - fenol, tyramina, tarczyca i inne.
  • Metionina została zsyntetyzowana dopiero pod koniec lat 20. ubiegłego wieku. Substancja pomaga w syntezie choliny, chroni wątrobę przed nadmiernym powstawaniem tłuszczu, działa lipotropowo. Udowodniono, że takie elementy odgrywają kluczową rolę w walce z miażdżycą i regulacją poziomu cholesterolu. Chemiczna cecha metioniny i to, że uczestniczy w rozwoju adrenaliny, wchodzi w interakcję z witaminą B.
  • Cystyna jest substancją, której struktura została ustanowiona dopiero w 1903 roku. Jego funkcje mają na celu udział w reakcjach chemicznych, procesach metabolicznych metioniny. Cystyna reaguje również z substancjami zawierającymi siarkę (enzymy).
  • Tryptofan - niezbędny aminokwas, który jest częścią białek. Była w stanie syntetyzować do 1907 roku. Substancja bierze udział w metabolizmie białek, zapewnia optymalną równowagę azotową w organizmie człowieka. Tryptofan bierze udział w rozwoju białek surowicy krwi i hemoglobiny.
  • Leucyna jest jednym z „najwcześniejszych” aminokwasów znanych od początku XIX wieku. Jego działanie ma na celu pomóc organizmowi rosnąć. Brak pierwiastka prowadzi do nieprawidłowego działania nerek i tarczycy.
  • Izoleucyna jest kluczowym elementem równowagi azotowej. Naukowcy odkryli aminokwas dopiero w 1890 roku.
  • Fenyloalaninę zsyntetyzowano na początku lat 90. XIX wieku. Substancja jest uważana za podstawę do tworzenia hormonów nadnerczy i tarczycy. Niedobór pierwiastków jest główną przyczyną zaburzeń hormonalnych.
  • Lizynę uzyskano dopiero na początku XX wieku. Brak substancji prowadzi do akumulacji wapnia w tkankach kości, zmniejszenia objętości mięśni w organizmie, rozwoju niedokrwistości i tak dalej.

Konieczne jest rozróżnienie składu chemicznego białek. Nie jest to zaskakujące, ponieważ omawiane substancje są związkami chemicznymi.

  • węgiel - 50-55%;
  • tlen - 22-23%;
  • azot - 16-17%;
  • wodór - 6-7%;
  • siarka - 0,4-2,5%.

Poza wymienionymi powyżej, w skład białek wchodzą następujące elementy (w zależności od typu):

Zawartość chemiczna różnych białek jest inna. Jedynym wyjątkiem jest azot, którego zawartość wynosi zawsze 16-17%. Z tego powodu zawartość substancji jest dokładnie określona przez procent azotu. Proces obliczania jest następujący. Naukowcy wiedzą, że 6,25 g białka zawiera jeden gram azotu. Aby określić objętość białka, wystarczy pomnożyć aktualną ilość azotu przez 6,25.

Subtelności struktury

Rozważając kwestię tego, z czego składają się białka, warto przyjrzeć się strukturze tej substancji. Przydziel:

  • Podstawowa struktura. Podstawą jest przemiana aminokwasów w kompozycji. Jeśli co najmniej jeden element włącza się lub „wypada”, powstaje nowa cząsteczka. Dzięki tej funkcji całkowita liczba tych ostatnich osiąga wartość astronomiczną.
  • Struktura wtórna Specyfika cząsteczek w składzie białka jest taka, że ​​nie są one w stanie rozciągniętym, ale mają różne (czasami złożone) konfiguracje. Z tego powodu aktywność komórek jest uproszczona. Struktura wtórna ma postać spirali uformowanej z jednolitych zwojów. W tym samym czasie sąsiednie zwoje są rozróżniane przez ścisłe wiązanie wodorowe. W przypadku wielokrotnych powtórzeń opór wzrasta.
  • Struktura trzeciorzędowa powstaje dzięki zdolności wspomnianej spirali do dopasowania się do kuli. Warto wiedzieć, że skład i struktura białek zależy w dużej mierze od struktury pierwotnej. Z kolei trzeciorzędowa zasada zapewnia zachowanie jakościowych wiązań między aminokwasami o różnych ładunkach.
  • Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla niektórych białek (hemoglobiny). Ten ostatni tworzy nie jeden, ale kilka łańcuchów, które różnią się swoją podstawową strukturą.

Sekret cząsteczek białka jest ogólnie. Im wyższy poziom strukturalny, tym gorsze powstają wiązania chemiczne. Zatem struktury drugorzędne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe są narażone na promieniowanie, wysokie temperatury i inne warunki środowiskowe. Rezultatem jest często naruszenie struktury (denaturacja). W tym przypadku proste białko w przypadku zmiany struktury jest w stanie szybko odzyskać. Jeśli substancja uległa negatywnemu wpływowi temperatury lub wpływowi innych czynników, proces denaturacji jest nieodwracalny, a sama substancja nie może zostać przywrócona.

Właściwości

Powyżej rozważamy, jakie są białka, definicja tych elementów, struktura i inne ważne kwestie. Ale informacje będą niekompletne, jeśli główne właściwości substancji (fizycznej i chemicznej) nie zostaną zidentyfikowane.

Masa cząsteczkowa białka wynosi od 10 tys. Do 1 mln (tutaj wiele zależy od rodzaju). Ponadto są rozpuszczalne w wodzie.

Oddzielnie należy podkreślić wspólne cechy białka z roztworami kaloidów:

  • Zdolność do pęcznienia. Im większa lepkość kompozycji, tym większa masa cząsteczkowa.
  • Powolna dyfuzja.
  • Zdolność do dializy, czyli podział grup aminokwasów na inne elementy za pomocą membran półprzepuszczalnych. Główną różnicą między rozważanymi substancjami jest ich niezdolność do przejścia przez membrany.
  • Opór dwuskładnikowy. Oznacza to, że białko ma strukturę hydrofilową. Ładunek substancji zależy bezpośrednio od tego, z czego składa się białko, od liczby aminokwasów i ich właściwości.
  • Wielkość każdej cząstki wynosi 1-100 nm.

Ponadto białka mają pewne podobieństwa do prawdziwych rozwiązań. Najważniejszą rzeczą jest zdolność do tworzenia jednorodnych systemów. Proces powstawania jest spontaniczny i nie wymaga dodatkowego stabilizatora. Ponadto roztwory białek mają stabilność termodynamiczną.

Naukowcy wydzielają specjalne amorficzne właściwości rozważanych substancji. Wyjaśnia to obecność grupy aminowej. Jeśli białko występuje w postaci roztworu wodnego, występują w nim równie różne mieszaniny - jony kationowe, dwubiegunowe, jak również anionowe.

Również właściwości białka powinny obejmować:

  • Zdolność do odgrywania roli bufora, czyli reagowania podobnie do słabego kwasu lub zasady. Tak więc w ludzkim ciele występują dwa typy systemów buforowych - białko i hemoglobina, zaangażowane w normalizację homeostazy.
  • Poruszanie się w polu elektrycznym. W zależności od ilości aminokwasów w białku, ich masy i ładunku, zmienia się również prędkość ruchu cząsteczek. Ta funkcja służy do rozdzielania przez elektroforezę.
  • Wysolenie (odwrotna sedymentacja). Jeśli jony amonowe, metale ziem alkalicznych i sole alkaliczne są dodawane do roztworu białka, cząsteczki te i jony konkurują o wodę. Na tym tle błona hydratacyjna jest usuwana, a białka przestają być stabilne. W rezultacie wytrącają się. Jeśli dodasz pewną ilość wody, możliwe jest przywrócenie powłoki hydratacyjnej.
  • Wrażliwość na ekspozycję zewnętrzną. Warto zauważyć, że w przypadku negatywnego wpływu zewnętrznego, białka są niszczone, co prowadzi do utraty wielu właściwości chemicznych i fizycznych. Ponadto denaturacja powoduje pęknięcie głównych wiązań, stabilizując wszystkie poziomy struktury białka (z wyjątkiem pierwotnego).

Przyczynami denaturacji jest wiele - negatywny wpływ kwasów organicznych, działanie alkaliów lub jonów metali ciężkich, negatywny wpływ mocznika i różnych czynników redukujących, prowadzący do zniszczenia mostków dwusiarczkowych.

  • Obecność reakcji barwnych z różnymi pierwiastkami chemicznymi (w zależności od składu aminokwasowego). Ta właściwość jest stosowana w warunkach laboratoryjnych, gdy konieczne jest określenie całkowitej ilości białka.

Wyniki

Białko - kluczowy element komórki, zapewniający prawidłowy rozwój i wzrost żywego organizmu. Jednak pomimo faktu, że naukowcy badali substancję, nadal istnieje wiele odkryć, które pozwalają nam dowiedzieć się więcej o tajemnicy ludzkiego ciała i jego strukturze. Tymczasem każdy z nas powinien wiedzieć, gdzie tworzą się białka, jakie są ich cechy i do jakich celów są niezbędne.

http://proteinfo.ru/voprosy-pitaniya/pitatelnye-elementy/sostav-belkov/

Wiewiórki

Skład i struktura

Właściwości chemiczne i fizyczne.

Lista wykorzystanej literatury.

Białka są wysokocząsteczkowymi azotowymi substancjami organicznymi zbudowanymi z aminokwasów, które odgrywają fundamentalną rolę w strukturze i funkcjonowaniu organizmów. Białka są głównym i niezbędnym składnikiem wszystkich organizmów. To białka, które wymieniają materię i przemiany energii, są nierozerwalnie związane z aktywnymi funkcjami biologicznymi. Sucha masa większości narządów i tkanek ludzi i zwierząt, a także większość mikroorganizmów składa się głównie z białek (40-50%), a świat roślin charakteryzuje się odchyleniem od tej średniej wartości w dół i wzrostem zwierzęcia. Mikroorganizmy są zwykle bogatsze w białko (niektóre wirusy są prawie czystymi białkami). Zatem średnio można założyć, że 10% biomasy na Ziemi jest reprezentowane przez białko, to znaczy jej ilość mierzy się wartością rzędu 10 12 - 10 13 ton. Substancje białkowe leżą u podstaw najważniejszych procesów życiowych. Na przykład procesy metaboliczne (trawienie, oddychanie, wydalanie i inne) są zapewnione przez aktywność enzymów, które z natury są białkami. Białka obejmują również struktury kurczliwe leżące u podstaw ruchu, na przykład białko kurczliwe mięśni (aktomyozyna), tkanki podtrzymujące ciało (kolagen kości, chrząstki, ścięgna), powłoki ciała (skóra, włosy, paznokcie itp.), Składające się głównie z z kolagenów, elastyn, keratyn, a także toksyn, antygenów i przeciwciał, wielu hormonów i innych substancji ważnych biologicznie. Rolę białek w żywym organizmie podkreśla już sama ich nazwa „białka” (przetłumaczona z greckich protosów - pierwsza, pierwotna), zaproponowana w 1840 r. Przez holenderskiego chemika G. Muldera, który odkrył, że tkanki zwierząt i roślin zawierają substancje przypominające białko jaja. Stopniowo stwierdzono, że białka są szeroką klasą różnych substancji, zbudowanych na tym samym planie. Zauważając nadrzędne znaczenie białek dla procesów życiowych, Engels ustalił, że życie jest sposobem na istnienie ciał białkowych, polegającym na ciągłym samoodnowieniu składników chemicznych tych ciał.

Ze względu na stosunkowo duży rozmiar cząsteczek białka, złożoność ich struktury i brak wystarczająco dokładnych danych na temat struktury większości białek, nadal nie ma racjonalnej klasyfikacji chemicznej białek. Istniejąca klasyfikacja jest w dużej mierze warunkowa i opiera się głównie na właściwościach fizykochemicznych białek, źródłach ich produkcji, aktywności biologicznej i innych, często przypadkowych oznakach. Zatem, zgodnie z ich właściwościami fizykochemicznymi, białka dzielą się na włókniste i globularne, hydrofilowe (rozpuszczalne) i hydrofobowe (nierozpuszczalne) itd. Według źródła produkcji, białka dzielą się na zwierzęta, rośliny i bakterie; na białka mięśniowe, tkankę nerwową, surowicę krwi itp.; na aktywność biologiczną - na białka enzymatyczne, białka hormonalne, białka strukturalne, białka kurczliwe, przeciwciała itp. Należy jednak pamiętać, że ze względu na niedoskonałość samej klasyfikacji, a także ze względu na wyjątkową różnorodność białek, wielu pojedynczych białek nie można przypisać żadnej z opisanych tutaj grup.

Wszystkie białka można podzielić na proste białka lub białka oraz złożone białka lub proteidy (kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi) Proste białka to polimery tylko aminokwasów; kompleks, oprócz reszt aminokwasowych, zawiera również nie-białkowe, tak zwane grupy prostetyczne.

Mają stosunkowo niską masę cząsteczkową (12-13 tys.), Z przewagą właściwości alkalicznych. Zlokalizowane głównie w jądrach komórek. Rozpuszczalny w słabych kwasach, wytrącany przez amoniak i alkohol. Mają tylko trzeciorzędową strukturę. In vivo są silnie związane z DNA i stanowią część nukleoprotein. Główną funkcją jest regulacja transmisji informacji genetycznej z DNA i RNA (możliwe jest blokowanie transmisji).

Najniższa masa cząsteczkowa (do 12 tys.). Pokazuje wyraźne podstawowe właściwości. Dobrze rozpuszczalny w wodzie i słabych kwasach. Zawarty w komórkach płciowych i stanowiący większość białka chromatyny. Podobnie jak histony tworzą kompleks z DNA, funkcja daje odporność chemiczną DNA.

Białka roślinne zawarte w ziarnie glutenu zbóż i niektóre inne w zielonych częściach roślin. Nierozpuszczalny w wodzie, roztwory soli i etanolu, ale dobrze rozpuszczalny w słabych roztworach alkaliów. Zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy, są kompletną żywnością.

Białka roślinne. Zawarty w glutenie roślin zbożowych. Rozpuszczalny tylko w 70% alkoholu (wynika to z wysokiej zawartości proliny i aminokwasów niepolarnych).

Tkanki podtrzymujące białka (kości, chrząstki, więzadła, ścięgna, paznokcie, włosy). Nierozpuszczalny lub słabo rozpuszczalny w mieszaninach białek o wysokiej zawartości siarki w wodzie, soli i wodno-alkoholu. Proteinoidy obejmują keratynę, kolagen, fibroinę.

Niska masa cząsteczkowa (15-17 tys.). Charakteryzuje się właściwościami kwasowymi. Rozpuszczalny w wodzie i roztworach o niskiej zawartości soli. Osad z obojętnymi solami przy 100% nasyceniu. Uczestniczą w utrzymywaniu ciśnienia osmotycznego krwi, transportują różne substancje z krwią. Zawarte w surowicy, mleku, białku jaja.

Masa cząsteczkowa wynosi do 100 tys. W wodzie, nierozpuszczalna, ale rozpuszczalna w słabych roztworach soli i wytrącana w mniej stężonych roztworach (już przy 50% nasyceniu). Zawarte w nasionach roślin, zwłaszcza w roślinach strączkowych i zapusty; w osoczu krwi i niektórych innych płynach biologicznych. Pełniąc funkcję ochrony immunologicznej, zapewniają organizmowi odporność na wirusowe choroby zakaźne.

Białka złożone dzielą się na kilka klas w zależności od charakteru grupy protetycznej.

Mają jako składnik niebiałkowy kwas fosforowy. Przedstawicielami tych białek są mleko kazeinogenu, witelina (białko żółtka jaja). Taka lokalizacja fosfoprotein wskazuje na ich znaczenie dla rozwijającego się organizmu. W formach dorosłych białka te są obecne w tkance kostnej i nerwowej.

Złożone białka, których grupa protetyczna tworzy lipidy. Struktura jest mała (150-200 nm) kulistych cząstek, których zewnętrzna powłoka jest utworzona przez białka (które pozwalają im poruszać się we krwi), a wewnętrzna część - przez lipidy i ich pochodne. Główną funkcją lipoprotein jest transport krwi lipidowej. W zależności od ilości białka i lipidów, lipoproteiny dzieli się na chylomikrony, lipoproteiny o niskiej gęstości (LDL) i lipoproteiny o wysokiej gęstości (HDL), które czasami określa się jako - i -lipoproteiny.

Zawierają kationy jednego lub kilku metali. Najczęściej jest to żelazo, miedź, cynk, molibden, rzadziej mangan, nikiel. Składnik białkowy jest związany z metalem przez wiązanie koordynacyjne.

Grupę protetyczną reprezentują węglowodany i ich pochodne. Na podstawie struktury chemicznej składnika węglowodanowego istnieją 2 grupy:

To prawda - jako składnik węglowodanowy najczęściej występują monosacharydy. Proteoglikany są zbudowane z bardzo dużej liczby powtarzających się jednostek mających charakter disacharydowy (kwas hialuronowy, hiparyna, chondroityna, siarczany karotenu).

Funkcje: strukturalne-mechaniczne (dostępne w skórze, chrząstce, ścięgnach); katalityczne (enzymy); ochronny; udział w regulacji podziału komórki.

Wykonaj szereg funkcji: udział w procesie fotosyntezy i reakcji redoks, transport C i CO2. Są to złożone białka, których grupę protetyczną reprezentują barwne związki.

Rolą grupy ochronnej jest DNA lub RNA. Część białkową reprezentują głównie histony i protaminy. Takie kompleksy DNA z protaminami znajdują się w plemnikach oraz z histonami - w komórkach somatycznych, gdzie cząsteczka DNA „zwija się” wokół cząsteczek białka histonowego. Nukleoproteiny ze swej natury są wirusami poza komórką - są to kompleksy wirusowego kwasu nukleinowego i otoczki białkowej kapsydu.

Białka są nieregularnymi polimerami zbudowanymi z reszt aminokwasowych α, których ogólny wzór w roztworze wodnym przy wartościach pH bliskich obojętnemu można zapisać jako NH3 + CHRCOO -. Reszty aminokwasowe w białkach są połączone wiązaniem amidowym między grupami α-aminowymi i -karboksylowymi. Wiązanie między dwiema resztami α-aminokwasowymi jest zwykle nazywane wiązaniem peptydowym, a polimery złożone z reszt α-aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi nazywane są polipeptydami. Białko jako istotna biologicznie struktura może być pojedynczym polipeptydem lub kilkoma polipeptydami, które tworzą pojedynczy kompleks w wyniku oddziaływań niekowalencyjnych.

Wszystkie atomy w wiązaniu peptydowym znajdują się w tej samej płaszczyźnie (konfiguracja planarna).

Odległość między atomami C i N (w wiązaniach -CO-NH) wynosi 0,1325 nm, tj. Jest mniejsza niż normalna odległość między atomem węgla i atomem N tego samego łańcucha, wyrażona jako 0,146 nm. Jednocześnie przekracza odległość między atomami C i N połączonymi wiązaniem podwójnym (0,127 nm). Zatem, wiązanie C i N w ugrupowaniu -CO-NH może być uważane za półprodukt między prostym i podwójnym ze względu na sprzężenie elektronów π grupy karbonylowej z elektronami swobodnymi atomu azotu. Ma to zdecydowany wpływ na właściwości polipeptydów i białek: w miejsce wiązań peptydowych łatwo przeprowadza się przegrupowanie tautomeryczne, co prowadzi do utworzenia formy enolowej wiązania peptydowego, która charakteryzuje się zwiększoną reaktywnością.

Skład pierwiastkowy białek

Białka zawierają średnio około 1 6% azotu, 50-55% węgla, 21-23% tlenu, 15-17% azotu, 6-7% wodoru, 0,3-2,5% siarki. Fosfor, jod, żelazo, miedź i niektóre inne makro- i mikroelementy w różnych, często bardzo małych ilościach występują również w składzie poszczególnych białek.

Zawartość podstawowych pierwiastków chemicznych w białkach może się różnić, z wyjątkiem azotu, którego stężenie charakteryzuje się największą stałością.

Aby zbadać skład aminokwasowy białek, stosuje się głównie metodę hydrolizy, tj. Podgrzewanie białka kwasem chlorowodorowym o stężeniu 6–10 moli / litr w temperaturze 100–110 ° C. Wytwarza mieszaninę aminokwasów, z których można izolować pojedyncze aminokwasy. Do analizy ilościowej tej mieszaniny stosuje się obecnie chromatografię jonowymienną i chromatografię papierową. Zaprojektowano specjalne automatyczne analizatory aminokwasów.

Opracowano również metody enzymatyczne do stopniowego rozszczepiania białka. Niektóre enzymy specyficznie rozszczepiają makrocząsteczkę białka - tylko w miejscach pewnego aminokwasu. Otrzymaj więc produkty stopniowego rozszczepiania - peptonów i peptydów, których późniejsza analiza ustali ich resztę aminokwasową.

W wyniku hydrolizy różnych białek izoluje się nie więcej niż 30 α-aminokwasów. Dwadzieścia z nich jest bardziej powszechnych.

W tworzeniu cząsteczki białka lub polipeptydu α-aminokwasy mogą łączyć się w różnych sekwencjach. Być może ogromna liczba różnych kombinacji, na przykład z 20 aminokwasów, może tworzyć ponad 10 18 kombinacji. Istnienie różnych typów polipeptydów jest praktycznie nieograniczone.

Sekwencja połączenia aminokwasów w określonym białku jest określana przez etapowe rozszczepianie lub dyfrakcję rentgenowską.

Identyfikacja białek i polipeptydów przy użyciu specyficznych reakcji na białka. Na przykład:

a) reakcja ksantoproteinowa (pojawienie się żółtego koloru podczas oddziaływania ze stężonym kwasem azotowym, który staje się pomarańczowy w obecności amoniaku; reakcja jest związana z nitrowaniem reszt fenyloalaniny i tyrozyny);

b) reakcja biuretu na wiązania peptydowe - wpływ rozcieńczonego siarczanu miedzi (II) na słabo alkaliczny roztwór białka, któremu towarzyszy pojawienie się fioletowo-niebieskiego zabarwienia roztworu, co wynika z tworzenia kompleksu między miedzią a polipeptydami.

c) Reakcja Millona (tworzenie żółto-brązowego barwnika po interakcji z Hg (NO3)2 + Hno3 + Hno2;

Białka są związkami wysokocząsteczkowymi. Są to polimery składające się z setek i tysięcy reszt aminokwasowych - monomerów. W związku z tym masa cząsteczkowa białek mieści się w zakresie 10 000-1 000 000. Tak więc rybonukleaza (enzym rozkładający RNA) zawiera 124 reszty aminokwasowe, a jego masa cząsteczkowa wynosi około 14 000. Mioglobina (białko mięśniowe), składająca się z 153 reszt aminokwasowych, ma masę cząsteczkową 17 000 i hemoglobinę - 64,500 (574 reszt aminokwasowych). Masy cząsteczkowe innych białek są wyższe: -globulina (tworzy przeciwciała) składa się z 1250 aminokwasów i ma masę cząsteczkową około 150 000, a masa cząsteczkowa białka wirusa grypy wynosi 320 000 000.

Obecnie w różnych obiektach dzikiej przyrody znaleziono do 200 różnych aminokwasów. Na przykład u ludzi jest ich około 60. Jednak tylko 20 aminokwasów jest włączonych w skład białek, czasami nazywanych naturalnymi.

Aminokwasy są kwasami organicznymi, w których atom wodoru atomu węgla jest zastąpiony przez grupę aminową -NH2. Wzór pokazuje, że skład wszystkich aminokwasów obejmuje następujące grupy ogólne: –C–, –NH2, –COOH. Łańcuchy boczne (rodniki –R) aminokwasów różnią się. Natura rodników jest zróżnicowana: od atomu wodoru do związków cyklicznych. To rodniki określają strukturalne i funkcjonalne właściwości aminokwasów.

Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem najprostszego kwasu aminooctowego - glicyny (NH3 + CH2COO) mają chiralny atom - C * - i mogą istnieć jako dwa enancjomery (izomery optyczne): izomer L i izomer D.

Skład wszystkich obecnie badanych białek obejmuje tylko aminokwasy serii L, w których, jeśli weźmiemy pod uwagę atom chiralny z atomu H, grupy NH3 +, COO i -R są zgodne z ruchem wskazówek zegara. Potrzeba zbudowania biologicznie znaczącej cząsteczki polimeru w celu zbudowania jej ze ściśle określonego enancjomeru jest oczywista - niewiarygodnie złożona mieszanina diastereoizomerów zostanie otrzymana z mieszaniny racemicznej dwóch enancjomerów. Pytanie, dlaczego życie na Ziemi opiera się na białkach zbudowanych z dokładnie L, a nie D-aminokwasów, wciąż pozostaje intrygującą tajemnicą. Należy zauważyć, że D-aminokwasy są raczej szeroko rozpowszechnione wśród dzikich zwierząt, a ponadto są częścią biologicznie znaczących oligopeptydów.

Właściwości chemiczne i fizyczne

Pomimo odmienności zewnętrznej, różni przedstawiciele białek mają pewne wspólne właściwości.

Ponieważ wszystkie białka są cząstkami koloidalnymi (wielkość cząsteczek mieści się w zakresie od 1 μm do 1 nm), tworzą one w wodzie roztwory koloidalne. Rozwiązania te charakteryzują się wysoką lepkością, zdolnością do rozpraszania promieni światła widzialnego, nie przechodzą przez membrany półprzepuszczalne.

Lepkość roztworu zależy od masy cząsteczkowej i stężenia substancji rozpuszczonej. Im wyższa masa cząsteczkowa, tym bardziej lepki roztwór. Białka jako związki wysokocząsteczkowe tworzą lepkie roztwory. Na przykład roztwór białka jaja w wodzie.

Cząstki koloidalne nie przechodzą przez membrany półprzepuszczalne (celofan, folia koloidalna), ponieważ ich pory są mniejsze niż cząstki koloidalne. Protein-tight to wszystkie błony biologiczne. Ta właściwość roztworów białkowych jest szeroko stosowana w medycynie i chemii do oczyszczania preparatów białkowych z zanieczyszczeń. Ten proces separacji nazywany jest dializą. Zjawisko dializy leży u podstaw aparatu „sztucznej nerki”, który jest szeroko stosowany w medycynie w leczeniu ostrej niewydolności nerek.

Białka są zdolne do pęcznienia, charakteryzują się aktywnością optyczną i mobilnością w polu elektrycznym, niektóre są rozpuszczalne w wodzie. Białka mają punkt izoelektryczny.

Najważniejszą właściwością białek jest ich zdolność do wykazywania zarówno właściwości kwasowych, jak i zasadowych, to znaczy do działania jako elektrolity amfoteryczne. Zapewniają to różne grupy dysocjujące, które tworzą rodniki aminokwasowe. Na przykład, grupy karboksylowe aminokwasów asparaginowych i glutaminowych nadają białkom właściwości kwasowe, a rodniki argininy, lizyny i histydyny nadają właściwości alkaliczne. Im więcej aminokwasów dikarboksylowych znajduje się w białku, tym wyraźniejsze są jego kwaśne właściwości i odwrotnie.

Te same grupy mają ładunki elektryczne, które tworzą całkowity ładunek cząsteczki białka. W białkach, w których przeważają aminokwasy asparaginianowe i glutaminowe, ładunek białka będzie ujemny, nadmiar aminokwasów zasadowych nadaje dodatni ładunek cząsteczce białka. W rezultacie, w polu elektrycznym, białka będą przemieszczać się do katody lub anody, w zależności od wielkości ich całkowitego ładunku. Tak więc w środowisku alkalicznym (pH 7–14) białko oddaje proton i jest naładowane ujemnie (ruch w kierunku anody), podczas gdy w środowisku kwaśnym (pH 1-7) dysocjacja grup kwasowych jest tłumiona, a białko staje się kationem.

Tak więc czynnikiem determinującym zachowanie białka jako kationu lub anionu jest reakcja ośrodka, która jest określona przez stężenie jonów wodorowych i jest wyrażona przez wartość pH. Jednak przy pewnych wartościach pH liczba ładunków dodatnich i ujemnych zostaje wyrównana, a cząsteczka staje się elektrycznie obojętna, to znaczy nie porusza się w polu elektrycznym. Ta wartość pH jest zdefiniowana jako punkt izoelektryczny białek. Jednocześnie białko jest w najmniej stabilnym stanie i przy niewielkich zmianach pH po stronie kwaśnej lub alkalicznej łatwo wytrąca się. Dla większości naturalnych białek punkt izoelektryczny znajduje się w słabo kwaśnym środowisku (pH 4,8–5,4), co wskazuje na przewagę aminokwasów dikarboksylowych w ich składzie.

Właściwość amfoteryczna leży u podstaw właściwości buforowych białek i ich udziału w regulacji pH krwi. Wartość pH krwi człowieka jest stała i mieści się w zakresie 7,36–7,4, pomimo różnych substancji o charakterze kwaśnym lub zasadowym, które regularnie pochodzą z pożywienia lub powstają w procesach metabolicznych, dlatego istnieją specjalne mechanizmy regulujące równowagę kwasowo-zasadową środowiska wewnętrznego organizmu.

Białka aktywnie wchodzą w reakcje chemiczne. Ta właściwość wynika z faktu, że aminokwasy tworzące białka zawierają różne grupy funkcyjne, które mogą reagować z innymi substancjami. Ważne jest, aby takie interakcje zachodziły wewnątrz cząsteczki białka, w wyniku czego powstają peptydy, wodór, dwusiarczek i inne rodzaje wiązań. Różne związki i jony mogą łączyć rodniki aminokwasów, a zatem i białka mogą się łączyć.

Białka mają wysokie powinowactwo do wody, to znaczy są hydrofilowe. Oznacza to, że cząsteczki białka, podobnie jak naładowane cząstki, przyciągają do siebie dipole wodne, które znajdują się wokół cząsteczki białka i tworzą wodną lub uwodnioną powłokę. Ta powłoka zapobiega przywieraniu i wytrącaniu się cząsteczek białka. Wielkość powłoki hydratacyjnej zależy od struktury białka. Na przykład albumina łatwiej wiąże się z cząsteczkami wody i ma stosunkowo dużą powłokę wodną, ​​podczas gdy globuliny, fibrynogen pogarszają wodę, a powłoka hydratacyjna jest mniejsza. Zatem stabilność wodnego roztworu białka jest określona przez dwa czynniki: obecność ładunku cząsteczki białka i otoczkę wodną umieszczoną wokół niego. Gdy te czynniki zostaną usunięte, białko wytrąca się. Ten proces może być odwracalny i nieodwracalny.

Funkcje białek są bardzo zróżnicowane. Każde dane białko jako substancja o określonej strukturze chemicznej spełnia jedną wysoce wyspecjalizowaną funkcję i tylko w kilku oddzielnych przypadkach jest kilka powiązanych ze sobą. Na przykład adrenalina, hormon nadnerczy, wchodzący do krwi, zwiększa zużycie tlenu i ciśnienie krwi, poziom cukru we krwi, stymuluje metabolizm, a także pośredniczy w układzie nerwowym u zwierząt zimnokrwistych.

Liczne reakcje biochemiczne w organizmach żywych przebiegają w łagodnych warunkach w temperaturach zbliżonych do 40 ° C i wartościach pH zbliżonych do obojętnych. W tych warunkach prędkość większości reakcji jest pomijalna, dlatego dla ich akceptowalnego wdrożenia wymagane są specjalne katalizatory biologiczne - enzymy. Nawet tak prosta reakcja, jak odwodnienie kwasu węglowego:

katalizowany przez enzym anhydrazę węglanową. Ogólnie wszystkie reakcje, z wyjątkiem reakcji fotolizy wody 2H2O4H + + 4e - + O2, w organizmach żywych są one katalizowane przez enzymy (reakcje syntezy, przeprowadzane przy użyciu enzymów syntetazy, reakcje hydrolizy - przy użyciu hydrolaz, utlenianie - przy użyciu oksydaz, redukcja z dodatkiem - przy użyciu hydrogenaz itp.). Z reguły enzymy są białkami lub kompleksami białek z dowolnym kofaktorem - jonem metalu lub specjalną cząsteczką organiczną. Enzymy mają wysoką, czasem unikalną, selektywność działania. Na przykład, enzymy, które katalizują dodanie α-aminokwasów do odpowiedniego t-RNA podczas biosyntezy białka, katalizują dodanie tylko L-aminokwasów i nie katalizują dodawania D-aminokwasów.

Funkcja transportu białka

Wewnątrz komórki muszą pojawić się liczne substancje, które dostarczają jej materiału budowlanego i energii. Jednocześnie wszystkie błony biologiczne są budowane według jednej zasady - podwójnej warstwy lipidów, w której zanurzone są różne białka, a hydrofilowe regiony makrocząsteczek koncentrują się na powierzchni membran, a hydrofobowe „ogony” znajdują się na grubości membrany. Ta struktura jest nieprzepuszczalna dla tak ważnych składników jak cukry, aminokwasy, jony metali alkalicznych. Ich przenikanie do komórki odbywa się za pomocą specjalnych białek transportowych osadzonych w błonie komórkowej. Na przykład bakterie mają specjalne białko, które zapewnia transfer cukru mlecznego - laktozy przez błonę zewnętrzną. Laktoza w nomenklaturze międzynarodowej jest oznaczona -galatkozid, dlatego białko transportowe nazywane jest permeazą galaktozydową.

Ważnym przykładem transportu substancji przez błony biologiczne w zależności od gradientu stężenia jest pompa K / Na. Podczas swojej pracy trzy dodatnie jony Na + są przenoszone z komórki na każde dwa dodatnie jony K + do komórki. Tej pracy towarzyszy nagromadzenie różnicy potencjałów elektrycznych na błonie komórkowej. Kiedy to załamuje ATP, dając energię. Niedawno odkryto molekularną podstawę pompy sodowo-potasowej, która okazała się enzymem rozkładającym ATP - ATP-ase zależną od sodu potasu.

W organizmach wielokomórkowych istnieje system transportu substancji z jednego narządu do drugiego. Przede wszystkim jest to hemoglobina. Ponadto białko transportujące albuminę w surowicy jest stale obecne w osoczu krwi. Białko to ma wyjątkową zdolność do tworzenia silnych kompleksów z kwasami tłuszczowymi powstającymi podczas trawienia tłuszczów, z niektórymi hydrofobowymi aminokwasami z hormonami steroidowymi, a także z wieloma lekami, takimi jak aspiryna, sulfonamidy, niektóre penicyliny.

Duże znaczenie, w szczególności dla funkcjonowania organizmów wielokomórkowych, mają białka receptorowe, które są wprowadzane do błony komórkowej komórek i służą do postrzegania i przekształcania różnych sygnałów wchodzących do komórki, zarówno ze środowiska, jak iz innych komórek. Jako najbardziej badane można wymienić receptory acetylocholiny zlokalizowane na błonie komórkowej w wielu kontaktach między neuronami, w tym w korze mózgowej i związkach nerwowo-mięśniowych. Białka te oddziałują specyficznie z acetylocholiną CH3C (O) - OCH2CH2N + (CH3)3 i odpowiada przez przesyłanie sygnału do wnętrza komórki. Po otrzymaniu i konwersji sygnału neuroprzekaźnik musi zostać usunięty, aby komórka mogła przygotować się na percepcję następnego sygnału. W tym celu specjalny enzym acetylocholinoesteraza katalizuje hydrolizę acetylocholiny do octanu i choliny.

Wiele hormonów nie przenika do komórek docelowych, ale wiąże się ze specyficznymi receptorami na powierzchni tych komórek. Takie wiązanie jest sygnałem, który wyzwala procesy fizjologiczne w komórce.

Układ odpornościowy ma zdolność reagowania na pojawienie się obcych cząstek poprzez wytwarzanie ogromnej liczby limfocytów, które mogą specyficznie uszkadzać te konkretne cząstki, którymi mogą być komórki obce, takie jak bakterie chorobotwórcze, komórki rakowe, cząstki supramolekularne, takie jak wirusy, makrocząsteczki, w tym obce białka. Jedna z grup limfocytów, limfocytów B, wytwarza specjalne białka wydzielane do krwiobiegu, które rozpoznają obce cząstki, tworząc na tym etapie niszczenia wysoce specyficzny kompleks. Białka te nazywane są immunoglobulinami. Substancje obce, które wywołują odpowiedź immunologiczną, nazywane są antygenami, a odpowiednie immunoglobuliny nazywane są przeciwciałami.

http://studfiles.net/preview/5623569/

Czytaj Więcej Na Temat Przydatnych Ziół