Proste i złożone białka. Wszystkie białka są podzielone na dwie duże grupy: proste i złożone. Proste białka zbudowane są wyłącznie z aminokwasów, a oprócz aminokwasów złożone białka zawierają atomy metali lub inne złożone substancje niebiałkowe.

Proste białka różnią się od siebie rozpuszczalnością w wodzie i innych rozpuszczalnikach. Białka, które rozpuszczają się w czystej wodzie destylowanej, nazywane są albuminami. Przykładem albuminy jest białko jaja, a także białka pszenicy i grochu. Białka, które mogą rozpuszczać się w słabym roztworze soli, zwanym globulinami. Przedstawiciele globulin można nazwać białkami krwi i wieloma białkami roślinnymi. Komórki żywych organizmów zawierają również białka rozpuszczalne w alkoholach i słabych roztworach alkalicznych.

Białka złożone. W zależności od natury niebiałkowego charakteru związków, które tworzą białka, są one podzielone na nukleoproteiny, chromoproteiny, lipoproteiny itp.

Chromoproteiny - barwione białka - są szeroko rozpowszechnione w organizmach żywych. Zatem hemoglobina krwi jest chromoproteiną i zawiera atomy żelaza. Białka nukleinowe są złożonymi związkami wynikającymi z połączenia białka i kwasów nukleinowych. Są one obecne we wszystkich żywych organizmach i stanowią integralną część jądra i cytoplazmy.

http://biologylife.ru/belkov/prostye-i-slozhnye-belki.html

Proste i złożone białka

W zależności od składu chemicznego, rozległa klasa białek jest podzielona na proste białka (białka) i złożone białka (proteidy).

Proste białka lub białka są zbudowane z aminokwasów i po hydrolizie rozkładają się odpowiednio na aminokwasy. Białka złożone lub proteidy są białkami dwuskładnikowymi, które składają się z pewnego prostego białka i składnika niebiałkowego, zwanego grupą prostetyczną. W hydrolizie złożonych białek oprócz wolnych aminokwasów uwalnia się część niebiałkowa lub jej produkty rozkładu.

Proste białka z kolei dzielą się na podstawie pewnych warunkowo wybranych kryteriów na kilka podgrup: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteliny, proteinoidy itp.

Klasyfikacja złożonych białek opiera się na chemicznej naturze ich niebiałkowego składnika:

• 1) glikoproteiny (zawierają węglowodany);
• 2) lipoproteiny (zawierają lipidy);
• 3) fosfoproteiny (zawierają kwas fosforowy);
• 4) chromoproteiny (zawierają barwną grupę protetyczną);
• 5) metaloproteiny (zawierają jony różnych metali);
• 6) nukleoproteiny (zawierają kwasy nukleinowe).
• 1. Glikoproteiny. Grupy protetyczne są reprezentowane przez węglowodany i ich pochodne (1–30%), połączone z częścią białkową przez kowalencyjne wiązanie glikozydowe poprzez grupy OH (seryna, treonina) lub grupa NH (lizyna, asparagina, glutamina).

Skład grupy protetycznej glikoprotein:

• - monosacharydy (aldozy, ketozy);
• - oligosacharydy (disacharydy, trisacharydy itp.);
• - polisacharydy (homopolisacharydy, heteropolisacharydy).

Homopolisacharydy H zawierają monosacharydy tylko jednego typu, heteropolisacharydy zawierają różne jednostki monomeryczne. Homopolisacharydy dzieli się na strukturalne i rezerwowe.

Skrobia - rezerwowy homopolisacharyd roślinny. Zbudowane z reszt a-glukozy, połączone wiązaniami a-glikozydowymi.

Glikogen jest głównym rezerwowym homopolisacharydem ludzi i wyższych zwierząt. Skonstruowano ich pozostałości α-glukozy. Zawarty we wszystkich narządach i tkankach, przede wszystkim w wątrobie i mięśniach.

• - receptory błon komórkowych;
• - interferony;
• - białka osocza (z wyjątkiem albuminy);
• - immunoglobuliny;
• - grupowe substancje krwi;
• - fibrynogen, protrombina;
• - haptoglobina, transferyna;
• - ceruloplazmina;
• - enzymy błonowe;
• - hormony (gonadotropina, kortykotropina).

Proteoglikany (glikozaminoglikany) są liniowymi, nierozgałęzionymi polimerami skonstruowanymi z powtarzających się jednostek disacharydowych. Węglowodany są heteropolisacharydami o wysokiej masie cząsteczkowej i stanowią 95% cząsteczki. Węglowodany i białka są połączone wiązaniami glikozydowymi poprzez grupy OH (seryna, treonina) i NH'2 (lizyna, asparagina i glutamina).

Obfitość funkcjonalnych zjonizowanych grup zapewnia wysoki stopień uwodnienia, a także elastyczność, rozciągliwość i śluzowy charakter proteoglikanów. Proteoglikany to heparyna, kwasy hialuronowy i chondroitynowy.

• 2. Lipoproteiny - zawierają lipidy kilku klas jako grupę prostetyczną, związane z lipidami i cholesterolem z powodu różnych sił niekowalencyjnych.
• 3. Fosfoproteiny - złożone białka. Grupę protetyczną reprezentuje kwas fosforowy. Reszty fosforu są połączone z białkową częścią cząsteczki przez wiązania estrowe poprzez grupy hydroksylowe aminokwasów seryny i treoniny.

Obejmują zamki - białka mleka, witaminy - białka żółtka jaja, owalbuminę - białko jaja kurzego. Duża ilość zawarta jest w ośrodkowym układzie nerwowym. Wiele ważnych enzymów komórkowych jest aktywnych tylko w postaci fosforylowanej. Fosfoproteina - źródło energii i tworzywa sztucznego.

4. Chromoproteiny (CP) to złożone białka, których grupa protetyczna nadaje im kolor.

Hemoproteiny - grupa prostetyczna, ma strukturę hemeen. Flawoproteiny - grupa protetyczna - FAD lub FMN.

5. Metaloproteiny - zawierają jony jednego lub więcej metali połączonych wiązaniami koordynacyjnymi z grupami funkcyjnymi białka. Często są to enzymy.

Zawartość metalu w metaloproteinach:

• - ferrytyna, transferyna - Fe;
• - dehydrogenaza alkoholowa - Zn;
• - oksydaza cytochromowa - Cu;
• - proteinazy - Mg, K;
• - ATP-aza-Na, K, Ca, Mg.

Funkcje jonów metali:

• - są aktywnym centrum enzymu;
• - służyć jako pomost między aktywnym centrum enzymu a substratem, połączyć je;
• - służą jako akceptory elektronów na pewnym etapie reakcji enzymatycznej
• 6. Nukleoproteiny - złożone białka, w których składnik niebiałkowy
• - kwasy nukleinowe - DNA lub RNA są połączone przez liczne wiązania jonowe z białkowymi składnikami dodatnio naładowanych aminokwasów - argininy i lizyny. Dlatego nukleoproteiny są polikationami (histonami). Składniki białkowe są wymieniane jako proste białka.

http://studref.com/439263/matematika_himiya_fizik/prostye_slozhnye_belki

8 Proste i złożone białka

Proste wiewiórki są zbudowane z pozostałości. aminokwasy i na hydroliza zerwać odpowiednio tylko za darmo aminokwasy.

Białka złożone są dwuskładnikowe. wiewiórki, które składają się z kilku prostych wiewiórka i składnik niebiałkowy zwany grupą proestetyczną. Z hydroliza wyzwanie białka, poza tym za darmo aminokwasy, część niebiałkowa lub jej produkty rozkładu są uwalniane.

Proste wiewiórki z kolei są podzielone na podstawie niektórych warunkowo wybranych kryteriów na kilka podgrup: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteliny i inne Klasyfikacja wyzwanie białka (patrz rozdział 2) opiera się na chemicznej naturze składnika niebiałkowego. Zgodnie z tym rozróżnia się fosfoproteiny (zawierają kwas fosforowy), chromoproteiny (w nich zawarte są pigmenty), nukleoproteiny (zawierają kwasy nukleinowe), glikoproteiny (zawierają węglowodany)lipoproteiny (zawierają lipidy) i metaloproteiny (zawierają metale).

Protamina (protamina) - główne białko jądrowe o niskiej masie cząsteczkowej (4-12 kD). U wielu zwierząt protamina w porządku sigonów jest zawarta w permatozoidach, a u niektórych zwierząt (na przykład u ryb) histony są całkowicie zastępowane. Obecność protaminy chroni DNA działania jądra i daje zwartą formę chromatyny.

HISTONES (z greckiego. Histos-fabric), grupa silnie podstawowych prostych białek (p / 9,5–12.0), zawartych w jądrach komórek zwierzęcych i roślinnych. Zakłada się, że G. są bardzo zaangażowani w tłumaczeniecząsteczkichromosomDNAw kształcie odpowiednim do przestrzeni. oddzielenie jednostkichromosomyi przenoszenie ich w trakciepodziałkomórki. Uważa się również, że G. są zaangażowane w mechanizmytranskrypcjeireplikacje.

ALBUMINY (z łaciny. Albumen, rodzaj. Przypadek białka albuminowego), rozpuszczalne w wodzie białka globularne, które są częścią surowicy, cytoplazmy żywych komórek i roślin oraz mleko. naib. Znane są serwatka i jaja A., a także laktoalbumina (główne składniki odpowiedniej surowicy, jajoproteiny i mleko).

Globulina (globulina) - Globuliny - rodzina globularnych białek rozpuszczalnych w roztworach soli, kwasów i zasad (łańcuchy polipeptydowe są składane w sferyczne lub elipsoidalne struktury - globule). Globuliny biorą udział w odpowiedziach immunologicznych (immunoglobulinach), w krzepnięciu krwi (protrombina, fibrynogen) itp.

PROLAMINY, zapasowe białka z nasion zbóż (w pszenicy białka te nazywane są piatalinem, w zeinach kukurydzy, w jęczmieniu-hordeinach, w żyto-sekalinie, w oats-avsnina). P. dzieli się na dwie grupy - zawierające siarkę (bogata w S) i zawierającą siarkę (uboga w S). Wszystkie te białka są kodowane przez rodziny pokrewnych genów, które mają wspólny prekursor. Często gluteniny (gluteliny lub HMW) są również powiązane z P. Wszystkie te grupy białek różnią się składem aminokwasów, zawierają wiele reszt glutaminy i proliny, kilka reszt zasadowych aminokwasów (patrz tabela).

GLYKOPROTEINA (glikoproteiny), Comm., W cząsteczkach, reszty oligo- lub polisacharydowe są połączone (wiązania O- lub N-glikozydowe) z łańcuchami polipeptydowymi białka. G. rozpowszechniony w przyrodzie. Obejmują one ważne składniki surowicy krwi (immunoglobuliny, transferyna itp.), Grupują substancje krwi, które określają grupę krwi ludzi i zwierząt, wirusy antygenowe (grypa, odra, zapalenie mózgu itp.), Nekrofilimormony, lektyny, enzymy.

IPOPROTEINY (lipoproteiny), kompleksy składające się z wychodni (apolipoprotein; w skróconej formie - apo-L.) Lub pidov, komunikacja między to-rymi odbywa się za pomocą hydrofobowych i elektrostatycznych. interakcje. L. dzieli się na wolne lub p-wchodzące (L. osocze krwi, mleka, żółtka jaja itp.) I nierozpuszczalne, tzw. strukturalne (L. Membrankleki, otoczka mielinowa włókien nerwowych, chloroplasty). Niekowalencyjne wiązanie w L. inter-białkach lub lipidach ma ważny biol. wartość Określa możliwość bezpłatnego. wymieniane z modulacją św. w L. w organizmie. Wśród bezpłatnych. L. (zajmują kluczową pozycję w transporcie lipidów imetabolizmu). Badane jest osocze krwi L., dla żyta sklasyfikowane według ich gęstości.

http://studfiles.net/preview/3290191/

Proste i złożone białka

Nazywane są proste białka, które po hydrolizie rozpadają się tylko na aminokwasy. Nazwa jest raczej arbitralna, ponieważ większość tak zwanych prostych białek w komórkach jest związanych z innymi cząsteczkami niebiałkowymi.

Niemniej jednak następujące grupy prostych białek są tradycyjnie rozróżniane:

1. Histony - główne białka o niskiej masie cząsteczkowej, biorą udział w pakowaniu DNA komórki, są wysoce konserwatywnymi białkami, mutacje w nich są śmiertelne. Wyróżnia się pięć frakcji histonów: frakcja H1 jest bogata w lizynę, frakcje H2A i H2b są umiarkowanie bogate w lizynę, a frakcje H3 i H4 są bogate w argininę. Sekwencja aminokwasów histonów zmieniła się niewiele w trakcie ewolucji, histony ssaków, roślin i drożdży są bardzo do siebie podobne. Na przykład ludzki i pszeniczny H4 różnią się tylko kilkoma aminokwasami, poza wielkością cząsteczki białka i jej polarnością są dość stałe. Na tej podstawie możemy stwierdzić, że histony zostały zoptymalizowane w erze wspólnego prekursora zwierząt, roślin i grzybów (ponad 700 milionów lat temu). Chociaż od tego czasu w genach histonowych wystąpiły niezliczone mutacje punktowe, wszystkie one najwyraźniej doprowadziły do ​​wyginięcia zmutowanych organizmów.

2. Protaminy - grupa najprostszych białek o niskiej masie cząsteczkowej, posiadające wyraźne właściwości podstawowe dzięki zawartości 60–85% argininy, dobrze rozpuszczalne w wodzie, są analogami histonów, ale lepiej spakowują DNA w plemnikach kręgowców, aby uniknąć luk w podziale komórek.

3. Prolaminy są białkami zbożowymi, zawierają 20–25% kwasu glutaminowego i 10–15% proliny, rozpuszczają się w 60–80% alkoholu, podczas gdy inne białka wytrącają się w tych warunkach. W prolaminach prawie nie ma lizyny, co znacznie obniża wartość odżywczą białek roślinnych.

4. Gluteiny - także białka pochodzenia roślinnego, stanowią większość glutenu ze zbóż.

5. Albuminy - białka krwi, stanowią ponad połowę białek krwi, to białka globularne, rozpuszczalne w wodzie i słabych roztworach soli, osad w nasyconym roztworze (NH₄)₂TAK₄, Punkt izoelektryczny - 4,7, ma wysoki ładunek ujemny przy pH krwi. Albumina ludzkiej krwi składa się z pojedynczego łańcucha polipeptydowego, zawierającego 584 reszt aminokwasowych o wysokiej zawartości kwasów asparaginowego i glutaminowego. Cząsteczka ma trzy powtarzające się domeny homologiczne, z których każda zawiera sześć mostków dwusiarczkowych. Można przypuszczać, że w trakcie ewolucji gen określający to białko dwukrotnie się duplikował. Albumina powoduje główne ciśnienie osmotyczne krwi (nazywane jest onkotycznym) i ma zdolność wiązania substancji lipofilowych, dzięki czemu może transportować kwasy tłuszczowe, bilirubinę, substancje lecznicze, niektóre hormony steroidowe, witaminy, jony wapnia i magnezu. Albuminy występują w komórkach roślinnych, gdzie charakteryzują się wysoką zawartością metioniny i tryptofanu.

6. Globuliny - globularne białka osocza, rozpuszczają się tylko w słabym roztworze NaCl, w nienasyconym roztworze (NH₄)₂TAK₄ wytrącone, w wyniku czego można je oddzielić od albuminy. Stosunek albuminy i globulin jest ważną cechą biochemiczną krwi, która jest utrzymywana na stałym poziomie. Podczas elektroforezy globuliny są dzielone na kilka frakcji:

α₁ - antytrypsyna, antychymotrypsyna, protrombina, kortykosteroidy, transkortyna, transporter progesteronu, globulina przenosząca tyroksynę;

α₂ - antytrombina, cholinesteraza, plazminogen, makroglobulina, wiążące proteinazy i transportujące jony cynku, białko transportujące retinol, białko transportujące witaminę D;

β - zawiera transferynę, żelazo, ceruloplazminę, miedź, fibrynogen, globulinę przenoszącą hormony płciowe, transkobalaminę, witaminę B₁₂, Białko C-reaktywne, które aktywuje układ dopełniacza;

Są też globuliny roślinne, charakteryzują się wysoką zawartością argininy, asparaginy i glutaminy i składają się z dwóch frakcji.

7. Skleroproteiny - białka nierozpuszczalne lub częściowo rozpuszczalne w wodzie, wodne roztwory soli obojętnych, etanol i mieszaniny etanolu z wodą. Są to białka włókniste (keratyny, kolagen, fibroina itp.), Są wysoce odporne na odczynniki chemiczne, działanie enzymów proteolitycznych i pełnią funkcję strukturalną w organizmie.

8. Toksyczne białka - toksyny jadu węża, skorpiony, pszczoły. Charakteryzują się bardzo niską masą cząsteczkową.

Białka złożone są białkami, które rozkładają się na aminokwasy i substancje niebiałkowe podczas hydrolizy. Jeśli substancja niebiałkowa jest silnie związana z komponentem białkowym, wówczas nazywana jest grupą prostetyczną.

Białka złożone dzielą się na typy w zależności od składnika niebiałkowego.

Chromoproteiny - zawierają barwną substancję jako grupę prostetyczną.

Podzielony na trzy grupy:

a) hemoproteiny (żelazne porfiryny) - hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza,

c) flawoproteiny - FAD i FMN, które są częścią oksydoreduktaz.

Metaloproteiny - zawierają oprócz białka jony jednego lub więcej metali. Obejmują one białka zawierające żelazo niehemininowe, a także białka skoordynowane z atomami metali w złożonych białkach enzymatycznych:

a) ferrytyna - wysokocząsteczkowe rozpuszczalne w wodzie złożone białko zawierające około 20% żelaza, skoncentrowane w śledzionie, wątrobie, szpiku kostnym, działa jako depot żelaza w organizmie. Żelazo w ferrytynie jest w formie utlenionej (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂), i atomy żelaza koordynacyjnie związane z atomami azotu grup peptydowych;

b) transferyna - część frakcji β-globuliny, zawierająca 0,13% żelaza, jest nośnikiem żelaza w organizmie. Atom żelaza łączy się z białkiem przez wiązania koordynacyjne dla grup hydroksylowych tyrozyny.

Fosfoproteiny - białka zawierające kwas fosforowy, połączone wiązaniem estrowym z rodnikami hydroksylowymi seryna i treonina. Zawartość kwasu fosforowego sięga 1% w fosfoproteinach. Wykonuj funkcję odżywczą, gromadząc fosfor, aby budować tkankę kostną i nerwową.

Przedstawicielami fosfoprotein są:

a) vitelin - białko żółtka jaja;

b) ichtulina - fosfoproteina ikry rybiej.

c) kazeinogen, fosfoproteina mleka, występuje w postaci rozpuszczalnej soli z Ca 2+, gdy koagulujące mleko, Ca 2+ odłącza się i wytrąca się kazeina;

Lipoproteiny - białka zawierające neutralne tłuszcze, wolne kwasy tłuszczowe, fosfolipidy, cholesteridy jako grupę prostetyczną. Lipoproteiny są częścią błony cytoplazmatycznej i błon wewnątrzkomórkowych jądra, mitochondriów, retikulum endoplazmatycznego i są również obecne w stanie wolnym (głównie w osoczu krwi). Lipoproteiny są stabilizowane przez wiązania niekowalencyjne o różnym charakterze.

Lipoproteiny osocza mają charakterystyczną strukturę: wewnątrz znajduje się kropla tłuszczu (rdzeń) zawierająca niepolarne lipidy (triacyloglicerydy, estryfikowany cholesterol); kropla tłuszczu jest otoczona przez powłokę, która zawiera fosfolipidy i wolny cholesterol, których grupy polarne są zamieniane w wodę, a te hydrofobowe są zanurzone w rdzeniu; część białkowa jest reprezentowana przez białka zwane apoproteinami. Apoproteiny odgrywają kluczową rolę w funkcjonowaniu lipoprotein: służą jako cząsteczki rozpoznające receptory błonowe i niezbędni partnerzy dla enzymów i białek zaangażowanych w metabolizm i metabolizm lipidów.

Lipoproteiny osocza są podzielone na kilka grup:

- chylomikrony (CM), transportują lipidy z komórek jelitowych do wątroby i tkanek;

- pre-β-lipoproteiny (lipoproteiny o bardzo niskiej gęstości - VLDL), transportują lipidy syntetyzowane w wątrobie;

- β-lipoproteiny (lipoproteiny o niskiej gęstości - LDL), transportują cholesterol do tkanki;

- α-lipoproteiny (lipoproteiny o wysokiej gęstości - HDL), transportują cholesterol z tkanek do wątroby, usuwają nadmiar cholesterolu z komórek, oddają apoproteiny dla pozostałych lipoprotein.

Im większy rdzeń lipidowy, to znaczy większa część niepolarnych lipidów, tym niższa gęstość kompleksu lipoproteinowego. Chylomikrony nie mogą przenikać do ściany naczyń ze względu na ich duży rozmiar, a HDL, LDL i częściowo VLDL mogą. Jednak HDL, ze względu na swój mały rozmiar, jest łatwiej usuwany ze ściany przez układ limfatyczny, a ponadto ma wyższy procent białka i fosfolipidów i jest metabolizowany szybciej niż te bogate w cholesterol i triacylogliceryd LDL i VLDL.

Glikoproteiny - zawierają węglowodany i ich pochodne, silnie związane z białkową częścią cząsteczki. Składniki węglowodanowe, oprócz funkcji informacyjnej (immunologicznej), znacznie zwiększają stabilność cząsteczek na różne rodzaje efektów chemicznych, fizycznych i chronią je przed działaniem proteaz.

Glikozylowane białka są najczęściej na zewnątrz błony cytoplazmatycznej i wydzielane z białek komórkowych. Połączenie między składnikiem węglowodanowym a częścią białkową w różnych glikoproteinach odbywa się poprzez komunikację przez jeden z trzech aminokwasów: asparaginę, serynę lub treoninę.

Glikoproteiny obejmują wszystkie białka osocza, z wyjątkiem albuminy, glikoproteiny błony cytoplazmatycznej, niektóre enzymy, niektóre hormony, glikoproteiny błon śluzowych, niezamarzające krew ryb antarktycznych.

Przykładem glikoprotein są immunoglobuliny - rodzina glikoprotein w kształcie litery Y, w których oba piki mogą wiązać antygen. Immunoglobuliny w organizmie mają postać białek błonowych na powierzchni limfocytów i w postaci wolnej w osoczu krwi (przeciwciała). Cząsteczka IgG jest dużym tetramerem dwóch identycznych łańcuchów ciężkich (łańcuchów H) i dwóch identycznych łańcuchów lekkich (łańcuchów L). W obu łańcuchach H znajduje się kowalencyjnie związany oligosacharyd. Ciężkie łańcuchy IgG składają się z czterech globularnych domen V, C₁, Z₂, Z₃, łańcuchy lekkie - z dwóch domen kulistych V i C. Litera C oznacza regiony stałe, V - zmienne. Oba łańcuchy ciężkie, jak również łańcuch lekki z łańcuchem lekkim, są połączone mostkami dwusiarczkowymi. Domeny wewnątrz są również stabilizowane mostkami dwusiarczkowymi.

Domeny mają długość około 110 reszt aminokwasowych i mają wzajemną homologię. Taka struktura, oczywiście, powstała z powodu duplikacji genów. W centralnym obszarze cząsteczki immunoglobuliny znajduje się zawiasowy region, który daje przeciwciałom wewnątrzcząsteczkową mobilność. Immunoglobuliny są rozkładane przez enzym papainę na dwa F_ab i jeden f_c-fragment. Oba f_ab-fragmenty składają się z jednego łańcucha L i N-końcowej części łańcucha H i zachowują zdolność do wiązania antygenu. F_c-fragment składa się z C-końcowej połowy obu łańcuchów H. Ta część IgG pełni funkcje wiązania z powierzchnią komórki, oddziałuje z układem dopełniacza i bierze udział w przenoszeniu immunoglobulin przez komórki.

Glikophorina, glikoproteina błonowa erytrocytów, zawiera około 50% węglowodanów w postaci długiego łańcucha polisacharydowego, kowalencyjnie przyłączonego do jednego z końców łańcucha polipeptydowego. Łańcuch węglowodanowy wystaje na zewnątrz z zewnątrz błony, zawiera determinanty antygenowe, które określają grupę krwi, ponadto są na niej obszary, które wiążą niektóre patogenne wirusy. Łańcuch polipeptydowy jest zanurzony w błonie, znajdującej się w środku cząsteczki glikoforyny, hydrofobowy region peptydowy przechodzi przez dwuwarstwę lipidową, koniec polarny z ujemnie naładowanym glutaminianem i asparaginianem pozostaje zanurzony w cytoplazmie.

Proteoglikany - różnią się od glikoprotein proporcją części węglowodanowych i białkowych. W glikoproteinach duża cząsteczka białka w niektórych miejscach jest glikozylowana resztami węglowodanowymi, proteoglikany składają się z długich łańcuchów węglowodanowych (95%), związanych z małą ilością białka (5%). Proteoglikany są główną substancją macierzy zewnątrzkomórkowej tkanki łącznej, zwane są także glikozaminoglikanami, mukopolisacharydami. Część węglowodanowa jest reprezentowana przez liniowe nierozgałęzione polimery skonstruowane z powtarzających się jednostek disacharydowych, które zawsze zawierają reszty monomeru glukozaminy lub galaktozaminy i kwasu D- lub L-iduronowego.

Skład proteoglikanów obejmuje 0,04% krzemu, tj. 130-280 powtarzających się jednostek proteoglikanów zwierzęcych stanowi jeden atom tego pierwiastka, a wśród przedstawicieli królestwa roślinnego zawartość krzemu w pektynach jest około pięć razy wyższa. Uważa się, że kwas ortokrzemowy Si (OH)₄ reaguje z grupami hydroksylowymi węglowodanów, co powoduje powstawanie wiązań eterowych, które mogą odgrywać rolę mostów między łańcuchami:

Niektórzy przedstawiciele proteoglikanów:

1. Kwas hialuronowy jest bardzo rozpowszechnionym proteoglikanem. Występuje w tkance łącznej zwierząt, ciele szklistym oka, w płynie maziowym stawów. Ponadto jest syntetyzowany przez różne bakterie. Główne funkcje kwasu hialuronowego to wiązanie wody w przestrzeni międzykomórkowej, zatrzymywanie komórek w galaretowatej matrycy, smarowność i zdolność do łagodzenia wstrząsów, udział w regulacji przepuszczalności tkanki. Udział białka wynosi 1–2%.

Jednostka disacharydowa składa się z reszty kwasu glukuronowego i reszty N-acetyloglukozaminy połączonej wiązaniem glikozydowym β (1 → 3), a jednostki disacharydowe są połączone wiązaniem glikozydowym β (1 → 4). Ze względu na obecność wiązań β (1 → 3), cząsteczka kwasu hialuronowego, licząca kilka tysięcy reszt monosacharydowych, przyjmuje konformację helisy. Istnieją trzy bloki disacharydowe na obrót helisy. Hydrofilowe grupy karboksylowe reszt kwasu glukuronowego zlokalizowane po zewnętrznej stronie helisy mogą wiązać jony Ca2 +. Ze względu na silne nawodnienie tych grup, kwas hialuronowy i inne proteoglikany w tworzeniu żeli wiążą 10 000 razy więcej wody.

reszta kwasu glukuronowego + reszta N-acetyloglukozaminy

2. Siarczany chondroityny - różnią się od kwasu hialuronowego tym, że zamiast N-acetyloglukozaminy zawiera N-acetylogalaktozaminę-4 (lub 6) -siarczan. 4-siarczan chondroityny jest zlokalizowany głównie w chrząstce, kości, rogówce i chrząstce zarodkowej. 6-siarczan chondroityny - w skórze, ścięgnach, wiązadłach, pępowinie, zastawkach serca.

3. Heparyna, antykoagulant krwi i limfy ssaków, jest syntetyzowana przez komórki tuczne, które są elementem tkanki łącznej. Z proteoglikanami łączy się jego struktura chemiczna - jednostka disacharydowa składa się z reszty 2-siarczanowej glukuronianu i reszty 6-siarczanowej N-acetylo-glukozaminy. Istnieje kilka rodzajów heparyny, nieco różniących się strukturą. Heparyna jest bardzo silnie związana z białkiem. Łańcuch węglowodanowy heparyny i siarczanów chondroityny jest przyłączony do białka poprzez wiązanie O-glikozydowe łączące końcową resztę węglowodanową i resztę seryny cząsteczki białka.

4. Mureina - główny strukturalny polisacharyd bakteryjnych ścian komórkowych. W moczu reszty dwóch różnych monosacharydów połączone w pozycji β (1 → 4): N-acetyloglukozamina i kwas N-acetylomuronowy, charakterystyczne dla mureiny, alternatywne. Ten ostatni jest prostym estrem kwasu mlekowego z N-acetyloglukozaminą. W ścianie komórkowej grupa karboksylowa kwasu mlekowego jest połączona wiązaniem amidowym z pentypeptydem, który łączy poszczególne łańcuchy mocznika w trójwymiarową strukturę sieci.

Nukleoproteiny są złożonymi białkami, w których kwasy nukleinowe działają jako części niebiałkowe.

Pomimo różnorodności białek, które istnieją w komórkach, natura tak naprawdę nie uporządkowała wszystkich możliwych kombinacji aminokwasów. Większość białek pochodzi z ograniczonej liczby genów przodków.

Nazywa się białka homologiczne, które pełnią te same funkcje u różnych gatunków, na przykład hemoglobina u wszystkich kręgowców transportuje tlen, a cytochrom c we wszystkich komórkach uczestniczy w procesach utleniania biologicznego.

Homologiczne białka większości gatunków:

a) mają taką samą lub bardzo bliską masę cząsteczkową;

b) w wielu pozycjach zawierają te same aminokwasy, zwane resztami niezmiennymi;

c) w niektórych pozycjach występują znaczne różnice w sekwencji aminokwasów, tak zwane regiony zmienne;

d) zawierać sekwencje homologiczne - zestaw podobnych cech w sekwencji aminokwasowej porównywanych białek; oprócz identycznych aminokwasów sekwencje te zawierają rodniki aminokwasowe, choć różnią się właściwościami fizykochemicznymi.

Porównanie sekwencji aminokwasowej homologicznych białek ujawniło:

1) konserwatywne, niezmienne reszty aminokwasowe są ważne dla tworzenia unikalnej struktury przestrzennej i funkcji biologicznej tych białek;

2) obecność homologicznych białek wskazuje na wspólne ewolucyjne pochodzenie gatunku;

3) liczba zmiennych reszt aminokwasowych w homologicznych białkach jest proporcjonalna do różnic filogenetycznych między porównywanymi gatunkami;

4) w niektórych przypadkach nawet niewielkie zmiany w sekwencji aminokwasów mogą powodować zaburzenia właściwości i funkcji białek;

5) jednak nie wszystkie zmiany w sekwencji aminokwasów powodują zaburzenia w funkcjach biologicznych białek;

6) największe naruszenia struktury i funkcji białek występują przy zastępowaniu aminokwasów w rdzeniu fałdowania białka, które są częścią aktywnego centrum, na przecięciu łańcucha polipeptydowego podczas tworzenia struktury trzeciorzędowej.

Białka, które mają homologiczne regiony łańcucha polipeptydowego, podobną konformację i powiązane funkcje są izolowane w rodziny białek. Na przykład proteinazy serynowe są rodziną białek, które działają jako enzymy proteolityczne. Niektóre podstawienia aminokwasów doprowadziły do ​​zmiany specyficzności substratowej tych białek i pojawienia się różnorodności funkcjonalnej w rodzinie.

194.48.155.252 © studopedia.ru nie jest autorem opublikowanych materiałów. Ale zapewnia możliwość swobodnego korzystania. Czy istnieje naruszenie praw autorskich? Napisz do nas | Opinie.

Wyłącz adBlock!
i odśwież stronę (F5)
bardzo konieczne

http://studopedia.ru/1_120804_prostie-i-slozhnie-belki.html

Struktura białek. Struktury białkowe: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe. Proste i złożone białka

Struktura białek. Struktury białkowe: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe. Proste i złożone białka

Nazwa „białka” pochodzi od zdolności wielu z nich do zmiany koloru na biały po podgrzaniu. Nazwa „białka” pochodzi od greckiego słowa „pierwszy”, co wskazuje na ich znaczenie w ciele. Im wyższy poziom organizacji żywych istot, tym bardziej zróżnicowany jest skład białek.

Białka powstają z aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniem kowalencyjno-peptydowym: między grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową innego. W interakcji dwóch aminokwasów tworzy się dipeptyd (z reszt dwóch aminokwasów, z greckich peptydów - spawanych). Zastąpienie, wyłączenie lub przegrupowanie aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym powoduje pojawienie się nowych białek. Na przykład, zastępując tylko jeden aminokwas (glutaminę do waliny), występuje poważna choroba - anemia sierpowata, gdy erytrocyty mają inną postać i nie mogą wykonywać swoich podstawowych funkcji (transport tlenu). Gdy powstaje wiązanie peptydowe, cząsteczka wody jest odszczepiana. W zależności od liczby reszt aminokwasowych emitować:

- oligopeptydy (di-, tri-, tetrapeptydy itp.) - zawierają do 20 reszt aminokwasowych;

- polipeptydy - od 20 do 50 reszt aminokwasowych;

- białka - ponad 50, czasem tysiące reszt aminokwasowych

Zgodnie z właściwościami fizykochemicznymi białka są hydrofilowe i hydrofobowe.

Istnieją cztery poziomy organizacji cząsteczki białka - równoważne struktury przestrzenne (konfiguracje, konformacje) białek: pierwotne, wtórne, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Podstawowa struktura białek

Podstawowa struktura białek jest najprostsza. Ma postać łańcucha polipeptydowego, w którym aminokwasy są połączone ze sobą silnym wiązaniem peptydowym. Określony przez jakościowy i ilościowy skład aminokwasów i ich sekwencję.

Wtórna struktura białka

Struktura drugorzędowa jest utworzona głównie przez wiązania wodorowe, które powstają między atomami wodoru grupy NH jednego zwijania helisy i tlenu grupy CO drugiej i są skierowane wzdłuż helisy lub między równoległymi fałdami cząsteczki białka. Cząsteczka białka jest częściowo lub całkowicie skręcona w α-helisę lub tworzy strukturę β-złożoną. Na przykład, białka keratynowe tworzą α-helisę. Są częścią kopyt, rogów, włosów, piór, paznokci, pazurów. Pofałdowane β mają białka, które są częścią jedwabiu. Rodniki aminokwasowe (grupy R) pozostają poza helisą. Wiązania wodorowe są znacznie słabsze niż wiązania kowalencyjne, ale ze znaczną ich ilością tworzą dość stałą strukturę.

Funkcjonowanie w postaci skręconej helisy jest charakterystyczne dla niektórych białek włóknistych - miozyny, aktyny, fibrynogenu, kolagenu itp.

Struktura trzeciorzędowego białka

Struktura trzeciorzędowego białka. Ta struktura jest stała i unikalna dla każdego białka. Jest ona określona przez wielkość, polarność grup R, kształt i sekwencję reszt aminokwasowych. Helisa polipeptydowa skręca się i pasuje w określony sposób. Tworzenie trzeciorzędowej struktury białka prowadzi do powstania specjalnej konfiguracji białka - globuli (z łaciny. Globulus - kulka). Jego powstawanie jest powodowane przez różne rodzaje oddziaływań niekowalencyjnych: hydrofobowe, wodorowe, jonowe. Mostki disiarczkowe występują między resztami aminokwasowymi cysteiny.

Wiązania hydrofobowe są słabymi wiązaniami między niepolarnymi łańcuchami bocznymi, które wynikają z wzajemnego odpychania cząsteczek rozpuszczalnika. W tym przypadku białko jest skręcone tak, że hydrofobowe łańcuchy boczne są zanurzone głęboko w cząsteczce i chronią ją przed oddziaływaniem z wodą, a boczne łańcuchy hydrofilowe są umieszczone na zewnątrz.

Większość białek ma strukturę trzeciorzędową - globuliny, albuminę itp.

Czwartorzędowa struktura białka

Czwartorzędowa struktura białka. Powstaje w wyniku połączenia poszczególnych łańcuchów polipeptydowych. Razem tworzą jednostkę funkcjonalną. Rodzaje wiązań są różne: hydrofobowe, wodorowe, elektrostatyczne, jonowe.

Wiązania elektrostatyczne powstają między rodnikami elektroujemnymi i elektrododatnimi reszt aminokwasowych.

Dla niektórych białek charakterystyczne jest globularne rozmieszczenie podjednostek - są to białka globularne. Białka kuliste łatwo rozpuszczają się w wodzie lub roztworach soli. Ponad 1000 znanych enzymów należy do białek globularnych. Białka kuliste obejmują niektóre hormony, przeciwciała, białka transportowe. Na przykład złożona cząsteczka hemoglobiny (białko czerwonych krwinek) jest białkiem globularnym i składa się z czterech makrocząsteczek globin: dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β, z których każdy jest połączony z żelazem zawierającym hem.

Inne białka charakteryzują się koalescencją w struktury helikalne - są to włókniste (z łaciny. Fibrilla - włókniste) białka. Kilka (od 3 do 7) α - helis łączy się razem, jak włókna w kablu. Białka włókniste są nierozpuszczalne w wodzie.

Białka dzielą się na proste i złożone.

Proste białka (białka)

Proste białka (białka) składają się tylko z reszt aminokwasowych. Proste białka obejmują globuliny, albuminę, gluteliny, prolaminy, protaminy, czapki. Albumina (na przykład albumina surowicy) jest rozpuszczalna w wodzie, globuliny (na przykład przeciwciała) są nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w wodnych roztworach pewnych soli (chlorek sodu itp.).

Białka złożone (proteidy)

Białka złożone (proteidy) obejmują, oprócz reszt aminokwasowych, związki o innej naturze, zwane grupą prostetyczną. Na przykład, metaloproteiny są białkami, które zawierają żelazo inne niż hem lub są związane przez atomy metalu (większość enzymów), nukleoproteiny są białkami, które są połączone z kwasami nukleinowymi (chromosomy itp.), Fosfoproteiny są białkami, które zawierają reszty kwasu fosforowego (białka jaja żółtko itp., glikoproteiny - białka w połączeniu z węglowodanami (niektóre hormony, przeciwciała itp.), chromoproteiny - białka zawierające pigmenty (mioglobina itp.), lipoproteiny - białka zawierające lipidy (w zestawie w skład błon).

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/stroenie-belkov-struktury-belkov-pervichnaya-vtorichnaya-tretichnaya-i-chetvertichnaya-prostye-i-slozhnye-belki/

Z czego składa się białko? Przykłady prostych i złożonych białek. Proste przykłady białek

Z czego składa się białko? Przykłady prostych i złożonych białek

Aby wyobrazić sobie znaczenie białek, wystarczy przypomnieć dobrze znane zdanie Fryderyka Engelsa: „Życie jest sposobem istnienia ciał białkowych”. W rzeczywistości na Ziemi substancje te wraz z kwasami nukleinowymi powodują wszelkie przejawy żywej materii. W tym artykule dowiemy się, z czego jest wykonane białko, zbadamy, jaką funkcję pełni, a także określamy cechy strukturalne różnych gatunków.

Peptydy - wysoce zorganizowane polimery

Rzeczywiście, w żywej komórce zarówno rośliny, jak i zwierzęcia, białka ilościowo dominują nad innymi substancjami organicznymi, a także pełnią największą liczbę różnorodnych funkcji. Są zaangażowani w wiele bardzo ważnych procesów komórkowych, takich jak ruch, ochrona, sygnalizacja i tak dalej. Na przykład w tkance mięśniowej zwierząt i ludzi peptydy stanowią do 85% masy suchej masy, aw kościach i skórze właściwej - od 15-50%.

Wszystkie białka komórkowe i tkankowe składają się z aminokwasów (20 gatunków). Ich liczba w organizmach żywych jest zawsze równa dwudziestu gatunkom. Różne kombinacje monomerów peptydowych tworzą różnorodne białka w przyrodzie. Jest obliczana przez astronomiczną liczbę 2x1018 możliwych gatunków. W biochemii polipeptydy nazywane są polimerami biologicznymi o wysokiej masie cząsteczkowej - makrocząsteczkami.

Aminokwasy - monomery białkowe

Wszystkie 20 typów tych związków chemicznych jest strukturalnymi jednostkami białek i ma ogólny wzór Nh3-R-COOH. Są to amfoteryczne substancje organiczne zdolne do wykazywania właściwości zarówno zasadowych, jak i kwasowych. Nie tylko proste białka, ale także złożone, zawierają tak zwane niezbędne aminokwasy. Ale niezbędne monomery, na przykład, takie jak walina, lizyna, metionina, można znaleźć tylko w niektórych typach białek.

Dlatego przy charakteryzowaniu polimeru bierze się pod uwagę nie tylko liczbę aminokwasów złożonych z białka, ale także, które monomery są połączone wiązaniami peptydowymi w makrocząsteczkę. Dodajemy również, że wymienne aminokwasy, takie jak asparagina, kwas glutaminowy, cysteina mogą być syntetyzowane niezależnie w komórkach ludzkich i zwierzęcych. Niezastąpione monomery białek powstają w komórkach bakterii, roślin i grzybów. Wchodzą do organizmów heterotroficznych tylko z pożywieniem.

Jak powstaje polipeptyd?

Jak wiadomo, 20 różnych aminokwasów można połączyć w wiele różnych cząsteczek białka. W jaki sposób wiązanie monomerów między sobą? Okazuje się, że grupy karboksylowe i aminowe pobliskich aminokwasów oddziałują ze sobą. Powstają tak zwane wiązania peptydowe, a cząsteczki wody są uwalniane jako produkt uboczny reakcji polikondensacji. Powstałe cząsteczki białka składają się z reszt aminokwasowych i powtarzalnych wiązań peptydowych. Dlatego są one również nazywane polipeptydami.

Często białka mogą zawierać nie jeden, ale kilka łańcuchów polipeptydowych jednocześnie i składają się z wielu tysięcy reszt aminokwasowych. Ponadto proste białka, jak również proteidy, mogą komplikować ich konfigurację przestrzenną. Stwarza to nie tylko strukturę pierwotną, ale także wtórną, trzeciorzędną, a nawet czwartorzędową. Rozważ ten proces bardziej szczegółowo. Kontynuując badanie tego, z czego składa się białko, dowiedzmy się, jaką konfigurację ma ta makrocząsteczka. Powyżej stwierdziliśmy, że łańcuch polipeptydowy zawiera wiele kowalencyjnych wiązań chemicznych. Taka struktura nazywana jest pierwotną.

Odgrywa ważną rolę ilościowego i jakościowego składu aminokwasów, jak również sekwencji ich związków. Drugorzędna struktura występuje w momencie powstawania spirali. Jest stabilizowany przez wiele nowo powstających wiązań wodorowych.

Wyższy poziom organizacji białek

Struktura trzeciorzędowa pojawia się w wyniku pakowania spirali w postaci kuli - globuli, na przykład mioglobiny białka mięśniowego ma dokładnie taką strukturę przestrzenną. Jest on wspierany zarówno przez nowo utworzone wiązania wodorowe, jak i mostki dwusiarczkowe (jeśli w cząsteczce białka znajduje się kilka reszt cysteinowych). Czwartorzędowa forma jest wynikiem połączenia kilku globulek białkowych w jedną strukturę jednocześnie poprzez nowe rodzaje oddziaływań, na przykład hydrofobowe lub elektrostatyczne. Wraz z peptydami w strukturze czwartorzędowej zawarte są także części niebiałkowe. Mogą to być jony magnezu, żelaza, miedzi lub pozostałości ortofosforanów lub kwasów nukleinowych, a także lipidów.

Cechy biosyntezy białek

Wcześniej dowiedzieliśmy się, czym jest białko. Jest zbudowany z sekwencji aminokwasów. Ich składanie w łańcuch polipeptydowy zachodzi w rybosomach - organellach nie błonowych komórek roślinnych i zwierzęcych. W procesie biosyntezy biorą również udział cząsteczki RNA informacyjne i transportowe. Te pierwsze są matrycą do składania białek, a te drugie transportują różne aminokwasy. W procesie biosyntezy komórek powstaje dylemat, mianowicie białko składa się z nukleotydów lub aminokwasów? Odpowiedź jest jednoznaczna - zarówno proste, jak i złożone polipeptydy składają się z amfoterycznych związków organicznych - aminokwasów. W cyklu życiowym komórki występują okresy jej aktywności, gdy synteza białek jest szczególnie aktywna. Są to tak zwane etapy międzyfazowe J1 i J2. W tym czasie komórka aktywnie rośnie i potrzebuje dużej ilości materiału budowlanego, którym jest białko. Ponadto, w wyniku mitozy, która kończy się utworzeniem dwóch komórek potomnych, każda z nich potrzebuje dużej ilości substancji organicznych, dlatego na kanałach gładkiej retikulum endoplazmatycznego występuje aktywna synteza lipidów i węglowodanów, a na granulowanym EPS występuje biosynteza białek.

Funkcje białkowe

Wiedząc, z czego składa się białko, można wyjaśnić zarówno ogromną różnorodność ich gatunków, jak i unikalne właściwości tkwiące w tych substancjach. Białka pełnią szereg funkcji w komórce, na przykład w budowie, ponieważ są częścią błon wszystkich komórek i organoidów: mitochondriów, chloroplastów, lizosomów, kompleksu Golgiego i tak dalej. Peptydy, takie jak gamoglobuliny lub przeciwciała, są przykładami prostych białek, które pełnią funkcję ochronną. Innymi słowy, odporność komórkowa jest wynikiem działania tych substancji. Złożone białko, hemocyjanina wraz z hemoglobiną pełni funkcję transportową u zwierząt, to znaczy przenosi tlen we krwi. Białka sygnałowe tworzące błony komórkowe zapewniają, że sama komórka jest informowana o substancjach próbujących dostać się do jej cytoplazmy. Albumina peptydowa odpowiada za podstawowe parametry krwi, na przykład za jej zdolność do krzepnięcia. Białko jaja kurzego jaja kurzego jest przechowywane w komórce i służy jako główne źródło składników odżywczych.

Białka - podstawa cytoszkieletu komórkowego

Wspiera jedną z ważnych funkcji peptydów. Bardzo ważne jest zachowanie kształtu i objętości żywych komórek. Tak zwane struktury podbłonowe - mikrotubule i mikronity przeplatające się tworzą wewnętrzny szkielet komórki. Białka zawarte w ich składzie, na przykład tubulina, mogą łatwo się kurczyć i rozciągać. Pomaga to komórce utrzymać kształt podczas różnych deformacji mechanicznych.

W komórkach roślinnych, wraz z białkami hialoplazmy, nici cytoplazmy, plazmodesma, również pełnią funkcję podtrzymującą. Przechodząc przez pory w ścianie komórkowej, określają zależność między sąsiednimi strukturami komórkowymi, które tworzą tkankę roślinną.

Enzymy - substancje o charakterze białkowym

Jedną z najważniejszych właściwości białek jest ich wpływ na szybkość reakcji chemicznych. Główne białka są zdolne do częściowej denaturacji - procesu rozwijania makrocząsteczki w strukturze trzeciorzędowej lub czwartorzędowej. Łańcuch polipeptydowy nie ulega zniszczeniu. Częściowa denaturacja leży u podstaw zarówno sygnału, jak i funkcji katalitycznych białka. Ta ostatnia właściwość to zdolność enzymów do wpływania na szybkość reakcji biochemicznych w jądrze i cytoplazmie komórki. Peptydy, które przeciwnie, zmniejszają szybkość procesów chemicznych, nazywane są nie enzymami, ale inhibitorami. Na przykład proste białko katalazy jest enzymem, który przyspiesza proces rozszczepiania toksycznej substancji nadtlenku wodoru. Powstaje jako produkt końcowy wielu reakcji chemicznych. Katalaza przyspiesza jej wykorzystanie do substancji obojętnych: wody i tlenu.

Właściwości białek

Peptydy są klasyfikowane na wiele sposobów. Na przykład, w odniesieniu do wody, można je podzielić na hydrofilowe i hydrofobowe. Temperatura wpływa również na strukturę i właściwości cząsteczek białka na różne sposoby. Na przykład białko keratynowe - składnik paznokci i włosów może wytrzymać zarówno niską, jak i wysoką temperaturę, to znaczy jest nietrwały termicznie. Ale białko owalbuminy, wspomniane wcześniej, jest całkowicie zniszczone po podgrzaniu do 80-100 ° C. Oznacza to, że jego podstawowa struktura jest podzielona na reszty aminokwasowe. Taki proces nazywa się zniszczeniem. Bez względu na warunki, które tworzymy, białko nie może powrócić do swojej rodzimej postaci. Białka motoryczne - aktyna i milina są obecne w włóknach mięśniowych. Ich naprzemienne kurczenie się i relaksacja leżą u podstaw pracy tkanki mięśniowej.

1.10.1. Proste białka (białka)

Białka (proste białka) obejmują białka składające się tylko z aminokwasów.

Z kolei są one podzielone na grupy w zależności od właściwości fizykochemicznych i właściwości składu aminokwasów. Wyróżnia się następujące grupy prostych białek:

Albuminy są rozpowszechnioną grupą białek w tkankach ludzkiego ciała.

Mają stosunkowo niską masę cząsteczkową 50–70 tys. D. Albuminy w fizjologicznym zakresie pH mają ładunek ujemny, ponieważ ze względu na wysoką zawartość kwasu glutaminowego w ich składzie znajdują się w stanie izoelektrycznym przy pH 4,7. Mając niską masę cząsteczkową i wyraźny ładunek, albumina porusza się podczas elektroforezy z wystarczająco dużą szybkością. Skład aminokwasowy albuminy jest zróżnicowany, zawierają cały zestaw niezbędnych aminokwasów. Albuminy są wysoce hydrofilowymi białkami. Są rozpuszczalne w wodzie destylowanej. Wokół cząsteczki albuminy tworzy się potężna powłoka hydratacyjna, dlatego do wysolenia jej z roztworów konieczne jest wysokie 100% stężenie siarczanu amonu. Albuminy pełnią strukturalną funkcję transportową w organizmie, uczestniczą w utrzymywaniu fizykochemicznych stałych krwi.

Globuliny są szeroko rozpowszechnioną heterogeniczną grupą białek, zazwyczaj związanych z albuminami. Mają większą masę cząsteczkową niż albumina - do 200 tysięcy lub więcej, więc poruszają się wolniej podczas elektroforezy. Punkt izoelektryczny globulin ma pH 6,3 - 7. Różnią się one zróżnicowanym zestawem aminokwasów. Globuliny nie są rozpuszczalne w wodzie destylowanej, ale rozpuszczalne w roztworach soli KCl, NaCl 5–10%. Globuliny są mniej uwodnione niż albumina i dlatego są solone z roztworów już przy 50% nasyceniu siarczanem amonu. Globuliny w organizmie pełnią głównie funkcje strukturalne, ochronne i transportowe.

Histony mają małą masę cząsteczkową (11-24 tys. Cali). Są bogate w aminokwasy alkaliczne, lizynę i argininę, dlatego znajdują się w stanie izoelektrycznym w środowisku silnie alkalicznym przy pH 9,5–12. W warunkach fizjologicznych histony mają ładunek dodatni. W różnych typach histonów zawartość argininy i lizyny jest różna i dlatego są podzielone na 5 klas. Histony N1 i H2 są bogate w lizynę, histony H3 to arginina. Cząsteczki histonu są polarne, bardzo hydrofilowe, więc prawie nie wysalają się z roztworów. W komórkach dodatnio naładowane histony są zwykle związane z ujemnie naładowanym DNA w kompozycji chromatyny. Histony w chromatynie tworzą rdzeń, na którym nawinięta jest cząsteczka DNA. Główne funkcje histonów są strukturalne i regulacyjne.

Protamina - białka alkaliczne o niskiej masie cząsteczkowej. Ich masa cząsteczkowa wynosi 4–12 tysięcy d. Protaminy zawierają do 80% argininy i lizyny. Są one zawarte w składzie takich nukleoprotein mleka z ryb, jak crupeina (śledź), makrela (makrela).

Prolaminy, gluteliny są białkami roślinnymi bogatymi w kwas glutaminowy (do 43%) i aminokwasy hydrofobowe, w szczególności prolinę (do 10-15%). Ze względu na specyfikę składu aminokwasów, prolaminy i gluteliny nie są rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli, ale są rozpuszczalne w 70% etanolu. Prolaminy i gluteliny są białkami pokarmowymi zbóż, tworząc tak zwane białka glutenu. Białka glutenu obejmują sekalinę (żyto), gliadynę (pszenicę), hordeinę (jęczmień), aveninę (owies). W dzieciństwie może występować nietolerancja białek glutenu, na które wytwarzane są przeciwciała w komórkach limfoidalnych jelita. Rozwija się enteropatia glutenowa, zmniejsza się aktywność enzymów jelitowych. W związku z tym zaleca się dzieciom wprowadzenie wywarów zbożowych po 4 miesiącach życia. Nie zawierają białek glutenu ryżu i kukurydzy.

Proteinoidy (białkowe) - włókniste, nierozpuszczalne w wodzie białka tkanek podtrzymujących (kości, chrząstki, ścięgna, więzadła). Są one reprezentowane przez kolagen, elastynę, keratynę, fibroinę.

Kolagen (klej rodzący) - białko, które jest szeroko rozpowszechnione w organizmie, stanowi około jedną trzecią wszystkich białek ciała. Zawarte w kościach, chrząstce, zębach, ścięgnach i innych rodzajach tkanki łącznej.

Cechy składu aminokwasowego kolagenu obejmują przede wszystkim wysoką zawartość glicyny (1/3 wszystkich aminokwasów), proliny (1/4 wszystkich aminokwasów) i leucyny. Skład kolagenu zawiera rzadkie aminokwasy: hydroksyprolinę i hydroksylizynę, ale nie ma cyklicznych aminokwasów.

Łańcuchy polipeptydowe kolagenu zawierają około 1000 aminokwasów. Istnieje kilka rodzajów kolagenu, w zależności od kombinacji różnych typów łańcuchów polipeptydowych. Typy tworzące włókna kolagenowe obejmują kolagen pierwszego typu (przeważa w skórze), kolagen drugiego typu (przeważa w chrząstce) i kolagen trzeciego typu (przeważa w naczyniach). U noworodków większość kolagenu jest reprezentowana przez typ III, u dorosłych, typ II i I.

Wtórna struktura kolagenu jest specjalną „połamaną” alfa-helisą w cewce, której pasuje 3,3 aminokwasów. Skok helisy wynosi 0,29 nm.

Trzy łańcuchy polipeptydowe kolagenu są ułożone w postaci potrójnej skręconej liny przymocowanej wiązaniami wodorowymi i tworzą strukturalną jednostkę włókna kolagenowego - tropokolagenu. Struktury tropokolagenu są ułożone równolegle, przemieszczone w rzędach, utrwalone wiązaniami kowalencyjnymi i tworzą włókno kolagenowe. Wapń odkłada się w tkance kostnej w przerwach między tropokolagenem. Włókna kolagenowe zawierają węglowodany, które stabilizują wiązki kolagenu.

Keratyny - białka włosów, paznokci. Nie są rozpuszczalne w roztworach soli, kwasów, zasad. W składzie keratyny znajduje się frakcja, która zawiera dużą ilość aminokwasów serozodorujących (do 7-12%), tworząc mostki disiarczkowe, nadając tym białkom wysoką wytrzymałość. Masa cząsteczkowa keratyn jest bardzo wysoka i wynosi 2 000 000 d. Keratyny mogą mieć strukturę α i strukturę β. W α-keratynach trzy α-helisy łączą się w superkole, tworząc protofibryle. Protofibryle łączy się w profibryle, a następnie w makrofibryle. Przykładem β-keratyny jest jedwab fibroinowy.

Elastyna jest białkiem włókien elastycznych, więzadeł, ścięgien. Elastyna nie jest rozpuszczalna w wodzie, nie jest zdolna do pęcznienia. W elastynie wysoka zawartość glicyny, waliny, leucyny (do 25-30%). Elastyna jest w stanie rozciągnąć się pod wpływem obciążenia i przywrócić jej rozmiar po usunięciu ładunku. Elastyczność jest związana z obecnością dużej liczby wiązań międzyłańcuchowych w elastynie z udziałem aminokwasu lizyny. Dwa łańcuchy tworzą łącznik lizyl-norleucynę, cztery łańcuchy tworzą ogniwo - desmozynę.

białka chemiczne

BIAŁKA to zawierające azot substancje organiczne o dużej masie cząsteczkowej ze złożonymi

skład i struktura cząsteczek.

Białko można uważać za złożony polimer aminokwasów.

Białka są częścią wszystkich żywych organizmów, ale odgrywają szczególnie ważną rolę

w organizmach zwierzęcych złożonych z pewnych form białek (mięśni,

tkanki powłokowe, narządy wewnętrzne, chrząstka, krew).

Rośliny syntetyzują białka (i ich części a-aminokwasu) z dwutlenku węgla.

Gaz CO2 i woda H2O dzięki fotosyntezie, asymilacja

inne pierwiastki białkowe (azot N, fosfor P, siarka S, żelazo Fe, magnez Mg) z

rozpuszczalne sole znajdujące się w glebie.

Organizmy zwierzęce najczęściej otrzymują gotowe aminokwasy z pożywienia i ich

podstawa buduje białka ich ciała. Szereg aminokwasów (niezbędnych aminokwasów)

może być syntetyzowany bezpośrednio przez organizmy zwierzęce.

Charakterystyczną cechą białek jest ich różnorodność związana z

liczba, właściwości i metody połączenia zawarte w ich cząsteczce

aminokwasy. Białka pełnią funkcję biokatalizatorów - enzymów,

regulowanie prędkości i kierunku reakcji chemicznych w organizmie. W

kompleks z kwasami nukleinowymi zapewnia funkcje wzrostu i transferu

cechy dziedziczne są podstawą strukturalną mięśni i ćwiczeń

Cząsteczki białka zawierają powtarzalne wiązania amidowe C (O) -NH, zwane

peptyd (teoria rosyjskiego biochemika A. Ya Danilevsky).

Zatem białko jest polipeptydem zawierającym setki lub

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html