Białka są niezbędne do budowy komórek ludzkich, ich nadmiar nie jest przechowywany w organizmie, jak nadmiar węglowodanów i tłuszczów. Karmienie komórek białkiem pomaga utrzymać metabolizm na wymaganym poziomie.

Białko to łańcuch aminokwasów, które są rozkładane w układzie pokarmowym i przedostają się do krwi. Nie wszystkie aminokwasy są syntetyzowane przez organizm ludzki, dlatego konieczne jest, aby żywność zawierała produkty białkowe.

Co jest związane z pokarmami białkowymi? Są to głównie produkty pochodzenia roślinnego i zwierzęcego, zawierające wyłącznie produkty naturalne. W tak zwanych „mięsnych” chudych półproduktach - kiełbasach, kiełbasach i innych - prawie nie ma białka, głównie szybkich węglowodanów.

Pokarmy białkowe, lista produktów objętych obowiązkową codzienną dietą.

Osoba musi jeść:

• Mięso z kurczaka.
• Jaja kurze.
• Wołowina
• Mleko
• Ser.
• Twaróg.
• Wieprzowina.
• Królik.
• Nasiona słonecznika.
• Krewetki, raki, kraby.
• Gryka.
• Czerwona ryba.
• Baranek.
• Soczewica
• Orzechy włoskie
• Fasola.
• Proso.
• Soja.
• Migdał
• Orzeszki ziemne
• Kawior z jesiotra.

Jak łączyć jedzenie:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Jakie substancje należą do białek

Klasyfikacja białek

Wszystkie związki białkowe występujące w przyrodzie są podzielone na dwie duże grupy: proste ─ białka i złożone ids proteidy. Proste białka zawierają tylko aminokwasy. Skład złożonych białek, oprócz aminokwasów, obejmuje także substancje o różnym charakterze: węglowodany, lipidy, pigmenty, kwasy nukleinowe itp.

Na poniższym schemacie podano głównych przedstawicieli białek występujących w tkankach zwierzęcych.

Albuminy, histony, protaminy, nukleotydy, chromoproteiny, glukoproteiny, globuliny, fosfoproteidy skleroprotein, lipoproteiny

Proste białka (białka)

Albumina i globuliny

Albuminy i globuliny są szeroko rozpowszechnione w naturze. Jest ich wiele w osoczu krwi, surowicy mleka i tkankach organizmów. W surowicy pomiędzy albuminą a globulinami występuje pewien współczynnik ─ albuminy-globuliny (A / G). Albuminy różnią się od globulin niskimi glikolami i dużymi ilościami aminokwasów zawierających siarkę. Albuminy łatwo rozpuszczają się w wodzie, podczas gdy globuliny w wodzie są praktycznie nierozpuszczalne, ale łatwo rozpuszczają się w roztworach o słabym stężeniu soli, i jest to stosowane do oddzielania albuminy od globulin. Albuminy są w mniejszym stanie rozproszonym niż globuliny, dlatego są trudniejsze do wytrącenia. Ich masa cząsteczkowa jest mniejsza niż masa globulin.

W praktyce otrzymywania preparatów białkowych częściej stosuje się wysalanie siarczanu amonu. Tak więc, w celu uzyskania antytoksycznej surowicy (przeciw błonicy, przeciwpłytkowej, przeciw krztuścowi itp.), Stosuje się metodę wytrącania białek siarczanem amonu, ponieważ antytoksyny, ze względu na swój charakter chemiczny, są α-globulinami z krwi.

Eksperymenty z cząsteczką albumin Muller znakowaną siarką w 1954 r. Wykazały transformację albuliny w globulinę. Płyny biologiczne (krew, płyn rdzeniowy) zawsze zawierają więcej albuminy niż globuliny.

Histony są szeroko rozpowszechnione w naturze jako część złożonych białek, głównie w białkach jądrowych.

Ich masa cząsteczkowa jest znacznie niższa niż albuminy i globuliny - około 14 300. Składają się głównie z kwasów diaminowych: argininy, histydyny i lizyny i zawierają bardzo mało tryptofanu i aminokwasów zawierających siarkę. Ze względu na zawartość diaminokwasów białka te mają charakter silnie zasadowy.

Ustalono, że histony proteins są białkami składającymi się w 80% z zasad heksonowych, tj. Aminokwasów zawierających 6 atomów węgla - argininy, lizyny i histydyny. Reprezentantem histonów jest białko globiny, które jest częścią białka krwi hemoglobiny. Poprzez cząsteczkę histydynową białko to jest połączone z hemem, tworząc hemoglobinę.

Protaminy zostały odkryte w 1868 r. Przez Mishera w plemnikach, a ich charakter białkowy został rozszyfrowany przez Kossel w 1886 r. Otrzymuje się je w czystej postaci przy użyciu pikrynianów. Masa cząsteczkowa waha się od 2000 do 10 000. Zawartość azotu wynosi 30%, podczas gdy w innych prostych białkach azotowych tylko 16-17%. Głównym jądrem tych białek jest łańcuch peptydowy argininy, dzięki czemu łatwo reagują ze związkami o charakterze kwaśnym.

Ostatnio duże znaczenie przywiązuje się do białek należących do skleroprotein. Białka te są trudne do rozpuszczenia w wodzie i roztworach soli i prawie nie są narażone na działanie enzymów. Takie białka mają szczególną elastyczność i wytrzymałość. Należą do nich keratyny - białka skóry i kolageny - białka tkanki łącznej. Białka te zawierają największą ilość monoaminowych aminokwasów monokarboksylowych.

Keratyny pochodzą ze skóry, włosów, rogów i kopyt. Pełnią bardzo ważną funkcję ochronną. Keratyny zawierają dużo aminokwasu cystyny.

Kolagen to białko izolowane z tkanki łącznej. Skład kolagenu nie jest cystyną, tyrozyną i tryptofanem, a zatem nie jest kompletnym białkiem (żelatyna, podobnie jak kolagen, jest izolowana z tkanki łącznej i jest również białkiem wadliwym).

Grupa skleroprotein obejmuje białka znane jako fibroina, korzeń i gąbka. Fibroina jest tworzona przez jedwabniki i zawiera 44% glikoksu, 26% alaniny, 13, 6% seryny i 13% tyrozyny.

Kornena znajduje się w szkieletach kości koralowców, a gąbka jest izolowana z gąbek morskich. Oba białka są bogate w jod i brom. Już w 1896 roku kwas jodotorgonowy, którym jest 3,5-dijodotyrozyna, został wyizolowany z gąbek morskich.

Grupa złożonych białek obejmuje takie związki, które po hydrolizie rozkładają się nie tylko na aminokwasy, ale także na część niebiałkową.

Pod koniec ubiegłego wieku w laboratorium Hoppe-Seiler w Niemczech Misher wyizolował substancję z jądra, którą nazwał jądrem. W jądrze główną część stanowią substancje białkowe. Później stwierdzono, że białka te należą do grupy histonów i protamin, które mają właściwości alkaliczne.

Według współczesnych badań nukleoproteiny znajdują się również w cytoplazmie komórek.

Nukleoproteiny należą do najbardziej ważnych biologicznie substancji białkowych: są one związane z procesami podziału komórki i przenoszeniem właściwości dziedzicznych; z jąder zbudowanych do filtrowania

wirusy powodujące chorobę.

Nukleoproteiny składają się z białka i kwasów nukleinowych. Kwasy nukleinowe są złożonymi związkami, które rozkładają się na proste kwasy nukleinowe (mononukleotydy), które są zbudowane z zasad azotowych, węglowodanów (pentoz) i kwasu fosforowego.

Nukleotydy zawierają pochodne zasad purynowych i pirymidynowych - adenina (6-aminopuryna), guanina (2-amino-6-hydroksypuryna), cytozyna (2-hydroksy-6-pirymidyna), uracyl (2,6-dioksypirymidyna), tymina (2,6-dioksy-5-metylopirymidyna).

Struktura kwasu nukleinowego

Struktura prostych kwasów nukleinowych (nukleotydów) jest obecnie dobrze zbadana. Stwierdzono, że podczas hydrolizy kwas adenylowy rozkłada się na węglowodan (pentozę), kwas fosforowy i zasadę azotową - adeninę. W tkance mięśniowej kwasu adenylowego kwas fosforowy znajduje się na piątym atomie węgla rybozy.

Kwasy adenylowe - AMP, ADP i ATP odgrywają ważną rolę w metabolizmie.

Istnieje pięć typów nukleotydów, które można znaleźć w kwasach polinukleinowych, RNA i DNA, są to kwasy adenylowy, guanylowy, cytydycowy, uridylowy i tiamidylowy. Kwasy te są zawarte w polinukleotydach w równoważnych ilościach. W postaci wolnej kwasy te znajdują się i mogą zawierać jedną, dwie i trzy reszty kwasu fosforowego. W związku z tym wyróżnia się mono, di i triofosforowe pochodne nukleitydów.

Watson i Crick, badając skład i strukturę DNA, wysunęli pogląd, że cząsteczka DNA jest podwójna, skręcona wokół swojej osi, helisa dwóch łańcuchów nukleotydowych. Jednocześnie jedna z zasad purynowych jest przeciwna zasadzie pirymidyny.

Naukowcy wykazali, że jeden obrót spirali zawiera dziesięć par zasad, podczas gdy sekwencja zasad w jednym łańcuchu całkowicie określa sekwencję w innym. To pozwala nam zrozumieć, jak reprodukcja chemicznie specyficznej żywej materii w procesie podziału komórki.

Na początku spirala odwija ​​się, a łańcuchy polinukleotydowe oddzielają się i oddalają od siebie. Z otoczenia następuje dodanie odpowiednich mononukleotydów, co kończy się utworzeniem dwóch nowych helis. Ten proces jest powtarzany bez końca.

Kwas dezoksyrybonukleinowy jest nazywany jądrowym, ponieważ jest bardzo często zawarty w jądrze komórkowym, a kwas rybonukleinowy jest nazywany protoplazmatycznym, ponieważ jest dużo w protoplazmie komórek.

Izomeryzacja kwasów polinukleinowych będzie zależeć od kolejności zmian prostych kwasów nukleinowych.

Szczególnie ważną rolę odgrywają dwa kwasy polinukleinowe: kwas rybonukleinowy (RNA) i kwas dezoksyrybonukleinowy (DNA).

Jak sama nazwa wskazuje, kwasy te różnią się od siebie składnikami węglowodanowymi. RNA zawiera rybozę, DNA - dezoksyrybozę, czyli rybozę, w której C2 nie ma atomu tlenu. Tyminy nie znaleziono w RNA, a uracylu nie znaleziono w DNA.

Ustalono, że RNA zawiera do 4000-5000 mononukleotydów, DNA jest o wiele więcej, ponieważ jego masa cząsteczkowa osiąga 2 miliony Mononukleotydy znajdują się w łańcuchach i cząsteczkach RNA i DNA.

Każda cząsteczka RNA i DNA ma ściśle uporządkowaną strukturę, tj. Przemianę mononukleotydów.

Obecnie uważa się, że DNA jest genem, czyli związkiem powodującym przekazywanie dziedzicznych właściwości organizmu.

Chromoproteiny obejmują złożone substancje białkowe zawierające, oprócz białka, barwnik niebiałkowy. Chromoproteiny obejmują hemoglobinę, mioglobinę i enzymy geminowirusa - katalazę, peroksydazę i cytochrom. Obejmuje to również złożone białka ─ flawoproteiny, które obejmują barwniki - flawiny.

Białka, które zawierają żywność

Większość złożonych białek zawiera jeden lub inny metal. Enzymy hemoglobiny i geminowye (katalaza, peroksydaza, oksydaza cytochromowa) zawierają żelazo, oksydazę askorbinową, tyrozynazę itp. - miedź.

Metaloproteiny i flawopterydy odgrywają ważną rolę w procesach biologicznego utleniania w tkankach.

Priorytetem w badaniu chemicznej natury substancji barwiących hemoglobiny jest M. V. Nentsky. Odkrył, że podstawą barwnika krwi jest pierścień porphin składający się z czterech pierścieni pirolowych, połączonych ze sobą za pomocą grup metinowych (= CH-). Hemoglobina z powodu obecności w niej 4 atomów żelaza ma zdolność transportu tlenu z płuc do tkanek, zapewniając oddechową funkcję krwi. Obecnie udowodniono, że hemoglobiny niektórych gatunków zwierząt różnią się od siebie nie substancją barwiącą, ale składnikami białkowymi. Jest hemoglobina A, hemoglobina S, hemoglobina F.

Jako część tkanki mięśniowej znajduje się hemoproteina - mioglobina, która nadaje mięśniom czerwony kolor. Białkowa mioglobina, choć zbliżona do składu hemoglobiny, ale różni się od niej składem aminokwasów. Ponadto mioglobina jest silniej związana z tlenem. Jest ważne dla tkanki mięśniowej. Cząsteczka mioglobiny zawiera jeden atom żelaza, co oznacza jeden pierścień porfirowy. W mięśniach 14% mioglobiny jest obecne w oksymioglobinie wideo, która zapewnia rezerwę tlenu w mięśniach i zapobiega głodowi tlenu. U niektórych zwierząt morskich zawartość oksymioglobiny jest większa niż 50%, co pozwala im pozostać pod wodą przez długi czas bez tlenu (foki i inne zwierzęta morskie).

Glukoproteiny obejmują złożone białka, które oprócz białka mają grupę prostetyczną zawierającą różne pochodne węglowodanów: D-glukozaminę, D-galaktozaminę, kwas D-glukuronowy, połączone z kwasami siarkowym i octowym. Przedstawicielami tych białek są mucyna (ślina, żołądek, śluzówka jelit, ciało szkliste oka), heparyna, chondroityna tkanki kostnej i substancje z grupy krwi itp.

Glukoproteiny, w przeciwieństwie do innych złożonych białek, łatwo wytrącają się pod działaniem silnych roztworów kwasu octowego, i jest to stosowane w ich rozdzielaniu.

Podczas hydrolizy glukoprotein występują mukapolizacharydy, kwasy siarkowe hialuronowe i chondrotynowe. Kwas hialuronowy w ścianach naczyń krwionośnych zapewnia ich normalną przepuszczalność.

Fosfooptera obejmują białka, które zawierają kwas fosforowy wraz z aminokwasami. Fosfoproteiny różnią się od nukleoprotein tym, że w ich składzie nie ma kwasów nukleinowych, ale istnieje kwas fosforowy związany z białkiem poprzez grupę hydroksylową aminokwasów seryny i treoniny.

Ta grupa białek obejmuje mleko kazeinogenowe i witelinę żółtka jaja. Białka te służą jako składnik odżywczy do rozwoju zarodków. Obecność kwasu fosforowego w powyższych białkach zapewnia prawidłowy rozwój szkieletu kostnego.

Lipoproteiny są złożonymi białkami, które rozkładają się podczas hydrolizy na aminokwasy, obojętne tłuszcze, fosfatydy i sterole. Są najważniejszą częścią formacji strukturalnych komórek i płynów ustrojowych. Na przykład lipidy we krwi są związane z albuminami i globulinami i dają kompleksy o różnej oporności. Zwykłe rozpuszczalniki tłuszczowe - eter, chloroform - są trudne do ekstrakcji, ale po wstępnym zniszczeniu tych kompleksów lipidy łatwo przechodzą do roztworu.

Dużą rolę odgrywają kompleksy białek lipodoprotein z cholesterolem i fosfatydami.

Kompleksy α-lipoteinowe obejmują α-globulinę i lipidy krwi (cholesterol i fosfatydy) w stosunku 1: 1. Skład kompleksów α-lipoproteinowych α - globulin z krwi oraz stosunek białek i lipidów wynosi 1: 4.

Tworzenie kompleksu białka z lipidami przyczynia się do rozpuszczalności lipidów i ich transportu do tkanek. Większość witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A, E i karoteny) jest również transportowana do tkanek za pomocą białek surowicy - a2-globulin.

• Facebook
• Mój świat
• Vkontakte
• Koledzy z klasy
• Livejournal

GLUKOPROTEIDY

GLUKOPROTEIDY - Encyklopedia medyczna | Katalog medyczny - katalog medyczny, encyklopedia medyczna, wiki, wiki
W naszej encyklopedii medycznej w sekcji Encyklopedia medyczna i podręcznik medyczny gromadzone są informacje o GLUKOPROTEIDACH. Możesz dowiedzieć się, co GLYUKOPROTEIDY jest online i całkowicie za darmo. Mamy nadzieję, że odwiedziliście nasz katalog medyczny z jakiegoś powodu i znaleźliście pełny opis GLYUKOPROTEIDY, niezbędne objawy i inne informacje, nasza strona internetowa zawiera wszystkie informacje za darmo, ale aby kupić odpowiedni lek lub wyleczyć chorobę, którą jesteście zainteresowani, lepiej skontaktować się z lekarzem, farmaceutą lub skontaktować się z lokalnym poliklinika. Wszystkie informacje dotyczące GLUKOPROTEIDÓW, wyłącznie w celach informacyjnych i samoleczenia.

Encyklopedia medyczna / Encyklopedia medyczna / GLUKOPROTEIDY

GLUKOPROTEIDY

GLUKOPROTEIDY, złożone białka, związki białkowe z węglowodanami lub ich pochodne.

Czym są białka, jaki jest ich skład, dlaczego są potrzebne?

Zawierają mniej C i N, a O to więcej niż białka. Są wolne od fosforu G. i fosfoglukoproteiny. Te pierwsze dzielą się na 1) substancje mucyny (mucyny, mukoidy) zawierające glukozaminę aminocukru (10–35%) w postaci sparowanego kwasu mukoichi-nosarowego, 2) białka chondroproteiny, które zawierają chondrozaminę w postaci kwasu chondroitinosulfurowego i 3) halogeny, w ramach działania alkalia, które zamieniają się w hyeliny i dają węglowodany po dalszym rozkładzie - My i ts i ns mają właściwości kwasowe. Nierozpuszczalny w wodzie, rozpuszczalny w słabych alkaliach. Zaprawy śluzowe nie koagulują podczas gotowania. Kwas octowy wytwarza osad, prawie nierozpuszczalny w nadmiarze środka strącającego w zwykłym t °; K4FeCy6 nie wytrąca się; strawiony sok żołądkowy i trzustkowy; Indole i skatole są nieobecne w gnijących produktach. Mucyny są wydzielane przez niektóre gruczoły ślinowe, są zawarte w błonach śluzowych, w skórze ślimaków, w skorupkach jaj żab i ryb; wraz z śluzem zawartym w kołku Var-tone pępowiny. Sprawiając, że tkanki są śliskie i elastyczne, chronią je przed zewnętrznymi szkodliwymi wpływami. - Znaleziono mięśnie: w torbieli jajnika (pseudomucyna, paramucyna), w rogówce (rogówki), w ciele szklistym oka (hialomcoid), w białku kurzym ( owomucoid) oraz w niektórych płynach ascetycznych. Halogeny, które są generalnie mało badane, obejmują: Neossin w jadalnych gniazdach chińskich jaskółek, błony błonowe Descemeta i worek soczewki oka, szklanki pęcherzyków echinokoków, chondrozynę gąbek śluzowych itp. - Do chondroprotein należą: chrząstka chondromucoidalna, Ścięgna, kości osseomukoid Mukoyd, śluzowate aorta, skóra, twardówki oczu. Chondromucoid reaguje kwaśnie, jest nierozpuszczalny w wodzie, rozpuszcza się w alkaliach, rozszczepia kwas chondroitiknosarowy i tworzy siarkowe zasady. Roztwory chondromukoidu w bardzo małej ilości zasady wytrącają się za pomocą kwasów. K4FeCy6 w obecności NaCl i HC1 nie wytrąca się; kwas garbnikowy nie wytrąca się, ten ostatni nie wytrąca się w obecności żelatyny, fosfoglukoproteiny rozszczepiają substancję redukującą i kwas fosforowy podczas hydrolizy, nie dając zasad purynowych. Znane: ich-thulin z jaj karpiowych i helikoprotein z gruczołu białkowego Helix pomatia. a Barkhash W technice mikroskopowej definicja żelu jest następująca: próbki testowe utrwala się alkoholem 96-100 ° lub płynem Carnu Sagpo) (alkohol + chloroform + kwas octowy), zatapia w parafinie i wybarwia Fisher (Fischer). W tym celu sekcje są przetwarzane przez 5–10 minut. w 10% wodnym roztworze taniny, przepłukano 1% roztworem K2Sg20, zanurzono na 5-10 minut w 10% roztworze K2Cg207, przepłukano de-stil. woda i barwione przez 10 minut. w nasyconym roztworze safraniny w wodzie anilinowej, zróżnicowanym w przezroczystym roztworze alkoholu Lichtgriin, szybko przechodził przez alkohole i zamykany w zwykły sposób w balsamie kanadyjskim. Wyniki: ziarna G. są pomalowane na jasny czerwony kolor. W niektórych przypadkach kolor ziaren wzrasta od dodania 3 kropli do 5 metrów sześciennych kwasu mrówkowego K »Cr207 do 10% roztworu K» Cr207. Aby uniknąć rozpadu G., konieczne jest, w miarę możliwości, ograniczenie pobytu cięć w roztworach wodnych. Technika ta ma zastosowanie nie tylko w odniesieniu do wycinków tkanek, ale także na przykład do łącznych obiektów na rozmazach. w badaniu najprostszych. Świeci: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Men-sclien u. Der Tiere, hgg. Von C Oppenheimer, B. I, str. 642, Jena, 1924). (Podręcznik medyczny / Encyklopedia medyczna), Podręcznik medyczny, Encyklopedia medyczna, wiki, wiki, Encyklopedia medyczna, Podręcznik medyczny

SUBSTANCJE BIAŁKA

Masa cząsteczkowa (masa cząsteczkowa waha się od 5-10 tysięcy do 1 miliona lub więcej) naturalnych polimerów, których cząsteczki są zbudowane z reszt aminokwasowych, nazywane są białkami lub substancjami białkowymi.

Białka są jedną z najważniejszych klas związków bioorganicznych, bez których proces aktywności życiowej, czyli metabolizm, jest niemożliwy.

U zwierząt i roślin białka pełnią szereg funkcji:

Białko składa się z masy protoplazmy komórek. Odgrywają kluczową rolę w procesach metabolicznych i proliferacji komórek. Białka stanowią podstawę podtrzymujących, powłokowych i mięśniowych tkanek (kości, chrząstki, ścięgien, skóry).

Białka to wiele najważniejszych związków aktywnych fizjologicznie: enzymy, hormony, pigmenty, antybiotyki, toksyny.

Zasadniczo cała aktywność organizmu (rozwój, ruch, próchnica i wiele innych) jest związana z substancjami białkowymi.

Klasyfikacja białek.

Obecnie istnieje kilka klasyfikacji białek:

- według stopnia trudności;

- o rozpuszczalności w oddzielnych rozpuszczalnikach;

- w postaci cząsteczek.

Stopień złożoności białek dzieli się na:

- proste białka (białka);

- złożone białka (proteidy).

Białka są związkami, które zawierają tylko reszty aminokwasowe.

Białka są związkami składającymi się z części białkowych i niebiałkowych. Po hydrolizie dają aminokwasy i substancje o charakterze niebiałkowym (na przykład kwas fosforowy, węglowodany itp.).

Substancje, które mają charakter niebiałkowy, ale są częścią substancji białkowych, nazywane są grupą prostetyczną.

W zależności od składu części niebiałkowej (grupy prostetycznej) proteidy są podzielone na grupy:

1. nukleoproteiny - związki hydrolizowane do prostego białka i kwasów nukleinowych. Są częścią protoplazmy, jąder komórkowych, wirusów. Kwasy nukleinowe należą do najważniejszych biopolimerów, które odgrywają ogromną rolę w dziedziczności.

2. fosfoproteina - związki hydrolizowane do prostego białka i kwasu fosforowego. Odgrywają ważną rolę w żywieniu młodego ciała. Przykład: - Kazeina - białko mleka.

3. glikoproteiny - związki, które hydrolizują do prostych białek i węglowodanów. Zawarty w różnych wydzielinach śluzowych zwierząt.

4. lipoproteiny - związki, które hydrolizują do prostego białka i lipidów. Weź udział w tworzeniu białek glutenu. W dużych ilościach zawartych w składzie ziaren, protoplazmy i błon komórkowych.

5. chromoproteiny - związki, które hydrolizują do prostych białek i substancji barwiących. Na przykład hemoglobina we krwi rozpada się na białko globiny i złożoną bazę azotową zawierającą żelazo.

Istnieją inne grupy złożonych białek.

Zgodnie z rozpuszczalnością w oddzielnych rozpuszczalnikach białka dzielą się na:

- rozpuszczalny w wodzie;

- rozpuszczalny w słabych roztworach soli;

- rozpuszczalny w roztworach alkoholu;

- rozpuszczalny w alkaliach itp.

Białka według tej klasyfikacji dzielą się na:

1. albuminy - białka rozpuszczalne w wodzie. Mają stosunkowo małą masę cząsteczkową. Część białka jaja, krew, mleko. Typowym przedstawicielem albuminy jest białko jaja.

2. globuliny - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w rozcieńczonych wodnych roztworach soli. Są to bardzo popularne białka - stanowią większość nasion roślin strączkowych i oleistych, są częścią krwi, mleka, włókien mięśniowych.

SUBSTANCJE BIAŁKA

Reprezentatywną globuliną zwierzęcą jest mleko laktoglobuliny.

3. Prolaminy - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w roztworze etanolu (60-80%). Są to charakterystyczne białka nasion zbóż, na przykład: gliadyna - pszenica i żyto, zeina - kukurydza, avenin - owies, hordeina - jęczmień.

4. Gluteliny - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w roztworach alkalicznych. Zawarte w składzie białek roślinnych. Z nich należy przydzielić orysenin z nasion ryżu i gluteninowych białek glutenu pszenicy.

Oprócz powyższych grup białka obejmują również:

-protaminy (część plemników i jaja ryb);

-histony (są częścią wielu złożonych białek);

-skleroproteiny (ta grupa obejmuje białka podtrzymujących i powłokowych tkanek ciała: kości, skórę, więzadła, rogi, paznokcie, włosy).

Kształt cząsteczek białek dzieli się na:

- włókniste lub nitkowate;

- kuliste lub kuliste.

W tak zwanych białkach włóknistych poszczególne łańcuchy molekularne są bardziej rozciągnięte.

W białkach globularnych łańcuchowe pakowanie molekularne jest bardziej zwarte.

Większość białek organizmów żywych ma kształt cząsteczek w drugiej grupie.

http://magictemple.ru/kakie-veshhestva-otnosjatsja-k-belkam/

Wiewiórki są czymś

Białka są substancjami organicznymi, które odgrywają rolę budulca w ludzkim ciele komórek, narządów, tkanek i syntezy hormonów i enzymów. Są one odpowiedzialne za wiele przydatnych funkcji, których awaria prowadzi do zakłócenia życia, a także tworzą związki, które zapewniają odporność odporności na infekcje. Białka składają się z aminokwasów. Jeśli zostaną połączone w różnych sekwencjach, powstaje ponad milion różnych substancji chemicznych. Są one podzielone na kilka grup, które są równie ważne dla osoby.

Produkty białkowe przyczyniają się do wzrostu masy mięśniowej, więc kulturyści nasycają swoją dietę pokarmem białkowym. Zawiera niewiele węglowodanów, a zatem niski indeks glikemiczny, dlatego jest przydatny dla diabetyków. Dietetycy zalecają spożywanie zdrowej osoby 0,75 - 0,80 g. składnik jakości na 1 kg wagi. Wzrost noworodka wymaga do 1,9 grama. Brak białek prowadzi do zakłócenia funkcji życiowych narządów wewnętrznych. Ponadto metabolizm jest zaburzony i rozwija się zanik mięśni. Dlatego białka są niezwykle ważne. Przyjrzyjmy się im bardziej szczegółowo, aby odpowiednio zrównoważyć dietę i stworzyć idealne menu dla utraty wagi lub uzyskania masy mięśniowej.

Jakaś teoria

W dążeniu do idealnej figury nie wszyscy wiedzą, jakie są białka, chociaż aktywnie promują diety o niskiej zawartości węglowodanów. Aby uniknąć błędów w stosowaniu pokarmów białkowych, dowiedz się, co to jest. Białko lub białko jest związkiem organicznym o wysokiej masie cząsteczkowej. Składają się z kwasów alfa i za pomocą wiązań peptydowych są połączone w jednym łańcuchu.

Struktura zawiera 9 niezbędnych aminokwasów, które nie są syntetyzowane. Obejmują one:

Zawiera również 11 niezbędnych aminokwasów i innych, które odgrywają rolę w metabolizmie. Ale najważniejsze aminokwasy to leucyna, izoleucyna i walina, znane jako BCAA. Rozważ ich cel i źródła.

Jak widać, każdy z aminokwasów jest ważny w tworzeniu i utrzymywaniu energii mięśni. Aby upewnić się, że wszystkie funkcje są wykonywane bez awarii, muszą być wprowadzone do codziennej diety jako suplementy diety lub naturalna żywność.

Ile aminokwasów jest niezbędnych do prawidłowego działania organizmu?

Wszystkie te związki białkowe zawierają fosfor, tlen, azot, siarkę, wodór i węgiel. Dlatego obserwuje się dodatni bilans azotowy, który jest niezbędny dla wzrostu pięknych mięśni reliefowych.

Ciekawe W procesie ludzkiego życia proporcja białek jest tracona (około 25 - 30 gramów). Dlatego muszą zawsze być obecne w żywności spożywanej przez człowieka.

Istnieją dwa główne rodzaje białek: roślinne i zwierzęce. Ich tożsamość zależy od tego, skąd pochodzą w narządach i tkankach. Pierwsza grupa obejmuje białka pochodzące z produktów sojowych, orzechów, awokado, gryki, szparagów. A po drugie - z jaj, ryb, mięsa i produktów mlecznych.

Struktura białkowa

Aby zrozumieć, z czego składa się białko, należy szczegółowo zbadać ich strukturę. Związki mogą być pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

• Podstawowy. W nim aminokwasy są połączone szeregowo i określają rodzaj, właściwości chemiczne i fizyczne białka.
• Wtórna jest formą łańcucha polipeptydowego, który jest utworzony przez wiązania wodorowe grup iminowych i karboksylowych. Najpopularniejsza struktura alfa helisy i beta.
• Trzeciorzęd to lokalizacja i przemiana struktur beta, łańcuchów polipeptydowych i helisy alfa.
• Czwartorzęd jest tworzony przez wiązania wodorowe i oddziaływania elektrostatyczne.

Skład białek jest reprezentowany przez połączone aminokwasy w różnych ilościach i kolejności. Zgodnie z rodzajem struktury można je podzielić na dwie grupy: proste i złożone, które obejmują grupy inne niż aminokwasy.

To ważne! Ci, którzy chcą schudnąć lub poprawić swoją formę fizyczną, dietetycy zalecają spożywanie pokarmów białkowych. Trwale łagodzą głód i przyspieszają metabolizm.

Oprócz funkcji budowania, białka posiadają wiele innych przydatnych właściwości, które zostaną omówione dalej.

Opinia eksperta

Chcę wyjaśnić funkcje ochronne, katalityczne i regulacyjne białek, ponieważ jest to dość złożony temat.

Większość substancji, które regulują aktywność życiową organizmu, ma charakter białkowy, czyli składa się z aminokwasów. Białka są zawarte w strukturze absolutnie wszystkich enzymów - substancji katalitycznych, które zapewniają normalny przebieg absolutnie wszystkich reakcji biochemicznych w organizmie. A to oznacza, że ​​bez nich wymiana energii, a nawet budowa ogniw jest niemożliwa.

Białka są hormonami podwzgórza i przysadki, które z kolei regulują pracę wszystkich gruczołów wewnętrznych. Hormony trzustki (insulina i glukagon) są peptydami w strukturze. Zatem białka mają bezpośredni wpływ na metabolizm i wiele funkcji fizjologicznych w organizmie. Bez nich wzrost, reprodukcja, a nawet normalne funkcjonowanie jednostki jest niemożliwe.

Wreszcie, jeśli chodzi o funkcję ochronną. Wszystkie immunoglobuliny (przeciwciała) mają strukturę białkową. Zapewniają odporność humoralną, czyli chronią organizm przed infekcjami i pomagają nie zachorować.

Funkcje białkowe

Kulturyści interesują się głównie funkcją wzrostu, ale poza tym białka nadal wykonują wiele zadań, nie mniej ważne:

Innymi słowy, białko jest rezerwowym źródłem energii dla pełnoprawnej pracy ciała. Po spożyciu wszystkich rezerw węglowodanów białko zaczyna się rozpadać. Dlatego sportowcy powinni wziąć pod uwagę ilość spożywanego białka wysokiej jakości, która pomaga w budowaniu i wzmacnianiu mięśni. Najważniejsze jest to, że skład spożywanej substancji obejmował cały zestaw niezbędnych aminokwasów.

To ważne! Wartość biologiczna białek oznacza ich ilość i jakość przyswajania przez organizm. Na przykład w jajku współczynnik wynosi 1, aw pszenicy - 0,54. Oznacza to, że w pierwszym przypadku zostaną przyswojone dwa razy więcej niż w drugim.

Gdy białko dostaje się do organizmu ludzkiego, zaczyna rozpadać się w stan aminokwasów, a następnie wody, dwutlenku węgla i amoniaku. Potem przechodzą przez krew do reszty tkanek i narządów.

Pokarmy białkowe

Zorientowaliśmy się już, jakie są białka, ale jak zastosować tę wiedzę w praktyce? Nie jest konieczne zagłębianie się w ich struktury, w szczególności w celu osiągnięcia pożądanego rezultatu (schudnąć lub zwiększyć wagę), wystarczy określić, jakiego rodzaju pożywienia potrzebujesz jeść.

Aby skomponować menu białkowe, rozważ tabelę produktów o wysokiej zawartości składnika.

Zwróć uwagę na szybkość uczenia się. Niektóre są trawione przez organizmy w krótkim czasie, podczas gdy inne są dłuższe. Zależy to od struktury białka. Jeśli są zbierane z jaj lub produktów mlecznych, natychmiast trafiają do właściwych organów i mięśni, ponieważ są zawarte w postaci pojedynczych cząsteczek. Po obróbce cieplnej wartość jest nieco zmniejszona, ale nie krytyczna, więc nie jedz surowej żywności. Włókna mięsne są słabo przetwarzane, ponieważ początkowo są przeznaczone do rozwijania wytrzymałości. Gotowanie upraszcza proces asymilacji, ponieważ podczas przetwarzania w wysokich temperaturach sieciowanie włókien ulega zniszczeniu. Ale nawet w tym przypadku pełne wchłanianie następuje po 3 - 6 godzinach.

Ciekawe Jeśli twoim celem jest budowanie mięśni, jedz pokarm białkowy na godzinę przed treningiem. Odpowiednie piersi z kurczaka lub indyka, ryby i produkty mleczne. W ten sposób zwiększasz skuteczność ćwiczeń.

Nie zapominaj również o jedzeniu roślinnym. Duża ilość substancji znajduje się w nasionach i roślinach strączkowych. Ale do ich wydobycia organizm potrzebuje dużo czasu i wysiłku. Składnik grzybowy jest najtrudniejszy do strawienia i przyswojenia, ale soja łatwo osiąga swój cel. Ale sama soja nie wystarczy do ukończenia pracy organizmu, musi być połączona z dobroczynnymi właściwościami pochodzenia zwierzęcego.

Jakość białka

Wartość biologiczną białek można oglądać pod różnymi kątami. Z punktu widzenia chemicznego i azotu zbadaliśmy już, rozważamy i inne wskaźniki.

• Profil aminokwasów oznacza, że ​​białka z pożywienia muszą odpowiadać tym, które już znajdują się w organizmie. W przeciwnym razie synteza zostanie przerwana i doprowadzi do rozpadu związków białkowych.
• Żywność z konserwantami i tymi, które przeszły intensywną obróbkę cieplną mają mniej dostępnych aminokwasów.
• W zależności od szybkości rozpadu białek na proste składniki, białka są trawione szybciej lub wolniej.
• Wykorzystanie białka jest wskaźnikiem czasu, w którym powstały azot jest zatrzymywany w organizmie i ile w całości uzyskuje się strawnego białka.
• Skuteczność zależy od tego, jak składnik wpłynął na wzrost mięśni.

Należy również zauważyć poziom wchłaniania białka przez skład aminokwasów. Ze względu na ich wartość chemiczną i biologiczną można zidentyfikować produkty o optymalnym źródle białka.

Rozważ listę składników zawartych w diecie sportowca:

Jak widzimy, jedzenie węglowodanów jest również zawarte w zdrowym menu poprawiającym mięśnie. Nie rezygnuj z przydatnych komponentów. Tylko przy odpowiedniej równowadze białek, tłuszczów i węglowodanów organizm nie odczuje stresu i zostanie zmodyfikowany na lepsze.

To ważne! W diecie powinny dominować białka pochodzenia roślinnego. Ich stosunek do zwierząt wynosi 80% do 20%.

Aby uzyskać maksymalne korzyści z pokarmów białkowych, nie zapomnij o ich jakości i szybkości wchłaniania. Spróbuj zrównoważyć dietę, aby ciało było nasycone użytecznymi pierwiastkami śladowymi i nie cierpiało na niedobór witamin i energii. Podsumowując powyższe, zauważamy, że musisz zadbać o prawidłowy metabolizm. Aby to zrobić, spróbuj dostosować jedzenie i jedz białko po kolacji. Ostrzegasz więc nocne przekąski, co korzystnie wpłynie na Twoją figurę i zdrowie. Jeśli chcesz schudnąć, jedz drób, ryby i produkty mleczne o niskiej zawartości tłuszczu.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

SUBSTANCJE BIAŁKA

Masa cząsteczkowa (masa cząsteczkowa waha się od 5-10 tysięcy do 1 miliona lub więcej) naturalnych polimerów, których cząsteczki są zbudowane z reszt aminokwasowych, nazywane są białkami lub substancjami białkowymi.

Białka są jedną z najważniejszych klas związków bioorganicznych, bez których proces aktywności życiowej, czyli metabolizm, jest niemożliwy.

U zwierząt i roślin białka pełnią szereg funkcji:

Białko składa się z masy protoplazmy komórek. Odgrywają kluczową rolę w procesach metabolicznych i proliferacji komórek. Białka stanowią podstawę podtrzymujących, powłokowych i mięśniowych tkanek (kości, chrząstki, ścięgien, skóry).

Białka to wiele najważniejszych związków aktywnych fizjologicznie: enzymy, hormony, pigmenty, antybiotyki, toksyny.

Zasadniczo cała aktywność organizmu (rozwój, ruch, próchnica i wiele innych) jest związana z substancjami białkowymi.

Klasyfikacja białek.

Obecnie istnieje kilka klasyfikacji białek:

- według stopnia trudności;

- o rozpuszczalności w oddzielnych rozpuszczalnikach;

- w postaci cząsteczek.

Stopień złożoności białek dzieli się na:

- proste białka (białka);

- złożone białka (proteidy).

Białka są związkami, które zawierają tylko reszty aminokwasowe.

Białka są związkami składającymi się z części białkowych i niebiałkowych. Po hydrolizie dają aminokwasy i substancje o charakterze niebiałkowym (na przykład kwas fosforowy, węglowodany itp.).

Substancje, które mają charakter niebiałkowy, ale są częścią substancji białkowych, nazywane są grupą prostetyczną.

W zależności od składu części niebiałkowej (grupy prostetycznej) proteidy są podzielone na grupy:

1. nukleoproteiny - związki hydrolizowane do prostego białka i kwasów nukleinowych. Są częścią protoplazmy, jąder komórkowych, wirusów. Kwasy nukleinowe należą do najważniejszych biopolimerów, które odgrywają ogromną rolę w dziedziczności.

2. fosfoproteina - związki hydrolizowane do prostego białka i kwasu fosforowego. Odgrywają ważną rolę w żywieniu młodego ciała. Przykład: - Kazeina - białko mleka.

3. glikoproteiny - związki, które hydrolizują do prostych białek i węglowodanów. Zawarty w różnych wydzielinach śluzowych zwierząt.

4. lipoproteiny - związki, które hydrolizują do prostego białka i lipidów. Weź udział w tworzeniu białek glutenu. W dużych ilościach zawartych w składzie ziaren, protoplazmy i błon komórkowych.

5. chromoproteiny - związki, które hydrolizują do prostych białek i substancji barwiących. Na przykład hemoglobina we krwi rozpada się na białko globiny i złożoną bazę azotową zawierającą żelazo.

Istnieją inne grupy złożonych białek.

Zgodnie z rozpuszczalnością w oddzielnych rozpuszczalnikach białka dzielą się na:

- rozpuszczalny w wodzie;

- rozpuszczalny w słabych roztworach soli;

- rozpuszczalny w roztworach alkoholu;

- rozpuszczalny w alkaliach itp.

Białka według tej klasyfikacji dzielą się na:

1. albuminy - białka rozpuszczalne w wodzie. Mają stosunkowo małą masę cząsteczkową. Część białka jaja, krew, mleko. Typowym przedstawicielem albuminy jest białko jaja.

2. globuliny - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w rozcieńczonych wodnych roztworach soli. Są to bardzo popularne białka - stanowią większość nasion roślin strączkowych i oleistych, są częścią krwi, mleka, włókien mięśniowych. Reprezentatywną globuliną zwierzęcą jest mleko laktoglobuliny.

3. Prolaminy - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w roztworze etanolu (60-80%). Są to charakterystyczne białka nasion zbóż, na przykład: gliadyna - pszenica i żyto, zeina - kukurydza, avenin - owies, hordeina - jęczmień.

4. Gluteliny - białka nierozpuszczalne w wodzie, ale rozpuszczalne w roztworach alkalicznych. Zawarte w składzie białek roślinnych. Z nich należy przydzielić orysenin z nasion ryżu i gluteninowych białek glutenu pszenicy.

Oprócz powyższych grup białka obejmują również:

-protaminy (część plemników i jaja ryb);

-histony (są częścią wielu złożonych białek);

-skleroproteiny (ta grupa obejmuje białka podtrzymujących i powłokowych tkanek ciała: kości, skórę, więzadła, rogi, paznokcie, włosy).

Kształt cząsteczek białek dzieli się na:

- włóknisty lub nitkowaty;

- kulisty lub kulisty.

W tak zwanych białkach włóknistych poszczególne łańcuchy molekularne są bardziej rozciągnięte.

W białkach globularnych łańcuchowe pakowanie molekularne jest bardziej zwarte.

Większość białek organizmów żywych ma kształt cząsteczek w drugiej grupie.

194.48.155.252 © studopedia.ru nie jest autorem opublikowanych materiałów. Ale zapewnia możliwość swobodnego korzystania. Czy istnieje naruszenie praw autorskich? Napisz do nas | Opinie.

Wyłącz adBlock!
i odśwież stronę (F5)
bardzo konieczne

http://studopedia.ru/16_79654_belkovie-veshchestva.html

Rodzaje białek: klasyfikacja, definicja i przykłady

Białko to makrocząsteczka, w której znajdują się komórki. Każda z nich spełnia określoną funkcję, ale nie wszystkie są takie same, więc mają pewną klasyfikację, która definiuje różne typy białek. Ta klasyfikacja jest przydatna do rozważenia.

Definicja białka: Co to jest białko?

Białko z greckiego „πρωτεῖος” to biocząsteczki utworzone przez liniowe łańcuchy aminokwasów.

Ze względu na ich właściwości fizykochemiczne, białka można klasyfikować jako proste białka (holoproteiny) utworzone tylko przez aminokwasy lub ich pochodne; sprzężone białka (heteroproteiny) utworzone przez aminokwasy, którym towarzyszą różne substancje i białka pochodne, substancje powstałe w wyniku denaturacji i rozszczepiania poprzednich.

Białka są niezbędne do życia, zwłaszcza ze względu na ich funkcję plastyczną (stanowią 80% odwodnionej protoplazmy każdej komórki), ale także z powodu ich funkcji bioregulacyjnych (są częścią enzymów) i ochrony (przeciwciała są białkami).

Białka odgrywają istotną rolę w życiu i są najbardziej wszechstronnymi i różnorodnymi biocząsteczkami. Są one niezbędne dla wzrostu organizmu i pełnią ogromną liczbę różnych funkcji, w tym:

• Konstrukcja tkaniny. Jest to najważniejsza funkcja białka (na przykład: kolagen)
• Wrogość (aktyna i miozyna)
• Enzymatyczny (na przykład: suckraz i pepsyna)
• Homeostatyczny: współpracuje przy utrzymywaniu pH (ponieważ działają jak bufor chemiczny)
• Immunologiczne (przeciwciała)
• Bliznowacenie ran (np. Fibryny)
• Ochronne (na przykład trombina i fibrynogen)
• Transdukcja sygnału (na przykład rodopsyna).

Białka są tworzone przez aminokwasy. Białka wszystkich żywych istot są określane głównie przez ich genetykę (z wyjątkiem niektórych peptydów przeciwdrobnoustrojowych syntezy nie rybosomalnej), to znaczy informacja genetyczna w dużej mierze określa, które białka są reprezentowane przez komórkę, tkankę i organizm.

Białka są syntetyzowane w zależności od regulacji genów, które je kodują. Dlatego są podatne na sygnały lub czynniki zewnętrzne. Zestaw białek wyrażanych w tym przypadku nazywa się proteomem.

Właściwości białek

Pięć podstawowych właściwości, które umożliwiają istnienie i zapewniają działanie białek:

1. Bufor PH (znany jako efekt bufora): działają one jako bufory pH ze względu na ich amfoteryczny charakter, to znaczy mogą zachowywać się jak kwasy (elektrony dawcy) lub jako zasady (odbiór elektronów).
2. Zdolność elektrolityczna: jest określana metodą elektroforezy, metodą analityczną, w której, jeśli białka są przenoszone na biegun dodatni, dzieje się tak dlatego, że ich cząsteczka ma ładunek ujemny i odwrotnie.
3. Swoistość: każde białko ma określoną funkcję, która jest określona przez jego pierwotną strukturę.
4. Stabilność: białko musi być stabilne w środowisku, w którym spełnia swoją funkcję. Aby to zrobić, większość białek wodnych tworzy zapakowany rdzeń hydrofobowy. Wynika to z okresu półtrwania i obrotu białka.
5. Rozpuszczalność: konieczne jest solwatowanie białka, co osiąga się przez eksponowanie pozostałości o tym samym stopniu polarności na powierzchni białka. Jest utrzymywany tak długo, jak długo występują silne i słabe więzi. Jeśli temperatura i pH wzrosną, rozpuszczalność jest tracona.

Denaturacja białek

Jeśli w roztworze białka występują zmiany pH, zmiany stężenia, wzbudzenie molekularne lub nagłe zmiany temperatury, rozpuszczalność białek można zmniejszyć do punktu opadu. Wynika to z faktu, że wiązania podtrzymujące konformację globularną są niszczone, a białko przyjmuje konformację nitkowatą. Tak więc warstwa cząsteczek wody nie pokrywa całkowicie cząsteczek białka, które mają tendencję do wiązania się ze sobą, co prowadzi do powstawania dużych cząstek, które wytrącają się.

Ponadto jego właściwości biokatalityczne znikają, gdy zmienia się centrum aktywne. Białka w tym stanie nie mogą wykonywać czynności, dla których zostały opracowane, krótko mówiąc, nie działają.

Ten wariant konformacji nazywany jest denaturacją. Denaturacja nie wpływa na wiązania peptydowe: po powrocie do stanu normalnego może się zdarzyć, że białko przywróci pierwotną konformację, która nazywa się renaturacją.

Przykładami denaturacji są wycinanie mleka w wyniku denaturacji kazeiny, wytrącanie się białka jaja, gdy owalbumina jest denaturowana przez działanie ciepła lub utrwalenie czesanych włosów w wyniku działania ciepła na keratyny włosów.

Klasyfikacja białek

Zgodnie z formularzem

Białka włókniste: mają długie łańcuchy polipeptydowe i nietypową strukturę drugorzędową. Są nierozpuszczalne w wodzie i roztworach wodnych. Niektóre przykłady to keratyna, kolagen i fibryna.

Białka sferyczne: charakteryzują się składaniem łańcuchów w gęsty lub zwarty kulisty kształt, pozostawiając grupy hydrofobowe w białku i grupy hydrofilowe na zewnątrz, co czyni je rozpuszczalnymi w polarnych rozpuszczalnikach, takich jak woda. Większość enzymów, przeciwciał, niektórych hormonów i białek transportowych jest przykładem białek globularnych.

Białka mieszane: mają część włóknistą (zwykle w środku białka) i inną część kulistą (na końcu).

W zależności od składu chemicznego

Proste białka lub holoproteiny: gdy są hydrolizowane, wytwarzane są tylko aminokwasy. Przykładami takich substancji są insulina i kolagen (sferyczny i włóknisty), albumina.

Sprzężone lub heteroproteiny: te białka zawierają łańcuchy polipeptydowe i grupę prostetyczną. Część nie-aminokwasowa nazywana jest grupą prostetyczną, może to być kwas nukleinowy, lipid, cukier lub jon nieorganiczny. Przykładami tego są mioglobina i cytochrom. Sprzężone białka lub heteroproteiny są klasyfikowane zgodnie z charakterem ich grupy protetycznej:

• Nukleoproteiny: kwasy nukleinowe.
• Lipoproteiny: fosfolipidy, cholesterol i triglicerydy.
• Metaloproteiny: grupa składa się z metali.
• Chromoproteiny: są to białka sprzężone z grupą chromoforową (barwna substancja zawierająca metal).
• Glikoproteiny: grupa składa się z węglowodanów.
• Fosfoproteiny: białka sprzężone z rodnikiem zawierającym fosforany innym niż kwas nukleinowy lub fosfolipid.

Źródła białka

Źródła białka roślinnego, takie jak rośliny strączkowe, są niższej jakości niż białka zwierzęce, ponieważ są mniej ważnymi aminokwasami, które są kompensowane przez odpowiednią mieszaninę obu.

Dorosły powinien spożywać białko zgodnie ze stylem życia, czyli im więcej aktywności fizycznej, tym więcej źródeł białka będzie potrzebnych niż siedzący tryb życia.

W podeszłym wieku, nadal wyglądając na sprzeczne, nie ma potrzeby niższego spożycia białka, ale zaleca się zwiększenie ich liczby, ponieważ na tym etapie bardzo ważne jest zregenerowanie tkanki. Ponadto musimy rozważyć możliwe występowanie chorób przewlekłych, które mogą degradować białka.

Tutaj powiemy Ci, które produkty spożywcze są najlepszym źródłem białka:

Produkty białkowe dla zwierząt

• Jaja: Jest to dobre źródło białka, ponieważ zawiera najwyższej jakości albuminę, ponieważ zawiera dużą ilość niezbędnych aminokwasów.
• Ryby (łosoś, śledź, tuńczyk, dorsz, pstrąg...).
• Mleko
• Produkty mleczne, ser lub jogurt.
• Czerwone mięso, indyk, polędwica i kurczak.

Produkty te zawierają białka z dużą ilością niezbędnych aminokwasów (tych, które nie mogą być syntetyzowane przez organizm, więc muszą pochodzić z pożywieniem).

Produkty z białkami pochodzenia roślinnego

• Rośliny strączkowe (soczewica, fasola, ciecierzyca, groch...) powinny być uzupełnione innymi produktami, takimi jak ziemniaki lub ryż.
• Zielone warzywa liściaste (kapusta, szpinak...).
• Orzechy, takie jak pistacje lub migdały (pod warunkiem, że nie są smażone ani solone).
• Seitan, quinoa, soja, wodorosty.

Trawienie białek

Trawienie białek jest zwykle inicjowane w żołądku, gdy pepsynogen jest przekształcany w pepsynę przez działanie kwasu chlorowodorowego i kontynuuje działanie trypsyny i chymotrypsyny w jelicie.

Białka dietetyczne rozkładają się na wszystkie mniejsze peptydy oraz na aminokwasy i ich pochodne, które są absorbowane przez nabłonek przewodu pokarmowego. Szybkość wchłaniania poszczególnych aminokwasów silnie zależy od źródła białka. Na przykład strawność wielu aminokwasów u ludzi różni się między białkiem sojowym a białkiem mleka oraz między poszczególnymi białkami mleka, takimi jak beta-laktoglobulina i kazeina.

W przypadku białek mleka około 50% spożywanego białka jest trawione w żołądku lub jelicie cienkim, a 90% jest już trawione, gdy spożywane pokarmy docierają do jelita krętego.
Oprócz ich roli w syntezie białek, aminokwasy są również ważnym źródłem pożywienia dla azotu. Białka, podobnie jak węglowodany, zawierają cztery kilokalorie na gram, podczas gdy lipidy zawierają dziewięć kalorii. Alkohole - siedem kalorii. Aminokwasy mogą być przekształcane w glukozę w procesie zwanym glukoneogenezą.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Białka (substancje)

Białka (białka, polipeptydy [1]) są substancjami organicznymi o dużej masie cząsteczkowej, składającymi się z łańcuchowo połączonych alfa-aminokwasów peptydowych. W organizmach żywych skład aminokwasowy białek jest określony przez kod genetyczny, podczas gdy synteza w większości przypadków wykorzystuje 20 standardowych aminokwasów. Wiele ich kombinacji zapewnia szeroką gamę właściwości cząsteczek białka. Ponadto aminokwasy w składzie białka są często poddawane modyfikacjom potranslacyjnym, które mogą wystąpić, zanim białko zacznie pełnić swoją funkcję i podczas „pracy” w komórce. Często w organizmach żywych kilka cząsteczek białka tworzy kompleksowe kompleksy, na przykład kompleks fotosyntetyczny.

Funkcje białek w komórkach organizmów żywych są bardziej zróżnicowane niż funkcje innych biopolimerów - polisacharydów i DNA. Zatem białka enzymatyczne katalizują przebieg reakcji biochemicznych i odgrywają ważną rolę w metabolizmie. Niektóre białka pełnią funkcję strukturalną lub mechaniczną, tworząc cytoszkielet, który wspiera kształt komórki. Ponadto białka odgrywają ważną rolę w systemach sygnalizacji komórkowej, w odpowiedziach immunologicznych iw cyklu komórkowym.

Białka są ważną częścią żywienia zwierząt i ludzi, ponieważ wszystkie niezbędne aminokwasy nie mogą być syntetyzowane w ich ciałach, a niektóre z nich pochodzą z żywności białkowej. W procesie trawienia enzymy niszczą zużyte białka na aminokwasy, które są wykorzystywane w biosyntezie białek ciała lub ulegają dalszemu rozpadowi na energię.

Określenie sekwencji aminokwasowej pierwszego białka, insuliny, przez sekwencjonowanie białka przyniosło Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii Frederickowi Sengerowi w 1958 roku. Pierwsze trójwymiarowe struktury białek hemoglobiny i mioglobiny uzyskano odpowiednio za pomocą dyfrakcji rentgenowskiej przez Maxa Perutza i Johna Kendru w 1958 r. [2] [3], dla których w 1962 r. Otrzymali oni Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.

Treść

Białka zostały rozdzielone na oddzielną klasę molekuł biologicznych w XVIII wieku w wyniku prac francuskiego chemika Antoine Furcroya i innych naukowców, w których odnotowano właściwość białek do koagulacji (denaturacji) pod wpływem ciepła lub kwasów. W tym czasie zbadano białka, takie jak albumina (białko jaja), fibryna (białko z krwi) i gluten z pszenicy. Holenderski chemik Gerrit Mulder przeanalizował skład białek i postawił hipotezę, że prawie wszystkie białka mają podobny wzór empiryczny. Termin „białko” odnoszący się do takich cząsteczek został zaproponowany w 1838 r. Przez szwedzkiego chemika Jacoba Berzeliusa [4]. Mulder określił również produkty degradacji białek - aminokwasy i dla jednego z nich (leucyna), z niewielkim ułamkiem błędu, określił masę cząsteczkową - 131 daltonów. W 1836 roku Mulder zaproponował pierwszy model struktury chemicznej białek. W oparciu o teorię rodników sformułował koncepcję minimalnej jednostki strukturalnej białka C₁₆H₂₄N₄O₅, który nazwano „białkiem”, a teorię „teorią białek” [5]. Wraz z nagromadzeniem nowych danych na temat białek, teoria zaczęła być wielokrotnie krytykowana, ale do końca lat 50. XIX wieku, pomimo krytyki, nadal była powszechnie uznawana.

Pod koniec XIX wieku badano większość aminokwasów będących częścią białek. W 1894 roku niemiecki fizjolog Albrecht Kossel rozwinął teorię, że to aminokwasy są podstawowymi elementami strukturalnymi białek [6]. Na początku XX wieku niemiecki chemik Emil Fischer udowodnił eksperymentalnie, że białka składają się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Przeprowadził także pierwszą analizę sekwencji aminokwasowej białka i wyjaśnił zjawisko proteolizy.

Jednak centralna rola białek w organizmach została rozpoznana dopiero w 1926 r., Kiedy amerykański chemik James Sumner (późniejszy laureat Nagrody Nobla) wykazał, że enzym ureaza jest białkiem [7].

Trudność w izolowaniu czystych białek utrudniała ich badanie. Dlatego też pierwsze badania przeprowadzono z użyciem tych polipeptydów, które można oczyszczać w dużych ilościach, to znaczy białek krwi, jaj kurzych, różnych toksyn, jak również enzymów trawiennych / metabolicznych wydzielanych po uboju zwierząt gospodarskich. Pod koniec lat 50. Armor Hot Dog Co. w stanie oczyścić kilogram rybonukleazy A z trzustki, która stała się obiektem eksperymentalnym dla wielu naukowców.

Pomysł, że wtórna struktura białek jest wynikiem tworzenia wiązań wodorowych między aminokwasami, zasugerował William Astbury w 1933 r., Ale Linus Pauling jest uważany za pierwszego naukowca, który był w stanie z powodzeniem przewidzieć strukturę drugorzędową białek. Później Walter Cauzman, opierając się na pracy Kai Linderstroma-Langa, wniósł znaczący wkład w zrozumienie praw tworzenia trzeciorzędowej struktury białek i roli oddziaływań hydrofobowych w tym procesie. W 1949 roku Fred Sanger zdefiniował sekwencję aminokwasową insuliny, wykazując w ten sposób, że białka są liniowymi polimerami aminokwasów, a nie ich rozgałęzionymi (jak niektóre cukry) łańcuchami, koloidami lub cyklolami. Pierwsze struktury białek oparte na dyfrakcji rentgenowskiej na poziomie poszczególnych atomów otrzymano w latach 60. XX wieku i wykorzystano NMR w latach 80. XX wieku. W 2006 r. Bank Protein Data Bank zawierał około 40 000 struktur białkowych.

W XXI wieku badania nad białkami przeszły na jakościowo nowy poziom, gdy badane są nie tylko pojedyncze oczyszczone białka, ale także jednoczesna zmiana liczby i potranslacyjnych modyfikacji dużej liczby białek poszczególnych komórek, tkanek lub organizmów. Ten obszar biochemii nazywany jest proteomiką. Wykorzystując metody bioinformatyczne, możliwe stało się nie tylko przetworzenie danych strukturalnych promieniowania rentgenowskiego, ale także przewidywanie struktury białka w oparciu o jego sekwencję aminokwasową. Obecnie mikroskopia krioelektroniczna dużych kompleksów białkowych i przewidywanie małych białek i domen dużych białek przy użyciu programów komputerowych w dokładności zbliżają się do rozdzielczości struktur na poziomie atomowym.

Wielkość białka można zmierzyć w liczbie aminokwasów lub w daltonach (masa cząsteczkowa), częściej ze względu na stosunkowo duży rozmiar cząsteczki w jednostkach pochodnych, kilodaltonach (kDa). Białka drożdżowe składają się średnio z 466 aminokwasów i mają masę cząsteczkową 53 kDa. Największe obecnie znane białko - titin - jest składnikiem sarkomerów mięśni; masa cząsteczkowa jego różnych izoform zmienia się w zakresie od 3000 do 3700 kDa, składa się z 38 138 aminokwasów (w mięśniach ludzkich [8]).

Białka są amfoterycznymi polielektrolitami (poliamfolitami), podczas gdy grupy zdolne do jonizacji w roztworze to reszty karboksylowe łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych (kwas asparaginowy i glutaminowy) i grupy zawierające azot łańcuchów bocznych zasadowych aminokwasów (głównie grupa ω-aminowa lizyny i reszta amidynowa CNH (NH₂a) arginina, w nieco mniejszym stopniu, reszta histydynowa imidazolu). Białka jako poliampolity charakteryzują się punktem izoelektrycznym (pI) - zdolnością środowiska pH, w którym cząsteczki tego białka nie przenoszą ładunku elektrycznego, a zatem nie poruszają się w polu elektrycznym (na przykład podczas elektroforezy). Wartość pI jest określona przez stosunek kwaśnych i zasadowych reszt aminokwasowych w białku: wzrost liczby reszt zasadowych aminokwasów w danym białku prowadzi do wzrostu pI; wzrost liczby kwasowych reszt aminokwasowych prowadzi do zmniejszenia wartości pI.

Wartość punktu izoelektrycznego jest charakterystyczną stałą białkową. Białka o pI mniejszym niż 7 są nazywane kwasowymi, a białka o pI większym niż 7 są nazywane podstawowymi. Ogólnie rzecz biorąc, pI białka zależy od funkcji, jaką wykonuje: punkt izoelektryczny większości białek w tkankach kręgowców waha się od 5,5 do 7,0, ale w niektórych przypadkach wartości leżą w skrajnych obszarach: na przykład dla pepsyny, enzymu proteolitycznego silnie kwaśnego żołądka sok pI

1 [9], a dla salmin - białka protaminy, mleka łososia, którego cechą jest wyjątkowo wysoka zawartość argininy, pI

12. Białka, które wiążą się z kwasami nukleinowymi przez oddziaływanie elektrostatyczne z resztami fosforanowymi kwasów nukleinowych, są często głównymi białkami. Przykładem takich białek są histony i protaminy.

Białka różnią się stopniem rozpuszczalności w wodzie, ale większość białek rozpuszcza się w nim. Nierozpuszczalne obejmują na przykład keratynę (białko, które tworzy włosy, włosy ssaków, pióra ptaków itp.) I fibroinę, która jest częścią jedwabiu i pajęczyn. Białka są również podzielone na hydrofilowe i hydrofobowe. Większość białek cytoplazmy, jądra i substancji międzykomórkowej, w tym nierozpuszczalna keratyna i fibroina, jest hydrofilowa. Większość białek tworzących integralne białka błonowe błon biologicznych, które oddziałują z hydrofobowymi lipidami błonowymi [10], uważa się za hydrofobowe (białka te zazwyczaj mają małe regiony hydrofilowe).

Denaturation Edit

Z reguły białka zachowują swoją strukturę, a co za tym idzie, ich właściwości fizykochemiczne, na przykład rozpuszczalność w warunkach takich jak temperatura i pH, do których przystosowany jest ten organizm [7]. Ostre zmiany w tych warunkach, takie jak ogrzewanie lub obróbka białka kwasem lub zasadą, prowadzą do utraty czwartorzędowych, trzeciorzędowych i drugorzędowych struktur białkowych zwanych denaturacją. Najbardziej znanym przypadkiem denaturacji białek w życiu codziennym jest przygotowanie jaj kurzych, gdy pod wpływem wysokiej temperatury rozpuszczalne w wodzie przezroczyste białko owalbuminy staje się gęste, nierozpuszczalne i nieprzezroczyste. Denaturacja jest w niektórych przypadkach odwracalna, jak w przypadku wytrącania (wytrącania) rozpuszczalnych w wodzie białek z użyciem soli amonowych i jest stosowana jako metoda ich oczyszczania [11].

Proste i złożone białka Edytuj

Oprócz łańcuchów peptydowych wiele białek zawiera fragmenty niebędące aminokwasami i zgodnie z tym kryterium białka dzielą się na dwie duże grupy - białka proste i złożone (proteidy). Proste białka zawierają tylko łańcuchy aminokwasów, złożone białka zawierają także fragmenty nie-aminokwasowe. Te fragmenty natury niebiałkowej w składzie złożonych białek nazywane są „grupami protetycznymi”. W zależności od chemicznej natury grup protetycznych, następujące klasy różnią się od białek złożonych:

Glikoproteiny zawierające, jako grupę prostetyczną, kowalencyjnie związane reszty węglowodanowe i ich podklasę są proteoglikanami, z mukopolisacharydowymi grupami protetycznymi. Grupy hydroksylowe seryny lub treoniny są zwykle zaangażowane w wiązanie z resztami węglowodanowymi. Większość białek pozakomórkowych, w szczególności immunoglobulin, jest glikoproteinami. W proteoglikanach część węglowodanowa jest

95% stanowią główny składnik macierzy zewnątrzkomórkowej.

Lipoproteiny zawierające niekowalencyjnie związane lipidy jako część protetyczną. Lipoproteiny utworzone przez białka apolipoproteinowe, wiążące się z nimi lipidy, pełnią funkcję transportu lipidów.

Metaloproteiny zawierające niehemowe skoordynowane jony metali. Wśród metaloprotein istnieją białka, które pełnią funkcje deponowania i transportu (na przykład ferrytyna i transferyna zawierająca żelazo) i enzymy (na przykład zawierająca cynk anhydraza węglanowa i różne dysmutazy ponadtlenkowe zawierające miedź, mangan, żelazo i inne metale jako miejsca aktywne)

Nukleoproteiny zawierające niekowalencyjnie związany DNA lub RNA, w szczególności chromatyna, z której składają się chromosomy, jest nukleoproteiną.

Fosfoproteiny zawierające kowalencyjnie związane reszty kwasu fosforowego jako grupę prostetyczną. Tworzenie wiązań estrowych z fosforanem obejmuje grupy hydroksylowe seryny lub treoniny, fosfoproteiny to w szczególności kazeina mleczna.

Chromoproteiny są wspólną nazwą złożonych białek z barwnymi grupami protetycznymi o różnym charakterze chemicznym. Należą do nich różnorodne białka z zawierającą metal grupą porfirynową, które pełnią różne funkcje - hemoproteiny (białka zawierające hem - hemoglobina, cytochromy itp.) Jako grupa prostetyczna, chlorofile; flawoproteiny z grupą flawiny itp.

Cząsteczki białka to polimery liniowe składające się z α-L-aminokwasów (które są monomerami), aw niektórych przypadkach ze zmodyfikowanych zasadowych aminokwasów (aczkolwiek modyfikacje zachodzą już po syntezie białka na rybosomie). Do oznaczania aminokwasów w literaturze naukowej stosuje się jedno- lub trzyliterowe skróty. Chociaż na pierwszy rzut oka może się wydawać, że użycie „wszystkich” 20 rodzajów aminokwasów w większości białek ogranicza różnorodność struktur białkowych, w rzeczywistości liczba opcji jest trudna do przeszacowania: dla łańcucha składającego się tylko z 5 aminokwasów jest to już ponad 3 miliony, a łańcuch 100 aminokwasów ( małe białko) może być reprezentowane w ponad 10 130 wariantach. Białka o długości od 2 do kilkudziesięciu reszt aminokwasowych są często nazywane peptydami, z większym stopniem polimeryzacji - białkami, chociaż podział ten jest raczej arbitralny.

W tworzeniu białka w wyniku oddziaływania grupy α-aminowej (-NH₂) jeden aminokwas z grupą α-karboksylową (-COOH) innego aminokwasu, powstają wiązania peptydowe. Końce białka nazywane są końcami C i N (w zależności od tego, która z końcowych grup aminokwasowych jest wolna: -COOH lub -NH₂, odpowiednio). Podczas syntezy białek na rybosomie, nowe aminokwasy są przyłączone do końca C, dlatego nazwa peptydu lub białka jest podana przez wyszczególnienie reszt aminokwasowych zaczynając od N-końca.

Sekwencja aminokwasów w białku odpowiada informacji zawartej w genie danego białka. Ta informacja jest przedstawiona w postaci sekwencji nukleotydów, z jednym aminokwasem odpowiadającym sekwencji DNA trzech nukleotydów - tak zwanym tripletem lub kodonem. Który aminokwas odpowiada danemu kodonowi w mRNA określa kod genetyczny, który może się nieznacznie różnić w różnych organizmach. Synteza białek na rybosomach odbywa się z reguły z 20 aminokwasów, zwanych standardem [12]. Trójki kodujące aminokwasy w DNA w różnych organizmach od 61 do 63 (to znaczy z liczby możliwych trojaczków (4³ = 64), liczba kodonów stop (1-3)) została odjęta. Dlatego jest możliwe, że większość aminokwasów może być kodowana przez różne tryplety. Oznacza to, że kod genetyczny może być zbędny lub w inny sposób zdegenerowany. Zostało to ostatecznie udowodnione w eksperymencie w analizie mutacji [13]. Kod genetyczny kodujący różne aminokwasy ma różne stopnie degeneracji (kodowane od 1 do 6 kodonów), zależy to od częstości występowania tego aminokwasu w białkach, z wyjątkiem argininy [13]. Często zasada w trzeciej pozycji nie jest istotna dla specyficzności, to znaczy jeden aminokwas może być reprezentowany przez cztery kodony, różniące się tylko trzecią zasadą. Czasami różnica jest w preferencji purynowo-pirymidynowej. Nazywa się to degeneracją trzeciej bazy.

Taki kod z trzema kapsułami pojawił się ewolucyjnie wcześnie. Ale istnienie różnic w niektórych organizmach pojawiających się na różnych etapach ewolucji wskazuje, że nie zawsze tak było.

Według niektórych modeli kod początkowo istniał w prymitywnej formie, gdy niewielka liczba kodonów wskazywała na stosunkowo małą liczbę aminokwasów. Bardziej dokładne wartości kodonów i więcej aminokwasów można wprowadzić później. Początkowo tylko dwie pierwsze z trzech zasad mogły być użyte do rozpoznania [które zależy od struktury tRNA].

- B. Lewin. Genes, M.: 1987, s. 62.

Homologiczne białka (prawdopodobnie mające wspólne ewolucyjne pochodzenie i często pełniące tę samą funkcję), na przykład hemoglobiny różnych organizmów, mają identyczne, konserwatywne reszty aminokwasowe w wielu miejscach łańcucha. W innych miejscach występują różne reszty aminokwasowe zwane zmiennymi. W zależności od stopnia homologii (podobieństwa sekwencji aminokwasów) możliwe jest oszacowanie odległości ewolucyjnej między taksonami, do których należą porównywane organizmy.

Poziomy organizacji Edytuj

Oprócz sekwencji aminokwasowej polipeptydu (struktura pierwotna), trzeciorzędowa struktura białka, która powstaje podczas procesu składania (ze składania, składania), jest niezwykle ważna. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku interakcji struktur niższych poziomów. Istnieją cztery poziomy struktury białka [14]:

• Podstawową strukturą jest sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Ważnymi cechami podstawowej struktury są motywy konserwatywne - kombinacje aminokwasów, które odgrywają kluczową rolę w funkcjach białkowych. Konserwatywne motywy są zachowywane w procesie ewolucji gatunku, często można przewidzieć z nich funkcję nieznanego białka.
• Struktura drugorzędowa to lokalne uporządkowanie fragmentu łańcucha polipeptydowego, stabilizowanego wiązaniami wodorowymi. Oto najczęstsze rodzaje drugorzędowej struktury białkowej:
  • α-helisy - ciasne cewki wokół długiej osi cząsteczki, jeden obrót wynosi 3,6 reszt aminokwasowych, a skok helisy wynosi 0,54 nm [15] (tak, że jedna reszta aminokwasowa ma 0,15 nm), helisa jest stabilizowana przez wiązania wodorowe między Grupy peptydów H i O, oddalone od siebie o 4 ogniwa. Helisa zbudowana jest w całości z jednego typu stereoizomeru aminokwasów (L). Chociaż może być lewostronny lub prawostronnie skręcony, w białkach dominuje skręt w prawo. Spirala jest zakłócana przez oddziaływania elektrostatyczne kwasu glutaminowego, lizyny, argininy. Reszty asparaginy, seryny, treoniny i leucyny znajdujące się blisko siebie mogą sterycznie wpływać na tworzenie helisy, reszty proliny powodują zginanie łańcucha i również naruszają α-helisę.
  • Arkusze β (warstwy złożone) to kilka łańcuchów polipeptydowych zygzakowatych, w których powstają wiązania wodorowe między stosunkowo odległymi od siebie (0,347 nm na resztę aminokwasową [15]) w strukturze pierwszorzędowej, aminokwasach lub różnych łańcuchach białkowych, a nie blisko siebie umieść w α-helisie. Łańcuchy te są zwykle kierowane przez N-końce w przeciwnych kierunkach (orientacja antyrównoległa). W przypadku tworzenia β-arkuszy ważne są małe rozmiary bocznych grup aminokwasów, zwykle przeważają glicyna i alanina.
  • π-helisa;
  • 3₁₀-spirale;
  • nieuporządkowane fragmenty.

• Struktura trzeciorzędowa - struktura przestrzenna łańcucha polipeptydowego (zbiór współrzędnych przestrzennych atomów tworzących białko). Strukturalnie składa się z elementów struktury wtórnej, stabilizowanej przez różnego rodzaju interakcje, w których interakcje hydrofobowe odgrywają kluczową rolę. Weź udział w stabilizacji struktury trzeciorzędowej:
  • wiązania kowalencyjne (między dwiema resztami cysteiny - mostki dwusiarczkowe);
  • wiązania jonowe między przeciwnie naładowanymi grupami bocznymi reszt aminokwasowych;
  • wiązania wodorowe;
  • oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. Podczas interakcji z otaczającymi cząsteczkami wody cząsteczka białka „dąży” do fałdowania, tak że niepolarne boczne grupy aminokwasów są izolowane z roztworu wodnego; na powierzchni cząsteczki są polarne hydrofilowe grupy boczne.

• Struktura czwartorzędowa (lub podjednostka, domena) - wzajemne ułożenie kilku łańcuchów polipeptydowych w pojedynczym kompleksie białkowym. Cząsteczki białka, które są częścią czwartorzędowego białka, tworzą się na rybosomach oddzielnie i dopiero po zakończeniu syntezy tworzą wspólną strukturę supramolekularną. Czwartorzędowa struktura białka może obejmować zarówno identyczne, jak i różne łańcuchy polipeptydowe. Te same rodzaje interakcji biorą udział w stabilizacji struktury czwartorzędowej, jak w stabilizacji trzeciorzędowej. Supramolekularne kompleksy białkowe mogą składać się z dziesiątek cząsteczek.

Edycja środowiska białkowego

Zgodnie z ogólnym typem struktury, białka można podzielić na trzy grupy:

1. Białka włókniste - tworzą polimery, ich struktura jest zazwyczaj bardzo regularna i jest wspierana głównie przez interakcje między różnymi łańcuchami. Tworzą mikrowłókna, mikrotubule, fibryle, wspierają strukturę komórek i tkanek. Białka włókniste obejmują keratynę i kolagen.
2. Białka kuliste są rozpuszczalne w wodzie, ogólny kształt cząsteczki jest mniej lub bardziej kulisty. Wśród białek globularnych i fibrylarnych wyróżnia się podgrupy. Na przykład białko globularne przedstawione po prawej stronie, izomeraza fosforanu triozy, składa się z ośmiu helis α zlokalizowanych na zewnętrznej powierzchni struktury i ośmiu równoległych warstw β wewnątrz struktury. Białka o podobnej trójwymiarowej strukturze nazywane są beczkami αβ (z angielskiego. Barrel - barrel) [16].
3. Białka błonowe mają domeny, które przechodzą przez błonę komórkową, ale ich części wystają z błony do środowiska międzykomórkowego i cytoplazmy komórki. Białka błonowe działają jako receptory, to znaczy przekazują sygnały, a także zapewniają transbłonowy transport różnych substancji. Transportery białkowe są specyficzne, każdy z nich przepuszcza przez membranę tylko pewne cząsteczki lub pewien rodzaj sygnału.

Tworzenie i utrzymanie struktury białkowej w organizmach żywych Edytuj

Zdolność białek do przywrócenia prawidłowej struktury trójwymiarowej po denaturacji umożliwiła hipotezę, że wszystkie informacje o końcowej strukturze białka są zawarte w jego sekwencji aminokwasowej. Obecnie istnieje ogólnie przyjęta teoria, że ​​w wyniku ewolucji stabilna konformacja białka ma minimalną darmową energię w porównaniu z innymi możliwymi konformacjami tego polipeptydu [17].

Jednak w komórkach istnieje grupa białek, których zadaniem jest przywrócenie struktury białek po uszkodzeniu, a także tworzenie i dysocjacja kompleksów białkowych. Białka te nazywane są białkami opiekuńczymi. Stężenie wielu białek opiekuńczych w komórce wzrasta wraz z gwałtownym wzrostem temperatury otoczenia, więc należą one do grupy Hsp (białka szoku cieplnego) [18]. Znaczenie normalnego działania białek opiekuńczych dla funkcjonowania organizmu można zilustrować przykładem opiekuńczego α-krystaliny, która jest częścią soczewki ludzkiego oka. Mutacje w tym białku prowadzą do zmętnienia soczewki w wyniku agregacji białek, aw rezultacie do zaćmy [19].

Synteza chemiczna Edytuj

Krótkie białka można syntetyzować chemicznie przy użyciu grupy metod wykorzystujących syntezę organiczną - na przykład ligacji chemicznej [20]. Większość metod syntezy chemicznej przebiega od C-końca do N-końca, w przeciwieństwie do biosyntezy. W ten sposób można zsyntetyzować krótki immunogenny peptyd (epitop), który stosuje się do wytwarzania przeciwciał przez wstrzyknięcie zwierzętom lub przez wytworzenie hybrydy; synteza chemiczna jest również wykorzystywana do wytwarzania inhibitorów niektórych enzymów [21]. Synteza chemiczna umożliwia wprowadzenie sztucznych aminokwasów, czyli aminokwasów, które nie występują w normalnych białkach - na przykład dołączają etykiety fluorescencyjne do łańcuchów bocznych aminokwasów. Jednak metody syntezy chemicznej są nieskuteczne przy długości białka większej niż 300 aminokwasów; Ponadto, sztuczne białka mogą mieć nieregularną strukturę trzeciorzędową i nie ma modyfikacji potranslacyjnych w aminokwasach sztucznych białek.

Edytuj Biosyntezę Białek

Uniwersalny sposób: synteza rybosomalna Edytuj

Białka są syntetyzowane przez żywe organizmy z aminokwasów na podstawie informacji zakodowanych w genach. Każde białko składa się z unikalnej sekwencji aminokwasowej, która jest określona przez sekwencję nukleotydową genu kodującego to białko. Kod genetyczny składa się z trzech liter „słów”, zwanych kodonami; każdy kodon jest odpowiedzialny za przyłączenie pojedynczego aminokwasu do białka: na przykład kombinacja AUG odpowiada metioninie. Ponieważ DNA składa się z czterech typów nukleotydów, całkowita liczba możliwych kodonów wynosi 64; a ponieważ białka wykorzystują 20 aminokwasów, wiele aminokwasów określa więcej niż jeden kodon. Geny kodujące białka są najpierw transkrybowane do sekwencji nukleotydowej informacyjnego RNA (mRNA) przez białka polimerazy RNA.

W prokariotach mRNA może być odczytywany przez rybosomy do sekwencji aminokwasowej białek bezpośrednio po transkrypcji, podczas gdy u eukariontów jest transportowany z jądra do cytoplazmy, gdzie znajdują się rybosomy. Szybkość syntezy białek jest wyższa u prokariotów i może osiągnąć 20 aminokwasów na sekundę [22].

Proces syntezy białek oparty na cząsteczce mRNA nazywany jest translacją. W początkowej fazie biosyntezy białka, inicjacji, kodon metioninowy jest zwykle rozpoznawany przez małą podjednostkę rybosomu, do której dołączany jest RNA transportujący metioninę (tRNA) przy użyciu czynników inicjacji białka. Po rozpoznaniu kodonu start, duża podjednostka łączy się z małą podjednostką i rozpoczyna się drugi etap translacji - wydłużenie. Z każdym ruchem rybosomu od końca 5 'do 3' mRNA odczytywany jest jeden kodon przez tworzenie wiązań wodorowych między trzema nukleotydami (kodonem) mRNA i jego komplementarnym antykodem transportu RNA, do którego przyłączony jest odpowiedni aminokwas. Synteza wiązania peptydowego jest katalizowana przez rybosomalny RNA (rRNA), który tworzy centrum transferazy peptydylowej rybosomu. RNA rybosomalny katalizuje tworzenie wiązania peptydowego między ostatnim aminokwasem rosnącego peptydu i aminokwasem przyłączonym do tRNA, ustawiając atomy azotu i węgla w pozycji korzystnej dla przejścia reakcji. Enzymy syntetazy aminoacylo-tRNA przyłączają aminokwasy do ich tRNA. Trzeci i ostatni etap translacji, terminacji, występuje, gdy rybosom osiąga kodon stop, po czym czynniki terminacji białka hydrolizują ostatnie tRNA z białka, zatrzymując jego syntezę. Zatem w rybosomach białka są zawsze syntetyzowane od końca N do C.

Synteza neribosomalna Edytuj

U niższych grzybów i niektórych bakterii istnieje mniej powszechna metoda biosyntezy białek, która nie wymaga udziału rybosomów. Synteza peptydów, zwykle metabolitów wtórnych, jest przeprowadzana przez kompleks białkowy o wysokiej masie cząsteczkowej, tak zwaną syntazę HPC. Syntaza HPC zazwyczaj składa się z kilku domen lub pojedynczych białek, które dokonują selekcji aminokwasów, tworzenia wiązania peptydowego, uwalniania zsyntetyzowanego peptydu. Czasami zawiera domenę zdolną do izomeryzacji L-aminokwasów (postać normalna) do postaci D. [23] [24]

Białka syntetyzowane w cytoplazmie na rybosomach muszą wpaść do różnych przedziałów komórki - jądra, mitochondriów, EPR, aparatu Golgiego, lizosomów itp., A niektóre białka muszą dostać się do środowiska zewnątrzkomórkowego. Aby wejść do określonego przedziału, białko musi mieć określoną etykietę. W większości przypadków ta etykieta jest częścią sekwencji aminokwasowej samego białka (peptyd liderowy lub sekwencja sygnałowa białka). W niektórych przypadkach oligosacharydy przyłączone do białka służą jako znacznik. Transport białek do EPR zachodzi w miarę ich syntezy, ponieważ rybosomy, które syntetyzują białka z sekwencją sygnałową dla EPR, „siadają” na specjalnych kompleksach translokacji na błonie EPR. Od EPR do aparatu Golgiego, a stamtąd do lizosomów, do błony zewnętrznej lub do środowiska pozakomórkowego, białka przenikają przez transport pęcherzykowy. Białka z sekwencją sygnałową jądra wchodzą do jądra poprzez pory jądrowe. Białka z odpowiednimi sekwencjami sygnałowymi dostają się do mitochondriów i chloroplastów poprzez specyficzne translokatory porów białkowych z udziałem białek opiekuńczych.

Po zakończeniu translacji i uwalnianiu białka z rybosomu aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym przechodzą różne modyfikacje chemiczne. Przykładami modyfikacji potranslacyjnych są:

• dodanie różnych grup funkcyjnych (grupy acetylowe, metylowe i fosforanowe);
• dodatek lipidów i węglowodorów;
• zmiana standardowych aminokwasów na niestandardowe (tworzenie cytruliny);
• powstawanie zmian strukturalnych (tworzenie mostków dwusiarczkowych między cysteinami);
• usunięcie części białka zarówno na początku (sekwencja sygnałowa), aw niektórych przypadkach w środku (insulina);
• dodanie małych białek, które wpływają na degradację białka (sumoilacja i ubikwitynacja).

W tym przypadku rodzaj modyfikacji może być uniwersalny (dodanie łańcuchów składających się z monomerów ubikwityny służy jako sygnał do degradacji tego białka przez proteasom), a także specyficzne dla tego białka [25]. Jednocześnie to samo białko może podlegać licznym modyfikacjom. Zatem histony (białka, które są częścią chromatyny u eukariontów) w różnych warunkach mogą przejść do 150 różnych modyfikacji [26].

Podobnie jak inne makrocząsteczki biologiczne (polisacharydy, lipidy) i kwasy nukleinowe, białka są niezbędnymi składnikami wszystkich organizmów żywych, biorą udział w większości procesów życiowych komórki. Białka dokonują przemian metabolicznych i energetycznych. Białka są częścią struktur komórkowych - organelli, wydzielanych do przestrzeni pozakomórkowej w celu wymiany sygnałów między komórkami, hydrolizy żywności i tworzenia substancji międzykomórkowej.

Należy zauważyć, że klasyfikacja białek według ich funkcji jest raczej arbitralna, ponieważ u eukariontów to samo białko może pełnić kilka funkcji. Dobrze zbadanym przykładem takiej wielofunkcyjności jest syntetaza lizylo-tRNA, enzym z klasy syntetaz aminoacylo-tRNA, który nie tylko dodaje lizynę do tRNA, ale także reguluje transkrypcję kilku genów [27]. Wiele funkcji białek zachodzi dzięki ich aktywności enzymatycznej. Tak więc, enzymy to białko motoryczne miozyny, białka regulacyjne kinazy białkowej, białko transportowe trójfosfatazy potasowo-sodowej potasowej itp.

Funkcja katalityczna Edytuj

Najbardziej znaną rolą białek w organizmie jest kataliza różnych reakcji chemicznych. Enzymy - grupa białek o specyficznych właściwościach katalitycznych, to znaczy każdy enzym katalizuje jedną lub więcej podobnych reakcji. Enzymy katalizują reakcje rozszczepiania złożonych cząsteczek (katabolizm) i ich syntezę (anabolizm), a także replikację i naprawę DNA oraz syntezę matrycy RNA. Znanych jest kilka tysięcy enzymów; wśród nich, na przykład pepsyna, rozkładają białka w procesie trawienia. W procesie modyfikacji potranslacyjnej niektóre enzymy dodają lub usuwają grupy chemiczne na innych białkach. Znanych jest około 4000 reakcji katalizowanych przez białka [28]. Przyspieszenie reakcji w wyniku katalizy enzymatycznej jest czasami ogromne: na przykład reakcja katalizowana przez enzym karboksylazy orotatowej przebiega 10 17 szybciej niż nieskalibrowana (78 milionów lat bez enzymu, 18 milisekund z udziałem enzymu) [29]. Cząsteczki łączące enzym i zmieniające się w wyniku reakcji są nazywane substratami.

Chociaż enzymy zazwyczaj składają się z setek aminokwasów, tylko niewielka ich część oddziałuje z substratem, a jeszcze mniej, średnio 3-4 aminokwasy, często położone daleko od siebie w pierwotnej sekwencji aminokwasowej, są bezpośrednio zaangażowane w katalizę [30]. Część enzymu, która przyłącza substrat i zawiera aminokwasy katalityczne, nazywana jest centrum aktywnym enzymu.

Funkcja strukturalna Edytuj

Białka strukturalne cytoszkieletu, jako rodzaj wzmocnienia, nadają kształt komórkom i wielu organoidom i biorą udział w zmianie kształtu komórek. Większość białek strukturalnych to białka nitkowate: na przykład monomery aktyny i tubuliny są globularnymi, rozpuszczalnymi białkami, ale po polimeryzacji tworzą długie nici, które tworzą cytoszkielet, co pozwala komórce utrzymać swój kształt [31]. Kolagen i elastyna są głównymi składnikami substancji międzykomórkowej tkanki łącznej (na przykład chrząstki), a włosy, paznokcie, pióra ptaków i niektóre muszle składają się z innego białka strukturalnego keratyny.

Funkcja ochronna Edytuj

Istnieje kilka rodzajów funkcji ochronnych białek:

1. Ochrona fizyczna. Kolagen bierze w nim udział - białko, które stanowi podstawę międzykomórkowej substancji tkanek łącznych (w tym kości, chrząstki, ścięgien i głębokich warstw skóry) skóry właściwej; keratyna, która stanowi podstawę osłon rogowych, włosów, piór, rogów i innych pochodnych naskórka. Zazwyczaj białka te są uważane za białka o funkcji strukturalnej. Przykładami tej grupy białek są fibrynogen i trombina [32] zaangażowane w krzepnięcie krwi.
2. Ochrona chemiczna. Wiązanie toksyn z cząsteczkami białka może zapewnić ich detoksykację. Enzymy wątroby, które rozkładają trucizny lub przekształcają je w rozpuszczalną formę, są szczególnie ważne w detoksykacji u ludzi, co przyczynia się do ich szybkiej eliminacji z organizmu [33].
3. Ochrona immunologiczna. Białka, które tworzą krew i inne płyny biologiczne, biorą udział w obronnej reakcji organizmu na uszkodzenia i ataki patogenów. Białka układu dopełniacza i przeciwciała (immunoglobuliny) należą do drugiej grupy białek; neutralizują bakterie, wirusy lub obce białka. Przeciwciała, które tworzą adaptacyjny układ odpornościowy, łączą antygeny, które są obce organizmowi, i tym samym je neutralizują, kierując je do miejsc zniszczenia. Przeciwciała mogą być wydzielane do przestrzeni pozakomórkowej lub utrwalane w błonach wyspecjalizowanych limfocytów B, zwanych komórkami plazmatycznymi [34]. Podczas gdy enzymy mają ograniczone powinowactwo do substratu, ponieważ zbyt duża przyczepność do substratu może zakłócać reakcję katalizowaną, oporność przeciwciał na antygen nie jest ograniczona [35].

Funkcja regulacyjna Edytuj

Wiele procesów wewnątrz komórek jest regulowanych przez cząsteczki białka, które nie są ani źródłem energii, ani materiałem budowlanym komórki. Białka te regulują transkrypcję, translację, splicing, a także aktywność innych białek itp. Funkcję regulacyjną białek przeprowadza się albo przez aktywność enzymatyczną (na przykład kinazę białkową), albo przez specyficzne wiązanie z innymi cząsteczkami, co z reguły wpływa na oddziaływanie z tymi cząsteczkami enzymy.

Zatem transkrypcja genów jest określana przez dodanie czynników transkrypcyjnych - białek aktywujących i białek represorowych do genów sekwencji regulatorowych. Na poziomie translacji odczyt wielu mRNA jest również regulowany przez dodanie czynników białkowych [36], a degradacja RNA i białek jest również przeprowadzana przez wyspecjalizowane kompleksy białkowe [37]. Najważniejszą rolę w regulacji procesów wewnątrzkomórkowych odgrywają kinazy białkowe - enzymy, które aktywują lub hamują aktywność innych białek poprzez przyłączanie do nich grup fosforanowych.

Funkcja sygnału Edytuj

Funkcją sygnałową białek jest zdolność białek do pełnienia roli substancji sygnałowych, przekazujących sygnały między komórkami, tkankami, narządami i różnymi organizmami. Często funkcja sygnalizacji jest połączona z funkcją regulacyjną, ponieważ wiele wewnątrzkomórkowych białek regulatorowych również przekazuje sygnały.

Funkcja sygnału jest wykonywana przez hormony białkowe, cytokiny, czynniki wzrostu itp.

Hormony są przenoszone przez krew. Większość hormonów zwierzęcych to białka lub peptydy. Wiązanie hormonu z receptorem jest sygnałem, który wyzwala odpowiedź w komórce. Hormony regulują stężenie substancji we krwi i komórkach, wzrost, reprodukcję i inne procesy. Przykładem takich białek jest insulina, która reguluje stężenie glukozy we krwi.

Komórki oddziałują ze sobą za pomocą białek sygnałowych przekazywanych przez substancję zewnątrzkomórkową. Takie białka obejmują na przykład cytokiny i czynniki wzrostu.

Cytokiny są małymi cząsteczkami informacji peptydowej. Regulują interakcje między komórkami, określają ich przeżycie, stymulują lub hamują wzrost, różnicowanie, aktywność funkcjonalną i apoptozę oraz zapewniają koordynację działań układu odpornościowego, hormonalnego i nerwowego. Przykład cytokin może służyć jako czynnik martwicy nowotworów, który przekazuje sygnały zapalenia między komórkami ciała [38].

Funkcja transportu Edytuj

Rozpuszczalne białka biorące udział w transporcie małych cząsteczek muszą mieć wysokie powinowactwo (powinowactwo) do substratu, gdy jest obecne w wysokim stężeniu, i łatwo jest je uwolnić w miejscach o niskim stężeniu substratu. Przykładem białek transportowych jest hemoglobina, która transportuje tlen z płuc do innych tkanek i dwutlenku węgla z tkanek do płuc, a także białka homologiczne do niego, występujące we wszystkich królestwach żywych organizmów [39].

Niektóre białka błonowe biorą udział w transporcie małych cząsteczek przez błonę komórkową, zmieniając jej przepuszczalność. Składnik lipidowy membrany jest wodoodporny (hydrofobowy), co zapobiega dyfuzji cząsteczek polarnych lub naładowanych (jonów). Białka transportujące błony można podzielić na białka kanałowe i białka nośnikowe. Białka kanałowe zawierają wewnętrzne pory wypełnione wodą, które umożliwiają jonom (poprzez kanały jonowe) lub cząsteczkom wody (poprzez białka akwaporynowe) przemieszczanie się przez błonę. Wiele kanałów jonowych specjalizuje się w transporcie tylko jednego jonu; na przykład kanały potasowe i sodowe często odróżniają te podobne jony i przepuszczają tylko jeden z nich [40]. Białka nośnikowe wiążą się, podobnie jak enzymy, z każdą transportowaną cząsteczką lub jonem i, w przeciwieństwie do kanałów, mogą przeprowadzać aktywny transport przy użyciu energii ATP. „Moc komórkowa” - syntaza ATP, która przeprowadza syntezę ATP przez gradient protonu, może być również przypisana białkom transportowym błony [41].

Zapasowa (zapasowa) funkcja edycji białek

Takie białka obejmują tak zwane rezerwowe białka, które są przechowywane jako źródło energii i substancji w nasionach roślin i jaj zwierząt; Białka trzeciorzędowych skorupek jaj (albumina jaja kurzego) i główne białko mleka (kazeina) również pełnią głównie funkcję odżywczą. Wiele innych białek jest wykorzystywanych w organizmie jako źródło aminokwasów, które z kolei są prekursorami substancji biologicznie czynnych, które regulują procesy metaboliczne.

Funkcja fotoreceptora Edytuj

Receptory białkowe mogą znajdować się w cytoplazmie lub być zintegrowane z błoną komórkową. Jedna część cząsteczki receptora odbiera sygnał, który jest najczęściej podawany przez substancję chemiczną, aw niektórych przypadkach światło, działanie mechaniczne (na przykład rozciąganie) i inne bodźce. Gdy sygnał jest eksponowany na pewną część cząsteczki receptora białkowego, zachodzą zmiany konformacyjne. W wyniku tego zmienia się konformacja innej części cząsteczki, która przekazuje sygnał do innych składników komórkowych. Istnieje kilka mechanizmów przesyłania sygnałów. Niektóre receptory katalizują pewną reakcję chemiczną; inne służą jako kanały jonowe, które otwierają się lub zamykają za pomocą sygnału; inne specyficznie wiążą wewnątrzkomórkowe cząsteczki pośredniczące. W receptorach błonowych część cząsteczki, która wiąże się z cząsteczką sygnału, znajduje się na powierzchni komórki, a domena przekazująca sygnał znajduje się wewnątrz [42].

Funkcja w fotosyntezie i pigmentach wizualnych Edytuj

Opsyny (białka G do fotosyntezy i fotopigmenty wzrokowe) to grupa białek fotoreceptorowych z rodziny retinolidów o masie cząsteczkowej 35-55 kDa związanych z błoną zawierającą białko G (sprzężone z białkiem G). Znajduje się w błonie halobakterii, fotoczułych komórkach fotoreceptorowych bezkręgowców i kręgowców w siatkówce, organizmach fotosyntetyzujących, w światłoczułym pigmencie melanoforów skóry płazów, tęczówki żaby itp.

Na przykład opsyny odgrywają ważną rolę w percepcji wzrokowej, węchowej i lemieszowo-nosowej u zwierząt, jak również w tworzeniu rytmów okołodobowych. Na przykład melanopsyna (wersja Mig) jest fotopigmentem, jednym z opsinów, bezpośrednio uczestniczy w procesie wizualnym, regulacji rytmów okołodobowych; znajduje się w wyspecjalizowanych światłoczułych komórkach gangli siatkówki, w skórze i tkankach mózgu zwierząt. To wizualne fotopigmenty wykryto w komórkach fotoreceptorowych zwojów siatkówki ipRGC, siatkówce ssaków. [43]

Funkcja silnika (silnika) Edytuj

Cała klasa białek motorycznych zapewnia ruch ciała (na przykład skurcz mięśni, w tym ruch (miozyna), ruch komórek w organizmie (na przykład ruch ameboidalny leukocytów), ruch rzęsek i wici oraz aktywny i ukierunkowany transport wewnątrzkomórkowy (kinezyna, dyneina) Dineiny i kinezyny transportują cząsteczki wzdłuż mikrotubul z wykorzystaniem hydrolizy ATP jako źródła energii. Inhesins w przeciwnym kierunku [44] [45] Dyniny są również odpowiedzialne za ruch rzęsek i wici eukariontów Cytoplazmatyczne warianty miozyny mogą uczestniczyć w transporcie cząsteczek i organoidów poprzez mikrofilamenty.

Większość mikroorganizmów i roślin może syntetyzować 20 standardowych aminokwasów, jak również dodatkowe (niestandardowe) aminokwasy, na przykład cytrulinę. Ale jeśli aminokwasy znajdują się w środowisku, nawet mikroorganizmy zatrzymują energię, przenosząc aminokwasy do komórek i wyłączając ich szlaki biosyntezy [46].

Aminokwasy, które nie mogą być syntetyzowane przez zwierzęta, nazywane są niezbędnymi. Główne enzymy w szlakach biosyntetycznych, na przykład kinaza asparaginianowa, która katalizuje pierwszy etap tworzenia lizyny, metioniny i treoniny z asparaginianu, są nieobecne u zwierząt.

Zwierzęta zazwyczaj otrzymują aminokwasy z białek zawartych w żywności. Białka są niszczone w procesie trawienia, który zwykle zaczyna się od denaturacji białka przez umieszczenie go w środowisku kwaśnym i hydrolizę przy użyciu enzymów zwanych proteazami. Niektóre aminokwasy uzyskane w wyniku trawienia są wykorzystywane do syntezy białek ciała, a pozostałe są przekształcane w glukozę w procesie glukoneogenezy lub stosowane w cyklu Krebsa. Stosowanie białka jako źródła energii jest szczególnie ważne w warunkach na czczo, gdy własne białka organizmu, zwłaszcza mięśnie, służą jako źródło energii [47]. Aminokwasy są również ważnym źródłem azotu w odżywianiu organizmu.

Nie ma jednolitych norm konsumpcji białek ludzkich. Mikroflora jelita grubego syntetyzuje aminokwasy, które nie są uwzględniane w przygotowaniu norm białkowych.

Analiza sedymentacji (wirowanie) umożliwia podział białek według wielkości, odróżniając białka od wartości ich stałej sedymentacji, mierzonej w szprychach i oznaczonej wielką literą S

Metody ilościowe białkowe Edytuj

Do określenia ilości białka w próbce stosuje się szereg technik:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA0D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)