§ 30. Enzymy i ich rola w organizmie człowieka

Szczegółowe rozwiązanie § 30 dotyczące biologii dla uczniów klasy 8, autorzy V. V. Pasechnik, A. A. Kamensky, G. G. Shvetsov 2016

Pytanie 1. Jakie są optymalne warunki trawienia w jamie ustnej, żołądku i jelitach?

Aby trawienie miało miejsce w jamie ustnej, potrzebne jest środowisko alkaliczne, a do trawienia w żołądku - kwaśne.

Pytanie 2. Jakie enzymy znasz i jaka jest ich rola w ludzkim ciele?

Proteazy rozszczepiają białka na peptydy, peptony i aminokwasy.

Lipazy - tłuszcze do glicerolu i kwasów tłuszczowych.

PYTANIA DO USTALENIA

Pytanie 1. Czym są enzymy? Podaj przykłady znanych Ci enzymów.

Enzymy są złożonymi substancjami organicznymi, które powstają w żywej komórce i odgrywają ważną rolę jako katalizator wszystkich procesów w organizmie. Większość z nich składa się z dwóch składników: białka (apoenzymu) i białka (koenzymu). Przykłady obejmują enzymy, takie jak pepsyna, trypsyna, amylaza.

Pytanie 2. Jaki jest mechanizm enzymów?

Aktywność enzymatyczna jest zazwyczaj określana przez niewielką część cząsteczki białka enzymu, zwaną centrum aktywnym. Czasami oprócz aminokwasów, ośrodki aktywne obejmują jony metali, witaminy i inne związki o charakterze niebiałkowym, zwane koenzymami.

Aktywne centrum enzymu musi mieć taką strukturę, która pozwoli mu na chwilę połączyć się z cząsteczką ściśle określonej substancji - substratu tego enzymu. Na przykład aktywne centrum lizozymu zawarte w ślinie i łzach odpowiada dokładnie powierzchni jednego z sacharydów sierści niektórych bakterii. Rozkładając ten sacharyd, lizozym zabija również bakterie, zapobiegając ich przedostaniu się do organizmu ludzkiego.

Rozszerz rolę enzymów w organizmie człowieka. Podaj przykłady.

Enzymy ze względu na ich aktywność katalityczną są bardzo ważne dla normalnego funkcjonowania układów naszego organizmu. Dlatego też brak lub zakłócenie aktywności jakiegokolwiek enzymu może prowadzić do chorób, a czasami do śmierci.

Enzymy są niezbędne do syntezy białek, trawienia i przyswajania składników odżywczych, reakcji metabolizmu energetycznego, skurczu mięśni, aktywności neuropsychicznej, reprodukcji, procesów wydalania substancji z organizmu itp.

Do diagnozowania wielu chorób u ludzi stosuje się oznaczanie aktywności enzymów we krwi, moczu, płynie mózgowo-rdzeniowym i innych strukturach. Na przykład, analizując enzymy w osoczu krwi, możliwe jest zidentyfikowanie wirusowego zapalenia wątroby, wczesnych stadiów zawału mięśnia sercowego, choroby nerek itp.

Co jest niebezpieczne dla osoby w okresie choroby znaczny wzrost temperatury ciała (powyżej 40 ° C)?

Ponieważ wszystkie enzymy są z natury białkami, które zaczynają się rozpadać, gdy temperatura wzrasta powyżej 40 stopni, wzrost temperatury ciała ludzkiego jest wielkim zagrożeniem.

http://resheba.me/gdz/biologija/8-klass/pasechnik/30

Biologia, jakie enzymy znasz?

Oszczędzaj czas i nie wyświetlaj reklam dzięki Knowledge Plus

Odpowiedź

Odpowiedź jest podana

kaliningrad221B

Enzymy są proste lub złożone.

Niektóre enzymy trawienne:
AMYLASE to enzym trawienny, który rozkłada polisacharydy na cukry proste.
PEPSIN jest enzymem spożywczym niezbędnym do rozkładu białek. Pepsyna wykonuje tylko pierwszy etap trawienia białek.
RENIN jest enzymem trawiennym, który powoduje koagulację mleka i zamienia jego białko, kazeinę, w formę, która może zostać wchłonięta. Renina uwalnia cenne minerały z mleka - wapń, fosfor, potas i żelazo, które są wykorzystywane przez organizm do stabilizacji równowagi wodnej, wzmocnienia układu nerwowego i budowy mocnych zębów i kości.
Przy udziale żółci, LIPAZA rozkłada tłuszcze na kwasy tłuszczowe, które są następnie wykorzystywane do odżywiania komórek skóry, chronią organizm przed siniakami i guzami, zapobiegają inwazji zakaźnych komórek wirusowych i wystąpieniu reakcji alergicznych.
KWAS SOLNY W żołądku działa na gruboziarnistą żywność, taką jak mięso włókniste, mięso drobiowe i warzywa. Trawi białko, wapń i żelazo. Bez kwasu solnego może rozwinąć się wiele chorób, w tym rak żołądka, niedokrwistość i alergie. Betaina z kwasem chlorowodorowym i kwasem glutaminowym z kwasem chlorowodorowym jest najlepszą dostępną na rynku formą kwasu solnego.
PROTEINY (proteazy) przyspieszają rozpad białka, przejście lipidów do stanu zemulgowanego i poprawiają trawienie podczas niestrawności. Najbardziej aktywne i tanie proteazy roślinne to: papaina (ekstrahowana z liści i owoców drzewa melonowego - papaja), bromelaina (z owoców i pędów ananasa), ficyna (z owoców fig), zingibain (z kłączy imbiru).
TRIPSIN, CHIMOTRIPSIN, PEPTIDASES uzupełniają rozpad białek, zapoczątkowany w żołądku pod wpływem pepsyny iw rezultacie uwalniają poszczególne aminokwasy.

Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!

Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.

Obejrzyj film, aby uzyskać dostęp do odpowiedzi

O nie!
Wyświetlane są odpowiedzi

Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!

Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.

http://znanija.com/task/16395463

Bądź zdrowy!

Jeśli chcesz - bądź zdrowy!

Podstawowa nawigacja

Otwórz
[Link do 453] To jest interesujące
[Link do 376] Organizm
[Link do 378] HLS
[Link do 380] Techniki
[Link do 382] Moc
[Link do 384] Psychologia
[Link do 386] Dzieci
[Link do 388] Produkty zdrowotne
[Link do 394] Joga
[Link do 5298] Choroby
Otwórz

Enzymy

ENZYMY I ICH ROLA W PROCESACH WYMIANY

Enzymy (po łacinie, ferment, enzymy) są białkami, które działają jako katalizatory w żywych organizmach.

Katalizator jest substancją, która przyspiesza reakcję, ale nie jest częścią produktów reakcji. Katalizatory nazywane są substancjami, które tylko przez swoją obecność wpływają na reakcję chemiczną innych substancji (przyspieszenie, spowolnienie, normalizacja), ale nie zmieniają się w tym samym czasie.

Zatem enzymy są obecne we wszystkich żywych komórkach i katalizują prawie wszystkie reakcje we wszystkich procesach biologicznych.

FUNKCJA

Główną funkcją enzymów jest przyspieszenie przemiany substancji wprowadzanych do organizmu i powstających podczas metabolizmu.

Z jedzeniem wszystkie niezbędne substancje dostają się do ludzkiego ciała, ale w swojej surowej postaci organizm jest w stanie wchłonąć tylko wodę, witaminy i minerały. Tłuszcze, białka i węglowodany wymagają złożonego podziału, jak w żywności, składniki te są w postaci biologicznie trudnej dla organizmu. Ponadto w organizmie wszystkie składniki odżywcze muszą przyjmować formę akceptowalną dla układu odpornościowego, ponieważ w przeciwnym razie będą postrzegane jako niebezpieczne i obce, i usuwane. To wszystko i sprawia, że układ trawienny dla kilku enzymów.

Wszystkie procesy w organizmie związane z metabolizmem i energią zachodzą przy udziale enzymów. Metabolizm białek, tłuszczów, węglowodanów i soli mineralnych występuje w bezpośrednim działaniu enzymów. Do ich edukacji potrzebne są witaminy, z których większość pochodzi z jedzeniem.

Przy braku jednej lub innej witaminy aktywność odpowiedniego enzymu zmniejsza się. W konsekwencji reakcje, które katalizuje, zwalniają lub całkowicie się zatrzymują. Zobacz, jak wszystko jest połączone w naszym ciele.

Substancja, na której działa enzym, nazywana jest substratem. Każdy enzym ma specyficzność, to znaczy działa ściśle na określony substrat. Każdy enzym może działać na substrat w pewnych warunkach, na które wpływają: temperatura, równowaga kwasowo-zasadowa itp.

Na przykład enzymy trawienne są najbardziej aktywne w temperaturze 37-39 ° C, aw niskiej temperaturze enzymy tracą aktywność lub w ogóle nie działają. Najbardziej akceptowalną temperaturą dla enzymów jest temperatura ciała. Podczas gotowania enzymy, podobnie jak inne białka, koagulują i tracą aktywność. Szkodliwe dla enzymów jest także tlen i światło słoneczne.

Jednocześnie każdy enzym działa tylko w określonych warunkach: enzymy śliny - w słabo alkalicznym środowisku, enzymy żołądkowe - w środowisku kwaśnym, enzymy trzustkowe - w słabo alkalicznym środowisku.

Istnieje wiele enzymów (obecnie znanych jest ponad 2000), ale żaden enzym nie może zostać zastąpiony innym. Istnieją enzymy, które wyzwalają procesy metaboliczne wewnątrz komórki. W organizmie praktycznie nie ma takiego systemu, który nie wytwarzałby własnych enzymów.

Enzymy biorą udział nie tylko w trawieniu, ale także w procesach wzrostu nowych komórek i pracy układu nerwowego. Praca enzymów znacznie zmniejsza wydatki energetyczne organizmu na przetwarzanie żywności.

RODZAJE ENZYMU

Wszystkie enzymy dzielą się na trzy główne grupy: amylaza, lipaza i proteaza.

Enzym amylaza jest niezbędny do przetwarzania węglowodanów. Pod wpływem amylazy węglowodany są niszczone i łatwo wchłaniane do krwi. Amylaza, obecna zarówno w ślinie, jak i jelitach.

Lipazy są enzymami obecnymi w soku żołądkowym i są wytwarzane przez trzustkę. Lipaza jest niezbędna do wchłaniania tłuszczu przez organizm.

Proteaza to grupa enzymów, które są obecne w soku żołądkowym i są również wytwarzane przez trzustkę. Ponadto proteaza jest obecna w jelicie. Proteaza jest niezbędna do rozkładu białek.

Transformacja składników odżywczych w narządy trawienne

http://www.sdorov.ru/organizm/fermentyi/

Jakie znasz enzymy?

style = "display: inline-block; szerokość: 728px; height: 90px"
data-ad-client = "ca-pub-1238826088183094"
data-ad-slot = "6840044768">

§19 Enzymy

1. Jakie substancje nazywane są enzymami?
Enzymy lub enzymy to zazwyczaj cząsteczki RNA lub cząsteczki (rybozymy) lub ich kompleksy, które przyspieszają (katalizują) reakcje chemiczne w żywych systemach.

2. Jaki jest mechanizm działania enzymów?

3. Porównaj „pracę” enzymów z działaniem katalizatorów nieorganicznych. Jakie są ich funkcje?
Enzymy są podobne do katalizatorów nieorganicznych w zależności od wyników reakcji, ale charakteryzują się większą selektywnością i selektywnością (ze względu na pewną strukturę) w porównaniu z analogami nieorganicznymi.

4. Dlaczego enzymy przestają „pracować”, gdy temperatura wzrasta do 42 ° C? Co się z nimi dzieje?
Enzymy są substancjami o charakterze białkowym. Wraz ze wzrostem temperatury zachodzi denaturacja struktury białkowej enzymu.

5. Przypomnij sobie z przebiegu biologii znane Ci enzymy trawienne i opowiedz o ich „pracy”.
Amylaza - rozkłada skrobię.
Pepsyna - rozkład białek.
Lipaza - rozkład tłuszczów.

6. Na podstawie informacji zawartych w tabeli 7 w akapicie przygotuj raport na temat wykorzystania enzymów w produkcji.
Enzymy są szeroko stosowane zarówno w przemyśle spożywczym, jak i chemicznym.

7. Poproś nauczyciela o pasek papieru wskaźnikowego i zbadaj pH śliny i moczu. W przypadku odchyleń od normy należy natychmiast skonsultować się z lekarzem.
pH śliny wynosi 5,6-7,9; mocz 5,0-6,5.

8. Zrób to w domu. Spróbuj spalić kostkę cukru na łyżce. Nie uda ci się: cukier stopi się, zacznie palić, char, ale nie spłonie. Jeśli położysz odrobinę świeżego popiołu z papierosa na kawałku cukru (nie próbuj się palić, pozwól, by ciężcy palacze zrobili to za ciebie) i podpal go, kawałek cukru rozświetli się stałym niebieskawym płomieniem. Wyjaśnij zaobserwowane zjawisko. Jak to doświadczenie odnosi się do tematu „Enzymy”?
Popiół katalizuje proces spalania cukru.

http://superhimik.ru/10-klass/19-fermenty.html

Enzymy

(fermentacja lat. fermentum, początek fermentacji; enzymy synonimowe)

specyficzne substancje o charakterze białkowym, obecne w tkankach i komórkach wszystkich żywych organizmów i zdolne do wielokrotnego przyspieszania zachodzących w nich reakcji chemicznych. Substancje, które przyspieszają reakcje chemiczne w małych ilościach w wyniku interakcji z reagującymi związkami (substratami), ale nie tworzą części powstałych produktów i pozostają niezmienione po zakończeniu reakcji, nazywane są katalizatorami. Enzymy są biokatalizatorami natury białkowej. Katalizując zdecydowaną większość reakcji biochemicznych w organizmie, F. regulują metabolizm i energię, odgrywając w ten sposób ważną rolę we wszystkich procesach życiowych. Wszystkie funkcjonalne manifestacje organizmów żywych (oddychanie, skurcz mięśni, transmisja impulsów nerwowych, reprodukcja itp.) Są zapewnione przez działanie układów enzymatycznych. Kombinacją reakcji katalizowanych przez F. są synteza, rozkład i inne przemiany białek, tłuszczów, węglowodanów, kwasów nukleinowych, hormonów i innych związków.

Z reguły F. są obecne w obiektach biologicznych w pomijalnie niskich stężeniach, w związku z tym to nie ilościowa zawartość F. jest bardziej interesująca, ale ich aktywność w kategoriach szybkości reakcji enzymatycznej (przez utratę substratu lub nagromadzenie produktów). Akceptowana jednostka międzynarodowa, aktywność enzymów (ME) odpowiada ilości enzymu, która katalizuje konwersję 1 μmol substratu na 1 minutę w warunkach optymalnych dla tego F. W Międzynarodowym Systemie Jednostek (SI) jednostką aktywności F. jest katal (cat) - ilość F. wymagana do katalitycznej konwersji 1 mola substratu w 1 sek.

Wszystkie enzymy mają charakter białkowy. Są to albo proste białka, zbudowane całkowicie z łańcuchów polipeptydowych i rozpadające się podczas hydrolizy tylko na aminokwasy (na przykład enzymy hydrolizujące trypsynę i pepsynę, ureazę), albo - w większości przypadków - złożone białka zawierające, wraz z częścią białkową (apoenzym), składnik niebiałkowy (koenzym lub grupa protetyczna).

W procesie rozwoju od zapłodnionego jaja do dorosłego organizmu, różne układy enzymatyczne są syntetyzowane nie jednocześnie, dlatego skład enzymatyczny tkanek zmienia się z wiekiem. Związane z wiekiem zmiany aktywności metabolicznej są szczególnie wyraźne w okresie rozwoju embrionalnego jako różnicowanie różnych tkanek z ich charakterystycznym zestawem enzymów. Na najwcześniejszych etapach rozwoju zarodka (bezpośrednio po zapłodnieniu jaja), te typy filogenów przeważają i są nadawane z materiału genetycznego matki. W wątrobie ujawnia się 3 główne grupy F., pojawiające się w późnym okresie prenatalnym, w okresie noworodka i pod koniec okresu karmienia piersią. Treść niektórych fikcji zmienia się w ontogenezie w sposób bardziej złożony - fazowy. Niewystarczająca aktywność niektórych f. U noworodków może prowadzić do rozwoju stanów patologicznych. Współczesne koncepcje dotyczące mechanizmu działania F. opierają się na założeniu, że w reakcjach katalizowanych przez F. powstaje kompleks enzym-substrat, który rozpada się, tworząc produkty reakcji i wolny enzym. Transformacja kompleksu enzym-substrat jest złożonym procesem obejmującym etapy przyłączenia cząsteczki substratu do enzymu, przejścia tego pierwotnego kompleksu w serię aktywowanych kompleksów, oddzielenie produktów reakcji od enzymów. Specyficzność działania F. tłumaczy się obecnością w ich cząsteczce określonego regionu - centrum aktywnego. Aktywne centrum zawiera miejsce katalityczne, które jest bezpośrednio zaangażowane w katalizę, jak również obszar kontaktu (pad) lub miejsce wiązania (miejsca), w którym enzym wiąże się z substratem.

Specyficzność substratu - zdolność do selektywnego przyspieszania specyficznej reakcji - odróżnia F. z absolutną specyficznością (tj. Działając tylko na jedną konkretną substancję i katalizując tylko pewną transformację tej substancji) i F. mającą względną lub grupową specyficzność (tj. katalizowanie transformacji cząsteczek z pewnym podobieństwem). Pierwsza grupa obejmuje w szczególności F., stosując pewne stereoizomery jako substraty (na przykład cukry i aminokwasy L lub D z serii). Przykładami F., charakteryzującymi się absolutną specyficznością, są ureaza, katalizująca hydrolizę mocznika do NH₃ i CO₂, Dehydrogenaza mleczanowa, oksydaza D i L aminokwasy. Swoistość względna jest charakterystyczna dla wielu enzymów, w tym dla enzymów klasy hydrolaz: proteaz, esteraz, fosfataz.

Różnią się one od katalizatorów nieorganicznych F. nie tylko ze względu na ich charakter chemiczny i specyficzność substratową, ale także na ich zdolność do przyspieszania reakcji w warunkach fizjologicznych charakterystycznych dla żywotnej aktywności żywych komórek, tkanek i narządów. Szybkość reakcji katalizowanych przez F. zależy od wielu czynników, głównie od natury enzymu o niskiej lub wysokiej aktywności, a także od stężenia substratu, obecności aktywatorów lub inhibitorów w ośrodku, temperatury i reakcji ośrodka (pH). W pewnych granicach szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu i wychodząc z pewnego (nasycającego) stężenia reakcji, szybkość reakcji nie zmienia się wraz ze wzrostem stężenia substratu. Jedną z ważnych cech F. jest stała Michaelisa (K_m) - miara powinowactwa między F. i substratem, odpowiednie stężenie substratu w mol / l, przy którym szybkość reakcji wynosi połowę maksimum, a połowa cząsteczek F jest złożona z substratem, Inną cechą reakcji enzymatycznej jest wartość „liczby enzymów obrotów”, pokazująca ile cząsteczek substratu ulega transformacji na jednostkę czasu na jedną cząsteczkę F.

Podobnie jak konwencjonalne reakcje chemiczne, reakcje enzymatyczne przyspieszają wraz ze wzrostem temperatury. Optymalna temperatura dla aktywności enzymów wynosi zwykle 40-50 °. W niższej temperaturze szybkość reakcji enzymatycznej z reguły maleje, aw 0 ° funkcja fitosteroli zatrzymuje się. Gdy optymalna temperatura zostanie przekroczona, szybkość reakcji zmniejsza się, a następnie reakcja jest całkowicie zatrzymana z powodu stopniowej denaturacji białek i inaktywacji F. Istnieją jednak izolowane F., które są odporne na denaturację termiczną. Poszczególne F. różnią się wartością pH, która jest optymalna dla ich działania. Wiele F. jest najbardziej aktywnych, gdy wartość pH jest bliska wartości obojętnej (pH około 7,0), ale pewna liczba F. ma optymalne pH poza tym obszarem. Zatem pepsyna jest najbardziej aktywna w silnie kwaśnym środowisku (pH 1,0-2,0), a trypsyna jest słabo alkaliczna (pH 8,0-9,0).

Istotny wpływ na aktywność F. wywiera obecność w środowisku pewnych substancji chemicznych: aktywatorów, które zwiększają aktywność F., oraz inhibitorów, które go tłumią. Często ta sama substancja służy jako aktywator niektórych F. i inhibitor innych. Hamowanie F. może być odwracalne i nieodwracalne. Jony metali mogą często działać jako inhibitory lub aktywatory. Czasami jon metalu jest stałym, silnie związanym składnikiem aktywnego centrum F., tj. F. odnosi się do złożonych białek zawierających metal lub metaloprotein. Aktywacja niektórych F. może wystąpić przy użyciu innego mechanizmu obejmującego proteolityczne rozszczepienie nieaktywnych prekursorów F. (pro-enzymów lub zymogenów) w celu utworzenia aktywnego F. (na przykład trypsyny).

Większość F. działa w tych komórkach, w których zachodzi ich biosynteza. Wyjątek stanowią enzymy trawienne wydzielane w przewodzie pokarmowym, osocze krwi F. biorące udział w procesie krzepnięcia krwi i inne.

Wiele F. charakteryzuje się obecnością izoenzymów - molekularnych typów enzymów. Katalizując tę samą reakcję, pewne izoenzymy F. mogą różnić się szeregiem właściwości fizykochemicznych (pod względem struktury pierwotnej, składu podjednostek, optymalnego pH, stabilności termicznej, wrażliwości na aktywatory i inhibitory, powinowactwa do substratów itp.). Wiele postaci F. obejmuje genetycznie określone izoenzymy (na przykład dehydrogenaza mleczanowa) i niegenetyczne izoenzymy wynikające z modyfikacji chemicznej macierzystego enzymu lub jego częściowej proteolizy (na przykład izoenzymy pirogronianowej kinazy). Różne izoformy jednego F. mogą być specyficzne dla różnych narządów i tkanek lub frakcji subkomórkowych. Z reguły wiele F. jest obecnych w tkankach w różnych stężeniach i często w różnych izoformach, chociaż znane są również F. specyficzne dla pewnych narządów.

Regulacja aktywności reakcji enzymatycznych jest zróżnicowana. Można to przeprowadzić ze względu na zmianę czynników wpływających na aktywność F., w tym pH, temperatura, stężenie substratów, aktywatorów i inhibitorów. Tak zwany allosteryczny F. może, w wyniku przyłączania metabolitów - aktywatorów i inhibitorów - do ich miejsc niekatalitycznych, zmienić konfigurację steryczną cząsteczki białka (konformację). Z tego powodu oddziaływanie centrum aktywnego ze zmianami substratu, a co za tym idzie, aktywnością F. Możliwe jest regulowanie aktywności F. poprzez zmianę liczby jego cząsteczek w wyniku modulacji szybkości jego biosyntezy lub degradacji, a także z powodu działania różnych izoenzymów.

Badanie F. jest bezpośrednio związane z problemami medycyny klinicznej. Powszechnie stosowane są techniki enzymodiagnostyczne (Enzymodiagnostics) - oznaczanie aktywności F. w materiale biologicznym (krew, mocz, płyn mózgowo-rdzeniowy itp.) W diagnostyce różnych chorób. Enzymoterapia obejmuje stosowanie F., ich aktywatorów i inhibitorów jako leków. Jednocześnie stosuje się jako rodzime F. lub ich mieszanki (na przykład leki zawierające enzymy trawienne) i unieruchomione enzymy. Istnieje kilkaset chorób dziedzicznych spowodowanych zaburzeniami dziedzicznymi (zwykle niedoborem) pewnych F. obecnych w tym czasie, co prowadzi do wad metabolicznych (patrz Choroby akumulacji, Glikogenoza, Choroby dziedziczne, Fermentopatia). Wraz z wrodzonymi wadami F., w wielu innych chorobach obserwuje się enzymopatie (trwałe zmiany w narządach i tkankach F. prowadzące do rozwoju procesu patologicznego).

Zasady określania aktywności enzymatycznej są zróżnicowane i zależą od zadania badania właściwości enzymu i natury katalizowanej przez niego reakcji. Czasami przed określeniem aktywności wykonuje się częściowe wydzielanie fitogenezy z tkanki, które może obejmować zniszczenie tkanki i frakcjonowanie. Metody ilościowej oceny reakcji enzymatycznych, co do zasady, sprowadzają się do stworzenia optymalnych warunków do przeprowadzenia reakcji in vivo i rejestrowania zmian stężenia substratu, produktu lub koenzymu (bezpośrednio w środowisku reakcji lub przez pobieranie próbek). Szeroko stosowane są metody spektrofotometryczne, fluorymetryczne, manometryczne, polarymetryczne, elektrodowe, cyto- i histochemiczne.

Bibliografia: Introduction to Applied Enzymology, wyd. I.V. Berezin i K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Zasady i metody enzymologii diagnostycznej, trans. With English, M., 1981; Dickson M. i Webb E. Enzymes, trans. z angielskiego, t. 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%800D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

Enzymy

Enzymy są szczególnym rodzajem białek, które z natury odgrywają rolę katalizatorów różnych procesów chemicznych.

Ten termin jest stale słyszany, jednak nie wszyscy rozumieją, czym jest enzym lub enzym, jakie funkcje ta substancja spełnia, a także jak enzymy różnią się od enzymów i czy w ogóle się różnią. Wszystko to teraz i dowiedz się.

Bez tych substancji ani ludzie, ani zwierzęta nie mogłyby strawić pokarmu. Po raz pierwszy ludzkość zastosowała enzymy w życiu codziennym ponad 5 tysięcy lat temu, kiedy nasi przodkowie nauczyli się przechowywać mleko w „naczyniach” z żołądków zwierzęcych. W takich warunkach, pod wpływem podpuszczki, mleko zamieniło się w ser. A to tylko jeden z przykładów działania enzymu jako katalizatora przyspieszającego procesy biologiczne. Obecnie enzymy są niezbędne w przemyśle, są ważne dla produkcji cukru, margaryn, jogurtów, piwa, skóry, tekstyliów, alkoholu, a nawet betonu. Te przydatne substancje występują także w detergentach i proszkach do prania - pomagają usunąć plamy w niskich temperaturach.

Historia odkrycia

Enzym jest tłumaczony z greki na „zakwas”. Odkrycie tej substancji przez ludzkość nastąpiło dzięki Holenderowi Janowi Baptista Van Helmontowi, który żył w XVI wieku. W pewnym momencie zainteresował się fermentacją alkoholową, aw trakcie swoich badań odkrył nieznaną substancję, która przyspiesza ten proces. Holender nazwał go fermentum, co oznacza „fermentację”. Następnie, prawie trzy wieki później, Francuz Louis Pasteur, również obserwując procesy fermentacji, doszedł do wniosku, że enzymy są niczym więcej jak substancjami żywej komórki. Po pewnym czasie niemiecki Edward Buchner wydobywał enzym z drożdży i ustalił, że substancja ta nie jest żywym organizmem. Dał mu także swoje imię - „zimaza”. Kilka lat później inny Niemiec Willy Kühne zasugerował, że wszystkie katalizatory białkowe należy podzielić na dwie grupy: enzymy i enzymy. Ponadto zasugerował nazywanie drugiego terminu „zaczyn”, którego działania rozprzestrzeniają się poza żywymi organizmami. I dopiero 1897 r. Położył kres wszystkim sporom naukowym: postanowiono użyć obu terminów (enzym i enzym) jako synonimów absolutnych.

Struktura: łańcuch tysięcy aminokwasów

Wszystkie enzymy są białkami, ale nie wszystkie białka są enzymami. Podobnie jak inne białka, enzymy składają się z aminokwasów. Co ciekawe, tworzenie każdego enzymu przebiega od stu do miliona aminokwasów nawleczonych na sznurki jak perły. Ale ten wątek nigdy nie jest równy - zwykle zakrzywiony setki razy. W ten sposób dla każdego enzymu tworzona jest trójwymiarowa unikalna struktura. Tymczasem cząsteczka enzymu jest stosunkowo dużą formacją i tylko niewielka część jej struktury, tak zwane centrum aktywne, uczestniczy w reakcjach biochemicznych.

Każdy aminokwas jest powiązany z innym specyficznym typem wiązania chemicznego, a każdy enzym ma swoją unikalną sekwencję aminokwasową. Około 20 rodzajów substancji aminowych jest wykorzystywanych do tworzenia większości z nich. Nawet niewielkie zmiany w sekwencji aminokwasów mogą drastycznie zmienić wygląd i „talenty” enzymu.

Właściwości biochemiczne

Chociaż przy udziale enzymów w przyrodzie istnieje ogromna liczba reakcji, ale wszystkie mogą być pogrupowane w 6 kategorii. W związku z tym każda z tych sześciu reakcji przebiega pod wpływem pewnego rodzaju enzymu.

Reakcje enzymatyczne:

Utlenianie i redukcja.

Enzymy biorące udział w tych reakcjach nazywane są oksydoreduktazami. Jako przykład możemy przypomnieć, jak dehydrogenazy alkoholowe przekształcają pierwszorzędowe alkohole w aldehyd.

Enzymy powodujące te reakcje nazywane są transferazami. Mają zdolność przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki do drugiej. Dzieje się tak na przykład, gdy aminotransferaza alaninowa przenosi grupy alfa-aminowe między alaniną i asparaginianem. Ponadto transferazy poruszają grupy fosforanowe między ATP i innymi związkami, a disacharydy są tworzone z reszt glukozy.

Hydrolazy biorące udział w reakcji są zdolne do rozbijania pojedynczych wiązań przez dodanie elementów wody.

Utwórz lub usuń podwójne wiązanie.

Ten rodzaj reakcji niehydrolitycznej zachodzi z udziałem liazy.

Izomeryzacja grup funkcyjnych.

W wielu reakcjach chemicznych pozycja grupy funkcyjnej zmienia się w obrębie cząsteczki, ale sama cząsteczka składa się z tej samej liczby i typu atomów, które były przed rozpoczęciem reakcji. Innymi słowy, substrat i produkt reakcji są izomerami. Ten rodzaj transformacji jest możliwy pod wpływem enzymów izomerazy.

Tworzenie pojedynczego połączenia z eliminacją elementu wody.

Hydrolazy niszczą wiązanie przez dodanie wody do cząsteczki. Liazy przeprowadzają reakcję odwrotną, usuwając część wody z grup funkcyjnych. Stwórz więc proste połączenie.

Jak działają w ciele?

Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w komórkach. Są one niezbędne dla ludzi, ułatwiają trawienie i przyspieszają metabolizm.

Niektóre z tych substancji pomagają rozbić zbyt duże cząsteczki na mniejsze „kawałki”, które organizm może strawić. Inne wiążą się z mniejszymi cząsteczkami. Ale enzymy, w kategoriach naukowych, są wysoce selektywne. Oznacza to, że każda z tych substancji może tylko przyspieszyć określoną reakcję. Cząsteczki, z którymi enzymy „działają”, nazywane są substratami. Podłoża z kolei tworzą wiązanie z częścią enzymu zwaną centrum aktywnym.

Istnieją dwie zasady wyjaśniające specyfikę interakcji enzymów i substratów. W tak zwanym modelu z kluczem blokady aktywne centrum enzymu zajmuje miejsce ściśle określonej konfiguracji. Zgodnie z innym modelem, zarówno uczestnicy reakcji, aktywne centrum i podłoże, zmieniają swoje formy, aby się połączyć.

Niezależnie od zasady interakcji, wynik jest zawsze taki sam - reakcja pod wpływem enzymu zachodzi wielokrotnie szybciej. W wyniku tej interakcji „rodzą się” nowe cząsteczki, które są następnie oddzielane od enzymu. Katalizator substancji nadal spełnia swoje zadanie, ale z udziałem innych cząstek.

Hiperaktywność i hiperaktywność

Istnieją przypadki, gdy enzymy spełniają swoje funkcje z nieregularną intensywnością. Nadmierna aktywność powoduje nadmierne tworzenie się produktu reakcji i niedobór substratu. Rezultatem jest pogorszenie stanu zdrowia i poważna choroba. Przyczyną nadmiernej aktywności enzymu może być zarówno zaburzenie genetyczne, jak i nadmiar witamin lub pierwiastków śladowych stosowanych w reakcji.

Hipoaktywność enzymów może nawet spowodować śmierć, gdy na przykład enzymy nie usuwają toksyn z organizmu lub występuje niedobór ATP. Przyczyną tego stanu mogą być również zmutowane geny lub, odwrotnie, hipowitaminoza i niedobór innych składników odżywczych. Ponadto niska temperatura ciała podobnie spowalnia działanie enzymów.

Catalyst i nie tylko

Dzisiaj często można usłyszeć o korzyściach płynących z enzymów. Ale jakie są te substancje, od których zależy wydajność naszego ciała?

Enzymy są molekułami biologicznymi, których cykl życia nie jest określony przez ramy od urodzenia i śmierci. Po prostu pracują w ciele, dopóki się nie rozpuszczą. Z reguły dzieje się to pod wpływem innych enzymów.

W procesie reakcji biochemicznych nie stają się częścią produktu końcowego. Po zakończeniu reakcji enzym opuszcza podłoże. Następnie substancja jest gotowa do powrotu do pracy, ale na innej cząsteczce. I tak trwa tak długo, jak organizm potrzebuje.

Wyjątkowość enzymów polega na tym, że każda z nich wykonuje tylko jedną przypisaną jej funkcję. Reakcja biologiczna zachodzi tylko wtedy, gdy enzym znajdzie odpowiedni substrat. Ta interakcja może być porównana z zasadą działania klawisza i zamka - tylko poprawnie wybrane elementy będą mogły „współpracować”. Inna cecha: mogą działać w niskich temperaturach i umiarkowanym pH, a ponieważ katalizatory są bardziej stabilne niż jakiekolwiek inne chemikalia.

Enzymy jako katalizatory przyspieszają procesy metaboliczne i inne reakcje.

Z reguły procesy te składają się z pewnych etapów, z których każdy wymaga pracy pewnego enzymu. Bez tego cykl konwersji lub przyspieszenia nie może się zakończyć.

Prawdopodobnie najbardziej znaną ze wszystkich funkcji enzymów jest rola katalizatora. Oznacza to, że enzymy łączą chemikalia w taki sposób, aby zmniejszyć koszty energii wymagane do szybszego tworzenia produktu. Bez tych substancji reakcje chemiczne przebiegałyby setki razy wolniej. Ale zdolności enzymów nie są wyczerpane. Wszystkie żywe organizmy zawierają energię potrzebną do dalszego życia. Adenozynotrifosforan, czyli ATP, jest rodzajem naładowanej baterii, która zasila komórki energią. Ale funkcjonowanie ATP jest niemożliwe bez enzymów. A głównym enzymem wytwarzającym ATP jest syntaza. Dla każdej cząsteczki glukozy przekształconej w energię syntaza wytwarza około 32-34 cząsteczek ATP.

Ponadto enzymy (lipaza, amylaza, proteaza) są aktywnie stosowane w medycynie. W szczególności służą jako składnik preparatów enzymatycznych, takich jak Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, stosowanych w leczeniu niestrawności. Ale niektóre enzymy mogą również wpływać na układ krążenia (rozpuszczać skrzepy krwi), przyspieszać gojenie się ropnych ran. A nawet w terapiach przeciwnowotworowych uciekają się do stosowania enzymów.

Czynniki determinujące aktywność enzymów

Ponieważ enzym jest w stanie wielokrotnie przyspieszać reakcję, jego aktywność jest określana przez tak zwaną liczbę obrotów. Termin ten odnosi się do liczby cząsteczek substratu (reagenta), które 1 cząsteczka enzymu może przekształcić w ciągu 1 minuty. Istnieje jednak kilka czynników, które determinują szybkość reakcji:

Wzrost stężenia substratu prowadzi do przyspieszenia reakcji. Im więcej cząsteczek substancji czynnej, tym szybciej przebiega reakcja, ponieważ zaangażowanych jest więcej aktywnych centrów. Jednak przyspieszenie jest możliwe tylko do momentu aktywacji wszystkich cząsteczek enzymu. Po tym, nawet zwiększenie stężenia substratu nie przyspieszy reakcji.

Zazwyczaj wzrost temperatury prowadzi do szybszych reakcji. Ta zasada działa dla większości reakcji enzymatycznych, ale tylko do momentu, gdy temperatura wzrośnie powyżej 40 stopni Celsjusza. Po tym znaku szybkość reakcji, przeciwnie, zaczyna gwałtownie spadać. Jeśli temperatura spadnie poniżej punktu krytycznego, szybkość reakcji enzymatycznych wzrośnie ponownie. Jeśli temperatura nadal rośnie, wiązania kowalencyjne zostają zerwane, a aktywność katalityczna enzymu zostaje utracona na zawsze.

Na szybkość reakcji enzymatycznych ma również wpływ pH. Dla każdego enzymu istnieje jego własny optymalny poziom kwasowości, przy którym reakcja jest najbardziej odpowiednia. Zmiany pH wpływają na aktywność enzymu, a tym samym na szybkość reakcji. Jeśli zmiany są zbyt duże, substrat traci zdolność wiązania się z aktywnym rdzeniem, a enzym nie może dłużej katalizować reakcji. Po przywróceniu wymaganego poziomu pH, aktywność enzymu jest również przywracana.

Enzymy do trawienia

Enzymy obecne w organizmie człowieka można podzielić na 2 grupy:

„Praca” metaboliczna w celu neutralizacji substancji toksycznych, a także przyczynia się do produkcji energii i białek. I oczywiście przyspieszają procesy biochemiczne w organizmie.

To, za co odpowiada przewód pokarmowy, wynika z nazwy. Ale tutaj również działa zasada selektywności: pewien rodzaj enzymu wpływa tylko na jeden rodzaj żywności. Dlatego, aby poprawić trawienie, możesz skorzystać z odrobiny oszustwa. Jeśli organizm nie trawi niczego z pożywienia, konieczne jest uzupełnienie diety produktem zawierającym enzym, który jest w stanie rozkładać trudne do strawienia pokarmy.

Enzymy spożywcze są katalizatorami, które rozkładają żywność do stanu, w którym organizm jest w stanie wchłonąć z nich składniki odżywcze. Enzymy trawienne są kilku rodzajów. W ludzkim ciele różne rodzaje enzymów są zawarte w różnych częściach przewodu pokarmowego.

Jama ustna

Na tym etapie na żywność wpływa alfa-amylaza. Rozkłada węglowodany, skrobie i glukozę znajdujące się w ziemniakach, owocach, warzywach i innych produktach spożywczych.

Żołądek

Tutaj pepsyna rozszczepia białka do stanu peptydów i żelatynazy - żelatyny i kolagenu zawartych w mięsie.

Trzustka

Na tym etapie „pracuj”:

trypsyna jest odpowiedzialna za rozkład białek;
alfa chymotrypsyna - wspomaga przyswajanie białek;
elastaza - rozkłada niektóre rodzaje białek;
nukleazy - pomagają rozkładać kwasy nukleinowe;
steapsin - wspomaga wchłanianie tłustych pokarmów;
amylaza - odpowiada za wchłanianie skrobi;
lipaza - rozkłada tłuszcze (lipidy) zawarte w produktach mlecznych, orzechach, olejach i mięsie.

Jelito cienkie

Nad cząstkami jedzenia „wyczarować”:

peptydazy - rozszczepiają związki peptydowe do poziomu aminokwasów;
sucrase - pomaga w trawieniu cukrów złożonych i skrobi;
maltaza - rozkłada disacharydy na stan monosacharydów (cukier słodowy);
laktaza - rozkłada laktozę (glukoza zawarta w produktach mlecznych);
lipaza - sprzyja przyswajaniu triglicerydów, kwasów tłuszczowych;
Erepsyna - wpływa na białka;
izomaltaza - „działa” z maltozą i izomaltozą.

Jelito grube

Oto funkcje enzymów:

E. coli - odpowiada za trawienie laktozy;
bakterie kwasu mlekowego - wpływają na laktozę i niektóre inne węglowodany.

Oprócz tych enzymów istnieją również:

diastaza - trawi skrobię roślinną;
inwertaza - rozkłada sacharozę (cukier stołowy);
glukoamylaza - zamienia skrobię w glukozę;
Alfa-galaktozydaza - wspomaga trawienie fasoli, nasion, produktów sojowych, warzyw korzeniowych i liściastych;
Bromelaina, enzym pochodzący z ananasów, sprzyja rozpadowi różnych rodzajów białek, jest skuteczny na różnych poziomach kwasowości, ma właściwości przeciwzapalne;
Papaina, enzym wyizolowany z surowej papai, pomaga rozkładać małe i duże białka i jest skuteczny w szerokim zakresie substratów i kwasowości.
celulaza - rozkłada celulozę, błonnik roślinny (nie występuje w organizmie człowieka);
endoproteaza - rozszczepia wiązania peptydowe;
ekstrakt z żółci wołowej - enzym pochodzenia zwierzęcego, stymuluje ruchliwość jelit;
Pankreatyna - enzym pochodzenia zwierzęcego, przyspiesza trawienie tłuszczów i białek;
Pankrelipaza - enzym zwierzęcy, który wspomaga wchłanianie białek, węglowodanów i lipidów;
pektynaza - rozkłada polisacharydy znajdujące się w owocach;
fitaza - wspomaga wchłanianie kwasu fitynowego, wapnia, cynku, miedzi, manganu i innych minerałów;
ksylanaza - rozkłada glukozę ze zbóż.

Katalizatory w produktach

Enzymy mają zasadnicze znaczenie dla zdrowia, ponieważ pomagają organizmowi rozkładać składniki żywności do stanu odpowiedniego do stosowania składników odżywczych. Jelito i trzustka wytwarzają szeroką gamę enzymów. Ale poza tym wiele z ich dobroczynnych substancji, które promują trawienie, znajduje się również w niektórych produktach spożywczych.

Sfermentowane produkty spożywcze są prawie idealnym źródłem pożytecznych bakterii niezbędnych do prawidłowego trawienia. A w czasie, gdy probiotyki apteczne „działają” tylko w górnej części układu pokarmowego i często nie docierają do jelit, wpływ produktów enzymatycznych jest odczuwalny w całym przewodzie pokarmowym.

Na przykład morele zawierają mieszaninę przydatnych enzymów, w tym inwertazy, która jest odpowiedzialna za rozkład glukozy i przyczynia się do szybkiego uwalniania energii.

Naturalne źródło lipazy (przyczynia się do szybszego trawienia lipidów) może służyć jako awokado. W ciele ta substancja wytwarza trzustkę. Ale aby ułatwić życie temu ciału, możesz zafundować sobie na przykład sałatkę z awokado - smaczną i zdrową.

Oprócz tego, że banan jest prawdopodobnie najsłynniejszym źródłem potasu, dostarcza również organizmowi amylazę i maltazę. Amylaza występuje również w chlebie, ziemniakach, zbożach. Maltaza przyczynia się do rozszczepienia maltozy, tak zwanego cukru słodowego, który jest obficie reprezentowany w piwie i syropie kukurydzianym.

Inny egzotyczny owoc - ananas zawiera cały zestaw enzymów, w tym bromelainę. A według niektórych badań ma także właściwości przeciwnowotworowe i przeciwzapalne.

Ekstremofile i przemysł

Ekstremofile to substancje, które są w stanie utrzymać swoje źródła utrzymania w ekstremalnych warunkach.

Żywe organizmy, jak również enzymy, które pozwalają im funkcjonować, znaleziono w gejzerach, gdzie temperatura jest bliska temperatury wrzenia, a głęboko w lodzie, a także w warunkach ekstremalnego zasolenia (Dolina Śmierci w USA). Ponadto naukowcy odkryli enzymy, dla których poziom pH, jak się okazało, nie jest również podstawowym warunkiem skutecznej pracy. Naukowcy są szczególnie zainteresowani enzymami ekstremofilnymi jako substancjami, które mogą być szeroko stosowane w przemyśle. Chociaż dziś enzymy znalazły już zastosowanie w przemyśle jako substancja przyjazna biologicznie i środowisku. Enzymy są stosowane w przemyśle spożywczym, kosmetologii i chemii gospodarczej.

Ponadto „usługi” enzymów w takich przypadkach są tańsze niż analogi syntetyczne. Ponadto naturalne substancje ulegają biodegradacji, co sprawia, że ich stosowanie jest bezpieczne dla środowiska. W naturze istnieją mikroorganizmy, które mogą rozkładać enzymy na pojedyncze aminokwasy, które następnie stają się składnikami nowego łańcucha biologicznego. Ale to, jak mówią, to zupełnie inna historia.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

O enzymach trawiennych, ich typach i funkcjach

Enzymy trawienne są substancjami białkowymi wytwarzanymi w przewodzie pokarmowym. Zapewniają proces trawienia pokarmu i stymulują jego wchłanianie.

Funkcje enzymatyczne

Główną funkcją enzymów trawiennych jest rozkład substancji złożonych na prostsze, które łatwo wchłaniają się w jelicie człowieka.

Działanie cząsteczek białka jest skierowane do następujących grup substancji:

białka i peptydy;
oligo- i polisacharydy;
tłuszcze, lipidy;
nukleotydy.

Rodzaje enzymów

Pepsyna. Enzym jest substancją wytwarzaną w żołądku. Wpływa na cząsteczki białka w składzie żywności, rozkładając je na składniki pierwiastkowe - aminokwasy.
Trypsyna i chymotrypsyna. Substancje te należą do grupy enzymów trzustkowych, wytwarzanych przez trzustkę i dostarczanych do dwunastnicy. Tutaj działają również na cząsteczki białka.
Amylaza. Enzym odnosi się do substancji, które rozkładają cukry (węglowodany). Amylaza jest wytwarzana w jamie ustnej iw jelicie cienkim. Rozkłada jeden z głównych polisacharydów - skrobię. Rezultatem jest mały węglowodan - maltoza.
Maltase Enzym wpływa również na węglowodany. Jego specyficznym substratem jest maltoza. Jest rozkładany na 2 cząsteczki glukozy, które są absorbowane przez ścianę jelita.
Saharaz. Białko działa na inny wspólny disacharyd, sacharozę, która znajduje się w każdym żywności o wysokiej zawartości węglowodanów. Węglowodany rozpadają się na fruktozę i glukozę, łatwo przyswajalne przez organizm.
Laktaza. Specyficznym enzymem działającym na węglowodany z mleka jest laktoza. Gdy się rozkłada, otrzymuje się inne produkty - glukozę i galaktozę.
Nukleazy Enzymy z tej grupy wpływają na kwasy nukleinowe - DNA i RNA zawarte w żywności. Po ich oddziaływaniu substancje rozpadają się na oddzielne składniki - nukleotydy.
Nukleotydaza. Druga grupa enzymów działających na kwasy nukleinowe nazywana jest nukleotydazą. Rozkładają nukleotydy, tworząc mniejsze składniki - nukleozydy.
Karboksypeptydaza. Enzym działa na małe cząsteczki białka - peptydy. W wyniku tego procesu otrzymuje się poszczególne aminokwasy.
Lipaza. Substancja rozkłada tłuszcze i lipidy przedostające się do układu pokarmowego. Jednocześnie powstają ich części składowe - alkohol, gliceryna i kwasy tłuszczowe.

Brak enzymów trawiennych

Niewystarczająca produkcja enzymów trawiennych jest poważnym problemem wymagającym interwencji medycznej. Przy niewielkiej ilości endogennych enzymów pokarm nie może być normalnie trawiony w jelicie człowieka.

Jeśli substancje nie zostaną strawione, nie będą mogły zostać wchłonięte w jelicie. Układ trawienny jest w stanie przyswoić jedynie małe fragmenty cząsteczek organicznych. Duże elementy składające się na żywność nie mogą przynieść korzyści osobie. W rezultacie organizm może rozwinąć niedobór pewnych substancji.

Brak węglowodanów lub tłuszczu doprowadzi do tego, że organizm straci „paliwo” do energicznej aktywności. Brak białek pozbawia organizm ludzki materiału budowlanego, jakim są aminokwasy. Ponadto naruszenie trawienia prowadzi do zmiany charakteru kału, co może niekorzystnie wpływać na naturę perystaltyki jelit.

Powody

procesy zapalne w jelicie i żołądku;
zaburzenia jedzenia (przejadanie się, niewystarczająca obróbka cieplna);
choroby metaboliczne;
zapalenie trzustki i inne choroby trzustki;
uszkodzenie wątroby i dróg żółciowych;
wrodzone nieprawidłowości układu enzymatycznego;
efekty pooperacyjne (brak enzymów z powodu usunięcia części układu pokarmowego);
działanie lecznicze na żołądek i jelita;
ciąża;
dysbakterioza.

Objawy

ciężkość lub ból brzucha;
wzdęcia, wzdęcia;
nudności i wymioty;
uczucie bulgotania w żołądku;
biegunka, zmiana charakteru stolca;
zgaga;
odbijanie.

Dłuższemu zachowaniu niewydolności trawiennej towarzyszy pojawienie się powszechnych objawów związanych ze zmniejszeniem spożycia składników odżywczych w organizmie. Ta grupa obejmuje następujące objawy kliniczne:

ogólna słabość;
zmniejszona wydajność;
bóle głowy;
zaburzenia snu;
drażliwość;
w ciężkich przypadkach objawy niedokrwistości spowodowane niewystarczającym wchłanianiem żelaza.

Nadmiar enzymów trawiennych

Nadmiar enzymów trawiennych jest najczęściej obserwowany w chorobie takiej jak zapalenie trzustki. Stan ten związany jest z nadprodukcją tych substancji przez komórki trzustki i naruszeniem ich wydalania do jelita. W związku z tym aktywny stan zapalny rozwija się w tkance narządu spowodowanej działaniem enzymów.

Objawami zapalenia trzustki mogą być:

silny ból brzucha;
nudności;
obrzęk;
naruszenie charakteru krzesła.

Często dochodzi do ogólnego pogorszenia stanu pacjenta. Ogólne osłabienie, drażliwość, zmniejszenie masy ciała, zaburzenia snu.

Jak rozpoznać naruszenia w syntezie enzymów trawiennych?

Badanie kału. Wykrycie niestrawionych resztek pokarmowych w kale świadczy o naruszeniu aktywności układu enzymatycznego jelita. W zależności od charakteru zmian można założyć, że występuje niedobór enzymu.
Biochemiczna analiza krwi. Badanie pozwala ocenić stan metabolizmu pacjenta, który bezpośrednio zależy od aktywności trawienia.
Badanie soku żołądkowego. Metoda pozwala ocenić zawartość enzymów w jamie żołądka, co wskazuje na aktywność trawienia.
Badanie enzymów trzustkowych. Analiza umożliwia szczegółowe zbadanie ilości tajnych organów, dzięki czemu można określić przyczynę naruszeń.
Badania genetyczne. Niektóre fermentopatie mogą być dziedziczne. Są diagnozowane przez analizę ludzkiego DNA, w którym znaleziono geny odpowiadające danej chorobie.

Podstawowe zasady leczenia zaburzeń enzymatycznych

Zmiany w produkcji enzymów trawiennych są powodem poszukiwania pomocy medycznej. Po kompleksowym badaniu lekarz określi przyczynę wystąpienia zaburzenia i zaleci odpowiednie leczenie. Nie zaleca się walki z patologią na własną rękę.

Ważnym składnikiem leczenia jest prawidłowe odżywianie. Pacjent otrzymuje odpowiednią dietę, która ma na celu ułatwienie trawienia pokarmu. Należy unikać przejadania się, ponieważ prowokuje zaburzenia jelitowe. Pacjentom przepisuje się leki, w tym leczenie substytucyjne preparatami enzymatycznymi.

Konkretne środki i ich dawki są wybierane przez lekarza.

http://prokishechnik.info/anatomiya/funkcii/pishhevaritelnye-fermenty.html

Ludzki układ trawienny

Współczesny rytm życia, nasycony ciągłym stresem, kiepską ekologią, niewłaściwą i irracjonalną dietą prowadzi do tego, że w wieku 30 lat co czwarta osoba ma jedną z chorób żołądkowo-jelitowych w swojej historii.

Jakie jest twoje konto? Jeśli kolejka nie dotarła, może wkrótce.

Na tej stronie znajdziesz odpowiedzi na następujące pytania:

Jakie są najczęstsze choroby przewodu pokarmowego?
Jaka jest przyczyna stanów patologicznych?
Jak radzić sobie z chorobami przewodu pokarmowego

Enzymy trawienne

Witam wszystkich, którzy patrzyli na światło!

Dzisiaj chcę porozmawiać o enzymach. Niestety wielu z nas poświęca niewiele uwagi enzymom, wierząc, że nasz żołądek „trawi paznokcie”. Czy to prawda?

Więc chodźmy: każdego dnia spożywamy jedzenie, aby strawić najmniejsze cząsteczki minerałów, witamin, błonnika, cegiełek budujących białka - aminokwasy i energię.
Jedząc kawałek mięsa, musimy zrozumieć, że zanim otrzymasz energię, witaminy, minerały i aminokwasy, organizm musi poddać się recyklingowi, trawieniu, doprowadzić do stanu, który jest dostępny do asymilacji.

Wartość enzymu

Enzymy (lub enzymy) poprzez metabolizm są podstawą istnienia każdego organizmu.

Tylko enzymy są w stanie kontrolować najbardziej złożone procesy niszczenia i syntezy nowych substancji.

Każda reakcja chemiczna i biologiczna zachodząca w naszym ciele wymaga niezbędnego udziału enzymów

Enzymy biorą udział w percepcji słuchowej i wzrokowej, odgrywają ważną rolę w trawieniu, a także w procesach oczyszczania organizmu

Odnowienie składu komórkowego krwi, kości, skóry - wszystko to i wiele więcej zależy całkowicie od aktywności enzymów.

Od nich zależy stan funkcjonalny układu obronnego organizmu, który zapobiega przenikaniu infekcji, neutralizuje trucizny i usuwa produkty przemiany komórek.

Enzymy (enzymy) są substancjami białkowymi, które odgrywają ważną rolę w różnych procesach biochemicznych w organizmie. Są niezbędne do trawienia pokarmu, pobudzania aktywności mózgu, procesów dostarczania energii do komórek, odzyskiwania narządów i tkanek.

• Enzymy trawienne i metaboliczne są wytwarzane przez organizm.

• Enzymy spożywcze otrzymywane przez organizm z konsumpcji surowej żywności przez ludzi. Najważniejszą funkcją enzymów jest przyspieszenie i uruchomienie reakcji biochemicznych, z których większość odbywa się tylko w obecności odpowiednich enzymów. Funkcja każdego z enzymów jest wyjątkowa, każdy enzym aktywuje jeden proces biochemiczny. W organizmie jest ogromna ilość enzymów - ponad 3000

Enzymy dzielą się na trzy kategorie: enzymy trawienne, dietetyczne i metaboliczne Trawienie Ta grupa enzymów jest wytwarzana w trzustce, żołądku, jelicie cienkim i gruczołach ślinowych jamy ustnej. Tam dzielą cząsteczki żywności na podstawowe bloki budulcowe, a tym samym zapewniają ich dostępność dla procesu metabolicznego.
Szczególnie ważnym organem do produkcji wielu enzymów trawiennych jest trzustka. Wytwarza amylazę, lipazę i proteazę. Amylaza znajduje się w ślinie, wydzielinach trzustkowych i treściach jelitowych. Zadaniem amylazy jest przekształcanie węglowodanów w cukry proste, proteazy znajdują się w soku żołądkowym, wydzielinach trzustkowych oraz w zawartości jelit. Zadaniem proteazy jest tworzenie aminokwasów z białek. Lipaza znajduje się w soku żołądkowym i wydzielinie trzustki, a jego zadaniem jest rozszczepianie tłuszczów. Metabolizm: Ta grupa enzymów jest wytwarzana w komórkach, narządach, kościach i we krwi. Tylko dzięki ich obecności może działać serce, nerki i płuca. Enzymy metaboliczne zapewniają skuteczne dostarczanie składników odżywczych z pożywienia. Dostarczają organizmowi witaminy, minerały, składniki odżywcze i hormony. Odżywcze: Ta grupa enzymów jest zawarta (musi być zawarta) w produktach spożywczych. Niektóre rodzaje żywności zawierają enzymy - jest to tak zwane „jedzenie na żywo”. Niestety, enzymy są bardzo wrażliwe na ciepło i łatwo ulegają zniszczeniu po podgrzaniu. Aby organizm mógł uzyskać dodatkową ilość enzymów, konieczne jest zróżnicowanie diety ze świeżymi warzywami i owocami. Produkty roślinne są bogate w enzymy: awokado, papaja, ananas, banan, mango, kiełki.

Awarie aktywności enzymatycznej (fermentopatii) trzustki prowadzą do otyłości, ostrych chorób żołądka i jelit, a następnie brak enzymów wpływa na funkcjonowanie serca i układu oddechowego, a także ogólny stan organizmu. Występują reakcje alergiczne, łuszczenie się skóry, pojawienie się trądziku, laminowanie paznokci, wypadanie włosów. Fermentopatia jest często przyczyną przewlekłego zmęczenia i stresu.

Aby aktywować i utrzymać trzustkę, tradycyjna medycyna zaleca enzymy trawienne pochodzenia zwierzęcego (większość tych leków w aptekach). Takie środki są znane: pankreatyna, kreon, mezim, festal, cholenzym. Jednocześnie należy pamiętać, że nasz organizm identyfikuje enzymy pochodzenia zwierzęcego jako nasze własne i stopniowo zatrzymuje ich produkcję (dlaczego powinniśmy pracować samodzielnie, jeśli tajemnica się pojawi).

I JEDEN WIĘCEJ PROBLEMU, KTÓRY BEZPOŚREDNIO ŁĄCZY SIĘ Z BRAKIEM ENERGII - ENERGIA.

Występuje dość często i powoduje poważne szkody dla zdrowia. Alergie pojawiają się na substancjach drażniących i (lub) antygenach o charakterze głównie białkowym (wirusy, bakterie, grzyby). Alergeny przedostają się do organizmu przez przewód pokarmowy, płuca lub nosogardziel podczas oddychania, podczas kontaktu dotykowego.

Przyczyny alergii są często związane z niedoborem proteaz - enzymów trawiennych niezbędnych do rozszczepiania i wydalania obcych substancji o charakterze białkowym, które są obecne nie tylko w przewodzie pokarmowym, ale także w układzie krążenia.

Podsumujmy więc:

1. Świeże warzywa i owoce powinny być obecne w naszej diecie 2. Jeśli fermentacja ustabilizuje się w wyniku testu, enzymy trawienne są Twoim produktem! 3. Jeśli organizm ma tendencję do tworzenia torbieli, ziarniniaków, mięśniaków, mięśniaków (tendencja do tworzenia), a także alergii, należy przejść przez dietę zwaną - Proteaza!

I wreszcie, dzięki enzymom trawiennym i Protease, które pomagają mi utrzymać wagę i czuć się pewnie w przyszłości (a to jest tak ważne dla tych, którzy nie znają zbyt wiele pogłosek co onkologia)

Całe zdrowie, miłość i powodzenia! Z poważaniem, Twoja Larissa

http://dlyvsex.ru/index.php/pishchevaritelnaya-sistema/653-pishchevaritelnye-fermenty.html

Sieci Społeczne

Facebok Twitter linked In