Enzymy Proste i złożone enzymy. Właściwości i funkcje enzymów. Kompleks enzym-substrat i energia aktywacji

Enzymy

Najważniejszą funkcją białek jest katalityczna, jest ona wykonywana przez pewną klasę białek - enzymów. W organizmie wykryto ponad 2000 enzymów. Enzymy są biologicznymi katalizatorami natury białkowej, które znacznie przyspieszają reakcje biochemiczne. Zatem reakcja enzymatyczna zachodzi 100-1000 razy szybciej niż bez enzymów. Różnią się wieloma właściwościami od katalizatorów stosowanych w chemii. Enzymy przyspieszają reakcje w normalnych warunkach, w przeciwieństwie do katalizatorów chemicznych.

U ludzi i zwierząt złożona sekwencja reakcji zachodzi w ciągu kilku sekund, a przeprowadzenie tego przy użyciu konwencjonalnych katalizatorów chemicznych zajmuje dużo czasu (dni, tygodnie, a nawet miesiące). W przeciwieństwie do reakcji bez enzymów nie powstają żadne produkty uboczne enzymów (wydajność końcowego produktu wynosi prawie 100%). W procesie transformacji enzymy nie są niszczone, dlatego niewielka ich ilość jest w stanie katalizować reakcje chemiczne dużej liczby substancji. Wszystkie enzymy są białkami i mają ich właściwości (wrażliwość na zmiany pH podłoża, denaturacja w wysokich temperaturach itp.).

Enzymy z natury chemicznej dzielą się na jednoskładnikowe (proste) i dwuskładnikowe (złożone).

Enzymy jednoskładnikowe (proste)

Jednoskładnikowe enzymy składają się tylko z białek. Do prostych należą głównie enzymy, które prowadzą reakcje hydrolizy (pepsyna, trypsyna, amylaza, papaina itp.).

Dwuskładnikowe (złożone) enzymy

W przeciwieństwie do prostych, złożone enzymy zawierają część niebiałkową - składnik o niskiej masie cząsteczkowej. Część białkowa nazywana jest apoenzymem (nośnikiem enzymu), część niebiałkowa - koenzymem (grupa aktywna lub protetyczna). Nie-białkowa część enzymów może być reprezentowana przez substancje organiczne (na przykład pochodne witamin, NAD, NADP, urydyna, nukleotydy cytydylowe, flawiny) lub nieorganiczne (na przykład atomy metali - żelazo, magnez, kobalt, miedź, cynk, molibden itp..).

Nie wszystkie niezbędne koenzymy mogą być syntetyzowane przez organizmy i dlatego muszą pochodzić z pożywienia. Brak witamin w pożywieniu ludzi i zwierząt jest przyczyną utraty lub zmniejszenia aktywności tych enzymów, które je tworzą. W przeciwieństwie do części białkowej, organiczne i nieorganiczne koenzymy są bardzo odporne na niekorzystne warunki (wysokie lub niskie temperatury, promieniowanie itp.) I mogą być oddzielone od apofermentu.

Enzymy charakteryzują się wysoką specyficznością: mogą przekształcać tylko odpowiednie substraty i katalizować tylko niektóre reakcje tego samego typu. Określa jego składnik białkowy, ale nie całą cząsteczkę, ale tylko jego mały obszar - centrum aktywne. Jego struktura odpowiada strukturze chemicznej reagujących substancji. Enzymy charakteryzują się przestrzenną zgodnością między substratem a centrum aktywnym. Pasują do siebie jak zamek na klucz. W jednej cząsteczce enzymu może znajdować się kilka miejsc aktywnych. Aktywne centrum, czyli miejsce połączenia z innymi cząsteczkami, jest nie tylko w enzymach, ale także w niektórych innych białkach (hem w centrach aktywnych mioglobiny i hemoglobiny). Reakcje enzymatyczne zachodzą w postaci kolejnych etapów - od kilku do kilkudziesięciu.

Aktywność złożonych enzymów przejawia się tylko wtedy, gdy część białkowa jest połączona z białkiem. Ponadto, ich aktywność manifestuje się tylko w pewnych warunkach: temperatura, ciśnienie, pH podłoża itp. Enzymy różnych organizmów są najbardziej aktywne w temperaturze, do której te stworzenia są przystosowane.

Kompleks enzym-substrat

Wiązania substratu z enzymem tworzą kompleks enzym-substrat.

Jednocześnie zmienia nie tylko własną konformację, ale także konformację podłoża. Reakcje enzymatyczne mogą być hamowane przez ich własne produkty reakcji - wraz z akumulacją produktów szybkość reakcji maleje. Jeśli produkty reakcji są niskie, enzym jest aktywowany.

Substancje, które wnikają do regionu centrum aktywnego i blokują katalityczne grupy enzymów, nazywane są inhibitorami (z łacińskiego inhibitora - powstrzymanie, zatrzymanie). Aktywność enzymów jest ograniczona przez jony metali ciężkich (ołów, rtęć itp.).

Enzymy obniżają energię aktywacji, to znaczy poziom energii wymagany do nadania reaktywności cząsteczkom.

Energia aktywacyjna

Energia aktywacji to energia, która jest zużywana na zerwanie specyficznego wiązania dla chemicznego oddziaływania dwóch związków. Enzymy mają określoną lokalizację w komórce i ciele jako całości. W komórce enzymy są zawarte w niektórych jej częściach. Wiele z nich jest związanych z błonami komórkowymi lub pojedynczymi organellami: mitochondriami, plastydami itp.

Biosynteza organizmów enzymów zdolnych do regulacji. Pozwala to na utrzymanie względnie stałej kompozycji przy znacznych zmianach warunków środowiskowych i częściowej modyfikacji enzymów w odpowiedzi na takie zmiany. Działanie różnych substancji biologicznie czynnych - hormonów, leków, stymulatorów wzrostu roślin, trucizn itp. - polega na tym, że mogą one stymulować lub tłumić jeden lub inny proces enzymatyczny.

Niektóre enzymy biorą udział w aktywnym transporcie substancji przez błonę.

Dla nazw większości enzymów charakterystyczny przyrostek -az-. Jest dodawany do nazwy substratu, z którym oddziałuje enzym. Na przykład, hydrolazy katalizują reakcje rozdzielania związków kompleksowych na monomery przez przyłączenie cząsteczki wody w punkcie zerwania wiązania chemicznego z cząsteczkami białka, polisacharydami, tłuszczami; oksydoreduktazy - przyspieszają reakcje redoks (przenoszenie elektronów lub protonów); izomerazy - przyczyniają się do wewnętrznego przegrupowania molekularnego (izomeryzacji), konwersji izomerów itp.

http: //xn----9sbecybtxb6o.xn--p1ai/obshchaya-biologiya/fermenty-prostye-i-slozhnye-fermenty-svojstva-i-funktsii-fermentov-ferment-substratnyj-kompleks-i-energiya-aktivatsii/

Czym jest enzym

Z czego składa się enzym i co powoduje jego selektywne właściwości !?

W XIX wieku założono, że głównym składnikiem enzymu jest białko. W XX wieku podjęto w Niemczech kolejną próbę ustalenia, z czego składa się enzym. Błędnie zasugerowano, że enzymów nie można przypisywać ani białkom, ani żadnej innej materii organicznej. Nieco później, w Ameryce, enzym ureazy otrzymano w postaci kryształów białka, ale eksperyment ten został unieważniony z powodu zniekształcenia eksperymentu.

Dopiero w latach 30. XX wieku uzyskano enzymy takie jak trypsyna i pepsyna w postaci krystalicznej, po czym rozpoznano ich strukturę białkową, która po 20 latach została zatwierdzona przez rentgenowską analizę strukturalną.

Białka są złożonymi substancjami organicznymi o bardzo złożonej strukturze. Mogą mieć do 4 różnych poziomów strukturalnych. Jeśli więc białko składa się z kilku połączonych ze sobą łańcuchów, taka struktura będzie nazywana czwartorzędem. Na przykład drożdże mają dehydrogenazę enzymatyczno-alkoholową. Jeśli przynajmniej jeden poziom białka zostanie zakłócony, powoduje denaturację białka, środowisko kwaśne - niszczy wiązania i mostki dwusiarczkowe w cząsteczkach białka. Jeśli temperatura wzrośnie, spirale, w które są składane cząsteczki białka, zaczynają się rozwijać, co prowadzi do utraty właściwości katalitycznych enzymów. To wyjaśnia taką wrażliwość na warunki funkcjonowania enzymów.

Ale jak się okazało, enzym to nie tylko białko. Oprócz białka może być obecna inna reszta organiczna lub nawet jon metalu. Co ciekawe, fakt, że to właśnie te enzymy zawierają takie „inkluzje” (metale lub inne pozostałości organiczne), może być aktywny i być prawdziwym katalizatorem reakcji chemicznych. Część cząsteczki enzymu, która zawiera takie inkluzje, nazywana jest konferencją (nazwa ta została podana w 1897 r., Kiedy mangan został znaleziony w zolu enzymu lakazy.

Nasze ciało wytwarza dla nas niezbędne białka, specyficzne tylko dla naszego organizmu, ale koenzymy syntetyzowane są z trudem, ponieważ metale w naszym organizmie w wymaganych ilościach spadają głównie z witaminami i pierwiastkami śladowymi. Witaminy są bardzo niezbędne dla naszego organizmu, ponieważ zawierają metale i przyczyniają się do tworzenia żywotnych enzymów.

(Szczegółowe informacje na temat witamin można znaleźć na stronie dotyczącej witamin i suplementów diety, która szczegółowo opisuje stosowane przez nas witaminy i żywność, w której można je znaleźć. Normalne ciało ludzkie zawiera jony różnych metali, podczas gdy dla osoby ważącej 70 kg jest to niezbędne do normalnego życia 2, 3 g cynku (Zn), 4,1 g żelaza (Fe), 0,2 g miedzi (Cu), a także wiele innych pierwiastków śladowych: magnezu, molibdenu, kobaltu, wapnia, potasu, sodu.

Na przykład w organizmie żelazo tworzy złożone związki i jest integralną częścią enzymu peroksydazy i katalazy (enzym ten katalizuje reakcję chemicznego utleniania oddziaływań nadtlenku wodoru i substancji organicznych). Ale aby nasze ciało mogło lepiej przetwarzać i rozkładać alkohol (wykonuje enzym dehydrogenazę alkoholową i anhydrazę węglanową), potrzebujemy cynku.

Jak pojawiają się enzymy

Ludzie odkryli niesamowite i korzystne właściwości enzymów na długo przed ich odkryciem. Ludzie nie wiedzieli, jak odbierać i wydzielać enzymy, ale już wiedzieli, które substancje mają działanie katalityczne, na przykład do fermentacji wina, przygotowania ciasta, wypasu mleka, szeroko stosowane były żywe elementy (na przykład te same drożdże do przygotowywania alkoholu). Oczywiście stosuje się obecnie enzymy żywego pochodzenia (uzyskane z tkanek zwierząt i roślin), ale bardziej interesującym i nowoczesnym trendem jest izolacja czystych enzymów. Na przykład do znanych detergentów piorących, które dobrze zmywają wszelkie tłuste plamy, dodano specjalne rodzaje enzymów, które łatwo rozpuszczają się i nie psują tkaniny.

Główną większość stosowanych przez nas enzymów stanowią oddzielne typy mikroorganizmów. Powstałe w ten sposób enzymy można uzyskać w praktycznie nieograniczonych ilościach. Wszystko zależy od środowiska i siedliska mikroorganizmów, które sami możemy kontrolować w razie potrzeby.

Produkcja enzymów zgodnie z szerokimi potrzebami ludzi została zorganizowana pod koniec XIX wieku. Ale dopiero po połowie XX wieku wraz z rozwojem bioinżynierii stało się możliwe urzeczywistnienie wszystkich potrzeb społeczeństwa na enzymy i otwarcie ich masowej produkcji.

W zastosowanej aplikacji do reakcji chemicznej enzym pobiera się w bardzo małych ilościach. Tutaj, na przykład, aby przekształcić gotowane jajko (białko) w zestaw aminokwasów i przekształcić je w roztwór, potrzeba tylko 1 g enzymu pepsyny i 2 godziny.

W naszym ciele DNA odpowiada za produkcję enzymów. Pewna sekwencja składników strukturalnych DNA, wbudowana w cząsteczkę bakterii, pozwoli ci uzyskać bakterie, które wytworzą dla nas niezbędny enzym - jako ścisły program.

http://www.kristallikov.net/page101.html

Enzymy

Enzymy są szczególnym rodzajem białek, które z natury odgrywają rolę katalizatorów różnych procesów chemicznych.

Ten termin jest stale słyszany, jednak nie wszyscy rozumieją, czym jest enzym lub enzym, jakie funkcje ta substancja spełnia, a także jak enzymy różnią się od enzymów i czy w ogóle się różnią. Wszystko to teraz i dowiedz się.

Bez tych substancji ani ludzie, ani zwierzęta nie mogłyby strawić pokarmu. Po raz pierwszy ludzkość zastosowała enzymy w życiu codziennym ponad 5 tysięcy lat temu, kiedy nasi przodkowie nauczyli się przechowywać mleko w „naczyniach” z żołądków zwierzęcych. W takich warunkach, pod wpływem podpuszczki, mleko zamieniło się w ser. A to tylko jeden z przykładów działania enzymu jako katalizatora przyspieszającego procesy biologiczne. Obecnie enzymy są niezbędne w przemyśle, są ważne dla produkcji cukru, margaryn, jogurtów, piwa, skóry, tekstyliów, alkoholu, a nawet betonu. Te przydatne substancje występują także w detergentach i proszkach do prania - pomagają usunąć plamy w niskich temperaturach.

Historia odkrycia

Enzym jest tłumaczony z greki na „zakwas”. Odkrycie tej substancji przez ludzkość nastąpiło dzięki Holenderowi Janowi Baptista Van Helmontowi, który żył w XVI wieku. W pewnym momencie zainteresował się fermentacją alkoholową, aw trakcie swoich badań odkrył nieznaną substancję, która przyspiesza ten proces. Holender nazwał go fermentum, co oznacza „fermentację”. Następnie, prawie trzy wieki później, Francuz Louis Pasteur, również obserwując procesy fermentacji, doszedł do wniosku, że enzymy są niczym więcej jak substancjami żywej komórki. Po pewnym czasie niemiecki Edward Buchner wydobywał enzym z drożdży i ustalił, że substancja ta nie jest żywym organizmem. Dał mu także swoje imię - „zimaza”. Kilka lat później inny Niemiec Willy Kühne zasugerował, że wszystkie katalizatory białkowe należy podzielić na dwie grupy: enzymy i enzymy. Ponadto zasugerował nazywanie drugiego terminu „zaczyn”, którego działania rozprzestrzeniają się poza żywymi organizmami. I dopiero 1897 r. Położył kres wszystkim sporom naukowym: postanowiono użyć obu terminów (enzym i enzym) jako synonimów absolutnych.

Struktura: łańcuch tysięcy aminokwasów

Wszystkie enzymy są białkami, ale nie wszystkie białka są enzymami. Podobnie jak inne białka, enzymy składają się z aminokwasów. Co ciekawe, tworzenie każdego enzymu przebiega od stu do miliona aminokwasów nawleczonych na sznurki jak perły. Ale ten wątek nigdy nie jest równy - zwykle zakrzywiony setki razy. W ten sposób dla każdego enzymu tworzona jest trójwymiarowa unikalna struktura. Tymczasem cząsteczka enzymu jest stosunkowo dużą formacją i tylko niewielka część jej struktury, tak zwane centrum aktywne, uczestniczy w reakcjach biochemicznych.

Każdy aminokwas jest powiązany z innym specyficznym typem wiązania chemicznego, a każdy enzym ma swoją unikalną sekwencję aminokwasową. Około 20 rodzajów substancji aminowych jest wykorzystywanych do tworzenia większości z nich. Nawet niewielkie zmiany w sekwencji aminokwasów mogą drastycznie zmienić wygląd i „talenty” enzymu.

Właściwości biochemiczne

Chociaż przy udziale enzymów w przyrodzie istnieje ogromna liczba reakcji, ale wszystkie mogą być pogrupowane w 6 kategorii. W związku z tym każda z tych sześciu reakcji przebiega pod wpływem pewnego rodzaju enzymu.

Reakcje enzymatyczne:

Utlenianie i redukcja.

Enzymy biorące udział w tych reakcjach nazywane są oksydoreduktazami. Jako przykład możemy przypomnieć, jak dehydrogenazy alkoholowe przekształcają pierwszorzędowe alkohole w aldehyd.

Enzymy powodujące te reakcje nazywane są transferazami. Mają zdolność przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki do drugiej. Dzieje się tak na przykład, gdy aminotransferaza alaninowa przenosi grupy alfa-aminowe między alaniną i asparaginianem. Ponadto transferazy poruszają grupy fosforanowe między ATP i innymi związkami, a disacharydy są tworzone z reszt glukozy.

Hydrolazy biorące udział w reakcji są zdolne do rozbijania pojedynczych wiązań przez dodanie elementów wody.

Utwórz lub usuń podwójne wiązanie.

Ten rodzaj reakcji niehydrolitycznej zachodzi z udziałem liazy.

Izomeryzacja grup funkcyjnych.

W wielu reakcjach chemicznych pozycja grupy funkcyjnej zmienia się w obrębie cząsteczki, ale sama cząsteczka składa się z tej samej liczby i typu atomów, które były przed rozpoczęciem reakcji. Innymi słowy, substrat i produkt reakcji są izomerami. Ten rodzaj transformacji jest możliwy pod wpływem enzymów izomerazy.

Tworzenie pojedynczego połączenia z eliminacją elementu wody.

Hydrolazy niszczą wiązanie przez dodanie wody do cząsteczki. Liazy przeprowadzają reakcję odwrotną, usuwając część wody z grup funkcyjnych. Stwórz więc proste połączenie.

Jak działają w ciele?

Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w komórkach. Są one niezbędne dla ludzi, ułatwiają trawienie i przyspieszają metabolizm.

Niektóre z tych substancji pomagają rozbić zbyt duże cząsteczki na mniejsze „kawałki”, które organizm może strawić. Inne wiążą się z mniejszymi cząsteczkami. Ale enzymy, w kategoriach naukowych, są wysoce selektywne. Oznacza to, że każda z tych substancji może tylko przyspieszyć określoną reakcję. Cząsteczki, z którymi enzymy „działają”, nazywane są substratami. Podłoża z kolei tworzą wiązanie z częścią enzymu zwaną centrum aktywnym.

Istnieją dwie zasady wyjaśniające specyfikę interakcji enzymów i substratów. W tak zwanym modelu z kluczem blokady aktywne centrum enzymu zajmuje miejsce ściśle określonej konfiguracji. Zgodnie z innym modelem, zarówno uczestnicy reakcji, aktywne centrum i podłoże, zmieniają swoje formy, aby się połączyć.

Niezależnie od zasady interakcji, wynik jest zawsze taki sam - reakcja pod wpływem enzymu zachodzi wielokrotnie szybciej. W wyniku tej interakcji „rodzą się” nowe cząsteczki, które są następnie oddzielane od enzymu. Katalizator substancji nadal spełnia swoje zadanie, ale z udziałem innych cząstek.

Hiperaktywność i hiperaktywność

Istnieją przypadki, gdy enzymy spełniają swoje funkcje z nieregularną intensywnością. Nadmierna aktywność powoduje nadmierne tworzenie się produktu reakcji i niedobór substratu. Rezultatem jest pogorszenie stanu zdrowia i poważna choroba. Przyczyną nadmiernej aktywności enzymu może być zarówno zaburzenie genetyczne, jak i nadmiar witamin lub pierwiastków śladowych stosowanych w reakcji.

Hipoaktywność enzymów może nawet spowodować śmierć, gdy na przykład enzymy nie usuwają toksyn z organizmu lub występuje niedobór ATP. Przyczyną tego stanu mogą być również zmutowane geny lub, odwrotnie, hipowitaminoza i niedobór innych składników odżywczych. Ponadto niska temperatura ciała podobnie spowalnia działanie enzymów.

Catalyst i nie tylko

Dzisiaj często można usłyszeć o korzyściach płynących z enzymów. Ale jakie są te substancje, od których zależy wydajność naszego ciała?

Enzymy są molekułami biologicznymi, których cykl życia nie jest określony przez ramy od urodzenia i śmierci. Po prostu pracują w ciele, dopóki się nie rozpuszczą. Z reguły dzieje się to pod wpływem innych enzymów.

W procesie reakcji biochemicznych nie stają się częścią produktu końcowego. Po zakończeniu reakcji enzym opuszcza podłoże. Następnie substancja jest gotowa do powrotu do pracy, ale na innej cząsteczce. I tak trwa tak długo, jak organizm potrzebuje.

Wyjątkowość enzymów polega na tym, że każda z nich wykonuje tylko jedną przypisaną jej funkcję. Reakcja biologiczna zachodzi tylko wtedy, gdy enzym znajdzie odpowiedni substrat. Ta interakcja może być porównana z zasadą działania klawisza i zamka - tylko poprawnie wybrane elementy będą mogły „współpracować”. Inna cecha: mogą działać w niskich temperaturach i umiarkowanym pH, a ponieważ katalizatory są bardziej stabilne niż jakiekolwiek inne chemikalia.

Enzymy jako katalizatory przyspieszają procesy metaboliczne i inne reakcje.

Z reguły procesy te składają się z pewnych etapów, z których każdy wymaga pracy pewnego enzymu. Bez tego cykl konwersji lub przyspieszenia nie może się zakończyć.

Prawdopodobnie najbardziej znaną ze wszystkich funkcji enzymów jest rola katalizatora. Oznacza to, że enzymy łączą chemikalia w taki sposób, aby zmniejszyć koszty energii wymagane do szybszego tworzenia produktu. Bez tych substancji reakcje chemiczne przebiegałyby setki razy wolniej. Ale zdolności enzymów nie są wyczerpane. Wszystkie żywe organizmy zawierają energię potrzebną do dalszego życia. Adenozynotrifosforan, czyli ATP, jest rodzajem naładowanej baterii, która zasila komórki energią. Ale funkcjonowanie ATP jest niemożliwe bez enzymów. A głównym enzymem wytwarzającym ATP jest syntaza. Dla każdej cząsteczki glukozy przekształconej w energię syntaza wytwarza około 32-34 cząsteczek ATP.

Ponadto enzymy (lipaza, amylaza, proteaza) są aktywnie stosowane w medycynie. W szczególności służą jako składnik preparatów enzymatycznych, takich jak Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, stosowanych w leczeniu niestrawności. Ale niektóre enzymy mogą również wpływać na układ krążenia (rozpuszczać skrzepy krwi), przyspieszać gojenie się ropnych ran. A nawet w terapiach przeciwnowotworowych uciekają się do stosowania enzymów.

Czynniki determinujące aktywność enzymów

Ponieważ enzym jest w stanie wielokrotnie przyspieszać reakcję, jego aktywność jest określana przez tak zwaną liczbę obrotów. Termin ten odnosi się do liczby cząsteczek substratu (reagenta), które 1 cząsteczka enzymu może przekształcić w ciągu 1 minuty. Istnieje jednak kilka czynników, które determinują szybkość reakcji:

Wzrost stężenia substratu prowadzi do przyspieszenia reakcji. Im więcej cząsteczek substancji czynnej, tym szybciej przebiega reakcja, ponieważ zaangażowanych jest więcej aktywnych centrów. Jednak przyspieszenie jest możliwe tylko do momentu aktywacji wszystkich cząsteczek enzymu. Po tym, nawet zwiększenie stężenia substratu nie przyspieszy reakcji.

Zazwyczaj wzrost temperatury prowadzi do szybszych reakcji. Ta zasada działa dla większości reakcji enzymatycznych, ale tylko do momentu, gdy temperatura wzrośnie powyżej 40 stopni Celsjusza. Po tym znaku szybkość reakcji, przeciwnie, zaczyna gwałtownie spadać. Jeśli temperatura spadnie poniżej punktu krytycznego, szybkość reakcji enzymatycznych wzrośnie ponownie. Jeśli temperatura nadal rośnie, wiązania kowalencyjne zostają zerwane, a aktywność katalityczna enzymu zostaje utracona na zawsze.

Na szybkość reakcji enzymatycznych ma również wpływ pH. Dla każdego enzymu istnieje jego własny optymalny poziom kwasowości, przy którym reakcja jest najbardziej odpowiednia. Zmiany pH wpływają na aktywność enzymu, a tym samym na szybkość reakcji. Jeśli zmiany są zbyt duże, substrat traci zdolność wiązania się z aktywnym rdzeniem, a enzym nie może dłużej katalizować reakcji. Po przywróceniu wymaganego poziomu pH, aktywność enzymu jest również przywracana.

Enzymy do trawienia

Enzymy obecne w organizmie człowieka można podzielić na 2 grupy:

„Praca” metaboliczna w celu neutralizacji substancji toksycznych, a także przyczynia się do produkcji energii i białek. I oczywiście przyspieszają procesy biochemiczne w organizmie.

To, za co odpowiada przewód pokarmowy, wynika z nazwy. Ale tutaj również działa zasada selektywności: pewien rodzaj enzymu wpływa tylko na jeden rodzaj żywności. Dlatego, aby poprawić trawienie, możesz skorzystać z odrobiny oszustwa. Jeśli organizm nie trawi niczego z pożywienia, konieczne jest uzupełnienie diety produktem zawierającym enzym, który jest w stanie rozkładać trudne do strawienia pokarmy.

Enzymy spożywcze są katalizatorami, które rozkładają żywność do stanu, w którym organizm jest w stanie wchłonąć z nich składniki odżywcze. Enzymy trawienne są kilku rodzajów. W ludzkim ciele różne rodzaje enzymów są zawarte w różnych częściach przewodu pokarmowego.

Jama ustna

Na tym etapie na żywność wpływa alfa-amylaza. Rozkłada węglowodany, skrobie i glukozę znajdujące się w ziemniakach, owocach, warzywach i innych produktach spożywczych.

Żołądek

Tutaj pepsyna rozszczepia białka do stanu peptydów i żelatynazy - żelatyny i kolagenu zawartych w mięsie.

Trzustka

Na tym etapie „pracuj”:

trypsyna jest odpowiedzialna za rozkład białek;
alfa chymotrypsyna - wspomaga przyswajanie białek;
elastaza - rozkłada niektóre rodzaje białek;
nukleazy - pomagają rozkładać kwasy nukleinowe;
steapsin - wspomaga wchłanianie tłustych pokarmów;
amylaza - odpowiada za wchłanianie skrobi;
lipaza - rozkłada tłuszcze (lipidy) zawarte w produktach mlecznych, orzechach, olejach i mięsie.

Jelito cienkie

Nad cząstkami jedzenia „wyczarować”:

peptydazy - rozszczepiają związki peptydowe do poziomu aminokwasów;
sucrase - pomaga w trawieniu cukrów złożonych i skrobi;
maltaza - rozkłada disacharydy na stan monosacharydów (cukier słodowy);
laktaza - rozkłada laktozę (glukoza zawarta w produktach mlecznych);
lipaza - sprzyja przyswajaniu triglicerydów, kwasów tłuszczowych;
Erepsyna - wpływa na białka;
izomaltaza - „działa” z maltozą i izomaltozą.

Jelito grube

Oto funkcje enzymów:

E. coli - odpowiada za trawienie laktozy;
bakterie kwasu mlekowego - wpływają na laktozę i niektóre inne węglowodany.

Oprócz tych enzymów istnieją również:

diastaza - trawi skrobię roślinną;
inwertaza - rozkłada sacharozę (cukier stołowy);
glukoamylaza - zamienia skrobię w glukozę;
Alfa-galaktozydaza - wspomaga trawienie fasoli, nasion, produktów sojowych, warzyw korzeniowych i liściastych;
Bromelaina, enzym pochodzący z ananasów, sprzyja rozpadowi różnych rodzajów białek, jest skuteczny na różnych poziomach kwasowości, ma właściwości przeciwzapalne;
Papaina, enzym wyizolowany z surowej papai, pomaga rozkładać małe i duże białka i jest skuteczny w szerokim zakresie substratów i kwasowości.
celulaza - rozkłada celulozę, błonnik roślinny (nie występuje w organizmie człowieka);
endoproteaza - rozszczepia wiązania peptydowe;
ekstrakt z żółci wołowej - enzym pochodzenia zwierzęcego, stymuluje ruchliwość jelit;
Pankreatyna - enzym pochodzenia zwierzęcego, przyspiesza trawienie tłuszczów i białek;
Pankrelipaza - enzym zwierzęcy, który wspomaga wchłanianie białek, węglowodanów i lipidów;
pektynaza - rozkłada polisacharydy znajdujące się w owocach;
fitaza - wspomaga wchłanianie kwasu fitynowego, wapnia, cynku, miedzi, manganu i innych minerałów;
ksylanaza - rozkłada glukozę ze zbóż.

Katalizatory w produktach

Enzymy mają zasadnicze znaczenie dla zdrowia, ponieważ pomagają organizmowi rozkładać składniki żywności do stanu odpowiedniego do stosowania składników odżywczych. Jelito i trzustka wytwarzają szeroką gamę enzymów. Ale poza tym wiele z ich dobroczynnych substancji, które promują trawienie, znajduje się również w niektórych produktach spożywczych.

Sfermentowane produkty spożywcze są prawie idealnym źródłem pożytecznych bakterii niezbędnych do prawidłowego trawienia. A w czasie, gdy probiotyki apteczne „działają” tylko w górnej części układu pokarmowego i często nie docierają do jelit, wpływ produktów enzymatycznych jest odczuwalny w całym przewodzie pokarmowym.

Na przykład morele zawierają mieszaninę przydatnych enzymów, w tym inwertazy, która jest odpowiedzialna za rozkład glukozy i przyczynia się do szybkiego uwalniania energii.

Naturalne źródło lipazy (przyczynia się do szybszego trawienia lipidów) może służyć jako awokado. W ciele ta substancja wytwarza trzustkę. Ale aby ułatwić życie temu ciału, możesz zafundować sobie na przykład sałatkę z awokado - smaczną i zdrową.

Oprócz tego, że banan jest prawdopodobnie najsłynniejszym źródłem potasu, dostarcza również organizmowi amylazę i maltazę. Amylaza występuje również w chlebie, ziemniakach, zbożach. Maltaza przyczynia się do rozszczepienia maltozy, tak zwanego cukru słodowego, który jest obficie reprezentowany w piwie i syropie kukurydzianym.

Inny egzotyczny owoc - ananas zawiera cały zestaw enzymów, w tym bromelainę. A według niektórych badań ma także właściwości przeciwnowotworowe i przeciwzapalne.

Ekstremofile i przemysł

Ekstremofile to substancje, które są w stanie utrzymać swoje źródła utrzymania w ekstremalnych warunkach.

Żywe organizmy, jak również enzymy, które pozwalają im funkcjonować, znaleziono w gejzerach, gdzie temperatura jest bliska temperatury wrzenia, a głęboko w lodzie, a także w warunkach ekstremalnego zasolenia (Dolina Śmierci w USA). Ponadto naukowcy odkryli enzymy, dla których poziom pH, jak się okazało, nie jest również podstawowym warunkiem skutecznej pracy. Naukowcy są szczególnie zainteresowani enzymami ekstremofilnymi jako substancjami, które mogą być szeroko stosowane w przemyśle. Chociaż dziś enzymy znalazły już zastosowanie w przemyśle jako substancja przyjazna biologicznie i środowisku. Enzymy są stosowane w przemyśle spożywczym, kosmetologii i chemii gospodarczej.

Ponadto „usługi” enzymów w takich przypadkach są tańsze niż analogi syntetyczne. Ponadto naturalne substancje ulegają biodegradacji, co sprawia, że ich stosowanie jest bezpieczne dla środowiska. W naturze istnieją mikroorganizmy, które mogą rozkładać enzymy na pojedyncze aminokwasy, które następnie stają się składnikami nowego łańcucha biologicznego. Ale to, jak mówią, to zupełnie inna historia.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

Enzymy

Życie każdego organizmu jest możliwe dzięki zachodzącym w nim procesom metabolicznym. Reakcje te są kontrolowane przez naturalne katalizatory lub enzymy. Inną nazwą tych substancji są enzymy. Termin „enzymy” pochodzi od łacińskiego fermentum, co oznacza „zaczyn”. Koncepcja pojawiła się historycznie w badaniu procesów fermentacji.

Rys. 1 - Fermentacja przy użyciu drożdży - typowy przykład reakcji enzymatycznej

Ludzkość od dawna cieszy się dobroczynnymi właściwościami tych enzymów. Na przykład przez wiele stuleci ser wytwarzano z mleka przy użyciu podpuszczki.

Enzymy różnią się od katalizatorów tym, że działają w żywym organizmie, podczas gdy katalizatory w przyrodzie nieożywionej. Gałąź biochemii, która bada te istotne substancje, nosi nazwę Enzymologii.

Ogólne właściwości enzymów

Enzymy są cząsteczkami białkowymi, które oddziałują z różnymi substancjami, przyspieszając ich transformację chemiczną w określony sposób. Nie są jednak wydawane. W każdym enzymie znajduje się aktywne centrum, które łączy substrat i miejsce katalityczne, które rozpoczyna szczególną reakcję chemiczną. Substancje te przyspieszają reakcje biochemiczne zachodzące w organizmie bez zwiększania temperatury.

Główne właściwości enzymów:

specyficzność: zdolność enzymu do działania tylko na określonym substracie, na przykład na lipazie - na tłuszczach;
wydajność katalityczna: zdolność białek enzymatycznych do przyspieszania reakcji biologicznych setki i tysiące razy;
zdolność do regulacji: w każdej komórce produkcję i aktywność enzymów określa specyficzny łańcuch transformacji, który wpływa na zdolność tych białek do ponownej syntezy.

Rola enzymów w organizmie człowieka nie może być przeceniona. W tym czasie, kiedy właśnie odkryli strukturę DNA, powiedziano, że jeden gen jest odpowiedzialny za syntezę jednego białka, co już definiuje jakąś specyficzną cechę. Teraz to stwierdzenie brzmi tak: „Jeden gen - jeden enzym - jeden znak”. Oznacza to, że bez aktywności enzymów w komórce życie nie może istnieć.

Klasyfikacja

W zależności od roli w reakcjach chemicznych, następujące klasy enzymów różnią się:

Klasy

Funkcje specjalne

Katalizują utlenianie ich substratów, przenosząc elektrony lub atomy wodoru

Weź udział w transferze grup chemicznych z jednej substancji do drugiej

Dzieli duże cząsteczki na mniejsze, dodając im cząsteczki wody

Katalizować rozszczepianie wiązań molekularnych bez procesu hydrolizy

Aktywuj permutację atomów w cząsteczce

Tworzą wiązania z atomami węgla przy użyciu energii ATP.

In vivo wszystkie enzymy dzielą się na wewnątrzkomórkowe i zewnątrzkomórkowe. Wewnątrzkomórkowe obejmują na przykład enzymy wątrobowe biorące udział w neutralizacji różnych substancji wchodzących z krwią. Znajdują się we krwi, gdy narząd jest uszkodzony, co pomaga w diagnozowaniu jego chorób.

Enzymy wewnątrzkomórkowe, które są markerami uszkodzeń narządów wewnętrznych:

wątroba - aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, gamma-glutamylotranspeptydaza, dehydrogenaza sorbitolu;
nerka - fosfataza alkaliczna;
gruczoł krokowy - kwaśna fosfataza;
mięsień sercowy - dehydrogenaza mleczanowa

Enzymy pozakomórkowe są wydzielane przez gruczoły do środowiska zewnętrznego. Główne są wydzielane przez komórki gruczołów ślinowych, ściany żołądka, trzustki, jelit i są aktywnie zaangażowane w trawienie.

Enzymy trawienne

Enzymy trawienne są białkami, które przyspieszają rozpad dużych cząsteczek tworzących żywność. Dzieli takie cząsteczki na mniejsze fragmenty, które są łatwiej absorbowane przez komórki. Głównymi rodzajami enzymów trawiennych są proteazy, lipazy, amylazy.

Głównym gruczołem trawiennym jest trzustka. Wytwarza większość tych enzymów, jak również nukleazy, które rozszczepiają DNA i RNA, oraz peptydazy zaangażowane w tworzenie wolnych aminokwasów. Ponadto niewielka ilość powstałych enzymów może „przetwarzać” dużą ilość żywności.

Enzymatyczna degradacja składników odżywczych uwalnia energię zużywaną do procesów metabolicznych i metabolicznych. Bez udziału enzymów procesy takie przebiegałyby zbyt wolno, nie zapewniając organizmowi wystarczających zapasów energii.

Ponadto udział enzymów w procesie trawienia zapewnia rozkład składników odżywczych na cząsteczki, które mogą przejść przez komórki ściany jelita i dostać się do krwi.

Amylaza

Amylaza jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe. Działa na skrobię spożywczą, składającą się z długiego łańcucha cząsteczek glukozy. W wyniku działania tego enzymu tworzą się obszary składające się z dwóch połączonych cząsteczek glukozy, to jest fruktozy i innych krótkołańcuchowych węglowodanów. Następnie są metabolizowane do glukozy w jelicie i stamtąd są wchłaniane do krwi.

Gruczoły ślinowe rozkładają tylko część skrobi. Amylaza śliny jest aktywna przez krótki czas podczas żucia pokarmu. Po wejściu do żołądka enzym jest inaktywowany przez jego kwaśną zawartość. Większość skrobi rozszczepia się już w dwunastnicy pod działaniem amylazy trzustkowej, wytwarzanej przez trzustkę.

Rys. 2 - Amylaza zaczyna rozszczepiać skrobię

Krótkie węglowodany utworzone przez amylazę trzustkową dostają się do jelita cienkiego. Tutaj, przy użyciu maltazy, laktazy, sacharazy, dekstrynazy, rozkładają się one na cząsteczki glukozy. Celuloza, która nie rozszczepia się przez enzymy, sprowadzana jest z jelita o masie kałowej.

Proteazy

Białka lub białka są istotną częścią ludzkiej diety. Do ich rozkładu niezbędne są enzymy - proteazy. Różnią się miejscem syntezy, substratami i innymi cechami. Niektóre z nich są aktywne w żołądku, na przykład pepsyna. Inne są wytwarzane przez trzustkę i są aktywne w świetle jelita. W samym gruczole uwalniany jest nieaktywny prekursor enzymu, chymotrypsynogen, który zaczyna działać dopiero po zmieszaniu z kwaśną zawartością żywności, zamieniając się w chymotrypsynę. Taki mechanizm pomaga uniknąć samookaleczenia przez proteazy komórek trzustkowych.

Rys. 3 - Enzymatyczne rozszczepianie białek

Proteazy rozszczepiają białka pokarmowe na mniejsze fragmenty - polipeptydy. Enzymy - peptydazy niszczą je do aminokwasów, które są wchłaniane w jelicie.

Lipaza

Tłuszcze dietetyczne są niszczone przez enzymy lipazy, które są również wytwarzane przez trzustkę. Rozpadają cząsteczki tłuszczu na kwasy tłuszczowe i glicerynę. Taka reakcja wymaga obecności w świetle żółci dwunastnicy utworzonej w wątrobie.

Rys. 4 - Enzymatyczna hydroliza tłuszczów

Rola leczenia substytucyjnego lekiem „Micrasim”

Dla wielu osób z zaburzeniami trawienia, zwłaszcza chorób trzustki, powołanie enzymów zapewnia funkcjonalne wsparcie organizmu i przyspiesza procesy gojenia. Po zaprzestaniu ataku zapalenia trzustki lub innej ostrej sytuacji stosowanie enzymów można przerwać, ponieważ samo ciało przywraca ich wydzielanie.

Długotrwałe stosowanie preparatów enzymatycznych jest konieczne tylko w przypadku ciężkiej zewnątrzwydzielniczej niewydolności trzustki.

Jednym z najbardziej fizjologicznych w jego składzie jest lek „Micrasim”. Składa się z amylazy, proteazy i lipazy zawartych w soku trzustkowym. Dlatego nie ma potrzeby osobnego wybierania, który enzym powinien być stosowany w różnych chorobach tego narządu.

Wskazania do stosowania tego leku:

przewlekłe zapalenie trzustki, mukowiscydoza i inne przyczyny niedostatecznego wydzielania enzymów trzustkowych;
choroby zapalne wątroby, żołądka, jelit, zwłaszcza po operacjach na nich, w celu szybszego przywrócenia układu pokarmowego;
błędy żywieniowe;
upośledzona funkcja żucia, na przykład w chorobach zębów lub bezczynności pacjenta.

Akceptacja enzymów trawiennych pomaga uniknąć wzdęć, luźnych stolców i bólu brzucha. Ponadto, w ciężkich przewlekłych chorobach trzustki, Micrasim pełni w pełni funkcję dzielenia składników odżywczych. Dlatego mogą być łatwo wchłaniane w jelitach. Jest to szczególnie ważne dla dzieci cierpiących na mukowiscydozę.

Ważne: przed użyciem przeczytaj instrukcje lub skonsultuj się z lekarzem.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/

Enzymy

(fermentacja lat. fermentum, początek fermentacji; enzymy synonimowe)

specyficzne substancje o charakterze białkowym, obecne w tkankach i komórkach wszystkich żywych organizmów i zdolne do wielokrotnego przyspieszania zachodzących w nich reakcji chemicznych. Substancje, które przyspieszają reakcje chemiczne w małych ilościach w wyniku interakcji z reagującymi związkami (substratami), ale nie tworzą części powstałych produktów i pozostają niezmienione po zakończeniu reakcji, nazywane są katalizatorami. Enzymy są biokatalizatorami natury białkowej. Katalizując zdecydowaną większość reakcji biochemicznych w organizmie, F. regulują metabolizm i energię, odgrywając w ten sposób ważną rolę we wszystkich procesach życiowych. Wszystkie funkcjonalne manifestacje organizmów żywych (oddychanie, skurcz mięśni, transmisja impulsów nerwowych, reprodukcja itp.) Są zapewnione przez działanie układów enzymatycznych. Kombinacją reakcji katalizowanych przez F. są synteza, rozkład i inne przemiany białek, tłuszczów, węglowodanów, kwasów nukleinowych, hormonów i innych związków.

Z reguły F. są obecne w obiektach biologicznych w pomijalnie niskich stężeniach, w związku z tym to nie ilościowa zawartość F. jest bardziej interesująca, ale ich aktywność w kategoriach szybkości reakcji enzymatycznej (przez utratę substratu lub nagromadzenie produktów). Akceptowana jednostka międzynarodowa, aktywność enzymów (ME) odpowiada ilości enzymu, która katalizuje konwersję 1 μmol substratu na 1 minutę w warunkach optymalnych dla tego F. W Międzynarodowym Systemie Jednostek (SI) jednostką aktywności F. jest katal (cat) - ilość F. wymagana do katalitycznej konwersji 1 mola substratu w 1 sek.

Wszystkie enzymy mają charakter białkowy. Są to albo proste białka, zbudowane całkowicie z łańcuchów polipeptydowych i rozpadające się podczas hydrolizy tylko na aminokwasy (na przykład enzymy hydrolizujące trypsynę i pepsynę, ureazę), albo - w większości przypadków - złożone białka zawierające, wraz z częścią białkową (apoenzym), składnik niebiałkowy (koenzym lub grupa protetyczna).

W procesie rozwoju od zapłodnionego jaja do dorosłego organizmu, różne układy enzymatyczne są syntetyzowane nie jednocześnie, dlatego skład enzymatyczny tkanek zmienia się z wiekiem. Związane z wiekiem zmiany aktywności metabolicznej są szczególnie wyraźne w okresie rozwoju embrionalnego jako różnicowanie różnych tkanek z ich charakterystycznym zestawem enzymów. Na najwcześniejszych etapach rozwoju zarodka (bezpośrednio po zapłodnieniu jaja), te typy filogenów przeważają i są nadawane z materiału genetycznego matki. W wątrobie ujawnia się 3 główne grupy F., pojawiające się w późnym okresie prenatalnym, w okresie noworodka i pod koniec okresu karmienia piersią. Treść niektórych fikcji zmienia się w ontogenezie w sposób bardziej złożony - fazowy. Niewystarczająca aktywność niektórych f. U noworodków może prowadzić do rozwoju stanów patologicznych. Współczesne koncepcje dotyczące mechanizmu działania F. opierają się na założeniu, że w reakcjach katalizowanych przez F. powstaje kompleks enzym-substrat, który rozpada się, tworząc produkty reakcji i wolny enzym. Transformacja kompleksu enzym-substrat jest złożonym procesem obejmującym etapy przyłączenia cząsteczki substratu do enzymu, przejścia tego pierwotnego kompleksu w serię aktywowanych kompleksów, oddzielenie produktów reakcji od enzymów. Specyficzność działania F. tłumaczy się obecnością w ich cząsteczce określonego regionu - centrum aktywnego. Aktywne centrum zawiera miejsce katalityczne, które jest bezpośrednio zaangażowane w katalizę, jak również obszar kontaktu (pad) lub miejsce wiązania (miejsca), w którym enzym wiąże się z substratem.

Specyficzność substratu - zdolność do selektywnego przyspieszania specyficznej reakcji - odróżnia F. z absolutną specyficznością (tj. Działając tylko na jedną konkretną substancję i katalizując tylko pewną transformację tej substancji) i F. mającą względną lub grupową specyficzność (tj. katalizowanie transformacji cząsteczek z pewnym podobieństwem). Pierwsza grupa obejmuje w szczególności F., stosując pewne stereoizomery jako substraty (na przykład cukry i aminokwasy L lub D z serii). Przykładami F., charakteryzującymi się absolutną specyficznością, są ureaza, katalizująca hydrolizę mocznika do NH₃ i CO₂, Dehydrogenaza mleczanowa, oksydaza D i L aminokwasy. Swoistość względna jest charakterystyczna dla wielu enzymów, w tym dla enzymów klasy hydrolaz: proteaz, esteraz, fosfataz.

Różnią się one od katalizatorów nieorganicznych F. nie tylko ze względu na ich charakter chemiczny i specyficzność substratową, ale także na ich zdolność do przyspieszania reakcji w warunkach fizjologicznych charakterystycznych dla żywotnej aktywności żywych komórek, tkanek i narządów. Szybkość reakcji katalizowanych przez F. zależy od wielu czynników, głównie od natury enzymu o niskiej lub wysokiej aktywności, a także od stężenia substratu, obecności aktywatorów lub inhibitorów w ośrodku, temperatury i reakcji ośrodka (pH). W pewnych granicach szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu i wychodząc z pewnego (nasycającego) stężenia reakcji, szybkość reakcji nie zmienia się wraz ze wzrostem stężenia substratu. Jedną z ważnych cech F. jest stała Michaelisa (K_m) - miara powinowactwa między F. i substratem, odpowiednie stężenie substratu w mol / l, przy którym szybkość reakcji wynosi połowę maksimum, a połowa cząsteczek F jest złożona z substratem, Inną cechą reakcji enzymatycznej jest wartość „liczby enzymów obrotów”, pokazująca ile cząsteczek substratu ulega transformacji na jednostkę czasu na jedną cząsteczkę F.

Podobnie jak konwencjonalne reakcje chemiczne, reakcje enzymatyczne przyspieszają wraz ze wzrostem temperatury. Optymalna temperatura dla aktywności enzymów wynosi zwykle 40-50 °. W niższej temperaturze szybkość reakcji enzymatycznej z reguły maleje, aw 0 ° funkcja fitosteroli zatrzymuje się. Gdy optymalna temperatura zostanie przekroczona, szybkość reakcji zmniejsza się, a następnie reakcja jest całkowicie zatrzymana z powodu stopniowej denaturacji białek i inaktywacji F. Istnieją jednak izolowane F., które są odporne na denaturację termiczną. Poszczególne F. różnią się wartością pH, która jest optymalna dla ich działania. Wiele F. jest najbardziej aktywnych, gdy wartość pH jest bliska wartości obojętnej (pH około 7,0), ale pewna liczba F. ma optymalne pH poza tym obszarem. Zatem pepsyna jest najbardziej aktywna w silnie kwaśnym środowisku (pH 1,0-2,0), a trypsyna jest słabo alkaliczna (pH 8,0-9,0).

Istotny wpływ na aktywność F. wywiera obecność w środowisku pewnych substancji chemicznych: aktywatorów, które zwiększają aktywność F., oraz inhibitorów, które go tłumią. Często ta sama substancja służy jako aktywator niektórych F. i inhibitor innych. Hamowanie F. może być odwracalne i nieodwracalne. Jony metali mogą często działać jako inhibitory lub aktywatory. Czasami jon metalu jest stałym, silnie związanym składnikiem aktywnego centrum F., tj. F. odnosi się do złożonych białek zawierających metal lub metaloprotein. Aktywacja niektórych F. może wystąpić przy użyciu innego mechanizmu obejmującego proteolityczne rozszczepienie nieaktywnych prekursorów F. (pro-enzymów lub zymogenów) w celu utworzenia aktywnego F. (na przykład trypsyny).

Większość F. działa w tych komórkach, w których zachodzi ich biosynteza. Wyjątek stanowią enzymy trawienne wydzielane w przewodzie pokarmowym, osocze krwi F. biorące udział w procesie krzepnięcia krwi i inne.

Wiele F. charakteryzuje się obecnością izoenzymów - molekularnych typów enzymów. Katalizując tę samą reakcję, pewne izoenzymy F. mogą różnić się szeregiem właściwości fizykochemicznych (pod względem struktury pierwotnej, składu podjednostek, optymalnego pH, stabilności termicznej, wrażliwości na aktywatory i inhibitory, powinowactwa do substratów itp.). Wiele postaci F. obejmuje genetycznie określone izoenzymy (na przykład dehydrogenaza mleczanowa) i niegenetyczne izoenzymy wynikające z modyfikacji chemicznej macierzystego enzymu lub jego częściowej proteolizy (na przykład izoenzymy pirogronianowej kinazy). Różne izoformy jednego F. mogą być specyficzne dla różnych narządów i tkanek lub frakcji subkomórkowych. Z reguły wiele F. jest obecnych w tkankach w różnych stężeniach i często w różnych izoformach, chociaż znane są również F. specyficzne dla pewnych narządów.

Regulacja aktywności reakcji enzymatycznych jest zróżnicowana. Można to przeprowadzić ze względu na zmianę czynników wpływających na aktywność F., w tym pH, temperatura, stężenie substratów, aktywatorów i inhibitorów. Tak zwany allosteryczny F. może, w wyniku przyłączania metabolitów - aktywatorów i inhibitorów - do ich miejsc niekatalitycznych, zmienić konfigurację steryczną cząsteczki białka (konformację). Z tego powodu oddziaływanie centrum aktywnego ze zmianami substratu, a co za tym idzie, aktywnością F. Możliwe jest regulowanie aktywności F. poprzez zmianę liczby jego cząsteczek w wyniku modulacji szybkości jego biosyntezy lub degradacji, a także z powodu działania różnych izoenzymów.

Badanie F. jest bezpośrednio związane z problemami medycyny klinicznej. Powszechnie stosowane są techniki enzymodiagnostyczne (Enzymodiagnostics) - oznaczanie aktywności F. w materiale biologicznym (krew, mocz, płyn mózgowo-rdzeniowy itp.) W diagnostyce różnych chorób. Enzymoterapia obejmuje stosowanie F., ich aktywatorów i inhibitorów jako leków. Jednocześnie stosuje się jako rodzime F. lub ich mieszanki (na przykład leki zawierające enzymy trawienne) i unieruchomione enzymy. Istnieje kilkaset chorób dziedzicznych spowodowanych zaburzeniami dziedzicznymi (zwykle niedoborem) pewnych F. obecnych w tym czasie, co prowadzi do wad metabolicznych (patrz Choroby akumulacji, Glikogenoza, Choroby dziedziczne, Fermentopatia). Wraz z wrodzonymi wadami F., w wielu innych chorobach obserwuje się enzymopatie (trwałe zmiany w narządach i tkankach F. prowadzące do rozwoju procesu patologicznego).

Zasady określania aktywności enzymatycznej są zróżnicowane i zależą od zadania badania właściwości enzymu i natury katalizowanej przez niego reakcji. Czasami przed określeniem aktywności wykonuje się częściowe wydzielanie fitogenezy z tkanki, które może obejmować zniszczenie tkanki i frakcjonowanie. Metody ilościowej oceny reakcji enzymatycznych, co do zasady, sprowadzają się do stworzenia optymalnych warunków do przeprowadzenia reakcji in vivo i rejestrowania zmian stężenia substratu, produktu lub koenzymu (bezpośrednio w środowisku reakcji lub przez pobieranie próbek). Szeroko stosowane są metody spektrofotometryczne, fluorymetryczne, manometryczne, polarymetryczne, elektrodowe, cyto- i histochemiczne.

Bibliografia: Introduction to Applied Enzymology, wyd. I.V. Berezin i K. Martinek, M., 1982; Wilkinson D. Zasady i metody enzymologii diagnostycznej, trans. With English, M., 1981; Dickson M. i Webb E. Enzymes, trans. z angielskiego, t. 1-3, M., 1982.

http://gufo.me/dict/medical_encyclopedia/%D0%A4%D0%B5%D1%800D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82%D1%8B

Enzymy

Enzymy (ang. Enzymes, łac. Fermentum) są złożonymi substancjami organicznymi o charakterze białkowym. Drugą nazwą tych związków są enzymy, które w języku greckim oznaczają „drożdże” lub „drożdże”. Intensywne badania nad enzymami rozpoczęły się w XVII wieku i nadal trwają. Dzięki ogromnej ilości badań stało się jasne, że bez enzymów nasze istnienie byłoby po prostu niemożliwe. Ponadto uważa się, że długość życia człowieka zależy bezpośrednio od poziomu enzymów w jego ciele. Jaka jest rola enzymów i dlaczego są one tak ważne dla ludzi - to i nie tylko można znaleźć w naszym artykule.

Enzymy: w organizmie

Enzymy są w ciele każdej, nawet najbardziej prymitywnej żywej istoty. W naszym ciele zawiera około 2000 gatunków. Przytłaczająca część (około 90%) enzymów jest częścią komórek różnych narządów, chociaż są one również obecne w ludzkich płynach biologicznych, na przykład w soku trawiennym lub ślinie.

Należy zauważyć, że liczba enzymów w organizmie jest zmienna. Enzymy działają przez ograniczony czas (od kilku minut do kilku dni), a następnie są niszczone i zastępowane nowymi. Szybkość tej aktualizacji zależy od tego, jak szybko zostaną zsyntetyzowane nowe enzymy, a proces ten jest prawie całkowicie spowodowany terminowym przyjęciem niezbędnych białek i aminokwasów z zewnątrz. Innymi słowy, praca enzymów jest bezpośrednio związana z ludzką dietą, dlatego ważne jest przestrzeganie zrównoważonej diety.

Co robią enzymy?

Aby zrozumieć, co robią enzymy, musisz przedstawić ogólny obraz funkcjonowania ludzkiego ciała. Co sekundę w każdej z naszych komórek zachodzą tysiące różnych procesów chemicznych. Ich wynikiem jest zapewnienie normalnego funkcjonowania całego systemu komórkowego i implementacja określonych funkcji właściwych dla każdego konkretnego typu komórki. Rola katalizatorów wszystkich tych procesów i wykonywanie enzymów. Dzięki nim szybkość reakcji w komórce jest przyspieszana miliony razy. Jeśli weźmiemy pod uwagę, że bez enzymów nie można wykonać prawie żadnej funkcji żywego organizmu, w tym oddychania, skurczu mięśni i aktywności neuropsychicznej, staje się jasne, jak ważna jest ich rola dla ludzi. Brak lub brak tylko jednego enzymu może prowadzić do poważnych negatywnych konsekwencji dla całego organizmu.

Enzymy: ludzkie

Osoba otrzymuje enzymy z dwóch głównych źródeł:

z żywności, głównie pochodzenia roślinnego;
z twojego własnego ciała.

Produkcja ludzkich enzymów zachodzi w wątrobie i trzustce. Niestety, liczba enzymów wytwarzanych przez organizm jest ograniczona. Brak własnych enzymów może być spowodowany czynnikami dziedzicznymi, jak również niekorzystnymi warunkami dla istnienia współczesnego człowieka. Regularny stres i depresja, częste choroby i niezdrowa żywność - wszystko to prowadzi do wyczerpania rezerw enzymów, więc uzupełnianie tych rezerw powinno następować z zewnątrz, poprzez regularne stosowanie surowych warzyw, owoców i ziół (żeń-szeń, ziele dziurawca, eleutherococcus itp.)

Klasy enzymów

Każda komórka ciała zawiera ogromną liczbę różnych enzymów. W zależności od pełnionej funkcji wszystkie enzymy można podzielić na klasy:

klasa (oksydrutaza) - zapewnia przepływ reakcji redoks w komórkach;
klasa (transferaza) - fragmenty transportowe między cząsteczkami;
klasa (hydrolazy) - rozkłada różne cząsteczki na mniejsze składniki. Przytłaczająca liczba enzymów (ponad 90%) należy do tej grupy;
klasa (LiAZ) - tworzą podwójne wiązanie w cząsteczce;
klasa (izomerazy) - są odpowiedzialne za zmianę konfiguracji przestrzennych cząsteczek;
klasa (syntetaza) - przywraca cząsteczki lub zbiera je razem.

W zależności od okoliczności, wiele cząsteczek jest w stanie pracować w dwóch kierunkach jednocześnie, na przykład, rozszczepiając cząsteczkę i ponownie łącząc uformowane produkty rozkładu. Jednak dla większości procesów enzymy potrzebują wsparcia tak zwanych kofaktorów lub koenzymów. Należą do nich witaminy (witamina B1, witamina B2, witamina B5, witamina B6, witamina E), a także inne substancje organiczne, takie jak koenzym Q10.

Enzymy: kompozycja

W oparciu o fakt, że wszystkie enzymy są substancjami białkowymi, takimi jak białka, mogą mieć złożony lub prosty skład. Enzymy związane z prostymi białkami składają się wyłącznie z aminokwasów (tyrozyny, lizyny, metioniny, argininy itp.), Podczas gdy złożone enzymy, oprócz składnika białkowego, mogą zawierać nukleotydy, witaminy i atomy różnych metali. Na przykład cynk, selen, nikiel, mangan, kobalt itp. Mogą stanowić część aktywnych centrów złożonych enzymów.

Enzymy: właściwości

Ze względu na białkowy charakter enzymów mają one specyficzne właściwości tych substancji, a mianowicie:

wrażliwość na wysokie temperatury (dla enzymów ludzkich optymalna temperatura to 37 ° C)
zależność aktywności od pH-środowiska;
specyficzność (selektywność) działania enzymów, gdy pewien enzym jest wymagany do transformacji każdego reagenta (substratu) w produkt reakcji.

Główne właściwości katalityczne enzymów obejmują:

zdolność do przyspieszania reakcji chemicznych w organizmie, a jednocześnie pozostaje niezmieniona;
zdolność do działania nawet w znikomych stężeniach.

Enzymy: działanie

Ponieważ enzymy regulują prawie wszystkie procesy chemiczne w organizmie człowieka, ich działanie jest bardzo rozległe.

W zależności od funkcji, jaką pełnią w ciele, wszystkie z nich można podzielić na trzy grupy:

metaboliczne - są uporządkowane w sposób uporządkowany wewnątrz komórek i zapewniają podstawowe procesy jego żywotnej aktywności. Takie procesy obejmują reakcje redoks, transfer reszt aminokwasowych i aktywację aminokwasów;
trawienny - zlokalizowany w całym przewodzie pokarmowym (w ślinie, jelitach, trzustce). Mają one na celu rozbicie żywności na proste związki w celu późniejszej absorpcji przez ściany jelit;
ochronny - przeznaczony do eliminacji różnych procesów zapalnych w organizmie.

Najważniejsze spośród różnorodnych funkcji enzymów są następujące

przetwarzanie i przyswajanie żywności;
rozpuszczanie martwych komórek i usuwanie ich produktów rozpadu z organizmu;
usuwanie toksyn;
gojenie uszkodzonej tkanki;
wzmocnienie reakcji obrony immunologicznej;
zapobieganie występowaniu zaburzeń hormonalnych w organizmie;
długa ochrona młodzieży;
wzrost energii i wytrzymałości osoby;
neutralizacja wolnych rodników.

Enzymy: aplikacja

Głównym obszarem zastosowania enzymów jest medycyna, ale zakres ich stosowania nie jest ograniczony. Na przykład w przemyśle spożywczym produkcja wielu produktów nie kosztuje produkcji enzymów klasy hydrolaz, w tym:

W przemyśle chemicznym enzymy są stosowane w produkcji detergentów do prania i środków czyszczących. Stosowanie enzymów jest jednym z priorytetów w kosmetologii. Stosowane są podczas zabiegów kosmetycznych mających na celu poprawę i odmłodzenie skóry, zwiększenie produkcji kolagenu i elastyny.

Enzymy: leczenie

Jak już wspomniano, medycyna jest priorytetem w stosowaniu enzymów. Są one stosowane w leczeniu ogromnej liczby chorób, w tym:

1). stany zapalne układu oddechowego i trawiennego, a także narządów laryngologicznych;

2). zaburzenia limfatyczne i przepływu krwi;

3). choroby autoimmunologiczne, w tym stwardnienie rozsiane;

4). choroby wirusowe, takie jak zapalenie spojówek;

5). onkologia, zwłaszcza niektóre rodzaje białaczki.

Preparaty enzymatyczne są szeroko stosowane w celu zapewnienia miejscowego działania na siniaki, skręcenia, krwiaki, jak również w celu łagodzenia objawów bólowych zwyrodnienia stawów, reumatyzmu i osteochondrozy.

Enzymy: w medycynie

Główne obszary stosowania enzymów w medycynie to:

Pierwszy kierunek to wykorzystanie enzymów w praktyce klinicznej analizy laboratoryjnej. Określenie aktywności enzymów w różnych biologicznych płynach ludzkich (ślina, mocz, krew, płyn mózgowo-rdzeniowy, sok żołądkowy i jelitowy) pozwala ocenić obecność funkcjonalnych i organicznych uszkodzeń tkanek i narządów i pomaga ustalić dokładną diagnozę. Główne kryteria diagnostyczne to wzrost lub spadek aktywności enzymu we krwi lub identyfikacja enzymów w jego składzie, których nie ma w normie. Testy enzymatyczne są integralną częścią diagnostyki zawału mięśnia sercowego, chorób wątroby i trzustki oraz raka prostaty.

Enzymoterapia jest stosowana w praktyce klinicznej od ponad 40 lat. Ponadto enzymy były stosowane w prawie wszystkich dziedzinach medycyny. Są one stosowane jako środki przeciwzapalne, przeciwobrzękowe i redukujące odporność, a także do leczenia chorób sercowo-naczyniowych i żołądkowo-jelitowych oraz eliminacji procesów adhezyjnych. Ponadto, enzymy są pokazane w kompleksowej terapii w celu wzmocnienia efektów innych leków lub złagodzenia skutków ubocznych różnych środków terapeutycznych, takich jak chemioterapia i radioterapia.

Enzymy: do trawienia

Główną rolą enzymów do trawienia jest rozkładanie złożonych składników pokarmu na prostsze substancje w celu ich późniejszego wchłonięcia do organizmu. Jak już wspomniano, hydrolazy biorą udział w realizacji tego zadania - wszystkie enzymy trawienne należą do tej klasy.

Z kolei według ich specjalizacji wszystkie hydrolazy można podzielić na kilka grup:

proteazy - rozkładają białka na aminokwasy i peptydy;
lipazy - rozkładają lipidy na glicerol i kwasy tłuszczowe;
karbohydrazy - rozkładają złożone węglowodany na prostsze;
nukleazy - rozszczepiają kwasy nukleotydowe na nukleotydy.

Enzymy trawienne w różnych ilościach znajdują się w całym przewodzie pokarmowym. Znaczna ich liczba jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe jamy ustnej, jeszcze większa ilość enzymów spożywczych jest wydzielana w żołądku, są one w jelicie cienkim, ale najliczniejszą grupą są enzymy trzustkowe.

Enzymy: pokarmowe

Tak więc enzymy trawienne odgrywają ogromną rolę w zapewnieniu normalnego procesu trawienia. Niestety dieta współczesnego człowieka nie zawsze może zaspokoić potrzeby ciała. Ludzie spożywają mniej owoców i warzyw, które są głównymi źródłami naturalnych enzymów, a biorąc pod uwagę, że większość enzymów traci swoje właściwości podczas obróbki cieplnej, można sobie wyobrazić, jak mała jest ich ilość w ciele. Skutkiem tego są różne zaburzenia trawienia, osłabienie układu odpornościowego, alergie, występowanie nadwagi lub, odwrotnie, utrata masy ciała. Popraw sytuację, stosując specjalne preparaty enzymatyczne.

1). Jednym z nich jest suplement diety „Super Enzymes” firmy Now Foods. Tylko jedna tabletka tego środka dziennie dostarcza organizmowi cały kompleks enzymów niezbędnych do zdrowego trawienia i ułatwiających dostępność składników odżywczych. Preparat zawiera żółć bydlęcą, pankreatynę, bromelainę i papainę. Jakość produktu jest gwarantowana przez standardy GMP.

2). Najlepszy preparat enzymatyczny serrapeptase „Best Serrapeptase” od znanego producenta dodatków do żywności Doctor's Best sprawdził się dobrze. Serrapeptaza jest enzymem występującym w przewodzie pokarmowym larw jedwabników. Jego główną zaletą jest to, że wpływa tylko na martwe tkanki, ale nie wpływa na żywe tkanki. Z powodu tej właściwości serrapeptaza oczyszcza ciało martwych tkanek, blaszek miażdżycowych i guzów, a także usuwa różne procesy zapalne. Kapsułki leku są pokryte specjalną powłoką dojelitową, która chroni enzym, dopóki nie dotrze do jelita.

Enzymy: na zapalenie trzustki

Dodatkowe spożycie enzymów jest po prostu konieczne dla zapalenia trzustki - jednego z najczęstszych zaburzeń trzustki. Ta choroba powoduje wiele powikłań, z których jednym jest niewystarczająca produkcja własnych enzymów do rozpadu i przyswajania białek, tłuszczów i węglowodanów z pożywienia. Skutkiem tego może być ból i wzdęcia, utrata apetytu, regularna biegunka, nudności związane z niektórymi pokarmami, ogólne osłabienie i szybkie zmęczenie. W przypadku braku odpowiedniego leczenia, sytuację można zaostrzyć przez dodanie innych chorób układu pokarmowego lub aktywację istniejących chorób przewlekłych. Można temu zaradzić, podając pacjentowi specjalne preparaty zawierające enzymy, których wytwarzanie przez trzustkę jest czasowo upośledzone. Dodatkowe spożycie brakujących enzymów może znacznie poprawić stan pacjenta i umożliwić jego trzustce przywrócenie jego funkcji. Ważnym kluczowym punktem w leczeniu zapalenia trzustki jest dieta. Nie chodzi tu oczywiście o dietę grejpfrutową czy dietę Dukana, ale o wykluczenie produktów, które ładują trzustkę - alkohol, tłuste i smażone potrawy oraz konserwy.

Enzymy: leki

Do tej pory asortyment produktów z enzymami jest dość szeroki. Oto najpopularniejsze z nich:

1). Kapsułki Bio-Gest od Thorne Research - zawierają pepsynę, kwas chlorowodorowy, pankreatynę i żółć bydlęcą, aby rozkładać złożone węglowodany i tłuszcze, hamować rozwój patologicznych bakterii w jelitach, przyswajać wiele składników odżywczych, w tym ftalany, witaminę B12, witamina C, wapń, cynk, magnez, żelazo i beta-karoten.

2). Preparat enzymatyczny „Daily Essential Enzymes” producenta Source Naturals w kapsułkach żelatynowych. Jest wykonany zgodnie z własną formułą Bio-Aligned, która obejmuje szeroką gamę enzymów trawiennych, które rozkładają białka, tłuszcze, węglowodany, błonnik, cukier mleczny w szerokim zakresie pH. To narzędzie pomaga ustalić naturalny proces trawienia, a jednocześnie nie przyniesie żadnych szkód, ponieważ kapsułki nie zawierają niczego poza enzymami, stearynianem magnezu i dwutlenkiem krzemu, tj. mają całkowicie naturalny skład.

3). Enzymy trawienne, enzymy trawienne Broad Spectrum od firmy Healthy Origins w kapsułkach. Obejmują one 14 rodzajów enzymów jednocześnie, aby utrzymać zdrowie układu pokarmowego. Skuteczność leku wynika z faktu, że rozwój jego formuły poszedł w parze ze światowym liderem w dziedzinie badań i rozwoju enzymów - firmy National Enzyme Company.

Enzymy: najlepsze

Wybór preparatów enzymatycznych jest ogromny, a ich ceny mogą się znacznie różnić. Najlepsze enzymy są wytwarzane przy użyciu najnowszych technologii naukowych i komponentów przyjaznych dla środowiska, dlatego ich koszt jest nieco wyższy.

4). Na przykład kapsułki Digest Gold firmy Enzymedica, która specjalizuje się w opracowywaniu najnowocześniejszych preparatów enzymatycznych, są powszechnie uznawane zarówno przez lekarzy, jak i przez zwykłych konsumentów. Nowoczesna formuła enzymu tego leku opiera się na zastosowaniu ekskluzywnej technologii Thera-blend, która pozwala łączyć enzymy o różnej aktywności pH. Tak więc maksymalna prędkość i siła ich oddziaływania. Pod względem wydajności, enzymy otrzymane metodą mieszania Thera są kilkakrotnie wyższe niż wszystkie wiodące analogi.

Enzymy: podczas ciąży

Enzymy odgrywają szczególną rolę podczas ciąży. Jak wiadomo, w tym okresie dobre odżywianie przyszłej matki jest kluczem do prawidłowego rozwoju płodu. Jednak zmiana lokalizacji narządów wewnętrznych jamy brzusznej i ściskanie trzustki może powodować zaburzenia w wytwarzaniu enzymów trawiennych. Często z tego powodu kobiety w ciąży doświadczają dolegliwości związanych z pracą przewodu pokarmowego, objawiających się w postaci nudności, wymiotów, zgagi i zaburzeń stolca. Zjawiska te mogą być zarówno jednorazowe, jak i przewlekłe, ale w każdym razie mają negatywny wpływ na dostarczanie niezbędnych składników odżywczych do płodu.

W przypadku, gdy zmiana diety i nawyków żywieniowych kobiety w ciąży nie przyniesie pożądanego rezultatu, zaleca się włączenie preparatów enzymatycznych. Jednak decyzja o potrzebie ich użycia powinna być podjęta tylko przez lekarza.

Enzymy: dla dzieci

Niestety, problemy związane z brakiem enzymów są związane nie tylko z dorosłymi, ale także z dziećmi. W związku z tym istnieje potrzeba stworzenia preparatów enzymatycznych dla dzieci.

5). Jednym z takich narzędzi jest „Tummy Zyme” firmy Nature's Plus. Występuje w formie cukierków do żucia o smaku owoców tropikalnych i niewątpliwie spodoba się dzieciom. Naturalne enzymy trawienne i żywe probiotyki, które są ich częścią, zapewniają dostarczanie składników odżywczych z pożywienia do wszystkich tkanek rosnącego organizmu i poprawiają trawienie. Lek jest odpowiedni dla dzieci od 4 lat - absolutnie nie szkodzi delikatnemu żołądkowi dziecka, ponieważ składa się wyłącznie ze składników ziołowych.

6). Dla dzieci od 2 lat, enzymy trawienne Buddy Bear od producenta Renew Life są odpowiednie. Są one również dostępne w postaci tabletek do żucia o naturalnym smaku jagód. Lek zawiera duży zestaw enzymów i niezbędnych aminokwasów, w tym N-acetyloglukozaminę, glicynę i glutaminę. Wszystkie te elementy są integralnymi składnikami dla utrzymania zdrowia jelit dziecka.

Enzymy: w kapsułkach

Oczywiście jedną z najwygodniejszych postaci dawkowania enzymów są enzymy w kapsułkach. Zaletą tej postaci dawki jest to, że są łatwe do dozowania i zawsze możesz zabrać ze sobą. Forma kapsułki jest bardziej odpowiednia do terapii substytucyjnej, gdy brakuje jej własnych enzymów w organizmie. Aby enzymy dotarły do jelit, opracowano kapsułki z dwoma osłonkami ochronnymi. Podczas przechodzenia przez kwaśne środowisko żołądka zewnętrzna powłoka ulega zniszczeniu, uwalniając mikrogranulki leku pokryte kwasoodporną membraną. Granulki te są równomiernie zmieszane z zawartością żołądka, a następnie podążają do dwunastnicy, gdzie z powodzeniem rozpadają się, dostarczając niezbędnych enzymów bezpośrednio do miejsca.

Podstawą większości preparatów enzymatycznych są amylaza, lipaza i proteaza, ale często kapsułki zawierają dodatkowe składniki - na przykład ekstrakt z kurkumy, dimetikon, papainę, kwercetynę.

Enzymy: tabletki

Enzymy w tabletkach są szeroko stosowane. Bardziej celowe jest stosowanie enzymów w postaci tabletek w celu wyeliminowania wyraźnego zespołu bólowego w zapaleniu trzustki, zmniejszają one aktywność trzustki, zmniejszają obrzęki i łagodzą ból. Z reguły tabletki mają niższy koszt, ale należy pamiętać, że ich odporność na zniszczenie pod wpływem soku żołądkowego jest również niska. Niektóre firmy farmaceutyczne rozwiązały ten problem, opracowując tabletki ze specjalną powłoką dojelitową.

Enzymy: w farmacji

Dzisiaj enzymy można kupić w aptece. Na półkach znajduje się duży wybór leków o różnym stopniu aktywności i różnych kategoriach cenowych. Jednak o wiele bardziej praktyczne i wygodne jest kupowanie takich leków w sprawdzonych sklepach internetowych. Jest kilka powodów:

apteki internetowe współpracują bezpośrednio z dostawcami globalnymi, co gwarantuje uzyskanie certyfikowanego produktu po odpowiedniej cenie;
wybór leków w sklepach internetowych zostanie porównany z ofertą nawet największych aptek, więc każdy kupujący może zawsze wybrać lek zgodnie ze swoimi potrzebami i możliwościami;
Możesz kupić enzymy lub inne suplementy diety, nawet takie egzotyczne, jak ashwagandha i olej Nem, bez wychodzenia z domu.

Enzymy: instrukcja

Przed zażyciem enzymów należy uważnie przeczytać załączone instrukcje. Wyszczególnia charakterystykę dawkowania leku dla dorosłych i dzieci, a także wskazania i przeciwwskazania do jego stosowania.

Enzymy: jak je przyjmować

Skuteczność enzymów zależy w dużej mierze od tego, jak je przyjąć. Na przykład, pojedyncza dawka jest wystarczająca do poprawy trawienia w przypadku znacznego obciążenia odżywczego, a cały kurs może być wymagany do leczenia przewlekłych chorób żołądka, trzustki lub jelit.

Tylko lekarz może wybrać odpowiedni schemat stosowania leków zawierających enzymy, ponieważ ich niekontrolowane spożycie może prowadzić do zahamowania samoczynnej produkcji enzymów w organizmie i dalszego pogorszenia sytuacji. Jeśli chodzi o sposób stosowania enzymów, najlepiej przyjmować je przed posiłkami, ale jeśli z jakiegoś powodu nie było to możliwe, można to zrobić po posiłkach. Tabletki i kapsułki należy połykać bez żucia, popijając dużą ilością wody.

Enzymy: przeciwwskazania

Podobnie jak każdy inny lek, enzymy mają wiele przeciwwskazań. Obejmują one:

uczulony na białka tworzące lek;
zaburzenia krwawienia;
ciężka choroba nerek i wątroby.

Jeśli chodzi o stosowanie enzymów przez kobiety w ciąży i karmiące, jest to całkiem do przyjęcia, ale tylko wtedy, gdy istnieją pewne wskazania i tylko na receptę lekarza.

Enzymy: recenzje

Poniżej możesz przeczytać prawdziwe recenzje enzymów zakupionych w amerykańskim sklepie internetowym od światowych producentów. Recenzje pomogą Ci dokonać wyboru przy wyborze leku. Nie zapomnij opuścić własnej recenzji - jest to bardzo ważne dla początkujących!

Enzymy: kup, cena

Oto szeroka gama form, dawek i producentów enzymów:

1. Możesz kupić enzymy w niskiej cenie iz gwarancją wysokiej jakości w słynnym amerykańskim sklepie internetowym iHerb Organic.
2. Szczegółowe instrukcje zamawiania: Jak złożyć zamówienie na iHerb!
3. Przy pierwszym zamówieniu, używając kodu iHerb, zaoszczędzisz 5 USD i 5% na drugi, trzeci. Zalecamy korzystanie z niego, ponieważ drugie zamówienie nie będzie już miało rabatów, a nawet usługi cashback nie zwrócą odsetek od zakupu, ponieważ ceny są dość niskie! Aby zaoszczędzić pieniądze, odwiedź kod promocyjny na ubraniach, kupony rabatowe JD, kod promocyjny Kotofoto na sprzęcie i kod promocyjny Moscvettorg na bukietach! Tutaj wszechświat rabatów i promocji!
4. Wszystko o płatności i dostawie: płatność iHerb i dostawa iHerb!

Źródło zdjęć: iHerb.com

Jak ci pomagają enzymy? Twoja opinia jest bardzo ważna dla początkujących!

http://herbhelp.ru/fermenty/

Sieci Społeczne

Facebok Twitter linked In