Melody - urządzenie do wykonywania zabiegów podnoszenia częstotliwości radiowych, odmładzania i kawitacji ultradźwiękowej
Chemia, pomoc
CuS04 + 2KOH = Cu (OH) 2 + K2SO4
samodzielnie, to proste!
B Cu NO3 2.. Węglan amonu tworzy się przez słabą zasadę NH4OH i słaby kwas H2CO3, ulega kationowi i hydrolizie anionów.. Decyzja. Glicyna jest aminokwasem, którego grupa karboksylowa może być zestryfikowana alkoholami.
Chemicy pomagają!
Chemia. Proszę o pomoc.. co mogę.
Proszę o pomoc w chemii
Kwas Α-aminooctowy (glicyna) może reagować z wodorotlenkiem miedzi, tworząc niebiesko-fioletowy silny kompleks, rozpuszczalny w wodzie:
Cu (OH) 2 + 2 NH2CH2COOH = [Cu (NH2CH2COO) 2] + 2H2O - reakcja
C2H6 C2H4 H2 C2H4 H2O C2H5OH C2H5OH CuO Cu CH3 CHO H2O CH3 CHO Ag2 O 2 Ag CH3 COOH CH3 COOH Cl2 HCl CH2 ClCOOH CH2 ClCOOH NH3.
Pilnie pomagaj w reakcjach chemicznych.
1 reakcja = HCOOH + CU2O + 2H2O, przed współczynnikiem wodorotlenku miedzi 2
Kwas α-aminooctowy (glicyna) może reagować z wodorotlenkiem miedzi, tworząc niebiesko-fioletowy silny kompleks, rozpuszczalny w wodzie:
Cu (OH) 2 + 2 NH2CH2COOH = [Cu (NH2CH2COO) 2] + 2H2O
Glukoza zawiera pięć grup hydroksylowych i jedną grupę aldehydową. Dlatego odnosi się do alkoholu aldehydowego. Jego właściwości chemiczne są podobne do wieloatomowych alkoholi i aldehydów. Reakcja z wodorotlenkiem miedzi (II) wykazuje redukujące właściwości glukozy. Dodajmy kilka kropli roztworu siarczanu miedzi (II) i roztworu alkalicznego do roztworu glukozy. Nie tworzy się osad wodorotlenku miedzi. Rozwiązanie jest pomalowane na jasny niebieski kolor. W tym przypadku glukoza rozpuszcza wodorotlenek miedzi (II) i zachowuje się jak alkohol wielowodorotlenowy. Podgrzej roztwór. Kolor roztworu zaczyna się zmieniać. Najpierw tworzy się żółty osad Cu2O, który z czasem tworzy większe, czerwone kryształy CuO. Glukoza jest utleniana do kwasu glukonowego.
СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu (ОН) 2 = СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu2О ↓ + Н2О
5 2. Hydroksokompleksy Wytwarzanie ZnOH2 2OH g.. Chelaty Int. Zakres składa się z cyklicznego. grupy, w tym środek kompleksujący M NH 2 CH 2 COOH kwas aminoooctowy glicyna Cu OH 2 2 NH 2 CH 2 COOH Cu NH 2.
Chemia, klasa 10-11
Przestań robić zdjęcia za pomocą iPhone'a! Idź uczyć chemii!
Glicynowy kwas aminooctowy H2NCH2COOH tworzy intensywny niebieski roztwór z Cu2.. CoCl2 NH3 H2O Co OH Cl Cl NH4Cl.
7.A, V.E.
Nie wiem poprawnie, czy nie. 2H2SO4 + Cu = So2gaz + CuSO4 + 2H20
11 C2H5OH + CuO = CH3CHO + Cu + H2O;
12 Wydaje się, że C2H5ON
Nie chcę też dalej myśleć
Klasa kontroli chemicznej 10
Test chemiczny
Do alkenów Utlenianie KMnO4 3C2H4 2KMnO4 4H2O 3C2H4 OH 2 2MnO2 2KON.. z kwasami CH2 NH2-COOH HCl ----- gt CH2 NH3Cl-COOH chlorek glicyny 3. P-I polikondensacji składa się ze aminokwasów ze sobą, z uwolnieniem drugiego.
Pomoc z ciastem w chemii)))
Napisz reakcje otrzymywania kwasu aminooctowego z etanu.
Pomóż rozwiązać test chemiczny
Jest podręcznik Egorov? wszystko jest tam... wszystkie odpowiedzi.. zbyt leniwe, by pisać
1. Glicyna reaguje z każdą z dwóch substancji. 1. Świeżo przygotowany osad Cu OH 2 rozpuszcza się po dodaniu do niego.
28) sodu
25) Kwas 2-metylopropanowy
21) propanal (jeśli alkohol pierwotny), propanon (jeśli jest drugorzędny)
3) kwas karboksylowy i aldehyd
4) СН3СНО
5) kwas octowy i mrówczan metylu
7) alkohole
10) formic
11) Cu (OH) 2
12) propanal
14) wodorotlenek miedzi (II)
15) alkaliczna hydroliza tłuszczów
17) keton
18) nawodnienie
NH2-CH2-COOH + Ba (OH) 2 →
co się dzieje?
Oszczędzaj czas i nie wyświetlaj reklam dzięki Knowledge Plus
Oszczędzaj czas i nie wyświetlaj reklam dzięki Knowledge Plus
Odpowiedź
Zweryfikowany przez eksperta
Odpowiedź jest podana
Zwłaszcza
2NH2CH2COOH + Ba (OH) 2 → (NH2CH2COO) 2Ba + 2H2O
Kwas aminooctowy + wodorotlenek baru → aminooctan baru + woda.
Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!
Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.
Obejrzyj film, aby uzyskać dostęp do odpowiedzi
O nie!
Wyświetlane są odpowiedzi
Połącz Knowledge Plus, aby uzyskać dostęp do wszystkich odpowiedzi. Szybko, bez reklam i przerw!
Nie przegap ważnego - połącz Knowledge Plus, aby zobaczyć odpowiedź już teraz.
http://znanija.com/task/12675594Glycine cu oh 2
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 15
Rejestracja: 8 listopada 2009 r
Od: Siłownia
1. Właściwości chemiczne metyloaminy?
2. Właściwości chemiczne aniliny?
1. anilina + woda =?
2. anilina + HCL = produkt
3. produkt + NaOH =?
4. jakościowa reakcja na anilinę
5. glicyna + woda =?
6. glicyna + lakmus =?
(wyjaśnij obserwacje)
7. glicyna + Mg =?
(wyjaśnij obserwacje)
8. glicyna + Cu (OH) 2 =?
(wyjaśnij obserwacje)
W tej chwili mam wyłączony Internet (dług) i muszę pilnie pisać
Post został editedP Pretty - 7.5.2010, 21:53
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 621
Rejestracja: 7 lipca 2008 r
Od: Alphons Telecom
8 - osad jest cienki i wszystko stanie się jasne dla kompleksu
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 15
Rejestracja: 8 listopada 2009 r
Od: Siłownia
8 - osad jest cienki i wszystko stanie się jasne dla kompleksu
Dziękuję bardzo, nigdy nie myślałeś, że tacy ludzie będą istnieć.
Ph to twój pierścień benzenowy, czy po raz pierwszy widzę takie oznaczenie?
Post został editedP Pretty - 7.5.2010, 22:07
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 621
Rejestracja: 7 lipca 2008 r
Od: Alphons Telecom
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 15
Rejestracja: 8 listopada 2009 r
Od: Siłownia
Zostałby znaleziony, a więc tutaj))
Post został editedP Pretty - 7.5.2010, 22:20
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 693
Rejestracja: 07.12.2009
Nasze niebo właśnie czeka
Grupa: Użytkownicy
Wiadomości: 1 534
Rejestracja: 3.3.2009
Od: Hua Hin
1. Właściwości chemiczne metyloaminy?
Metyloamina (CH3NH2) jest bezbarwnym gazem podobnym do amoniaku, a wrzenie wynosi 6,32 ° C. Stosowany do syntezy pestycydów, leków, barwników. Najważniejszymi produktami są N-metylo-2-pirolidon (NMP), metyloformamid, kofeina, efedryna i N, N'-dimetylomocznik.
Metyloamina jest typową aminą pierwszorzędową. Metyloamina tworzy sole z kwasami. Reakcje z aldehydami i acetalami prowadzą do zasad Schiffa. Podczas interakcji z estrami lub chlorkami acylowymi daje amidy.
Z reguły stosuje się go w postaci roztworów: 40% masowych w wodzie, w metanolu, etanolu lub THF.
dokładniej
Metyloaminy, mono-, di- i trimetyloaminy o typowym wzorze (CH3) xNH3-x, gdzie odpowiednio. x = 1,2 i 3. Bestsv. gazy (patrz tab.) z silnym zapachem amoniaku; przy wysokim rozcieńczeniu tri-metyloamina ma zapach śledzia. Dobry zol. w wodzie, etanolu itp. org. p-ritels.
Pochodne metyloaminy znajdują się w liściach krzewu koki, niedojrzałych owocach śpiącego maku i innych roślin, w tkankach zwierzęcych. Zapach solanki śledziowej wynika z obecności trimetyloaminy, która powstaje w wyniku rozkładu holiny i betainy przez bakterie.
Metyloaminy są mocnymi zasadami. Z górnikiem. K-Tami tworzy kryzys. na przykład sól. chlorowodorki mono-, di- i trimetyloaminy (tt 225-226, 171 i 277 ° C, odpowiednio); bromowodorki (tt 250-251, 133,5 i 244 ° C). Kiedy interakcja. z karboksylowymi tami (przy podwyższonym t-rah), ich bezwodniki, bezwodniki chloru, estry mono - i dimetyloamin są odpowiednio przekształcane. w N-metylo- i N, N-dimetyloamidach do-t. Monometyloamina jest alkilowana alkoholami i halogenkami alkilu z wytworzeniem drugorzędowych i trzeciorzędowych alkiloamin; di-metyloamina - M, N-dimetyloalkiloaminy; trimetyloamina - czwartorzędowe sole amoniowe (z halogenków alkilowych). Mono- i dimetyloaminy, reagujące z tlenkiem etylenu, przekształca się odpowiednio w N-metyloetanoloaminę lub N-metylodietanoloaminę i M, M-di-metyloetanoloaminę, odpowiednio, po potraktowaniu fosgenem. w izocyjanianie metylu i tetrametylomoczniku, z działaniem CS2 w obecności. odpowiednio sole NaOH w Na. zestaw metylowy i dimetyloditiokarbaminowy; w tym samym czasie z monometyloaminy w obecności. sole metali ciężkich tworzą izotiocyjanian metylu (olej iperytu metylowego). Kiedy interakcja. z g-butyrolaktonem monometyloaminą daje N-metylopirolidon, z chloroformem w obecności. alkalia - metylzonitryl, z HNO2-metanolem i N2 (ilościowo).
Dimetyloamina dostaje się do p-mannichu Mannich, gdy przetwarzany jest HNO2, jest przekształcany w N-nitrozodimetyloaminę. Z trimetyloaminy przez działanie H2O2 lub innych środków utleniających otrzymuje się N-tlenek (tt 208 ° C), po potraktowaniu halogenami - na przykład złożone sole. [(CH3) 3N + Br] Br-; gdy tlenek etylenu działa na chlorowodorek trimetyloaminy, tworzy się chlorek choliny [(CH3) 3NCH2CH2OH] Cr.
W mieszaninie prom-sti metyloaminy otrzymują katalityczną parę. przez aminowanie metanolu przy 350–450 ° C i 0,6–5,0 MPa, stosunek molowy NH3: CH3OH = 1,5–6 (odwodnienie kat. –Al2O3, Al2O3 - SiO2 lub inne). Konwersja metanolu wynosi prawie 100%; wydajność metyloamin 93-98% molowych. Skład mieszaniny metyloaminy jest kontrolowany przez ilość NH3, m-ty proces i kierunek recyklingu jednej lub dwóch metyloamin. Otrzymaną mieszaninę reszt metyloamin, H2O, NH3 i metanolu oddziela się przez destylację pod ciśnieniem 0,4-1,8 MPa, uzyskując metyloaminy o zawartości głównej substancji co najmniej 99,2%. Metyloaminy są wytwarzane w stanie upłynnionym lub w postaci 25% roztworów wodnych.
Preparatywnie metyloaminy syntetyzuje się metodami powszechnymi dla alifatycznych. aminy, jak również ogrzewanie CH2O z NH4Cl, uwodornienie cyjanowodoru, eter dimetylowy amonu lub redukcja. aminowanie CO w 300-420 ° C i 7-30 MPa (kat.-Zn / Al2O3, Cu-Zn / Cr2O3):
Monometyloaminę bez domieszek di- i trimetyloamin uzyskuje się z naparów Gabriela i Hoffmanna; dimetyloamina - wzajemne conc. alkalia p-ra z n-nitrozodimetyloaniliną, trimetyloaminą termiczną. rozkład czwartorzędowych soli amoniowych.
Metyloaminy analizuje się metodą GLC i miareczkowania wielorybów ich roztworów wodnych. W powietrzu określony przez GLC lub kolorymetryczny w obecności. 2,4-dinitrochlorobenzen (mono- i dimetyloamina) i o-nitrofenol (trimetyloamina).
Metylo- i dimetyloaminy stosuje się w produkcji środków owadobójczych (Sevin, Shradan itp.), P-reaktorów (np. N-metylopirolidon, DMF, dimetyloacetamid), lek. in-in (kokaina, promedol, teofilina, kofeina itp.), środek powierzchniowo czynny. Metyloamina jest również stosowana do uzyskiwania sterylizatorów glebowych (na przykład N-metyloditiokarbaminianu Na), B (tetryl itp.), Barwników, materiałów fotograficznych (metol); dimetyloamina - w produkcji paliwa rakietowego (N, N-dimetylohydrazyna), przyspieszaczy wulkanizacji i fungicydów (dimetyloditiokarbaminian Zn, disiarczek tetrametylotiuramu), inhibitorów korozji, środków bakteriobójczych, dodatków smarnych, do przetwarzania skór w przemyśle skórzanym; trimetyloamina - w produkcji chlorku choliny, choliny, czwartorzędowych soli amoniowych, żywic jonowymiennych, lek. in-in.
Metyloaminy stanowią zagrożenie pożarowe i wybuchowe: m. Samozapalne. 430, 402 i 190 ° С, CPV odpowiednio 4,9–20,8, 2,8–14,4 i 2,0–11,6%. dla mono-, di- i trimetyloamin. W wysokich stężeniach mają szkodliwy wpływ na układ nerwowy, wątrobę i nerki; podrażnia błony śluzowe oczu i górnych dróg oddechowych. ścieżki; MPC 1 mg / m3 (mono- i dimetyloaminy), 5 mg / m3 (trimetyloamina).
http://s125.ru/forum/index.php?showtopic=19115Porównanie właściwości związków organicznych i nieorganicznych
Doświadczenie 1. Tworzenie soli przez oddziaływanie organicznych i nieorganicznych zasad i kwasów, eksperymenty z nimi.
Wydajność pracy:
Wymieszać 2 krople aniliny i trochę wody, uzyskać emulsję aniliny. Do innej rury wlewa się trochę CuSO.4 i dodano kroplami NaOH podczas wytrząsania, otrzymano niebieski osad Cu (OH)2.
Stężony HCl dodano kroplami do obu probówek. Obserwuj rozpuszczanie się emulsji i osadu.
Cu (OH)2 + 2HCl → CuCl2 + 2H2O
Do otrzymanych roztworów wkroplono stężony roztwór NaOH, wytrącono ponownie osady.
CuCl2 + 2NaOH → Cu (OH)2↓ + 2NaCl
Wniosek: zasady i sole organiczne i nieorganiczne wykazują podobne właściwości.
Doświadczenie 2. Otrzymywanie estrów poprzez oddziaływanie kwasów organicznych i nieorganicznych z alkoholami.
a) Do probówki wlano trochę alkoholu izoamylowego i stężonego kwasu octowego i dodano trochę stężonego kwasu siarkowego. Mieszaninę mieszano i ogrzewano w łaźni wodnej. Obserwuj żółknięcie cieczy. Mieszanina została schłodzona, eter zebrany na powierzchni, czujemy zapach esencji gruszki.
b) Kilka kryształów kwasu borowego umieszczono w porcelanowym naczyniu i dodano trochę etanolu. Mieszankę zmieszano i przyniesiono do niej małą, drobną plamkę. Powstała substancja jest spalana zielonym płomieniem.
2B (system operacyjny2H5)3 + 18О2 → W2Oh3 + 12SO2 + 15H2Oh
Wniosek: kwasy organiczne i nieorganiczne wykazują podobne właściwości chemiczne.
Doświadczenie 3. Amfoteryczny wodorotlenek cynku i kwas aminooctowy.
a) Wlać niewielką ilość azotanu cynku do dwóch probówek i dodać kroplami roztwór NaOH, aż powstanie osad. Następnie roztwór HCl wlano do jednej probówki, a inny roztwór NaOH wlano do drugiego. osady rozpuszczone w obu probówkach.
Zn (NO3)2 + 2NaOH Zn (OH)2↓ + 2NieNO3
Zn (OH)2 + 2HCl ↔ ZnCl2 + 2H2O
Zn (OH)2 + 2NaOH ↔ Na2[Zn (OH)4]
b) Do probówki wlano niewielką ilość węglanu sodu i niewielką ilość glicyny wysłano do probówki. Obserwuj uwalnianie pęcherzyków gazu Z2. Glicyna wykazuje swoje właściwości kwasowe. Kilka kryształów glicyny umieszczono w probówce i zwilżono stężonym kwasem solnym. Rura została podgrzana. Obserwuj rozpuszczanie glicyny. Umieść kroplę powstałego roztworu na szkiełku. Po ochłodzeniu obserwujemy powstawanie kryształów różniących się kształtem od kryształów glicyny.
Wniosek: związki amfoteryczne występują zarówno w chemii organicznej, jak i nieorganicznej i wykazują podobne właściwości.
Doświadczenie 4. Porównanie właściwości soli.
Wydajność pracy:
a) W 2 probówkach wylewały po trochu roztwory azotanu ołowiu i octanu. Następnie do każdej probówki dodano roztwór KI. Obserwuj opady atmosferyczne PbI2.
Pb (NIE3)2 + 2KI ↔ PbI2↓ + 2KNO3
(CH3COO)2Pb 2KI ↔ PbI2 ↓ + 2CH3COOK
b) Do dwóch probówek wlewa się po trochu roztwory siarczanu miedzi (I) i soli aniliny. Stężony roztwór NaOH dodano do obu probówek. Obserwowanie opadów:
Cuso4 + 2NaOH ↔ Cu (OH)2↓ + Na2TAK4
Wniosek: zarówno sole organiczne, jak i nieorganiczne wykazują podobne właściwości.
http://buzani.ru/component/content/article?id=670:glava-6-khimicheskij-praktikum-rabota-3Doświadczenie 3. Tworzenie soli miedzi glicyny
AMINOKWASY I BIAŁKA
Cel pracy. Potwierdź amfoteryczny charakter aminokwasów i białek, opanuj reakcje jakościowe (kolorowe) białek w celu przewidzenia ich pierwotnej struktury (typów aminokwasów).
Doświadczenie 1. Dowód amfoterycznych właściwości glicyny
1.1. W pełnej rurce wodnej umieść spadek o 0,002 n. H2TAK4 i kropla oranżu metylowego (mieszanka). Podzielić otrzymany różowy roztwór na dwie probówki. W jednej z probówek z kwaśnym roztworem dodać jedną szpatułkę suchej glicyny. Porównaj rozwiązania kolorów.
1.2. Wlej kroplę 0,005 N NaOH i kroplę fenoloftaleiny (mieszankę) do pełnej rurki wodnej. Otrzymany kolorowy (alkaliczny) roztwór dzieli się na dwie probówki. W jednej z probówek z roztworem alkalicznym dodać jedną szpatułkę suchej glicyny. Porównaj rozwiązania kolorów.
Napisz reakcje wyjaśniające zmiany kolorów wskaźników.
Doświadczenie 2. Deaminacja aminokwasów
Aminokwasy, takie jak aminy pierwszorzędowe, oddziałują z kwasem azotowym HNO2 z uwalnianiem azotu - ta reakcja jest stosowana do ilościowego oznaczania aminokwasów (przez pobieranie próbek N2).
Do 1 ml 10% glicyny dodać kilka kryształów NaNO2 i 0,5 ml 0,5 n. HCl. Potrząsanie fiolką pokazuje wydalanie N.2 w postaci małych pęcherzyków (używając wilgotnego czerwonego lakmusu, upewnij się, że nie jest to NH)3).
Zapisz równania reakcji.
Doświadczenie 3. Tworzenie soli miedzi glicyny
0,5 g CuCO dodaje się do suchej probówki.3 i 1,5-2 ml 2% roztworu glicyny. Mieszaninę ogrzewa się na płomieniu lampy spirytusowej - pojawia się niebieski kolor roztworu. Część roztworu wlewa się do innej probówki i dodaje 2 krople 10% roztworu NaOH. Czy jest osad? Wyjaśnij.
Pozostałą część roztworu chłodzi się w szklance lodowatej wody. Kryształy stopniowo wypadają z roztworu kwasu aminooctanowego miedzi, który jest trudny do rozpuszczenia:
Tworzenie złożonych niebieskich soli miedzi jest charakterystyczne dla a-aminokwasów.
Data dodania: 2015-08-13; wyświetleń: 619 | Naruszenie praw autorskich
http://mybiblioteka.su/6-77298.html35. Substancje organiczne zawierające azot
Charakterystyczne właściwości chemiczne związków organicznych zawierających azot: aminy i aminokwasy; Substancje ważne biologicznie: tłuszcze, węglowodany (monosacharydy, disacharydy, polisacharydy), białka.
1. Zarówno anilina, jak i dimetyloamina reagują z
3) kwas siarkowy
5) wodorotlenek sodu
6) roztwór nadmanganianu potasu
2. Reaguje z kwasem aminooctowym
4) siarczan sodu
5) wodorotlenek sodu
6) wodorotlenek miedzi (II)
3. O glicynie można powiedzieć, że ta substancja
1) ciecz w normalnych warunkach
2) ma właściwości amfoteryczne
3) ma ostry zapach
4) dobrze rozpuszczalny w wodzie
5) tworzy estry
6) nie reaguje z kwasami
4. O anilinie można powiedzieć, że ta substancja
1) mocniejsza baza niż amoniak
2) dobrze rozpuszczalny w wodzie
3) tworzy sole w reakcji z kwasami
4) jest utleniany w powietrzu
5) reaguje z alkaliami
6) odbarwienie wody bromowej
5. Interakcje z metyloaminą
1) roztwór amoniakalnego tlenku srebra
2) kwas fosforowy
3) wodorotlenek potasu
6. O chlorku fenyloamoniowym możemy powiedzieć, że ta substancja
1) ma strukturę molekularną
2) odbarwienie wody bromowej
3) reaguje z kwasem solnym
4) oddziałuje z alkaliami
5) dobrze rozpuszczalny w wodzie
6) mocna podstawa
7. Oddziałuje z roztworem wodorotlenku sodu
6) chlorek metyloamoniowy
8. O metyloaminy można powiedzieć, że ta substancja
1) gaz w normalnych warunkach
2) reaguje na „srebrne lustro”
3) nie pali się w powietrzu
4) mocniejsza baza niż amoniak
5) tworzy sól z chlorowodorem
6) nie rozpuszcza się w wodzie
9. Zarówno anilina, jak i metyloamina reagują z
4) kwas azotowy
5) wodorotlenek potasu
6) roztwór amoniakalnego tlenku srebra
10. O dimetyloaminy można powiedzieć, że ta substancja
1) pali się w powietrzu
2) dobrze rozpuszczalny w wodzie
3) ma strukturę nie-molekularną
4) mocniejsza baza niż anilina
5) reaguje na „srebrne lustro”
6) reaguje z alkaliami, tworząc sole
11. Etyloamina wchodzi w interakcje z
3) kwas azotowy
12. Metyloetyloamina wchodzi w interakcje z
2) kwas bromowodorowy
4) wodorotlenek potasu
13. Etyloamina wchodzi w interakcje z
14. Anilina wchodzi w interakcje
1) wodorotlenek sodu
2) woda bromowa
1) ma specyficzny zapach
2) odnosi się do amin trzeciorzędowych
3) jest ciekły w temperaturze pokojowej
4) zawiera atom azotu z samotną parą elektronów
5) reaguje z kwasami
6) jest słabszą bazą niż amoniak
16. Dimetyloamina wchodzi w interakcje z
1) wodorotlenek baru
3) tlenek miedzi (P)
5) kwas octowy
17. Propylamine wchodzi w interakcje z
2) kwas mrówkowy
18. Metyloamina wchodzi w interakcje z
2) kwas bromowodorowy
4) hydroksyl potasu
19. Metyloaminę można uzyskać przez interakcję
20. Etyloamina jest otrzymywana przez interakcję substancji:
21. Kwas aminooctowy wchodzi w interakcje z
1) tlenek wapnia
22. I metyloamina i fenyloamina
1) dobrze rozpuszczalny w wodzie
2) mają silnie alkaliczny roztwór wodny
3) reagować z kwasem azotowym
4) interakcja z Ca (OH) 2
5) spalić w atmosferze tlenu
6) należą do amin pierwszorzędowych
23. Niemal neutralne środowisko ma roztwory wodne:
24. Fenoloftaleina zmienia kolor w roztworze.
25. Reagując na kwas aminooctowy:
2) wodorotlenek sodu
3) nadmanganian potasu
1) jest ciałem stałym
2) rozpuszczalny w wodzie
3) odnosi się do amin pierwszorzędowych
4) oddziałuje z kwasem siarkowym
5) oddziałuje z chlorkiem sodu
6) oddziałuje z chlorometanem
27. Alanina wchodzi w interakcje
28. Kwas aminooctowy reaguje
2) wodorotlenek sodu
3) nadmanganian potasu
29. Wodny roztwór kwasu aminooctowego wchodzi w interakcje
http://maratakm.narod.ru/index2.files/b8.htmOpcje rozwiązania dla egzaminu z chemii
Część 2
B1. Ustal korespondencję między nazwą związku nieorganicznego a klasą, do której należy.
Decyzja. Tlenek węgla ma wzór CO - jest tlenkiem. Marmur - węglan wapnia CaCO3 - środkowa sól. Soda oczyszczona - wodorowęglan sodu NaHCO3 - kwaśna sól. Wapno gaszone - wodorotlenek wapnia Ca (OH)2 - zasada (alkalia). Wybierz żądane opcje:
B2 Ustalić zależność między formułą soli a stopniem utlenienia chromu w niej.
Decyzja. Oblicz stopień utlenienia chromu w tych związkach na podstawie warunków elektroobojętności (stopień utlenienia tlenu -2, fluoru -1, wodoru +1, potasu +1, wapnia i baru +2, chromu x):
K2Cro4: 2 (+1) + x + 4 (-2) = 0, x = +6
Cacr2O7: 1 (+2) + 2x + 7 (-2) = 0, x = +6
Cro2F2: x + 2 (-2) + 2 (-1) = 0, x = +6
Ba3[Cr (OH)6]2: 3 (+2) + 2x + 12 (-2) + 12 (+1) = 0, x = +3
Porównując możliwe opcje, otrzymujemy odpowiedź:
B3. Ustalić zależność między formułą substancji a produktem uwalnianym na katodzie podczas elektrolizy roztworu wodnego tej substancji.
Decyzja. Podczas elektrolizy roztworów wodnych, kationy metali w zakresie napięcia po lewej stronie tytanu nie są przywracane na katodzie, tylko woda jest redukowana i wodór jest uwalniany na katodzie. Jeśli metal znajduje się w szeregu napięć między tytanem a wodorem, zachodzi aktualna redukcja kationu metalu i wody, a zarówno metal jak i wodór są uwalniane na katodzie. I wreszcie, jeśli metal znajduje się na prawo od wodoru, tylko kationy metalu są redukowane i metal jest uwalniany na katodzie. NaNO3: sód na lewo od tytanu, a zatem tylko wodór na katodzie. Cu (NIE3): miedź po prawej stronie wodoru, tylko metal RbHCO na katodzie3: rubid jest po lewej stronie tytanu, dlatego wodór znajduje się tylko na katodzie. Sncl2 : cyna pomiędzy tytanem i wodorem, na katodzie i metalu oraz wodór.
B4. Ustal zgodność między nazwą soli i jej zdolnością do hydrolizy.
Decyzja. Cs siarczku cezu2S tworzy silna zasada CsOH i słaby kwas H2S, hydrolizowany przez anion:
Cs2S2Cs + + S 2- - dysocjacja soli
S 2- + H2O HS - + OH - - hydroliza
Azotan baru jest utworzony przez silną zasadę Ba (OH)2 i silny kwas HNO3, hydroliza nie jest eksponowana.
Siarczan sodu jest utworzony przez mocną zasadę NaOH i silny kwas H2TAK4, hydroliza nie jest eksponowana.
Węglan amonu tworzy słaba zasada NH4OH i słaby kwas H2CO3, ulega kationowi i hydrolizie anionów.
(NH4)2CO3 2NH4 + + CO3 2- - dysocjacja soli
NH4 + + H2O nh4Hydroliza HE + H +
CO3 2- + H2O hco3 - + Hydroliza anionów OH -
H + + HE - = H2O - środowisko nie może być zarówno kwaśne, jak i zasadowe.
B5. Ustal zgodność między materiałami wyjściowymi a głównym produktem ich interakcji.
Decyzja. W oddziaływaniu wodorotlenku glinu z wodnymi roztworami alkalicznych hydroksyglinianów tworzą się Me.3[Al (OH)6], gdzie Me jest metalem alkalicznym, a podczas fuzji - metaaluminaty kompozycji MeAlO2. Metaluminiany otrzymuje się również przez stopienie wodorotlenku glinu z węglanami metali alkalicznych.
B6. Interakcja odbywa się poprzez radykalny mechanizm.
1) propen i woda bromowa
2) propen i bromowodór
3) propen i chlor (w roztworze wodnym)
4) propen i chlor (w 500 o C)
5) etan i tlen
6) metan i chlor
Decyzja. Oddziaływanie propenu i wody bromowej jest reakcją przyłączenia elektrofilowego, to samo dotyczy interakcji sondy z bromowodorem. Propen dodaje chlor w roztworze wodnym również za pomocą mechanizmu jonowego. Propen z chlorem w temperaturze 500 ° C jest reakcją podstawienia radykalnego, etan jest utleniany przez tlen również za pomocą mechanizmu rodnikowego, ta druga reakcja jest również reakcją radykalną. Trzy ostatnie odpowiedzi są odpowiednie.
B7. Metanol w odpowiednich warunkach można uzyskać przez reakcję
1) CH3ONa + H2O
2) CH4 + H2O
3) HCCl3 + KOH
4) HCOH + H2
5) CO + H2
6) CH3Cl + O2 + H2
Decyzja. Metanol będzie wytwarzany przez hydrolizę metanolanu sodu (nr 1), przez redukcję formaldehydu wodorem (nr 2 jest jedną z opcji przemysłowej produkcji metanolu) i syntetyzowany z mieszaniny tlenku węgla i wodoru, ta mieszanina nazywana jest „gazem syntezowym” (nr 5, również opcja przemysłowa produkcja metanolu).
B8. Glycine estryfikuje
1) propanol-1
2) propanol-2
3) kwas octowy
4) tlenek magnezu
5) alkohol etylowy
6) wapń metaliczny
Decyzja. Glicyna jest aminokwasem, którego grupa karboksylowa może być zestryfikowana alkoholami. Dlatego estryfikację glicyny można poddać reakcji z propanolem-1 (nr 1 na liście), propanolem-2 (nr 2) i etanolem (nr 5).
B9. Jeśli 1 kg 10% roztworu chlorku potasu miesza się z 3 kg 15% roztworu tej samej soli, wówczas otrzyma się roztwór o ułamku masowym KCl równym _________%.
Decyzja. Masa roztworu otrzymanego po zmieszaniu będzie równa sumie mas początkowych roztworów, tj. 1 kg + 3 kg = 4 kg = 4000 g. Masa chlorku potasu w otrzymanym roztworze jest również równa sumie mas KCl w roztworach początkowych: w pierwszym było 1000 g * 0,1 = 100 g, w drugim - 3000 g * 0,15 = 450 g, w otrzymanym 100 g + 450 g = 550 g. Znaleźliśmy ułamek masowy chlorku potasu w otrzymanym roztworze: 550 g / 4000 g = 0,1375 lub, zaokrąglone do wymaganej dokładności problemu, 0,138. W procentach 13,8%. Odpowiedź: 13,8%
B10. Objętość fosfiny, która jest uwalniana podczas hydrolizy 35 g wapnia fosforkowego, zawierającego 4% zanieczyszczeń, wynosi __________ 1 (n).
Decyzja. Piszemy reakcję:
Sa3R2 + 6H2O = 2PH3 + 3Sa (OH)2
Oblicz masę czystego fosforku wapnia. Jeśli udział masowy zanieczyszczeń wynosi 4%, to fosforek wapnia wynosi 100% - 4% = 96% lub 0,96. Następnie m (Ca3R2) = 35 g * 0,96 = 33,6 g, ilość substancji n (Ca3R2) = 33,6 / 182 = 0,185 mola (masa molowa Ca.3R2 równa 182 g / mol). Zgodnie z równaniem reakcji, dwa mole fosfiny otrzymuje się odpowiednio z jednego mola fosforku wapnia, z 0,185 mola, otrzymuje się 0,37 mola. Znajdujemy objętość fosfiny, mnożąc ilość substancji przez molową ilość gazu w N: V (PH3) = 0,37 * 22,4 = 8,27 l, lub, zaokrąglając do dokładności wymaganej odpowiedzi, 8 l.
Reakcje jakościowe dla aminokwasów, peptydów, białek
Aminokwasy można wykrywać za pomocą reakcji barwnych: ninhydryny, ksantoproteiny, Foll, Milon, próbki biuretu itp. Reakcje te nie są specyficzne, ponieważ w oparciu o wykrywanie poszczególnych fragmentów w strukturze aminokwasów, które mogą występować w innych związkach.
Reakcja ninhydrynowa, reakcja barwna, stosowana do jakościowego i ilościowego oznaczania aminokwasów, aminokwasów i amin. Po podgrzaniu w środowisku alkalicznym ninhydryny (ninhydrat triketohydryny, C9HbOh4) z substancjami mającymi pierwszorzędowe grupy aminowe (-NH2), powstaje produkt, który ma stabilny intensywny kolor niebiesko-fioletowy z maksymalną absorpcją około 570 nm. Ponieważ absorpcja przy tej długości fali zależy liniowo od liczby wolnych grup aminowych, reakcja ninhydrynowa posłużyła jako podstawa do ich ilościowego oznaczenia za pomocą kolorymetrii lub spektrofotometrii. Reakcja ta jest również stosowana do określenia drugorzędowych grup aminowych (> NH) w aminokwasach proliny i hydroksyprolinie; w tym przypadku powstaje jasnożółty produkt. Czułość - do 0,01%. Nowoczesna automatyczna analiza aminokwasów jest przeprowadzana przez połączenie rozdzielania jonowymiennego aminokwasów i ich ilościowego oznaczenia przy użyciu reakcji ninhydrynowej. Przy rozdzielaniu mieszanin aminokwasów metodą chromatografii papierowej możliwe jest oznaczenie każdego aminokwasu w ilości co najmniej 2–5 μg.
Intensywność koloru można wykorzystać do oceny ilości aminokwasów.
Ta reakcja jest pozytywna nie tylko w przypadku wolnych aminokwasów, ale także w przypadku peptydów, białek itp.
Reakcja xantoprotein pozwala na wykrycie aminokwasów aromatycznych (fenyloalaniny, tyrozyny, histydyny, tryptofanu) w oparciu o reakcję substytucji elektrofilowej w rdzeniu aromatycznym (nitrowanie).
Pod działaniem stężonego kwasu azotowego, na przykład na tyrozynę, powstaje żółty produkt.
Faul Reakcji. To jest reakcja na cysteinę i cystynę. Podczas alkalicznej hydrolizy „słabo związana siarka” w cysteinie i cystynie jest dość łatwo odszczepiana, w wyniku czego powstaje siarkowodór, który w reakcji z alkaliami wytwarza siarczki sodu lub potasu. Po dodaniu octanu ołowiu (II) osad siarczku ołowiu (II) ma kolor szaro-czarny.
Opis doświadczenia. Do probówki wlewa się 1 ml roztworu cystyny, dodaje 0,5 ml 20% roztworu wodorotlenku sodu. Mieszaninę ogrzewa się do wrzenia, a następnie dodaje się 0,5 ml roztworu octanu ołowiu (II). Zaobserwowano szaroczarny osad siarczku ołowiu (II):
Reakcja Zimmermana. Jest to reakcja na aminokwas glicynę.
Opis doświadczenia. Do 2 ml 0,1% roztworu glicyny, dostosowanego przez dodanie 10% roztworu zasady do pH = 8, dodaje się 0,5 ml wodnego roztworu o-ftaldehydu. Mieszanina reakcyjna powoli zaczyna przybierać jasnozielony kolor. Po kilku minutach wypada zielony osad.
Reakcja na tryptofan. Tryptofan, reagujący w kwaśnym środowisku z aldehydami, tworzy kolorowe produkty kondensacji. Na przykład, z kwasem glioksylowym (który jest domieszką stężonego kwasu octowego), reakcja przebiega zgodnie z równaniem:
Podobny schemat występuje i reakcja tryptofanu z formaldehydem.
Reakcja Sakaguchi. Ta reakcja na aminokwas argininę opiera się na interakcji argininy z α-naftolem w obecności środka utleniającego. Jego mechanizm nie został jeszcze w pełni wyjaśniony. Najwyraźniej reakcję prowadzi się według następującego równania:
Ponieważ pochodne chinonowo-iminowe (w tym przypadku naftochinon), w których wodór grupy –NH– imino jest zastąpiony rodnikiem alkilowym lub arylowym, są zawsze zabarwione na żółto-czerwone odcienie, pomarańczowo-czerwony kolor roztworu wydaje się być spowodowany pojawieniem się reakcji Sakaguchi Naftochinon iminowy. Nie wyklucza się jednak prawdopodobieństwa powstania jeszcze bardziej złożonego związku z powodu dalszego utleniania pozostałych grup NH reszty argininy i rdzenia benzenowego α-naftolu:
Opis doświadczenia. Do probówki wlewa się 2 ml 0,01% roztworu argininy, następnie dodaje się 2 ml 10% roztworu wodorotlenku sodu i kilka kropli 0,2% alkoholowego roztworu α-naftolu. Zawartość probówek testowych dobrze wymieszano, wylano 0,5 ml roztworu podbromitu i ponownie zmieszano. Natychmiast dodać 1 ml 40% roztworu mocznika, aby ustabilizować szybko rozwijające się pomarańczowo-czerwone zabarwienie.
Reakcja biuretowa - stosowana jako reakcja barwna na białka. W podłożu alkalicznym w obecności soli miedzi (II) dają one fioletowy kolor. Kolor wynika z tworzenia złożonego związku miedzi (II), ze względu na grupę peptydową -CO-NH-, która jest charakterystyczna dla białek. Ta reakcja otrzymała nazwę od pochodnej mocznika, biuretu, który powstaje, gdy mocznik jest ogrzewany z eliminacją amoniaku:
Oprócz białek i biuretów, to samo barwienie daje inne związki zawierające tę grupę: amidy, imidy kwasów karboksylowych, jak również związki zawierające w cząsteczce-CS-NH- lub = CH-NH-. Białka, niektóre aminokwasy, peptydy, biurety i średnie peptony również wywołują reakcję.
Kolor kompleksu, uzyskany przez reakcję biuretu z różnymi peptydami, jest nieco inny i zależy od długości łańcucha peptydowego. Peptydy o długości łańcucha czterech reszt aminokwasowych i powyżej tworzą czerwony kompleks, tripeptydy są fioletowe, a dipeptydy są niebieskie.
Postać ketonowa polipeptydu
enolowa postać polipeptydu
Gdy polipeptyd wchodzi w interakcję z Cu (OH)2 powstaje kompleks, którego strukturę można przedstawić w następujący sposób:
http://poznayka.org/s69766t1.htmlDoświadczenie 1. Reakcja barwna na glicynę z jonami miedzi.
Odczynniki: 1% roztwór glicyny, 1% roztwór siarczanu miedzi (II),
1% roztwór alkaliczny.
Postęp pracy. Umieść 2 krople roztworu soli miedzi w probówce, 10-15 kropli glicyny (kwas aminooctowy), dodaj 4-5 kropli zasady.
Zwróć uwagę na kolor powstałego związku.
2. Reakcja glicyny z formaliną:
Umieść 5 kropli roztworu glicyny (ω = 1%) w probówce i dodaj jedną kroplę wskaźnika ujścia metylu. Obserwuj wygląd żółtego zabarwienia. Oceniany na medium reakcyjnym w roztworze. Do zawartości probówki dodać 5 kropli formaliny. Obserwuj wskaźnik zmiany koloru. Wnioski (obecność której grupy funkcyjnej potwierdza tę reakcję). Podaj równanie reakcji.
3. Reakcja Xantoprotein:
0,5 ml roztworów białka jaja, albuminy, żelatyny i kazeiny umieszcza się w czystych probówkach. Do każdej probówki dodać 0,5 ml stężonego roztworu kwasu azotowego. Ogrzewany. Po schłodzeniu probówek dodać 0,5 ml roztworu wodorotlenku sodu, obserwować.
4. Reakcja faul na aminokwasy zawierające siarkę:
W czterech probówkach umieszczono 0,5 ml roztworu białka jaja, albuminy, żelatyny i kazeiny. Do każdej probówki dodać 1 ml roztworu wodorotlenku sodu, wymieszać. Ogrzać do wrzenia. Dodaj 0,5 ml roztworu octanu ołowiu (ω (Pb (CH 2 COOH))2) = 10%). Podgrzej do wrzenia. Uwaga uwagi.
Praca domowa.
1. Podaj wzory czterech aminokwasów proteinogennych.
2. Podaj wzory dwóch aminokwasów niebiałkowych.
3. Podaj wzory trzech niezbędnych aminokwasów:
4. Podaj wzory trzech niezbędnych aminokwasów:
5. Podaj przykłady równań reakcji potwierdzających właściwości aminokwasów jako amfolitów:
6. Napisz formy istnienia aminokwasów w zależności od pH roztworu wodnego.
7. Podaj przykłady aminokwasów z hydrofobowymi łańcuchami bocznymi.
8. Napisz równania reakcji: a) do tyrozyny (reakcja Millona),
b) dla argininy (reakcja Sakaguchi).
Temat: Struktura i właściwości białek.
Lekcja nr 4
Data: _________
Blok informacyjny (zgodnie z instrukcjami nauczyciela):
Praca w laboratorium.
Jakościowa reakcja na wiązanie peptydowe. Ilościowe oznaczanie białka.
Cel: badanie właściwości białek ze względu na ich strukturę. Istota pracy: przeprowadzenie eksperymentów potwierdzających obecność wiązania peptydowego, określenie zawartości białka w roztworze testowym.
Odczynniki: roztwory białka jaja, 1% roztwór siarczanu miedzi (II),
10% roztwór alkaliczny.
1. Reakcja biuretu na wiązanie peptydowe:
Cztery probówki umieszcza się w 1 ml roztworów białka jaja. Do każdej probówki dodać 1 ml roztworu wodorotlenku sodu (c (NaOH) = 1 mol / l). Na ścianie probówki 2 ml roztworu siarczanu miedzi (II). Obserwuje się czerwono-fioletowy kolor.
2. Ilościowe oznaczanie białka w roztworze:
Metoda opiera się na reakcji biuretu! Aby zbudować wykres kalibracyjny z roztworu białka o dokładnie znanym ułamku masowym (ω = 1,00%), przygotowuje się cztery roztwory metodą sekwencyjnego rozcieńczania. 1,00 ml roztworów białka umieszcza się w pięciu probówkach: w czterech probówkach - roztworach do tworzenia wykresu kalibracyjnego, w piątej probówce - roztworze testowym. Zawartość probówek miesza się szklanymi patyczkami i pozostawia na 20 minut w temperaturze pokojowej. Gęstość optyczną roztworu mierzy się na spektrofotometrze PE-5300 V. Roztwór wzorcowy przygotowuje się przez zmieszanie 1,00 ml wody destylowanej, 1,00 ml roztworu wodorotlenku sodu i 0,10 ml roztworu siarczanu miedzi (II). Długość fali filtra światła wynosi 540 nm. Zapisz wyniki pomiarów.
. (ta część pracy nie jest konieczna, tabela przedstawia dane do skonstruowania wykresu kalibracji) Umieść 2 ml roztworu testowego w czystej probówce, dodaj 2,00 ml roztworu wodorotlenku sodu i 0,20 ml roztworu siarczanu miedzi (II). Zawartość probówek miesza się szklanym prętem i pozostawia na 15 minut w temperaturze pokojowej. Zmierz gęstość optyczną roztworu na spektrofotometrze PE - 5300 V. Długość fali filtra światła -
540 nm. Zbuduj wykres kalibracyjny D = f (ω,%) (na papierze milimetrowym) z gotowych danych z tabeli i określ frakcję masową białka w roztworze testowym. Podsumuj zawartość białka w roztworze testowym.
http://infopedia.su/13x2253.htmlWłaściwości chemiczne - aminokwasy
Informacje o pracy
Pobierz plik zadania
Czy praca pomogła? Udostępnij link
WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE - AMINOKWASY
Aminokwasy jako związki heterofunkcyjne wchodzą w reakcje charakterystyczne zarówno dla grupy karboksylowej, jak i
grupy aminowe. Niektóre właściwości chemiczne α-aminokwasów wynikają z obecności grup funkcyjnych w rodniku.
Właściwości kompleksujące. Aminokwasy jako polidentowane ligandy, oprócz konwencjonalnych soli, są zdolne do tworzenia kompleksów chelatowych z kationami d-metalu. W tym przypadku zarówno grupa aminowa, jak i zjonizowana grupa karboksylowa aminokwasów działają jako donory par elektronów. Na przykład, wszystkie aminokwasy ze świeżo przygotowanym roztworem Cu (OH) 2 tworzą rozpuszczalny kompleks elektroobojętny, pomalowany na jasnoniebieski kolor:
Ta reakcja może być również stosowana jako niespecyficzna metoda wykrywania α-aminokwasów.
2H3N-CH-COO + Cu (OH) 2
R NH2OO
Cu + 2 H2O
O
Kwasowe i zasadowe α-aminokwasy zawierające dodatkowe grupy donorów protonów lub akceptorów protonów są bardziej aktywnymi ligandami niż obojętne aminokwasy. Cysteina i histydyna wykazują szczególną aktywność z punktu widzenia kompleksowania z kationami biometali i zgodnie z teorią twardych i miękkich odczynników, ponieważ zawierają grupy łatwo spolaryzowane („miękkie”), odpowiednio, tiol i imidazol. Grupy te tworzą raczej silne wiązania z „miękkimi” kationami biometali. Wysoka zdolność kompleksowania tych aminokwasów dzięki aktywnym grupom podstawnika jest zachowana w peptydach i ich białkach zawierających.
Kompleksowanie aminokwasów odgrywa niezwykle ważną rolę w utrzymaniu homeostazy ligandu metalicznego, a także w terapii chelatującej. Znajomość właściwości kompleksujących aminokwasów pozwala nam zrozumieć istotne właściwości peptydów i białek.
Tworzenie pochodnych N-acylowych. Gdy aminokwas jest acylowany bezwodnikami lub bezwodnikami kwasów karboksylowych, otrzymuje się związki, które można uznać za N-
pochodne acylowe lub jako N-podstawione amidy.
CH-COOH + CHC0 NaOH, H2O CH2-COOH
2 6 5 Cl-NaCl O
H2N
NH-C
glicyna C6H5
N-benzoiloglicyna
Podczas hydrolizy pochodnych N-acylowych powstają początkowe α-aminokwasy. Dlatego reakcja acylowania jest szeroko stosowana do ochrony grupy aminowej.
CH-COOH + (CH CO) O 25 oC CH2-COOH
2 3 2-CH3COOH O
NH2
NH-C CH3
glicyna
N-acetyloglicyna
O
Ochrona grupy aminowej aminokwasów jest ważna w syntezie peptydów. Jednakże konwencjonalny sposób usuwania grupy zabezpieczającej z zastosowaniem hydrolizy kwasowej jest niedopuszczalny ze względu na niebezpieczeństwo jednoczesnego rozszczepienia wiązania peptydowego w cząsteczce syntetyzowanego peptydu. Wymaga to stosowania specjalnych metod. Powszechnie stosuje się ochronę karbobenzoksylową, w której chloromrówczan benzylu (chlorobenzoksychlorek lub eter benzylowy służy jako środek acylujący).
kwas chloromrówkowy).
O
20 oC H CH -O-C O
C
CH CH OH + Cl-C-Cl
6 5 2-HCl 6 5 2 Cl
fosgen benzylowy
alkohol chloromrówczanowy benzylu
C6H5CH2-O-CCI + CH2-COOH-HCl
chloromrówczan benzylu NH2 glicyna
O-N-benzyloksykarbonyloglicyna
(N-chroniona glicyna)
Grupa tert-butoksykarbonylowa (Boc) jest również stosowana jako grupa zabezpieczająca. W tym przypadku, jak
Środkiem acylującym jest tert-butoksykarboksyazyd.
O
(CH) C-O-C +
CH-COOH CH2-COOH
3 3 2-HN3 O
N3
NH2
NH-C
tert-butoksy-glicyna
karboksazyd O-C (CH)
(Boc-N3) 3 3
N-tert-butoksykarbonyl
glicyna
(N-chroniona glicyna)
Ochronną grupę karbobenzoksylową (grupa benzyloksykarbonylowa) usuwa się bez rozrywania wiązań peptydowych podczas katalitycznej hydrogenolizy, tj. pod działaniem wodoru w obecności palladu
katalizator w zwykłej temperaturze. Ponadto usuwanie tej grupy zabezpieczającej można prowadzić za pomocą mieszaniny kwasów bromowodorowego i trifluorooctowego bez ogrzewania.
H2, Pd / CaCO3 + CH3
CH2CHOO
O-CO2
NH3
C6H5CH2-O-C CH2Br
NH HBr / CF3COOH
CH2COOH +
CH2
Łatwość rozszczepiania wiązań podczas hydrogenolizy wynika z termodynamicznej stabilności otrzymanej cząstki pośredniej, kationu benzylowego. Ta sama zasada, tj. łatwość rozszczepiania grupy ochronnej dzięki tworzeniu termodynamicznie trwałej cząstki pośredniej, stosowanej w przypadku tert-butoksykarboksyazydu.
Ochronna grupa t-butoksykarbonylowa (grupa Boc) jest łatwo rozszczepiana bez ogrzewania pod działaniem 1N. roztwór chlorowodoru w bezwodnym metanolu lub kwasie trifluorooctowym. Jako cząstka pośrednia powstaje stosunkowo stabilne tert-butylowanie, które następnie przekształca się w 2-metylopropen (izobutylen).
CH-COOH HCl, CH3OH CH COOH + CH-C = CH
2 O –CO2 2 3 2
NH3CI CH3
NH-C
O-C (CH3) 3
Tworzenie estrów. W estryfikacji aminokwasów alkoholami w obecności kwaśnego katalizatora (gazowy chlorowodór), estry w postaci chlorowodorków otrzymuje się z dobrą wydajnością. W celu wyizolowania wolnych estrów mieszaninę reakcyjną poddaje się działaniu gazowego amoniaku lub trietyloaminy (wszystkie odczynniki muszą być bezwodne, aby uniknąć hydrolizy estrowej).
CH2-COOH C2H5OH CH2COOC2H5
HCl (suchy), 25 ° C
NH2NH Cl
3
glicyna
(C2H5) 3.N CH2-COOC2H5 - (C2H5) 3N HCl NH2
ester etylowy glicyny
Do wytwarzania estrów benzylowych aminokwasów jako katalizator stosuje się kwas benzenosulfonowy. Wytworzona woda jest oddestylowana podczas reakcji.
CH SO H
H3N-CH2COO + C6H5CH2OH 6-H52O3
glicyna benzylowa
alkohol
H3N-CH2COOCH2C6H5 C6H5SO3
Estry β-aminokwasów nie mają struktury dipolarnej, dlatego w przeciwieństwie do wyjściowych kwasów rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych i mają lotność. Glicyna jest więc substancją krystaliczną o wysokiej temperaturze topnienia (292 ° C), a jej eter metylowy jest cieczą o temperaturze wrzenia 130 ° C. Pierwsza destylacja
aminokwasy metylowe zostały wyprodukowane przez E. Fishera (1901). Od tego momentu metoda eterowa weszła w praktykę rozdzielania α-aminokwasów, co otworzyło drogę do analizy hydrolizatów białkowych. Analizę estrów - aminokwasów prowadzi się za pomocą chromatografii gazowo-cieczowej.
Tworzenie halogenków kwasowych. Podczas działania -
aminokwasy z chronioną grupą aminową, chlorek tionylu (SOCl2) lub tlenochlorek fosforu (POCl3) tworzą chlorki α-aminokwasów:
42
O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-C + SO2 + HCl
O cl
Konwersję do halogenków kwasowych stosowano w syntezie peptydów jako
metoda aktywacji grupy karboksylowej α-aminokwasów. Jednak ze względu na wysoką reaktywność halogenków kwasowych selektywność reakcji acylowania z ich udziałem była niska (powstało wiele produktów ubocznych), dlatego bardziej odpowiednią metodą aktywacji była konwersja kwasu do bezwodnika. Bezwodniki mają nieco niższą zdolność acylującą, ale większą selektywność niż halogenki.
W syntezie peptydów przy użyciu mieszanego bezwodnika α-aminokwasów
i chloromrówczan etylu, który powstaje w wyniku interakcji chronionej przez
grupę aminową aminokwasu z chloromrówczanem etylu. O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-COOH + C2H5-O-C
Chlorowęglan etylu C1-N-benzyloksykarbonyloglicyny
mieszany bezwodnik N-benzyloksykarbonyloglicyny i węglanu etylu
Tworzenie N-alkilo-podstawionych aminokwasów.
Monoalkilowanie grupy aminowej nie zawsze jest selektywne. Selektywność tej reakcji zależy od charakteru czynnika alkilującego. Z reguły w reakcji powstaje mieszanina mono- i dialkilopodstawionych aminokwasów. Ponadto, gdy stosuje się nadmiar fluorowcoalkanu, aminokwas podstawiony dialkilem jest dalej alkilowany w celu otrzymania aminokwasu podstawionego trialkilem. Przyczynia się do tego reakcja alkilowania na atomie azotu aminokwasów
medium alkaliczne.
H2N-CH2COOK CH3I, KOH CH3NH-CH2COOK -KI, -H2O
CH3I, KOH (CH3) 2N-CH2COOK CH3I, KOH
-KI, -H2O
-KI, -H O
2
Powstały związek ma stałą strukturę dwubiegunową i nazywany jest betainą aminokwasową, aw przypadku glicyny po prostu betainą. W betainie atom azotu ma ładunek dodatni, a zatem betaina może być źródłem grupy metylowej dla centrum nukleofilowego innego związku, tj. środek metylujący. W organizmie transmetylacja przebiega za pomocą betainy, na przykład, alkilowanie homocysteiny z wytworzeniem metioniny:
betaina CH2CH2SH homocysteina
(CH3) 2N-CH2COOK + H3N-CH-COO
CH2CH2SCH3
Sól potasowa N, N-dimetyloglicyna metioniny
Powstawanie podstaw Schiffa. W interakcji -
aminokwasy z aldehydami tworzą iminy (zasady
Schiff) poprzez tworzenie karbinolamin. OH
NH-
CH-R
H2N-CH-COOH + R-CH = O R-
CH-COOH
-H2O
-aldehyd aminokwasowy
N = CH-R
podstawiona imina (zasada Schiffa)
Formaldehydy w słabo alkalicznym środowisku (pH 7) łatwo reagują z dodatkiem nukleofilowym z α-aminokwasami zawierającymi wolną grupę aminową. W rezultacie powstają stosunkowo stabilne karbinolaminy, pochodne N-metylolu. Z nadmiarem formaldehydu powstaje aminokwas N, N-dimetylolowy:
H2N-CH-COOK + H2C = O KOH HOCH2HN -CH-COOK
R
R
Pochodna N-metylolu aminokwasu
HOCH2
H2C = O N-CH-COOK
KOH HOCH2 R
Pochodna N, N-dimetylolu aminokwasu
W takich pochodnych aminokwasów zasadowość atomu azotu jest silna
maleje z powodu podstawników odciągających elektrony. Reakcja - aminokwasy z formaldehydem są stosowane ilościowo
oznaczanie α-aminokwasów metodą miareczkowania formolowego (metoda Sørensena), w której jako titrant stosuje się zasadę (wskaźnik fenoloftaleiny). Wysoka skłonność grup aminowych w aminokwasach lub białkach do reagowania z formaldehydem prowadzi do nieodwracalnej denaturacji białek w jego obecności. To wyjaśnia wysoką toksyczność formaldehydu i jego zdolność do sterylizacji.
Reakcja redoks. -Kwasy aminowe wchodzą w rozmaite reakcje redoks, czemu towarzyszy zmiana stanów utleniania atomów węgla. Reakcje te zachodzą zarówno wewnątrzcząsteczkowo, jak i międzycząsteczkowo.
Wśród wszystkich naturalnych α-aminokwasów cysteina, która jest łatwo utleniana przez atom siarki grupy tiolowej (-SH) do cystyny zawierającej grupę disiarczkową (-S-S-), jest szczególnie wrażliwa na działanie środków utleniających.
-2e, -2H
NH-CH-COO S-CH2CH (NH3) COO
3
+2e, + H
CH2-SH
S-CH2CH (NH3) COO
cysteina cysteinowa
(środek redukujący) (utleniacz sprzężony)
Cysteina i cystyna stanowią sprzężoną parę redoks, która charakteryzuje się równowagą tiolowo-dwusiarczkową. Dlatego cysteina jest skutecznym przeciwutleniaczem, pełniącym funkcje ochronne po wystawieniu na działanie silnych środków utleniających ze względu na właściwości redukujące grupy tiolowej. Cysteina była pierwszym lekiem wykazującym działanie antyradiacyjne, które zmniejszało stopień uszkodzenia radiacyjnego i zwiększało przeżycie pacjentów.
Biologicznie ważne reakcje chemiczne. Szereg ważnych
chemiczne przemiany α-aminokwasów, przeprowadzane w organizmie pod wpływem różnych enzymów, mają wspólny mechanizm, dzięki udziałowi tego samego fosforanu koenzymu - pirydoksalu, który jest silnie związany z enzymem przez wiązanie kowalencyjne.
Fosforan pirydoksalu i α-aminokwasy tworzą aldiminę I w reakcji grupy aldehydowej i grupy aminowej α-aminokwasu.
W aldiminie I gęstość elektronów sprzężonego układu przesuwa się do protonowanego pirydynowego atomu azotu, dzięki czemu
silna polaryzacja wiązań atomu węgla aminokwasu. W zależności od tego, które z tych trzech wiązań będzie brało udział w dalszej reakcji (która jest określona przez naturę enzymu), można przeprowadzić transaminację, dekarboksylację, eliminację, racemizację, rozszczepienie aldolowe itp. Wspólność tych znacząco różni się w wyniku końcowym Procesy polegają na tym, że każdy z nich realizowany jest na etapie tworzenia aldiminy I.
O CH = O
O-POCH2 OH
NH2-CH-COO + O
RN CH3
H
fosforan pirydoksalu
R-CH-COOH
O
HC N H
O-POCH2
O
O
N CH3 H
Dekarboksylacja. Proces dekarboksylacji - aminokwasy prowadzą do powstawania amin biogennych.
dekarboksylaza +
NH-CH-COO + fosforan pirydoksalu R-CH -NH + CO
R amina
-aminokwas
-Aminokwasy zawierają grupę aminową akceptora elektronów (dokładniej, protonowaną grupę aminową [-NH3] +) w pozycji do grupy karboksylowej, co wyjaśnia ich zdolność do dekarboksylacji.
W warunkach laboratoryjnych reakcja ta zachodzi po podgrzaniu - aminokwasy w obecności zmiataczy dwutlenku węgla, takich jak wodorotlenek baru Ba (OH) 2.
NH2-C-COOH + Ba (OH) 2 t C R-CH2-NH2 + BaCO3
-H2O
R
Dekarboksylacja w organizmie. Dekarboksylacja aminokwasów zachodzi stosunkowo łatwo w tkankach zwierząt i roślin, ale jest szczególnie charakterystyczna dla mikroorganizmów. Proces zachodzi z udziałem enzymów dekarboksylazy i koenzymu fosforanu pirydoksalu. Ta reakcja jest przeprowadzana ze względu na przerwę w
wiązanie polarne aldiminy I między atomem węgla i grupą karboksylanową. Pośrednia postać „chinoidowa” z powodu dodania protonu jest przekształcana w aldiminę la, w wyniku hydrolizy, z której otrzymuje się fosforan pirydoksalu i aminę biogenną.
H C N H H N N
PCH2O2OCH2O
+H
N-CO2.. CH3
CH3 N
H H
forma „quinoidowa” aldiminy I
Aminy biogenne w organizmie pełnią ważne funkcje biologiczne
funkcje. Na przykład kwas α-aminomasłowy (GABA), który powstaje podczas dekarboksylacji kwasu glutaminowego, jest neuroprzekaźnikiem i bierze udział w procesach metabolicznych zachodzących w mózgu. W praktyce medycznej ten kwas o nazwie hamalon lub Aminalon jest stosowany w leczeniu chorób neuropsychiatrycznych. Dekarboksylacja wielu naturalnych α-aminokwasów - seryny, cysteiny, lizyny, tryptofanu, kwasu asparaginowego itp. - ma wielkie znaczenie biologiczne.
R-CH2
H C N H O
Oh
P OCH2 O PCH
2
H2O +
N CH3
N CH3
H H
fosforan aldiminy Ia pirydoksalu
+ R-CH2-NH2
Transaminacja. Jest to główny szlak biosyntezy α-aminokwasów.
z -okwasów. Donor grupy aminowej jest aminokwasem obecnym w komórkach w wystarczającej ilości lub w nadmiarze i jego
akceptor - oksokwas. -Kwas aminowy zamienia się w -
kwas okso i α-hydroksykwas - w aminokwasach o odpowiedniej strukturze rodników. W rezultacie transaminacja jest odwracalnym procesem wymiany grup aminowych i okso. Przykładem takiej reakcji jest wytwarzanie kwasu L-glutaminowego z kwasu α-oksoglutarowego. Β-aminokwasem dawcy może być na przykład kwas L-asparaginowy.
donor-aminokwas kwas akceptorowy-kwas octowy
HOOCCH2 CHCOOH + HOOCCH2CH2CCOOH
O
NH2
L-asparaginowy kwas 2-oksoglutarowy
kwas
transamylaza + akceptor-kwas okso
+ fosforan pirydoksalu HOOCCH2 CCOOH +
Oh
Kwas 2-okso-bursztynowy
aminokwas dawcy
+ HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
Reakcja transaminacji jest międzycząsteczkowym procesem redoks, który jest zredukowany do interkonwersji grup aminowych i grup karbonylowych pod działaniem koenzymu pirydoksalu i enzymów transaminazowych, zwanych również aminotransferazami. Ta reakcja służy nie tylko do niszczenia aminokwasów, ale także do ich biosyntezy, to znaczy z jej pomocą jest regulowana
zawartość α-aminokwasów w komórkach.
Koenzym fosforanu pirydoksalu pełni funkcję przenoszenia grupy aminowej z α-aminokwasu donora do akceptora kwasu α-okso z pośrednim przejściem do postaci fosforanu pirydoksaminy, tj. fosforan pirydoksalu zachowuje się jak akceptor, a fosforan pirydoksaminy działa jako donor aminowy. Proces transaminacji zachodzi w wyniku późniejszej transformacji aldiminy I z udziałem polarnego wiązania między atomem węgla i atomem wodoru. Obecność kwasu CH
środek i, odpowiednio, ruchomy atom wodoru tworzą warunki do wystąpienia szeregu prototropowych transformacji tautomerycznych.
Aldimina I, rozszczepiająca proton H +, przechodzi w pośrednią formę „quinoidową”, w której aromatyczność zostaje przywrócona przez dodanie protonu i powstaje ketimina. Przez hydrolizę ketiminy otrzymuje się fosforan pirydoksaminy i α-oksookwas.
Fosforan pirydoksaminy jest w stanie oddziaływać w przeciwnym kierunku z akceptorem kwasu α-hydroksylowego, w wyniku czego otrzymuje się α-aminokwas i „fosforan” pirydoksalu „wraca”.
R-CH-COOH R-C-CHOOH
HC N H HC N H
P-OCH2O-HP-OCH2O + H
N..
CH3 N CH3
H H
forma „quinoidowa” aldiminy I
R-C-CHOOH
H2CNH H2C NH2
P-OCHO-CH2OH
2 H2O +
N
N CH3 CH3
H H
fosforan ketiminy pirydoksaminy
P oznacza pozostałość kwasu fosforowego PO32-
Reakcja transaminacji jest łącznikiem między
procesy metabolizmu białek (aminokwasów) i węglowodanów (- kwasy okso). Ta reakcja eliminuje nadmiar jednostki
-aminokwasy, a zatem zawartość β-aminokwasów w komórkach jest regulowana.
Eliminacja. Ten proces jest charakterystyczny dla α-aminokwasów,
który w pozycji do grupy karboksylowej zawiera odciągające elektrony grupy funkcyjne, na przykład hydroksyl lub tiol. Gdy są cięte przez działanie fosforanu pirydoksalu i odpowiedniego enzymu, związek pośredni
reaktywne aminokwasy. Te ostatnie łatwo przekształcają się w tautomeryczne α-aminokwasy, które w wyniku reakcji hydratacji w grupie iminowej są przekształcane w α-hydroksykwasy.
X NH2 NH2
Tautomeria R-CH-CH-COOH R-CH = C-COOH
-HX
-podstawiony
-aminokwas
(X = OH, SH; R = H, CH3
NH H2O NH2
R-CH-C-COOH R-CH2-C-COOH
-NH3
Podział aldolowy. Ten proces ma miejsce w przypadku -
aminokwasy, które w pozycji zawierają grupę hydroksylową. Na przykład seryna jest rozszczepiana z wytworzeniem glicyny i formaldehydu (ten ostatni nie jest uwalniany w swojej wolnej postaci, ale jest natychmiast związany z innym koenzymem, kwasem tetrahydrofoliowym). Ta reakcja ma ogromne znaczenie jako źródło fragmentu jednowęglowego (w postaci grupy hydroksymetylowej), który jest zawarty później w syntezie wielu związków, w tym nukleotydów metioniny i puryn.
HO-CH2-CH-COOH3N-CH2-COO + H2C = O
NH4
formaldehyd glicynowy
seryna
Podstawą tej reakcji jest rozszczepienie aldiminy I wiązania między -
i atomy węgla w rodniku reszty aminokwasowej.
-Aminokwasy są aktywnymi uczestnikami różnych reakcji metabolicznych z udziałem wielu koenzymów.
Na przykład, można je przekształcić w β-okso kwasy nie tylko poprzez transaminację, ale także przez oksydacyjne odkażanie.
Deaminacja oksydacyjna. Proces można przeprowadzić przy udziale dehydrogenazy enzymów i koenzymu NAD + lub NADP +. Na przykład w oksydacyjnej deaminacji L-glutaminy
powstaje kwas - kwas oksoglutarowy. W pierwszym etapie reakcji
przeprowadza się odwodornienie (utlenianie) kwasu glutaminowego do kwasu i-aminoglutarowego.
RO OH CONH2
N ° o
N CH2O-P-O-P-OCH2ON
W drugim etapie zachodzi hydroliza, w wyniku której powstaje kwas α-oksoglutarowy i amoniak. Etap hydrolizy przebiega bez udziału enzymu. Powstały amoniak jest zawarty w cyklu mocznikowym.
W przeciwnym kierunku reakcja przebiega redukcyjnie
aminowanie -okwasów. Na przykład zawsze w komórkach znajduje się kwas oksoglutarowy (jako produkt metabolizmu węglowodanów)
przekształcony tą drogą w kwas L-glutaminowy.
NH2 OVER +
HOOCCH2CH2CHCOOH
Kwas L-glutaminowy NADH, H +
NH
HOOCCH2CH2CCOOH H2O
O
HOOCCH2CH2CCOOH + NH3
-kwas oksoglutarowy
W warunkach laboratoryjnych deaminację przeprowadza się za pomocą azotu
kwas. W tym przypadku powstaje odpowiedni α-hydroksykwas i uwalniany jest gazowy azot, którego objętość jest używana do oceny ilości
przereagowane α-aminokwasy (metoda Van-Slyka). Dlatego reakcję tę stosuje się do ilościowego oznaczania grup aminowych w aminokwasach, a także w białkach i produktach ich degradacji.
R-CH-COOH + NaNO2, HCl R-CH-COOH + N + HO
HNO2 HO 2 2
NH2
-aminokwas - hydroksykwas
Niedawno odkryto nowy enzym, syntetazę NO, pod działaniem którego podczas utleniania argininy i koenzymu NADPH (H) z tlenem cząsteczkowym tworzą się dwutlenek azotu (II) i cictulin.
Powstały tlenek azotu (II) jest szybko wykorzystywany w układzie odpornościowym organizmu do eliminacji ksenobiotyków, a także do regulacji ciśnienia krwi poprzez rozluźnienie mięśni naczyń krwionośnych.
NH = CNH (CH2) 3CHCOOH + NADP (H) + 3O2 + H +
NH2 NH2
NO syntetaza O = CNH (CH) CHCOOH + NADF +
-2H2O, -2NO2 3
NH2 NH2
cytrulina
Wraz z ogólną dla wszystkich lub ogromną większością aminokwasów zachodzą przemiany chemiczne w organizmie
wiele reakcji z udziałem pojedynczych α-aminokwasów, na przykład hydroksylacja fenyloalaniny, proces transmetylacji z udziałem metioniny.
W trakcie metabolizmu kwas asparaginowy pod działaniem amoniaku-liazy asparaginianowej łatwo reaguje na deaminację wewnątrzcząsteczkową, w wyniku czego powstaje fumaran amonu.
H3N-CH-COO asparaginian amoniak-liaza H-C-COO
CH-COOH-CH-COO NH4
asparaginian fumaranu amonu
Reakcja jest odwracalna i służy do regulacji zawartości kwasu asparaginowego w organizmie. W przemyśle mikrobiologicznym fumaran amonu jest stosowany do syntezy kwasu L-asparaginowego za pomocą komórek E. coli zawierających asparaginianową liazę amoniaku.
Związek z ciepłem. Po podgrzaniu aminokwasy są przekształcane w cykliczne amidy, zwane diketopiperazynami. Na przykład alanina cyklizuje do 3,6-dimetylo-2,5-diketopiperazyny.
NH-CH-C0CH3O
do 1 6
H OH HN 5
H2NH
HO
C-CH-NH303
O CH3
3,6-dimetylo-2,5-diketo alaniny
piperazyna
Przez hydrolizę jednego z wiązań peptydowych w 3,6-dimetylo-2,5-diketopiperazynie łatwo jest uzyskać odpowiedni dipeptyd.
Reakcje jakościowe. Specyfiką chemii aminokwasów i białek jest zastosowanie licznych reakcji jakościowych (z reguły koloru). Obecnie, gdy prowadzone są badania metodami fizykochemicznymi, wiele reakcji jakościowych jest nadal wykorzystywanych do wykrywania aminokwasów w analizie chromatograficznej.
Ogólną jakościową reakcją aminokwasów jest reakcja z ninhydryną. Ta reakcja utleniania aminokwasów przez ninhydrynę, po której następuje ich deaminacja i dekarboksylacja, jak również tworzenie barwnika ninhydrynowego z udziałem tlenu rozpuszczonego w wodzie.
Produkt reakcji ninhydrynowej ma barwę niebiesko-fioletową, która jest używana do wizualnego wykrywania aminokwasów na chromatogramach (na papierze, w cienkiej warstwie), a także oznaczania spektrofotometrycznego z użyciem analizatorów aminokwasów (produkt absorbuje światło w obszarze 550-570 nm).
O OH o
C C
+ H2N-CH-COOH-CO2 OH
C OH R C
-NH3 O
O-R-CH = O
ninhydryna
diketoksyhydrinden
(forma hydratu
1,2,3-indantrione)
O HO o
C C
COH + NH3 + C-3H2O
z aminokwasu HO
O
O O OH O
C N = C C N = CC
C C
C C C
O o o
O NH4 o
NH3C C
C N = C
C C
O
Do wykrywania aromatycznych i heterocyklicznych α-aminokwasów stosuje się reakcję ksantoprotein (reakcja na fenyloalaninę, tyrozynę, histydynę, tryptofan). Na przykład pod działaniem stężonego kwasu azotowego na tyrozynę związek nitrowy ma barwę żółtą. Gdy dodaje się do niego alkalia, kolor staje się pomarańczowy z powodu jonizacji fenolowej grupy hydroksylowej i wzrostu udziału anionu w koniugacji.
CH-COOH HNO3 O2N
HO HO CH-COOH
Tirazine (żółty kolor)
NaOH O CH-COONa
NH2
(kolor pomarańczowy)
Cysteinę wykrywa się za pomocą kilku reakcji jakościowych w oparciu o reaktywność zawartej w niej grupy merkapto. Na przykład, gdy roztwór białka z octanem ołowiu jest ogrzewany w środowisku alkalicznym, tworzy się czarny osad ołowianu ołowiu, który
wskazuje na obecność cysteiny w białkach.
SH
(HOOCCHCH2S) 2Pb
2CH CHCOOH + (CH COO) Pb
2 3 2 -2CH COOH
3 NH2
NH2
Tryptofan jest wykrywany przez reakcję z para-dimetyloaminobenzaldehydem w środowisku kwasu siarkowego przez pojawienie się barwienia czerwono-fioletowego (reakcja Ehrlicha). Ta reakcja służy do ilościowego oznaczenia tryptofanu w produktach trawienia białek.