Główny Warzywa

Zastosowanie enzymów;

Posiadając wysoki stopień selektywności, enzymy są wykorzystywane przez żywe organizmy do przeprowadzania wielu różnych reakcji chemicznych z dużą szybkością; zachowują swoją aktywność nie tylko w mikroskali komórki, ale także poza ciałem. Enzymy są szeroko stosowane w takich gałęziach przemysłu, jak piekarnictwo, browarnictwo, winiarstwo, herbata, produkcja skór i futer, produkcja serów, gotowanie (do przetwórstwa mięsa) itp. W ostatnich latach w przemyśle chemicznym stosowano enzymy do prowadzenia reakcji chemii organicznej, takich jak utlenianie, redukcja, deaminacja, dekarboksylacja, dehydratacja, kondensacja, a także do oddzielania i izolowania izomerów aminokwasów serii L (mieszaniny racemiczne L- i D-izomery), które są stosowane w przemyśle, rolnictwie, medycynie. Opanowanie subtelnych mechanizmów działania enzymów niewątpliwie zapewni nieograniczone możliwości uzyskania w dużych ilościach i przy wysokiej prędkości substancji użytecznych w laboratorium z prawie 100% wydajnością.

Obecnie rozwija się nowa gałąź nauki - enzymologia przemysłowa, która jest podstawą biotechnologii. Enzym kowalencyjnie związany („szyty”) z dowolnym organicznym lub nieorganicznym nośnikiem polimerowym (matrycą) jest nazywany unieruchomionym. Technika immobilizacji enzymów pozwala na rozwiązanie wielu kluczowych zagadnień enzymologii: zapewnienie wysokiej specyficzności działania enzymu i zwiększenie ich stabilności, łatwości manipulacji, ponownego użycia, ich zastosowania w reakcjach syntetycznych w strumieniu. Zastosowanie takiej technologii w przemyśle otrzymało nazwę enzymologii inżynieryjnej. Wiele przykładów świadczy o ogromnych możliwościach inżynierii enzymatycznej w różnych dziedzinach przemysłu, medycyny i rolnictwa. W szczególności unieruchomiona β-galaktozydaza przyłączona do magnetycznego pręta mieszającego jest stosowana do zmniejszenia zawartości cukru mlecznego w mleku, tj. produkt, który nie rozszczepia się w ciele chorego dziecka z dziedziczną nietolerancją laktozy. Przetworzone w ten sposób mleko jest ponadto przechowywane w stanie zamrożonym przez znacznie dłużej i nie ulega zagęszczeniu.

Opracowano projekty pozyskiwania produktów spożywczych z celulozy, przekształcając je za pomocą unieruchomionych enzymów - celulaz - w glukozę, którą można przekształcić w produkt spożywczy - skrobię. Stosując technologię enzymatyczną, można w zasadzie uzyskać żywność, w szczególności węglowodany, z paliwa płynnego (oleju), dzieląc je na aldehyd glicerynowy, a następnie z udziałem enzymów do syntezy glukozy i skrobi z niej. Niewątpliwie istnieje wielkie przyszłe modelowanie z wykorzystaniem inżynierii enzymatycznej procesu fotosyntezy, tj. naturalny proces fiksacji2; Oprócz unieruchomienia, proces ten, który jest niezbędny dla całej ludzkości, będzie wymagał opracowania nowych oryginalnych podejść i zastosowania wielu specyficznych unieruchomionych koenzymów.

Takie reakcje znalazły zastosowanie w przemyśle farmaceutycznym, na przykład w syntezie leku przeciwreumatycznego prednizolonu z hydrokortyzonu. Ponadto mogą służyć jako model do stosowania w syntezie i uzyskiwaniu niezastąpionych czynników, ponieważ dzięki zastosowaniu unieruchomionych enzymów i koenzymów możliwe jest ukierunkowane przeprowadzenie sprzężonych reakcji chemicznych (w tym biosyntezy istotnych metabolitów), eliminując w ten sposób niedobór substancji podczas dziedzicznych wad metabolicznych. W ten sposób, dzięki nowemu podejściu metodologicznemu, nauka stawia pierwsze kroki w dziedzinie „syntetycznej biochemii”.

Nie mniej ważne obszary badań to immobilizacja komórek i tworzenie metod inżynierii genetycznej (projektowanie inżynierii genowej) przemysłowych szczepów mikroorganizmów - producentów witamin i niezbędnych aminokwasów. Przykładem medycznego zastosowania biotechnologii jest unieruchomienie komórek tarczycy w celu określenia hormonu tyreotropowego w płynach biologicznych lub ekstraktach tkankowych. Następnym krokiem jest stworzenie biotechnologicznej metody produkcji nieodżywczych słodyczy, tj. substytuty cukru spożywczego, które mogą wywoływać uczucie słodyczy, nie będąc wysokokalorycznym. Jedną z takich obiecujących substancji jest aspartam, który jest estrem metylowym dipeptydu - aspartylofenyloalaniny. Aspartam jest prawie 300 razy słodszy od cukru, jest nieszkodliwy i rozkłada się w organizmie na naturalnie występujące wolne aminokwasy: kwas asparaginowy (asparaginian) i fenyloalaninę. Aspartam będzie bez wątpienia szeroko stosowany zarówno w medycynie, jak iw przemyśle spożywczym (na przykład w USA jest stosowany do żywności dla niemowląt i jest dodawany zamiast cukru do koksu dietetycznego). Do wytwarzania aspartamu za pomocą technologii genowej konieczne jest uzyskanie nie tylko wolnego kwasu asparaginowego i fenyloalaniny (prekursorów), ale także enzymu bakteryjnego, który katalizuje biosyntezę tego dipeptydu.

Wartość enzymologii inżynierskiej, jak również ogólnie biotechnologii, wzrośnie w przyszłości. Według szacunków specjalistów, produkty wszystkich procesów biotechnologicznych w przemyśle chemicznym, farmaceutycznym, spożywczym, medycynie i rolnictwie, otrzymane w ciągu jednego roku na świecie, osiągną dziesiątki miliardów dolarów do roku 2000. W naszym kraju do roku 2000 produkcja genetycznie modyfikowana L-treonina i witamina B2. Już w 1998 r. Produkcja wielu enzymów, antybiotyków, α1-, interferon β-, γ; insulina i hormon wzrostu przechodzą próby kliniczne.

http://studopedia.su/12_114953_primenenie-fermentov.html

Aplikacja enzymów

Aplikacja enzymów

Obecnie stosowanie enzymów w różnych sektorach gospodarki jest zaawansowanym osiągnięciem. Enzymy znalazły szczególne znaczenie w przemyśle spożywczym. Wszakże właśnie ze względu na obecność enzymów w cieście następuje jego podwyższenie i obrzęk. Jak wiadomo, test pęcznienia zachodzi pod wpływem dwutlenku węgla CO2, który z kolei powstaje w wyniku rozkładu skrobi przez działanie enzymu amylazy, który jest już zawarty w mące. Ale w mące tego enzymu nie wystarczy, zwykle dodaje się. Inny enzym proteazy, który daje gluten ciasto, przyczynia się do zatrzymywania dwutlenku węgla w cieście.

Produkcja napojów alkoholowych również nie jest kompletna bez udziału enzymów. W tym przypadku enzymy występujące w drożdżach są szeroko stosowane. Różnorodne piwa uzyskuje się właśnie dzięki różnym kombinacjom złożonych związków enzymatycznych. Enzymy biorą również udział w rozpuszczaniu opadów w napojach alkoholowych, na przykład piwo nie zawiera osadu, do którego dodaje się proteazy (papainę, pepsynę), które rozpuszczają wytrącone związki białkowe.

Produkcja fermentowanych produktów mlecznych, takich jak jogurt, opiera się na chemicznej przemianie laktozy (czyli cukru mlecznego) w kwas mlekowy. Kefir jest wytwarzany w podobny sposób, ale cechą produkcyjną jest to, że biorą nie tylko bakterie kwasu mlekowego, ale także drożdże. W wyniku przetwarzania laktozy powstaje nie tylko kwas mlekowy, ale także alkohol etylowy. Po otrzymaniu kefiru zachodzi inna reakcja, która jest całkiem przydatna dla organizmu ludzkiego - to hydroliza białek, która w wyniku spożycia kefiru przez ludzi sprzyja jej lepszej absorpcji.

Produkcja sera jest również związana z enzymami. Mleko zawiera białko, kazeinę, która zmienia się podczas reakcji chemicznej pod działaniem proteaz iw wyniku reakcji wytrąca się.

Proteazy są szeroko stosowane do obróbki surowców skórzanych. Jego zdolność do wytwarzania hydrolizy białek (rozpad białek) jest szeroko stosowana do usuwania uporczywych plam z czekolady, sosów, krwi itp. Enzym celulazowy - stosowany w detergentach. Jest w stanie usunąć „granulki” z powierzchni tkaniny. Ważną cechą prania proszków zawierających całe kompleksy enzymów jest to, że pranie powinno odbywać się w ciepłej, ale nie gorącej wodzie, ponieważ gorąca woda dla enzymów jest destrukcyjna.

Stosowanie enzymów w medycynie wiąże się z ich zdolnością do gojenia się ran, rozpuszczania powstających zakrzepów krwi. Czasami enzymy są celowo wprowadzane do organizmu, aby je aktywować, a czasami z powodu nadmiernej aktywności enzymów mogą wstrzykiwać substancje, które działają jako inhibitory (substancje, które spowalniają przepływ reakcji chemicznych). Na przykład pod wpływem poszczególnych inhibitorów bakterie tracą zdolność do namnażania się i wzrostu.

Zastosowanie enzymów w medycynie wiąże się również z przeprowadzaniem różnych analiz w celu określenia chorób. W tym przypadku enzymy odgrywają rolę substancji wchodzących w interakcje chemiczne lub promujących przemiany chemiczne w fizjologicznych płynach ustrojowych. W rezultacie uzyskuje się pewne produkty reakcji chemicznych, dzięki którym laboratoria rozpoznają obecność jednego lub innego patogenu. Wśród takich enzymów i ich zastosowań enzym oksydaza glukozowa jest najbardziej znanym enzymem, który pozwala określić obecność cukru w ​​moczu lub krwi ludzkiej. Ponadto, wraz z oznakowanymi, istnieją enzymy, które są w stanie określić obecność alkoholu we krwi. Enzym ten nazywany jest dehydrogenazą alkoholową.

Jak oddzielić enzym od produktów reakcji

Wyobraź sobie, że mamy enzym w stanie ciekłym, jest on gotowy do reakcji chemicznej. Ale jak oddzielić enzym od produktów reakcji? W tym celu stosuje się katalizatory stałe, a następnie rozdzielanie produktów reakcji nie jest trudne. Ponadto w drugiej połowie XX wieku nauczyli się, jak łączyć enzymy z substancjami stałymi - nośnikami. Taki proces nazywa się immobilizacją enzymów, czyli ich unieruchomieniem; Stało się szeroko stosowane w reakcji katalitycznej.

Istnieją dwa sposoby przyłączania enzymów do nośnika: pierwsza metoda jest na poziomie fizycznym, to znaczy enzym nie tworzy wiązań chemicznych z nośnikiem; drugi jest chemiczny, odpowiednio, z tworzeniem wiązań chemicznych. W metodzie fizycznej stosuje się adsorpcję (wiązanie substancji z powierzchnią ciała). W tym przypadku enzym jest przyłączony do ciała stałego nośnika przy użyciu, na przykład, wiązań elektrostatycznych. Oczywiście takie mocowanie enzymów nie jest trwałe!

W inny sposób istnieją fizyczne metody, które utrzymują enzym blisko nośnika. W tym celu konieczne jest, aby struktura nośnika była gatunkiem sieciowym, dla którego enzym spada i pozostaje tam. W trakcie reakcji chemicznej odczynniki dostają się do sieci, są narażone na działanie enzymu, po czym produkty reakcji swobodnie opuszczają sieć.

Aby unieruchomić enzym (jego nieruchomość), można użyć żeli, które są jednym z rodzajów systemów rozproszonych składających się z wielu małych cząstek różnych cząsteczek. Poprzez wiązanie wodorowe cząstki te są utrzymywane obok siebie, tworząc przestrzenną sieć (lub strukturę). Jeśli enzym jest zawarty w takim roztworze, zostaje on zatrzymany przez taką strukturę.

Strukturą zdolną do utrzymania enzymów w ten sposób są nici polistyrenowe lub nylonowe. W przypadku rozciągania strukturalna „siatka” materiału rozszerza się i enzym swobodnie przenika do wnętrza. W stanie normalnym enzym nie może opuścić sieci, podczas gdy produkty reakcji chemicznej swobodnie przez nią przenikają.

Immobilizacja enzymu może być przeprowadzona za pomocą środków chemicznych: białko enzymu jest przyłączane przez wiązanie chemiczne do nośnika i do sąsiedniego enzymu, tworząc w ten sposób całe ustalone łańcuchy o dużych rozmiarach (z zewnątrz - jak cząstka stała). Enzymy połączone w ten sposób w reakcjach chemicznych nie łączą się z produktami reakcji. Ponadto białko enzymatyczne jest mniej podatne na denaturację ze względu na fakt, że traci nadmierną mobilność, a ponadto w takim stanie badania wykazały, że enzymy są trudne do zniszczenia.

http://www.kristallikov.net/page100.html

Gdzie stosuje się enzymy

W rolnictwie stosuje się enzymy do przygotowania paszy, a także do poprawy ich wchłaniania przez zwierzęta 261 * 266. Coraz częściej enzymy są używane do przygotowywania leków, a także w medycynie podczas diagnozy. Ponadto w badaniach naukowych stosuje się enzymy, aby ustalić strukturę niektórych związków, w szczególności białek i NK, ich biosyntezę, zbadać organizację struktur subkomórkowych, odczynniki analityczne i do innych celów 259.

Produkcja i stosowanie enzymów jest szczególnie rozwinięte w krajach takich jak USA i Japonia 271, 272. Na przykład w Stanach Zjednoczonych w 1970 r. Wyprodukowano 32 tys. Ton preparatów enzymatycznych, ponad 120 pozycji, aw Japonii 50 tys. Ton ponad 80 gatunków. Spośród wszystkich preparatów enzymatycznych uzyskanych w Japonii w 1967 r. 26% wykorzystano w przemyśle spożywczym 272, 23% w przemyśle włókienniczym, 38% w produkcji pasz i pasz dla zwierząt, 4% w przemyśle skórzanym, 9% w medycynie. Został uwolniony (w tonach): amylaza - 9850, proteaza - 8906, oksydaza glukozowa - 2200, lipazy i celulazy - po 100, inne enzymy - 200.

W USA wraz z przemysłem spożywczym znaczna część enzymów trafia do produkcji detergentów (w 1971 r. - 34%).

W ZSRR przemysł enzymatyczny zaczął powstawać w latach 30-tych. Szczególnie szybki rozwój w krajach WNP jest w ostatnim czasie. 259, 263, 273

Mikroorganizmy są coraz częściej wykorzystywane jako surowiec do produkcji enzymów. Tak więc w Japonii, według danych z 1967 r., Całkowitej ilości wyprodukowanych enzymów, preparaty z bakterii stanowiły 80%, z grzybów pleśniowych - 10%, z drożdży - 3%, z surowców zwierzęcych - 0,2%.

Enzymy są wytwarzane w postaci preparatów zawierających jeden lub głównie jeden enzym, jak również złożone, które zawierają wiele enzymów, a preparaty tych samych enzymów mogą mieć różne nazwy.

Najczęściej stosowane leki to preparaty enzymów hydrolitycznych, z których najważniejsze to amylazy, które przeprowadzają upłynnianie i scukrzanie skrobi w różnych podłożach. Wraz ze słodowymi amylazami w różnych sektorach przemysłu spożywczego, w produkcji alkoholu i warzenia coraz częściej stosuje się preparaty enzymów z grzybów i bakterii 263, 266, 274. Na przykład zastosowanie amylazy grzybowej w wypieku chleba iw przemyśle alkoholowym było bardzo udane. W przemyśle włókienniczym amylazy bakteryjne 263, 266 są od dawna stosowane do usuwania tkanin.

Złożone preparaty enzymów mikroorganizmów, które obejmują amylazy, są stosowane w hodowli zwierząt, a także w oczyszczaniu ścieków i rur wodociągowych 261, 263, 271, 272.

Preparaty trzustkowe zawierające - i -amylazę (diastazę) stosuje się w medycynie. Uzyskuje się również preparaty lecznicze zawierające amylazy drobnoustrojów, które służą do poprawy trawienia w niektórych chorobach *. W medycynie i przemyśle perfumeryjnym znalazło zastosowanie specjalne przygotowanie diastazy grzybowej.

Wytwarzają preparaty glukoamylazy, które są wykorzystywane do produkcji glukozy ze skrobi w przemyśle skrobiowym, w piekarnictwie i innych gałęziach przemysłu.

Najczęściej stosowaną karbohydrazą jest inwertaza, która przekształca sacharozę w glukozę i fruktozę. Jest on stosowany w przemyśle cukierniczym i do produkcji likierów, aby zapobiec krystalizacji produktów ze względu na wysokie stężenie sacharozy. W tym samym celu stosuje się laktozę (rozkłada cukier mleczny) po otrzymaniu lodów, kremów i koncentratów mlecznych 266. 272, 275

Źródła i zakresy głównych wytwarzanych preparatów enzymatycznych

http://studfiles.net/preview/5615017/page:8/

Enzymy

Enzymy są szczególnym rodzajem białek, które z natury odgrywają rolę katalizatorów różnych procesów chemicznych.

Ten termin jest stale słyszany, jednak nie wszyscy rozumieją, czym jest enzym lub enzym, jakie funkcje ta substancja spełnia, a także jak enzymy różnią się od enzymów i czy w ogóle się różnią. Wszystko to teraz i dowiedz się.

Bez tych substancji ani ludzie, ani zwierzęta nie mogłyby strawić pokarmu. Po raz pierwszy ludzkość zastosowała enzymy w życiu codziennym ponad 5 tysięcy lat temu, kiedy nasi przodkowie nauczyli się przechowywać mleko w „naczyniach” z żołądków zwierzęcych. W takich warunkach, pod wpływem podpuszczki, mleko zamieniło się w ser. A to tylko jeden z przykładów działania enzymu jako katalizatora przyspieszającego procesy biologiczne. Obecnie enzymy są niezbędne w przemyśle, są ważne dla produkcji cukru, margaryn, jogurtów, piwa, skóry, tekstyliów, alkoholu, a nawet betonu. Te przydatne substancje występują także w detergentach i proszkach do prania - pomagają usunąć plamy w niskich temperaturach.

Historia odkrycia

Enzym jest tłumaczony z greki na „zakwas”. Odkrycie tej substancji przez ludzkość nastąpiło dzięki Holenderowi Janowi Baptista Van Helmontowi, który żył w XVI wieku. W pewnym momencie zainteresował się fermentacją alkoholową, aw trakcie swoich badań odkrył nieznaną substancję, która przyspiesza ten proces. Holender nazwał go fermentum, co oznacza „fermentację”. Następnie, prawie trzy wieki później, Francuz Louis Pasteur, również obserwując procesy fermentacji, doszedł do wniosku, że enzymy są niczym więcej jak substancjami żywej komórki. Po pewnym czasie niemiecki Edward Buchner wydobywał enzym z drożdży i ustalił, że substancja ta nie jest żywym organizmem. Dał mu także swoje imię - „zimaza”. Kilka lat później inny Niemiec Willy Kühne zasugerował, że wszystkie katalizatory białkowe należy podzielić na dwie grupy: enzymy i enzymy. Ponadto zasugerował nazywanie drugiego terminu „zaczyn”, którego działania rozprzestrzeniają się poza żywymi organizmami. I dopiero 1897 r. Położył kres wszystkim sporom naukowym: postanowiono użyć obu terminów (enzym i enzym) jako synonimów absolutnych.

Struktura: łańcuch tysięcy aminokwasów

Wszystkie enzymy są białkami, ale nie wszystkie białka są enzymami. Podobnie jak inne białka, enzymy składają się z aminokwasów. Co ciekawe, tworzenie każdego enzymu przebiega od stu do miliona aminokwasów nawleczonych na sznurki jak perły. Ale ten wątek nigdy nie jest równy - zwykle zakrzywiony setki razy. W ten sposób dla każdego enzymu tworzona jest trójwymiarowa unikalna struktura. Tymczasem cząsteczka enzymu jest stosunkowo dużą formacją i tylko niewielka część jej struktury, tak zwane centrum aktywne, uczestniczy w reakcjach biochemicznych.

Każdy aminokwas jest powiązany z innym specyficznym typem wiązania chemicznego, a każdy enzym ma swoją unikalną sekwencję aminokwasową. Około 20 rodzajów substancji aminowych jest wykorzystywanych do tworzenia większości z nich. Nawet niewielkie zmiany w sekwencji aminokwasów mogą drastycznie zmienić wygląd i „talenty” enzymu.

Właściwości biochemiczne

Chociaż przy udziale enzymów w przyrodzie istnieje ogromna liczba reakcji, ale wszystkie mogą być pogrupowane w 6 kategorii. W związku z tym każda z tych sześciu reakcji przebiega pod wpływem pewnego rodzaju enzymu.

Reakcje enzymatyczne:

  1. Utlenianie i redukcja.

Enzymy biorące udział w tych reakcjach nazywane są oksydoreduktazami. Jako przykład możemy przypomnieć, jak dehydrogenazy alkoholowe przekształcają pierwszorzędowe alkohole w aldehyd.

Enzymy powodujące te reakcje nazywane są transferazami. Mają zdolność przenoszenia grup funkcyjnych z jednej cząsteczki do drugiej. Dzieje się tak na przykład, gdy aminotransferaza alaninowa przenosi grupy alfa-aminowe między alaniną i asparaginianem. Ponadto transferazy poruszają grupy fosforanowe między ATP i innymi związkami, a disacharydy są tworzone z reszt glukozy.

Hydrolazy biorące udział w reakcji są zdolne do rozbijania pojedynczych wiązań przez dodanie elementów wody.

  1. Utwórz lub usuń podwójne wiązanie.

Ten rodzaj reakcji niehydrolitycznej zachodzi z udziałem liazy.

  1. Izomeryzacja grup funkcyjnych.

W wielu reakcjach chemicznych pozycja grupy funkcyjnej zmienia się w obrębie cząsteczki, ale sama cząsteczka składa się z tej samej liczby i typu atomów, które były przed rozpoczęciem reakcji. Innymi słowy, substrat i produkt reakcji są izomerami. Ten rodzaj transformacji jest możliwy pod wpływem enzymów izomerazy.

  1. Tworzenie pojedynczego połączenia z eliminacją elementu wody.

Hydrolazy niszczą wiązanie przez dodanie wody do cząsteczki. Liazy przeprowadzają reakcję odwrotną, usuwając część wody z grup funkcyjnych. Stwórz więc proste połączenie.

Jak działają w ciele?

Enzymy przyspieszają prawie wszystkie reakcje chemiczne zachodzące w komórkach. Są one niezbędne dla ludzi, ułatwiają trawienie i przyspieszają metabolizm.

Niektóre z tych substancji pomagają rozbić zbyt duże cząsteczki na mniejsze „kawałki”, które organizm może strawić. Inne wiążą się z mniejszymi cząsteczkami. Ale enzymy, w kategoriach naukowych, są wysoce selektywne. Oznacza to, że każda z tych substancji może tylko przyspieszyć określoną reakcję. Cząsteczki, z którymi enzymy „działają”, nazywane są substratami. Podłoża z kolei tworzą wiązanie z częścią enzymu zwaną centrum aktywnym.

Istnieją dwie zasady wyjaśniające specyfikę interakcji enzymów i substratów. W tak zwanym modelu z kluczem blokady aktywne centrum enzymu zajmuje miejsce ściśle określonej konfiguracji. Zgodnie z innym modelem, zarówno uczestnicy reakcji, aktywne centrum i podłoże, zmieniają swoje formy, aby się połączyć.

Niezależnie od zasady interakcji, wynik jest zawsze taki sam - reakcja pod wpływem enzymu zachodzi wielokrotnie szybciej. W wyniku tej interakcji „rodzą się” nowe cząsteczki, które są następnie oddzielane od enzymu. Katalizator substancji nadal spełnia swoje zadanie, ale z udziałem innych cząstek.

Hiperaktywność i hiperaktywność

Istnieją przypadki, gdy enzymy spełniają swoje funkcje z nieregularną intensywnością. Nadmierna aktywność powoduje nadmierne tworzenie się produktu reakcji i niedobór substratu. Rezultatem jest pogorszenie stanu zdrowia i poważna choroba. Przyczyną nadmiernej aktywności enzymu może być zarówno zaburzenie genetyczne, jak i nadmiar witamin lub pierwiastków śladowych stosowanych w reakcji.

Hipoaktywność enzymów może nawet spowodować śmierć, gdy na przykład enzymy nie usuwają toksyn z organizmu lub występuje niedobór ATP. Przyczyną tego stanu mogą być również zmutowane geny lub, odwrotnie, hipowitaminoza i niedobór innych składników odżywczych. Ponadto niska temperatura ciała podobnie spowalnia działanie enzymów.

Catalyst i nie tylko

Dzisiaj często można usłyszeć o korzyściach płynących z enzymów. Ale jakie są te substancje, od których zależy wydajność naszego ciała?

Enzymy są molekułami biologicznymi, których cykl życia nie jest określony przez ramy od urodzenia i śmierci. Po prostu pracują w ciele, dopóki się nie rozpuszczą. Z reguły dzieje się to pod wpływem innych enzymów.

W procesie reakcji biochemicznych nie stają się częścią produktu końcowego. Po zakończeniu reakcji enzym opuszcza podłoże. Następnie substancja jest gotowa do powrotu do pracy, ale na innej cząsteczce. I tak trwa tak długo, jak organizm potrzebuje.

Wyjątkowość enzymów polega na tym, że każda z nich wykonuje tylko jedną przypisaną jej funkcję. Reakcja biologiczna zachodzi tylko wtedy, gdy enzym znajdzie odpowiedni substrat. Ta interakcja może być porównana z zasadą działania klawisza i zamka - tylko poprawnie wybrane elementy będą mogły „współpracować”. Inna cecha: mogą działać w niskich temperaturach i umiarkowanym pH, a ponieważ katalizatory są bardziej stabilne niż jakiekolwiek inne chemikalia.

Enzymy jako katalizatory przyspieszają procesy metaboliczne i inne reakcje.

Z reguły procesy te składają się z pewnych etapów, z których każdy wymaga pracy pewnego enzymu. Bez tego cykl konwersji lub przyspieszenia nie może się zakończyć.

Prawdopodobnie najbardziej znaną ze wszystkich funkcji enzymów jest rola katalizatora. Oznacza to, że enzymy łączą chemikalia w taki sposób, aby zmniejszyć koszty energii wymagane do szybszego tworzenia produktu. Bez tych substancji reakcje chemiczne przebiegałyby setki razy wolniej. Ale zdolności enzymów nie są wyczerpane. Wszystkie żywe organizmy zawierają energię potrzebną do dalszego życia. Adenozynotrifosforan, czyli ATP, jest rodzajem naładowanej baterii, która zasila komórki energią. Ale funkcjonowanie ATP jest niemożliwe bez enzymów. A głównym enzymem wytwarzającym ATP jest syntaza. Dla każdej cząsteczki glukozy przekształconej w energię syntaza wytwarza około 32-34 cząsteczek ATP.

Ponadto enzymy (lipaza, amylaza, proteaza) są aktywnie stosowane w medycynie. W szczególności służą jako składnik preparatów enzymatycznych, takich jak Festal, Mezim, Panzinorm, Pankreatin, stosowanych w leczeniu niestrawności. Ale niektóre enzymy mogą również wpływać na układ krążenia (rozpuszczać skrzepy krwi), przyspieszać gojenie się ropnych ran. A nawet w terapiach przeciwnowotworowych uciekają się do stosowania enzymów.

Czynniki determinujące aktywność enzymów

Ponieważ enzym jest w stanie wielokrotnie przyspieszać reakcję, jego aktywność jest określana przez tak zwaną liczbę obrotów. Termin ten odnosi się do liczby cząsteczek substratu (reagenta), które 1 cząsteczka enzymu może przekształcić w ciągu 1 minuty. Istnieje jednak kilka czynników, które determinują szybkość reakcji:

Wzrost stężenia substratu prowadzi do przyspieszenia reakcji. Im więcej cząsteczek substancji czynnej, tym szybciej przebiega reakcja, ponieważ zaangażowanych jest więcej aktywnych centrów. Jednak przyspieszenie jest możliwe tylko do momentu aktywacji wszystkich cząsteczek enzymu. Po tym, nawet zwiększenie stężenia substratu nie przyspieszy reakcji.

Zazwyczaj wzrost temperatury prowadzi do szybszych reakcji. Ta zasada działa dla większości reakcji enzymatycznych, ale tylko do momentu, gdy temperatura wzrośnie powyżej 40 stopni Celsjusza. Po tym znaku szybkość reakcji, przeciwnie, zaczyna gwałtownie spadać. Jeśli temperatura spadnie poniżej punktu krytycznego, szybkość reakcji enzymatycznych wzrośnie ponownie. Jeśli temperatura nadal rośnie, wiązania kowalencyjne zostają zerwane, a aktywność katalityczna enzymu zostaje utracona na zawsze.

Na szybkość reakcji enzymatycznych ma również wpływ pH. Dla każdego enzymu istnieje jego własny optymalny poziom kwasowości, przy którym reakcja jest najbardziej odpowiednia. Zmiany pH wpływają na aktywność enzymu, a tym samym na szybkość reakcji. Jeśli zmiany są zbyt duże, substrat traci zdolność wiązania się z aktywnym rdzeniem, a enzym nie może dłużej katalizować reakcji. Po przywróceniu wymaganego poziomu pH, aktywność enzymu jest również przywracana.

Enzymy do trawienia

Enzymy obecne w organizmie człowieka można podzielić na 2 grupy:

„Praca” metaboliczna w celu neutralizacji substancji toksycznych, a także przyczynia się do produkcji energii i białek. I oczywiście przyspieszają procesy biochemiczne w organizmie.

To, za co odpowiada przewód pokarmowy, wynika z nazwy. Ale tutaj również działa zasada selektywności: pewien rodzaj enzymu wpływa tylko na jeden rodzaj żywności. Dlatego, aby poprawić trawienie, możesz skorzystać z odrobiny oszustwa. Jeśli organizm nie trawi niczego z pożywienia, konieczne jest uzupełnienie diety produktem zawierającym enzym, który jest w stanie rozkładać trudne do strawienia pokarmy.

Enzymy spożywcze są katalizatorami, które rozkładają żywność do stanu, w którym organizm jest w stanie wchłonąć z nich składniki odżywcze. Enzymy trawienne są kilku rodzajów. W ludzkim ciele różne rodzaje enzymów są zawarte w różnych częściach przewodu pokarmowego.

Jama ustna

Na tym etapie na żywność wpływa alfa-amylaza. Rozkłada węglowodany, skrobie i glukozę znajdujące się w ziemniakach, owocach, warzywach i innych produktach spożywczych.

Żołądek

Tutaj pepsyna rozszczepia białka do stanu peptydów i żelatynazy - żelatyny i kolagenu zawartych w mięsie.

Trzustka

Na tym etapie „pracuj”:

  • trypsyna jest odpowiedzialna za rozkład białek;
  • alfa chymotrypsyna - wspomaga przyswajanie białek;
  • elastaza - rozkłada niektóre rodzaje białek;
  • nukleazy - pomagają rozkładać kwasy nukleinowe;
  • steapsin - wspomaga wchłanianie tłustych pokarmów;
  • amylaza - odpowiada za wchłanianie skrobi;
  • lipaza - rozkłada tłuszcze (lipidy) zawarte w produktach mlecznych, orzechach, olejach i mięsie.

Jelito cienkie

Nad cząstkami jedzenia „wyczarować”:

  • peptydazy - rozszczepiają związki peptydowe do poziomu aminokwasów;
  • sucrase - pomaga w trawieniu cukrów złożonych i skrobi;
  • maltaza - rozkłada disacharydy na stan monosacharydów (cukier słodowy);
  • laktaza - rozkłada laktozę (glukoza zawarta w produktach mlecznych);
  • lipaza - sprzyja przyswajaniu triglicerydów, kwasów tłuszczowych;
  • Erepsyna - wpływa na białka;
  • izomaltaza - „działa” z maltozą i izomaltozą.

Jelito grube

Oto funkcje enzymów:

  • E. coli - odpowiada za trawienie laktozy;
  • bakterie kwasu mlekowego - wpływają na laktozę i niektóre inne węglowodany.

Oprócz tych enzymów istnieją również:

  • diastaza - trawi skrobię roślinną;
  • inwertaza - rozkłada sacharozę (cukier stołowy);
  • glukoamylaza - zamienia skrobię w glukozę;
  • Alfa-galaktozydaza - wspomaga trawienie fasoli, nasion, produktów sojowych, warzyw korzeniowych i liściastych;
  • Bromelaina, enzym pochodzący z ananasów, sprzyja rozpadowi różnych rodzajów białek, jest skuteczny na różnych poziomach kwasowości, ma właściwości przeciwzapalne;
  • Papaina, enzym wyizolowany z surowej papai, pomaga rozkładać małe i duże białka i jest skuteczny w szerokim zakresie substratów i kwasowości.
  • celulaza - rozkłada celulozę, błonnik roślinny (nie występuje w organizmie człowieka);
  • endoproteaza - rozszczepia wiązania peptydowe;
  • ekstrakt z żółci wołowej - enzym pochodzenia zwierzęcego, stymuluje ruchliwość jelit;
  • Pankreatyna - enzym pochodzenia zwierzęcego, przyspiesza trawienie tłuszczów i białek;
  • Pankrelipaza - enzym zwierzęcy, który wspomaga wchłanianie białek, węglowodanów i lipidów;
  • pektynaza - rozkłada polisacharydy znajdujące się w owocach;
  • fitaza - wspomaga wchłanianie kwasu fitynowego, wapnia, cynku, miedzi, manganu i innych minerałów;
  • ksylanaza - rozkłada glukozę ze zbóż.

Katalizatory w produktach

Enzymy mają zasadnicze znaczenie dla zdrowia, ponieważ pomagają organizmowi rozkładać składniki żywności do stanu odpowiedniego do stosowania składników odżywczych. Jelito i trzustka wytwarzają szeroką gamę enzymów. Ale poza tym wiele z ich dobroczynnych substancji, które promują trawienie, znajduje się również w niektórych produktach spożywczych.

Sfermentowane produkty spożywcze są prawie idealnym źródłem pożytecznych bakterii niezbędnych do prawidłowego trawienia. A w czasie, gdy probiotyki apteczne „działają” tylko w górnej części układu pokarmowego i często nie docierają do jelit, wpływ produktów enzymatycznych jest odczuwalny w całym przewodzie pokarmowym.

Na przykład morele zawierają mieszaninę przydatnych enzymów, w tym inwertazy, która jest odpowiedzialna za rozkład glukozy i przyczynia się do szybkiego uwalniania energii.

Naturalne źródło lipazy (przyczynia się do szybszego trawienia lipidów) może służyć jako awokado. W ciele ta substancja wytwarza trzustkę. Ale aby ułatwić życie temu ciału, możesz zafundować sobie na przykład sałatkę z awokado - smaczną i zdrową.

Oprócz tego, że banan jest prawdopodobnie najsłynniejszym źródłem potasu, dostarcza również organizmowi amylazę i maltazę. Amylaza występuje również w chlebie, ziemniakach, zbożach. Maltaza przyczynia się do rozszczepienia maltozy, tak zwanego cukru słodowego, który jest obficie reprezentowany w piwie i syropie kukurydzianym.

Inny egzotyczny owoc - ananas zawiera cały zestaw enzymów, w tym bromelainę. A według niektórych badań ma także właściwości przeciwnowotworowe i przeciwzapalne.

Ekstremofile i przemysł

Ekstremofile to substancje, które są w stanie utrzymać swoje źródła utrzymania w ekstremalnych warunkach.

Żywe organizmy, jak również enzymy, które pozwalają im funkcjonować, znaleziono w gejzerach, gdzie temperatura jest bliska temperatury wrzenia, a głęboko w lodzie, a także w warunkach ekstremalnego zasolenia (Dolina Śmierci w USA). Ponadto naukowcy odkryli enzymy, dla których poziom pH, jak się okazało, nie jest również podstawowym warunkiem skutecznej pracy. Naukowcy są szczególnie zainteresowani enzymami ekstremofilnymi jako substancjami, które mogą być szeroko stosowane w przemyśle. Chociaż dziś enzymy znalazły już zastosowanie w przemyśle jako substancja przyjazna biologicznie i środowisku. Enzymy są stosowane w przemyśle spożywczym, kosmetologii i chemii gospodarczej.

Ponadto „usługi” enzymów w takich przypadkach są tańsze niż analogi syntetyczne. Ponadto naturalne substancje ulegają biodegradacji, co sprawia, że ​​ich stosowanie jest bezpieczne dla środowiska. W naturze istnieją mikroorganizmy, które mogą rozkładać enzymy na pojedyncze aminokwasy, które następnie stają się składnikami nowego łańcucha biologicznego. Ale to, jak mówią, to zupełnie inna historia.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

Gdzie są stosowane enzymy?

Obecnie enzymy są szeroko stosowane: przemysł spożywczy i przetwórstwo, medycyna, przemysł włókienniczy i skórzany itp.

Preparaty enzymatyczne są szeroko stosowane w medycynie. Enzymy w praktyce medycznej są stosowane jako środki diagnostyczne (enzymodiagnostyka) i terapeutyczne (enzymoterapia).

Zastosowanie preparatów enzymatycznych jest najlepszym stymulatorem wzrostu produktywności dowolnego procesu, warunkiem poprawy jakości produktu końcowego i zwiększenia jego wydajności z jednostki przetworzonych surowców. W produkcji pieczywa, dzięki zastosowaniu lipoksygenazy, objętość, porowatość, słodkość, czas trwania wzrostu świeżości w sklepie cukierniczym - zapobiega krystalizacji sacharozy

W przemyśle skrobiowym wytwarzanie a-amylazy i glukoamylazy przyspiesza proces enzymatycznej hydrolizy skrobi do glukozy z uzyskaniem wysokiej jakości syropu spożywczego, żywności i glukozy medycznej oraz innych produktów. Jednocześnie zwiększa się wydajność glukozy z przetworzonej skrobi ziemniaczanej, kukurydzy i ziarna pszenicy; utrata skrobi jest zmniejszona; wzrasta ilość białka w paszy z kukurydzy odpadowej.

W produkcji wina i produkcji soków owocowych i jagodowych znacznie zwiększa się objętość uzyskanego soku i jego koncentratu, osiąga się wysoki stopień oczyszczenia soków, co jest ważne przy koncentracji i przechowywaniu ich w produkcji napojów bezalkoholowych. Uzyskuje się również soki z pektynowym osadem, co przyczynia się do aktywnego usuwania szkodliwych substancji z jelita ludzkiego.

W technologii cukrowej, stosując lek β-frukto-furanozydazę, osiąga się wysoki stopień hydrolizy sacharozy bez szkodliwego oksymetylofurfuralu, który powstaje w syropie glukozowo-fruktozowym.

niższe koszty pracy i gotówka.

W Stanach Zjednoczonych i Japonii połowę wyprodukowanego cukru zastąpiono już syropem glukozowo-fruktozowym.

Sytuacja z użyciem preparatów enzymatycznych w przemyśle naftowym i tłuszczowym jest jeszcze gorsza. Pozytywne wyniki stosowania preparatu lipazy w produkcji tłuszczów są znane, a proces prowadzi się w zwykłej temperaturze i ciśnieniu. Tymczasem stosowana jest technologia, która zakłada wysokie temperatury (225 ° C) i ciśnienie (0,3 MPa lub więcej), co wiąże się z zapotrzebowaniem na katalizatory i drogi sprzęt, z niebezpiecznymi warunkami do jego utrzymania.

Te strategiczne kierunki w nauce o cukrze, ropie naftowej i tłuszczu w przemysłowych instytutach badawczych i szkoleniowych nie zostały opracowane i nadszedł czas, aby zastanowić się, które fabryki, kiedy testować pewne preparaty enzymatyczne, w celu określenia skuteczności ich działań, aby zachęcić zainteresowanych klientów do prowadzenia ich przemysłu test i wdrożenie.

Najlepsza pozycja w produkcji i stosowaniu preparatów enzymatycznych w przemyśle alkoholowym, gdzie produkują i wykorzystują swoje kompleksy amylo- i proteolityczne w 90% produkcji. Większość słodu jest zastępowana przez leki, oszczędzając warunki siewu ziarna, zmniejszają straty skrobi podczas słodowania. Jednak w przemyśle nie ma preparatów celulolitycznych do hydrolizy skorup zbożowych i ziemniaczanych. Ich zastosowanie umożliwiłoby znaczne zwiększenie wydajności etanolu i rozszerzenie stosowania niekonwencjonalnych surowców i zasobów wtórnych. Niestety, ten ważny obszar nauki nie jest opracowywany.

W produkcji piwa i napojów bezalkoholowych stosuje się złożone (amylo, proteo- i celulolityczne) preparaty enzymatyczne. Z tego powodu zmniejsza się zużycie jęczmienia o wysokich warunkach siewu (zastępuje je zwykłe ziarno), zmniejsza się utrata skrobi podczas słodowania. Duże perspektywy w stosowaniu leków w przemyśle rybnym i mięsnym oraz mleczarskim. Preparaty pozwalają zmiękczyć ryby i produkty mięsne, zwiększając ich jakość, jakość i wydajność.

Obecnie w produkcji tekstyliów stosuje się następujące enzymy:

- Amylazy stosuje się do usuwania opatrunków zawierających skrobię z tkanin w ramach obróbki wstępnej, ponieważ ich pozostałości zakłócają późniejsze barwienie. Mówimy tu o ilościowo znaczącym procesie, który jest stosowany od początku przemysłowego wykańczania materiałów włókienniczych i jak dotąd konkurował z chemiczno-oksydacyjnym usuwaniem opatrunku.

W tym przypadku stosowane są leki, których optymalny jest ustawiony w różnych temperaturach. Opatrunki syntetyczne (alkohol poliwinylowy, akrylany, karboksymetyloceluloza) nie zostały jeszcze usunięte enzymatycznie.

- Celulazy stosuje się do wstępnej i końcowej obróbki powierzchni materiałów tekstylnych zawierających celulozę zarówno z rodzimych, jak i odzyskanych włókien. Celem procesu jest enzymatyczne niszczenie włókienek celulozowych bezpośrednio na powierzchni substancji w celu uzyskania efektów optycznych i pewnej szyjki lub w celu poprawy właściwości użytkowych (w celu zmniejszenia tendencji do odwijania i łuszczenia). Ze względu na trendy w modzie zużycie celulozy znacznie wzrosło w ostatnich latach. Ta obróbka jest już związana ze standardowymi metodami wykańczania.

- Katalazy stosuje się do niszczenia nadtlenku wodoru pozostałego po bieleniu, który stanowi przeszkodę dla kolejnych procesów. Dzięki zastosowaniu enzymów można odmówić stosowania chemicznych środków redukujących, a co za tym idzie, związanego z tym mycia, co znacznie skraca czas procesu.

Szczególną uwagę technologów i innych specjalistów przetwarzających surowce biologiczne przyciągają enzymy pierwszej klasy - oksydoreduktazy i trzecia - hydrolazy. Przetwarzanie surowców żywnościowych powoduje zniszczenie komórek materiału biologicznego, zwiększa dostęp tlenu do zmiażdżonych tkanek i stwarza korzystne warunki dla działania oksydoreduktaz, a uwolnione hydrolazy rozkładają główne składniki strukturalne komórki - białka, lipidy, polisacharydy i heteropolisacharydy.

Oksydoreduktaza

1. Oksydaza polifenolowa. Enzym ten jest znany z różnych trywialnych nazw: oksydazy o-difenolowej, tyrozynazy, fenolazy, katecholazy itp. Enzym może katalizować utlenianie mono-, di- i polifenoli. Typową reakcją katalizowaną przez oksydazę polifenolową jest:

W zależności od źródła, z którego izolowany jest enzym, jego zdolność do utleniania różnych fenoli jest inna. Działanie tego enzymu jest związane z powstawaniem ciemnych związków - melanin z utleniania aminokwasu tyrozyny tlenem powietrza. Zaciemnienie plasterków ziemniaków, jabłek, grzybów, brzoskwiń i innych tkanek roślinnych w większym lub większym stopniu zależy od działania oksydazy polifenolowej. W przemyśle spożywczym głównym przedmiotem zainteresowania tego enzymu jest zapobieganie rozważanemu przez nas brązowieniu enzymatycznemu, które ma miejsce podczas suszenia owoców i warzyw, a także w produkcji makaronu z mąki o zwiększonej aktywności oksydazy polifenolowej. Ten cel można osiągnąć przez termiczną dezaktywację enzymu (blanszowanie) lub przez dodanie inhibitorów (NaHSO3, TAK2, NaCl). Pozytywna rola enzymu przejawia się w niektórych procesach enzymatycznych: na przykład podczas fermentacji herbaty. Utlenianie garbników herbaty pod wpływem oksydazy polifenolowej prowadzi do tworzenia ciemnych i aromatycznych związków, które określają kolor i aromat czarnej herbaty.


2. Katalaza. Enzym ten katalizuje rozkład nadtlenku wodoru w reakcji:

Katalaza należy do grupy enzymów hemoproteinowych. Zawiera 4 atomy żelaza na jedną cząsteczkę enzymu. Zadaniem katalazy in vivo jest ochrona komórki przed niszczącym działaniem nadtlenku wodoru. Dobrym źródłem do produkcji przemysłowych produktów katalazy są kultury mikroorganizmów i wątroby bydła. Katalaza znajduje zastosowanie w przemyśle spożywczym przy usuwaniu nadmiaru H2Oh2 podczas przetwarzania mleka w produkcji sera, gdzie nadtlenek wodoru jest stosowany jako środek konserwujący; wraz z oksydazą glukozową stosuje się go do usuwania tlenu i śladowych ilości glukozy.


3. Oksydaza glukozowa. Enzym ten jest flawoproteiną, w której białko łączy się z dwiema cząsteczkami FAD (aktywna forma witaminy B2). Utlenia glukozę, aby ostatecznie utworzyć kwas glukonowy i ma prawie absolutną specyficzność dla glukozy. Całkowite równanie ma następującą postać:

Wysoce oczyszczone preparaty oksydazy glukozowej uzyskuje się z grzybów pleśniowych z rodzaju Aspergillus i Penicillium. Preparaty oksydazy glukozowej były stosowane w przemyśle spożywczym zarówno do usuwania śladów glukozy, jak i do usuwania śladów tlenu. Pierwszy jest niezbędny w przetwarzaniu produktów spożywczych, których jakość i aromat pogarszają się, ponieważ zawierają cukry redukujące; Na przykład podczas odbierania z jaj suchego proszku jajecznego. Glukoza podczas suszenia i przechowywania proszku jajecznego, zwłaszcza w podwyższonych temperaturach, łatwo reaguje z grupami aminowymi aminokwasów i białek. Proszek ciemnieje i tworzy się wiele substancji o nieprzyjemnym smaku i zapachu. Drugi jest konieczny przy przetwarzaniu produktów, w których przedłużona obecność niewielkich ilości tlenu prowadzi do zmiany aromatu i koloru (piwo, wino, soki owocowe, majonez). We wszystkich takich przypadkach układ enzymatyczny obejmuje katalazę, rozkładającą H2Oh2, który powstaje w wyniku reakcji glukozy z tlenem.


3. Lipoksygenaza. Enzym ten katalizuje utlenianie wielonienasyconych kwasów tłuszczowych o dużej masie cząsteczkowej (linolowego i linolenowego) z tlenem atmosferycznym, tworząc wysoce toksyczne wodoronadtlenki. Poniżej znajduje się reakcja katalizowana przez ten enzym:

Tworzenie cyklicznych wodoronadtlenków jest również możliwe zgodnie z następującym schematem:

Jednak główna ilość kwasów tłuszczowych jest przekształcana w wodoronadtlenki, które mają silne właściwości utleniające, i to jest podstawą do stosowania lipoksygenazy w przemyśle spożywczym.

Lipooksygenaza jest szeroko rozpowszechniona w soi, pszenicy i innych ziarnach, w nasionach oleistych i roślinach strączkowych, w ziemniakach, bakłażanach itp. Lipoksygenaza odgrywa ważną rolę w dojrzewaniu mąki pszennej, co wiąże się z poprawą jej zalet wypiekowych. Produkty utleniania kwasów tłuszczowych utworzonych przez enzym mogą powodować sprzężone utlenianie wielu innych składników mąki (pigmentów, grup SH białek glutenu, enzymów itp.). Kiedy to nastąpi, klarowanie mąki, wzmocnienie glutenu, zmniejszenie aktywności enzymów proteolitycznych i inne pozytywne zmiany. Różne kraje opracowały i opatentowały metody poprawy jakości chleba, oparte na stosowaniu preparatów lipoksygenazy (głównie lipoksygenazy z mąki sojowej). Wszystkie z nich wymagają bardzo precyzyjnego dawkowania enzymu, ponieważ nawet małe przedawkowanie prowadzi do ostrego negatywnego efektu i zamiast poprawy jakości chleba, pogarsza się. Intensywnemu utlenianiu wolnych kwasów tłuszczowych przez lipooksygenazę mogą towarzyszyć wtórne procesy tworzenia substancji o różnym charakterze chemicznym o nieprzyjemnym smaku i zapachu charakterystycznym dla zjełczałego produktu. Łagodniejszy sposób wpływania na składniki mąki i ciasta wiąże się z aktywacją własnej lipoksygenazy mąki poprzez pewne zmiany procesu technologicznego. Eliminuje to efekt przedawkowania enzymu z całym kompleksem niepożądanych konsekwencji.

http://megalektsii.ru/s36077t6.html

Enzymy

Życie każdego organizmu jest możliwe dzięki zachodzącym w nim procesom metabolicznym. Reakcje te są kontrolowane przez naturalne katalizatory lub enzymy. Inną nazwą tych substancji są enzymy. Termin „enzymy” pochodzi od łacińskiego fermentum, co oznacza „zaczyn”. Koncepcja pojawiła się historycznie w badaniu procesów fermentacji.


Rys. 1 - Fermentacja przy użyciu drożdży - typowy przykład reakcji enzymatycznej

Ludzkość od dawna cieszy się dobroczynnymi właściwościami tych enzymów. Na przykład przez wiele stuleci ser wytwarzano z mleka przy użyciu podpuszczki.

Enzymy różnią się od katalizatorów tym, że działają w żywym organizmie, podczas gdy katalizatory w przyrodzie nieożywionej. Gałąź biochemii, która bada te istotne substancje, nosi nazwę Enzymologii.

Ogólne właściwości enzymów

Enzymy są cząsteczkami białkowymi, które oddziałują z różnymi substancjami, przyspieszając ich transformację chemiczną w określony sposób. Nie są jednak wydawane. W każdym enzymie znajduje się aktywne centrum, które łączy substrat i miejsce katalityczne, które rozpoczyna szczególną reakcję chemiczną. Substancje te przyspieszają reakcje biochemiczne zachodzące w organizmie bez zwiększania temperatury.

Główne właściwości enzymów:

  • specyficzność: zdolność enzymu do działania tylko na określonym substracie, na przykład na lipazie - na tłuszczach;
  • wydajność katalityczna: zdolność białek enzymatycznych do przyspieszania reakcji biologicznych setki i tysiące razy;
  • zdolność do regulacji: w każdej komórce produkcję i aktywność enzymów określa specyficzny łańcuch transformacji, który wpływa na zdolność tych białek do ponownej syntezy.

Rola enzymów w organizmie człowieka nie może być przeceniona. W tym czasie, kiedy właśnie odkryli strukturę DNA, powiedziano, że jeden gen jest odpowiedzialny za syntezę jednego białka, co już definiuje jakąś specyficzną cechę. Teraz to stwierdzenie brzmi tak: „Jeden gen - jeden enzym - jeden znak”. Oznacza to, że bez aktywności enzymów w komórce życie nie może istnieć.

Klasyfikacja

W zależności od roli w reakcjach chemicznych, następujące klasy enzymów różnią się:

Klasy

Funkcje specjalne

Katalizują utlenianie ich substratów, przenosząc elektrony lub atomy wodoru

Weź udział w transferze grup chemicznych z jednej substancji do drugiej

Dzieli duże cząsteczki na mniejsze, dodając im cząsteczki wody

Katalizować rozszczepianie wiązań molekularnych bez procesu hydrolizy

Aktywuj permutację atomów w cząsteczce

Tworzą wiązania z atomami węgla przy użyciu energii ATP.

In vivo wszystkie enzymy dzielą się na wewnątrzkomórkowe i zewnątrzkomórkowe. Wewnątrzkomórkowe obejmują na przykład enzymy wątrobowe biorące udział w neutralizacji różnych substancji wchodzących z krwią. Znajdują się we krwi, gdy narząd jest uszkodzony, co pomaga w diagnozowaniu jego chorób.

Enzymy wewnątrzkomórkowe, które są markerami uszkodzeń narządów wewnętrznych:

  • wątroba - aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, gamma-glutamylotranspeptydaza, dehydrogenaza sorbitolu;
  • nerka - fosfataza alkaliczna;
  • gruczoł krokowy - kwaśna fosfataza;
  • mięsień sercowy - dehydrogenaza mleczanowa

Enzymy pozakomórkowe są wydzielane przez gruczoły do ​​środowiska zewnętrznego. Główne są wydzielane przez komórki gruczołów ślinowych, ściany żołądka, trzustki, jelit i są aktywnie zaangażowane w trawienie.

Enzymy trawienne

Enzymy trawienne są białkami, które przyspieszają rozpad dużych cząsteczek tworzących żywność. Dzieli takie cząsteczki na mniejsze fragmenty, które są łatwiej absorbowane przez komórki. Głównymi rodzajami enzymów trawiennych są proteazy, lipazy, amylazy.

Głównym gruczołem trawiennym jest trzustka. Wytwarza większość tych enzymów, jak również nukleazy, które rozszczepiają DNA i RNA, oraz peptydazy zaangażowane w tworzenie wolnych aminokwasów. Ponadto niewielka ilość powstałych enzymów może „przetwarzać” dużą ilość żywności.

Enzymatyczna degradacja składników odżywczych uwalnia energię zużywaną do procesów metabolicznych i metabolicznych. Bez udziału enzymów procesy takie przebiegałyby zbyt wolno, nie zapewniając organizmowi wystarczających zapasów energii.

Ponadto udział enzymów w procesie trawienia zapewnia rozkład składników odżywczych na cząsteczki, które mogą przejść przez komórki ściany jelita i dostać się do krwi.

Amylaza

Amylaza jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe. Działa na skrobię spożywczą, składającą się z długiego łańcucha cząsteczek glukozy. W wyniku działania tego enzymu tworzą się obszary składające się z dwóch połączonych cząsteczek glukozy, to jest fruktozy i innych krótkołańcuchowych węglowodanów. Następnie są metabolizowane do glukozy w jelicie i stamtąd są wchłaniane do krwi.

Gruczoły ślinowe rozkładają tylko część skrobi. Amylaza śliny jest aktywna przez krótki czas podczas żucia pokarmu. Po wejściu do żołądka enzym jest inaktywowany przez jego kwaśną zawartość. Większość skrobi rozszczepia się już w dwunastnicy pod działaniem amylazy trzustkowej, wytwarzanej przez trzustkę.


Rys. 2 - Amylaza zaczyna rozszczepiać skrobię

Krótkie węglowodany utworzone przez amylazę trzustkową dostają się do jelita cienkiego. Tutaj, przy użyciu maltazy, laktazy, sacharazy, dekstrynazy, rozkładają się one na cząsteczki glukozy. Celuloza, która nie rozszczepia się przez enzymy, sprowadzana jest z jelita o masie kałowej.

Proteazy

Białka lub białka są istotną częścią ludzkiej diety. Do ich rozkładu niezbędne są enzymy - proteazy. Różnią się miejscem syntezy, substratami i innymi cechami. Niektóre z nich są aktywne w żołądku, na przykład pepsyna. Inne są wytwarzane przez trzustkę i są aktywne w świetle jelita. W samym gruczole uwalniany jest nieaktywny prekursor enzymu, chymotrypsynogen, który zaczyna działać dopiero po zmieszaniu z kwaśną zawartością żywności, zamieniając się w chymotrypsynę. Taki mechanizm pomaga uniknąć samookaleczenia przez proteazy komórek trzustkowych.


Rys. 3 - Enzymatyczne rozszczepianie białek

Proteazy rozszczepiają białka pokarmowe na mniejsze fragmenty - polipeptydy. Enzymy - peptydazy niszczą je do aminokwasów, które są wchłaniane w jelicie.

Lipaza

Tłuszcze dietetyczne są niszczone przez enzymy lipazy, które są również wytwarzane przez trzustkę. Rozpadają cząsteczki tłuszczu na kwasy tłuszczowe i glicerynę. Taka reakcja wymaga obecności w świetle żółci dwunastnicy utworzonej w wątrobie.


Rys. 4 - Enzymatyczna hydroliza tłuszczów

Rola leczenia substytucyjnego lekiem „Micrasim”

Dla wielu osób z zaburzeniami trawienia, zwłaszcza chorób trzustki, powołanie enzymów zapewnia funkcjonalne wsparcie organizmu i przyspiesza procesy gojenia. Po zaprzestaniu ataku zapalenia trzustki lub innej ostrej sytuacji stosowanie enzymów można przerwać, ponieważ samo ciało przywraca ich wydzielanie.

Długotrwałe stosowanie preparatów enzymatycznych jest konieczne tylko w przypadku ciężkiej zewnątrzwydzielniczej niewydolności trzustki.

Jednym z najbardziej fizjologicznych w jego składzie jest lek „Micrasim”. Składa się z amylazy, proteazy i lipazy zawartych w soku trzustkowym. Dlatego nie ma potrzeby osobnego wybierania, który enzym powinien być stosowany w różnych chorobach tego narządu.

Wskazania do stosowania tego leku:

  • przewlekłe zapalenie trzustki, mukowiscydoza i inne przyczyny niedostatecznego wydzielania enzymów trzustkowych;
  • choroby zapalne wątroby, żołądka, jelit, zwłaszcza po operacjach na nich, w celu szybszego przywrócenia układu pokarmowego;
  • błędy żywieniowe;
  • upośledzona funkcja żucia, na przykład w chorobach zębów lub bezczynności pacjenta.

Akceptacja enzymów trawiennych pomaga uniknąć wzdęć, luźnych stolców i bólu brzucha. Ponadto, w ciężkich przewlekłych chorobach trzustki, Micrasim pełni w pełni funkcję dzielenia składników odżywczych. Dlatego mogą być łatwo wchłaniane w jelitach. Jest to szczególnie ważne dla dzieci cierpiących na mukowiscydozę.

Ważne: przed użyciem przeczytaj instrukcje lub skonsultuj się z lekarzem.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/

Czytaj Więcej Na Temat Przydatnych Ziół