Główny Słodycze

Aminokwasy. Właściwości aminokwasów.

Aminokwasy, białka i peptydy są przykładami związków opisanych poniżej. Wiele biologicznie aktywnych cząsteczek obejmuje kilka różnych chemicznie grup funkcyjnych, które mogą oddziaływać ze sobą nawzajem i ze swoimi grupami funkcyjnymi.

Aminokwasy.

Aminokwasy - organiczne związki dwufunkcyjne, które obejmują grupę karboksylową - COOH i grupę aminową - NH2.

Oddzielne α i β - aminokwasy:

W naturze występują głównie α-kwasy. Skład białek składa się z 19 aminokwasów i ode iminokwasu (C5H9NIE2):

Najprostszym aminokwasem jest glicyna. Pozostałe aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) homologi glicyny - alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

2) aminokwasy zawierające siarkę - cysteina, metionina.

3) aminokwasy aromatyczne - fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan.

4) aminokwasy z kwaśnym rodnikiem - kwas asparaginowy i glutaminowy.

5) aminokwasy z alifatyczną grupą hydroksylową - seryna, treonina.

6) aminokwasy z grupą amidową - asparagina, glutamina.

7) aminokwasy z głównym rodnikiem - histydyna, lizyna, arginina.

Izomeria aminokwasów.

We wszystkich aminokwasach (z wyjątkiem glicyny) atom węgla jest związany z 4 różnymi podstawnikami, dlatego wszystkie aminokwasy mogą istnieć jako 2 izomery (enancjomery). Jeśli L i D są enancjomerami.

Właściwości fizyczne aminokwasów.

Aminokwasy są krystalicznymi substancjami stałymi, dobrze rozpuszczalnymi w wodzie i słabo rozpuszczalnymi w rozpuszczalnikach niepolarnych.

Uzyskiwanie aminokwasów.

1. Podstawienie atomu halogenu dla grupy aminowej w kwasach podstawionych halogenem:

Właściwości chemiczne aminokwasów.

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, ponieważ zawierają 2 przeciwległe grupy funkcyjne - grupę aminową i grupę hydroksylową. Dlatego reagują z kwasami i zasadami:

Transformacja kwasowo-podstawowa może być reprezentowana jako:

Reaguje z kwasem azotawym:

Reaguj z alkoholami w obecności gazowego HCl:

Reakcje jakościowe aminokwasów.

Utlenianie ninhydryną z wytworzeniem produktów w kolorze niebiesko-fioletowym. Iminokwas prolina daje żółty kolor z ninhydryną.

2. Po ogrzaniu stężonym kwasem azotowym zachodzi nitrowanie pierścienia benzenowego i powstają żółte związki.

http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html

Aminokwasy zawierające fosfor

Słyszałem, że białka zazwyczaj zawierają sześć podstawowych pierwiastków - węgiel, wodór, azot, tlen, fosfor i siarkę.

Wiem, że białka powstają z aminokwasów. Aminokwasy składają się z grupy aminowej, grupy karboksylowej, pojedynczego atomu wodoru i łańcucha bocznego, który zmienia się między aminokwasami. Z 20 podstawowych aminokwasów żaden z nich nie ma łańcucha bocznego zawierającego fosfor. Tylko cysteina i metionina zawierają siarkę.

Czy zatem atomy siarki i fosforu są naprawdę charakterystyczne dla struktury białka?

Odpowiedzi

kanadyjczyk

Spośród 22 aminokwasów proteinogennych wszystkie zawierają wodór, węgiel, azot i tlen. Niektóre (metionina i cysteina) zawierają siarkę, a jedna (selenocysteina) zawiera selen. Wiadomo, że żaden z nich nie zawiera fosforu, ale ten element może być zawarty:

Posttranslacyjna fosforylacja różnych reszt (STYHRK). To często pozwala / zapobiega wiązaniu innych białek i / lub powoduje zmianę konformacyjną w docelowym białku. Jest również niezbędny do prawidłowego składania niektórych białek (przykład). Siarka może być również włączona w podobny sposób (siarczanowanie).

Włączanie grup protetycznych zawierających fosfor. Może to nastąpić kowalencyjnie i jest niezbędne do funkcjonowania niektórych białek. Siarka może być również włączona do grup protetycznych.

Można również wziąć pod uwagę wiele innych elementów niezbędnych dla struktury / funkcji wielu białek: jod w tyreoglobulinie, żelazo w hemoglobinie itp.

http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%820D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% 8C% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8-% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8-% D1% 81% D0% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82% D1% 84% D0% BE% D1% 81% D1% 84% D0% BE% D1% 80 -% D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622

Lista aminokwasów i ich właściwości

Aminokwasy są strukturalnymi jednostkami chemicznymi lub „cegiełkami”, które tworzą białka. Aminokwasy mają 16% azotu, to jest ich główna różnica chemiczna w stosunku do pozostałych dwóch najważniejszych składników odżywczych - węglowodanów i tłuszczów. Znaczenie aminokwasów dla organizmu zależy od ogromnej roli, jaką białka odgrywają we wszystkich procesach życiowych.

Każdy żywy organizm od największych zwierząt po małe mikroby składa się z białek. Różne formy białek biorą udział we wszystkich procesach zachodzących w organizmach żywych. W ludzkim ciele mięśnie, więzadła, ścięgna, wszystkie narządy i gruczoły, włosy i paznokcie powstają z białek. Białka są częścią płynów i kości. Enzymy i hormony, które katalizują i regulują wszystkie procesy w organizmie, są również białkami. Brak tych składników odżywczych w organizmie może prowadzić do zakłócenia równowagi wodnej, co powoduje obrzęk.

Każde białko w organizmie jest unikalne i istnieje do specjalnych celów. Białka nie są zamienne. Są syntetyzowane w organizmie z aminokwasów, które powstają w wyniku rozpadu białek występujących w żywności. Zatem to najcenniejsze składniki odżywcze to aminokwasy, a nie same białka. Oprócz faktu, że aminokwasy tworzą białka, które tworzą tkanki i narządy ludzkiego ciała, niektóre z nich działają jako neuroprzekaźniki (neuroprzekaźniki) lub są ich prekursorami.

Neuroprzekaźniki to substancje chemiczne, które przekazują impuls nerwowy z jednej komórki nerwowej do drugiej. Zatem niektóre aminokwasy są niezbędne do prawidłowego funkcjonowania mózgu. Aminokwasy przyczyniają się do tego, że witaminy i minerały odpowiednio spełniają swoje funkcje. Niektóre aminokwasy bezpośrednio pobudzają tkankę mięśniową.

W ludzkim organizmie wiele aminokwasów jest syntetyzowanych w wątrobie. Jednak niektóre z nich nie mogą być syntetyzowane w ciele, więc osoba musi je otrzymać z jedzeniem. Te niezbędne aminokwasy to histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i walina. Aminokwasy syntetyzowane w wątrobie: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, cytrulina, cysteina, kwas gamma-aminomasłowy, glutamina i kwas glutaminowy, glicyna, ornityna, prolina, seryna, tauryna, tyrozyna.

Proces syntezy białek jest stale w organizmie. W przypadku, gdy co najmniej jeden niezbędny aminokwas jest nieobecny, tworzenie białek jest zawieszone. Może to prowadzić do wielu poważnych problemów - od zaburzeń trawienia do depresji i opóźnienia wzrostu.

Jak powstaje ta sytuacja? Łatwiej niż możesz sobie wyobrazić. Wiele czynników prowadzi do tego, nawet jeśli Twoja dieta jest zrównoważona i spożywasz wystarczającą ilość białka. Zaburzenia przewodu pokarmowego, zakażenia, urazy, stres, przyjmowanie niektórych leków, proces starzenia się i brak równowagi innych składników odżywczych w organizmie mogą prowadzić do niedoboru niezbędnych aminokwasów.

Należy pamiętać, że powyższe nie oznacza, że ​​spożywanie dużej liczby białek pomoże rozwiązać jakiekolwiek problemy. W rzeczywistości nie przyczynia się do ochrony zdrowia.

Nadmiar białka powoduje dodatkowy stres dla nerek i wątroby, które muszą przetwarzać produkty metabolizmu białek, z których głównym jest amoniak. Jest bardzo toksyczny dla organizmu, więc wątroba natychmiast przekształca go w mocznik, który następnie dostaje się do krwiobiegu do nerek, gdzie jest filtrowany i wydalany.

Dopóki ilość białka nie jest zbyt duża, a wątroba działa dobrze, amoniak jest natychmiast neutralizowany i nie powoduje żadnych szkód. Ale jeśli jest za dużo i wątroba nie radzi sobie z jej neutralizacją (w wyniku niedożywienia, zaburzeń trawienia i / lub chorób wątroby), we krwi powstają toksyczne poziomy amoniaku. Może to powodować wiele poważnych problemów zdrowotnych, w tym encefalopatię wątrobową i śpiączkę.

Zbyt wysokie stężenia mocznika powodują również uszkodzenie nerek i ból pleców. Dlatego to nie ilość jest ważna, ale jakość białek spożywanych z jedzeniem. Teraz możliwe jest otrzymanie niezastąpionych i wymiennych aminokwasów w postaci biologicznie aktywnych dodatków do żywności.

Jest to szczególnie ważne w różnych chorobach i przy stosowaniu diet redukcyjnych. Wegetarianie potrzebują suplementów zawierających niezbędne aminokwasy, aby organizm mógł uzyskać wszystko, co jest potrzebne do prawidłowej syntezy białek.

Istnieją różne rodzaje dodatków zawierających aminokwasy. Aminokwasy są częścią niektórych multiwitamin, mieszanin białkowych. Istnieją dostępne w handlu formuły zawierające kompleksy aminokwasów lub zawierające jeden lub dwa aminokwasy. Występują w różnych postaciach: w kapsułkach, tabletkach, płynach i proszkach.

Większość aminokwasów występuje w dwóch postaciach, struktura chemiczna jednego jest lustrzanym odbiciem drugiej. Nazywane są formami D i L, na przykład D-cystyna i L-cystyna.

D oznacza dextra (po prawej po łacinie), a L - levo (odpowiednio po lewej). Terminy te oznaczają kierunek obrotu helisy, który jest strukturą chemiczną danej cząsteczki. Białka zwierząt i organizmów roślinnych są tworzone głównie przez formy L aminokwasów (z wyjątkiem fenyloalaniny, która jest reprezentowana przez formy D, L).

Suplementy diety zawierające L-aminokwasy są uważane za bardziej odpowiednie dla procesów biochemicznych w organizmie człowieka.
Wolne lub niezwiązane aminokwasy są najczystszą formą. Dlatego przy wyborze dodatku zawierającego aminokwasy, pierwszeństwo powinny mieć produkty zawierające L-krystaliczne aminokwasy, standaryzowane zgodnie z American Pharmacopoeia (USP). Nie potrzebują trawienia i są wchłaniane bezpośrednio do krwiobiegu. Po spożyciu wchłaniają się bardzo szybko iz reguły nie powodują reakcji alergicznych.

Oddzielne aminokwasy są przyjmowane na pusty żołądek, najlepiej rano lub między posiłkami z niewielką ilością witamin B6 i C. Jeśli bierzesz kompleks aminokwasów, w tym wszystkie niezbędne, lepiej zrobić 30 minut po lub 30 minut przed posiłkiem. Najlepiej przyjmować i oddzielać niezbędne aminokwasy oraz kompleks aminokwasów, ale w różnym czasie. Oddzielnie aminokwasów nie należy przyjmować przez długi czas, szczególnie w dużych dawkach. Polecam przyjęcie w ciągu 2 miesięcy z dwumiesięczną przerwą.

Alanina

Alanina przyczynia się do normalizacji metabolizmu glukozy. Ustalono związek między nadmiarem alaniny i zakażeniem wirusem Epsteina-Barra, a także zespołem przewlekłego zmęczenia. Jedna z postaci alaniny, beta-alaniny, jest częścią kwasu pantotenowego i koenzymu A, jednego z najważniejszych katalizatorów w organizmie.

Arginina

Arginina spowalnia wzrost guzów, w tym raka, poprzez stymulowanie układu odpornościowego organizmu. Zwiększa aktywność i zwiększa rozmiar grasicy, która wytwarza limfocyty T. Pod tym względem arginina jest przydatna dla osób cierpiących na zakażenie HIV i nowotwory złośliwe.

Stosuje się go także w chorobach wątroby (marskość i zwyrodnienie tłuszczowe), przyczynia się do procesów detoksykacji w wątrobie (głównie neutralizacji amoniaku). Płyn nasienny zawiera argininę, więc jest czasami stosowany w złożonym leczeniu niepłodności u mężczyzn. Duża ilość argininy występuje również w tkance łącznej i w skórze, dlatego jej stosowanie jest skuteczne w przypadku różnych urazów. Arginina jest ważnym składnikiem metabolizmu mięśni. Pomaga utrzymać optymalną równowagę azotową w organizmie, ponieważ uczestniczy w transporcie i usuwaniu nadmiaru azotu w organizmie.

Arginina pomaga zmniejszyć wagę, ponieważ powoduje pewne zmniejszenie rezerw tłuszczu w organizmie.

Arginina występuje w wielu enzymach i hormonach. Ma stymulujący wpływ na produkcję insuliny przez trzustkę jako składnik wazopresyny (hormonu przysadki) i pomaga w syntezie hormonu wzrostu. Chociaż arginina jest syntetyzowana w organizmie, jej tworzenie może być zmniejszone u noworodków. Źródłami argininy są czekolada, orzechy kokosowe, produkty mleczne, żelatyna, mięso, owies, orzeszki ziemne, soja, orzechy włoskie, biała mąka, pszenica i kiełki pszenicy.

Osoby zakażone wirusami, w tym opryszczka pospolita, nie powinny przyjmować argininy w postaci dodatków do żywności i powinny unikać spożywania pokarmów bogatych w argininę. Matki w ciąży i karmiące nie powinny jeść suplementów argininy. Przyjmowanie małych dawek argininy jest zalecane w przypadku chorób stawów i tkanki łącznej, w przypadku upośledzonej tolerancji glukozy, chorób wątroby i urazów. Długi odbiór nie jest zalecany.

Asparagin

Asparagina jest niezbędna do utrzymania równowagi w procesach zachodzących w ośrodkowym układzie nerwowym: zapobiega zarówno nadmiernemu pobudzeniu, jak i nadmiernemu zahamowaniu. Bierze udział w syntezie aminokwasów w wątrobie.

Ponieważ ten aminokwas zwiększa witalność, dodatek na jego bazie służy do zmęczenia. Odgrywa również ważną rolę w procesach metabolicznych. Kwas asparaginowy jest często przepisywany w chorobach układu nerwowego. Jest przydatny zarówno dla sportowców, jak i dla naruszeń wątroby. Ponadto stymuluje układ odpornościowy poprzez zwiększenie produkcji immunoglobulin i przeciwciał.

Kwas asparaginowy występuje w dużych ilościach w białkach pochodzenia roślinnego pochodzących z kiełkujących nasion i produktów mięsnych.

Karnityna

Ściśle mówiąc, karnityna nie jest aminokwasem, ale jej struktura chemiczna jest podobna do struktury aminokwasów, a zatem zazwyczaj są rozpatrywane razem. Karnityna nie bierze udziału w syntezie białek i nie jest neuroprzekaźnikiem. Jego główną funkcją w organizmie jest transport długołańcuchowych kwasów tłuszczowych w procesie utleniania, z którego uwalniana jest energia. Jest to jedno z głównych źródeł energii dla tkanki mięśniowej. Tak więc karnityna zwiększa przetwarzanie tłuszczu w energię i zapobiega odkładaniu się tłuszczu w organizmie, zwłaszcza w sercu, wątrobie, mięśniach szkieletowych.

Karnityna zmniejsza prawdopodobieństwo powikłań cukrzycy związanych z upośledzonym metabolizmem tłuszczu, spowalnia zwyrodnienie tłuszczowe wątroby w przewlekłym alkoholizmie i ryzyko chorób serca. Ma zdolność obniżania poziomu triglicerydów we krwi, wspomaga utratę masy ciała i zwiększa siłę mięśni u pacjentów z chorobami nerwowo-mięśniowymi i wzmacnia działanie antyoksydacyjne witamin C i E.

Uważa się, że niektóre warianty dystrofii mięśniowej są związane z niedoborem karnityny. W przypadku takich chorób ludzie powinni otrzymywać większą ilość tej substancji niż jest to wymagane przez normy.

Może być syntetyzowany w organizmie w obecności żelaza, tiaminy, pirydoksyny i aminokwasów lizyny i metioniny. Syntezę karnityny prowadzi się również w obecności wystarczającej ilości witaminy C. Niewystarczająca ilość któregokolwiek z tych składników odżywczych w organizmie prowadzi do niedoboru karnityny. Karnityna jest spożywana z pokarmem, głównie z mięsem i innymi produktami pochodzenia zwierzęcego.

Większość przypadków niedoboru karnityny wiąże się z genetycznie zdeterminowanym defektem w procesie jego syntezy. Możliwe objawy niedoboru karnityny obejmują upośledzenie świadomości, ból serca, osłabienie mięśni, otyłość.

Ze względu na większą masę mięśniową mężczyźni potrzebują więcej karnityny niż kobiety. Wegetarianie są bardziej narażeni na niedobór tego składnika odżywczego niż nie-wegetarianie, ponieważ karnityna nie występuje w białkach pochodzenia roślinnego.

Ponadto metionina i lizyna (aminokwasy niezbędne do syntezy karnityny) również nie znajdują się w produktach roślinnych w wystarczających ilościach.

Wegetarianie muszą przyjmować suplementy diety lub jeść żywność wzbogaconą w lizynę, takie jak płatki kukurydziane, aby uzyskać wymaganą ilość karnityny.

Karnityna występuje w suplementach diety w różnych postaciach: jako D, L-karnityna, D-karnityna, L-karnityna, acetylo-L-karnityna.
Zaleca się przyjmowanie L-karnityny.

Cytrulina

Cytrulina występuje głównie w wątrobie. Zwiększa podaż energii, stymuluje układ odpornościowy, w procesie przemiany materii zamienia się w L-argininę. Neutralizuje komórki wątroby uszkadzające amoniak.

Cysteina i cystyna

Te dwa aminokwasy są blisko spokrewnione, każda cząsteczka cystyny ​​składa się z dwóch połączonych ze sobą cząsteczek cysteiny. Cysteina jest bardzo niestabilna i łatwo przekształca się w L-cystynę, a zatem jeden aminokwas łatwo przechodzi do innego, jeśli to konieczne.

Oba aminokwasy są zawierające siarkę i odgrywają ważną rolę w tworzeniu tkanki skóry i są ważne dla procesów detoksykacji. Cysteina jest częścią alfa keratyny - głównego białka paznokci, skóry i włosów. Wspomaga tworzenie kolagenu i poprawia elastyczność i teksturę skóry. Cysteina jest częścią innych białek w organizmie, w tym niektórych enzymów trawiennych.

Cysteina pomaga neutralizować niektóre substancje toksyczne i chroni organizm przed szkodliwym działaniem promieniowania. Jest jednym z najsilniejszych przeciwutleniaczy, a jego działanie przeciwutleniające jest wzmocnione podczas przyjmowania go z witaminą C i selenem.

Cysteina jest prekursorem glutationu, substancji, która działa ochronnie na komórki wątroby i mózgu przed uszkodzeniem alkoholem, niektórymi lekami i substancjami toksycznymi zawartymi w dymie papierosowym. Cysteina rozpuszcza się lepiej niż cystyna i jest szybciej wykorzystywana w organizmie, dlatego jest często stosowana w kompleksowym leczeniu różnych chorób. Ten aminokwas powstaje w organizmie z L-metioniny, przy obowiązkowej obecności witaminy B6.

Suplementacja cysteiny jest konieczna w przypadku reumatoidalnego zapalenia stawów, choroby tętnic i raka. Przyspiesza regenerację po operacjach, oparzenia, wiąże metale ciężkie i rozpuszczalne żelazo. Ten aminokwas przyspiesza również spalanie tłuszczu i tworzenie tkanki mięśniowej.

L-cysteina ma zdolność niszczenia śluzu w drogach oddechowych, dzięki czemu jest często stosowana do zapalenia oskrzeli i rozedmy płuc. Przyspiesza procesy regeneracji w chorobach narządów oddechowych i odgrywa ważną rolę w aktywacji leukocytów i limfocytów.

Ponieważ substancja ta zwiększa ilość glutationu w płucach, nerkach, wątrobie i czerwonym szpiku kostnym, spowalnia proces starzenia, na przykład zmniejszając liczbę plam pigmentowych związanych z wiekiem. N-acetylocysteina skuteczniej zwiększa poziom glutationu w organizmie niż cystyna, a nawet sam glutation.

Osoby chore na cukrzycę powinny zachować ostrożność podczas przyjmowania suplementów cysteiny, ponieważ ma ona zdolność inaktywacji insuliny. W cystynurii, rzadkiej chorobie genetycznej, która prowadzi do powstawania kamieni cystynowych, nie można przyjmować cysteiny.

Dimetyloglicyna

Dimetyloglicyna jest pochodną glicyny, najprostszego aminokwasu. Jest integralną częścią wielu ważnych substancji, takich jak aminokwasy metionina i cholina, niektóre hormony, neuroprzekaźniki i DNA.

W małych ilościach dimetyloglicyna występuje w produktach mięsnych, nasionach i ziarnach. Chociaż nie ma objawów związanych z niedoborem dimetyloglicyny, przyjmowanie suplementów diety z dimetyloglycyną ma wiele pozytywnych efektów, w tym poprawę energii i aktywności umysłowej.

Dimetyloglicyna stymuluje również układ odpornościowy, obniża poziom cholesterolu i trójglicerydów we krwi, pomaga normalizować ciśnienie krwi i poziom glukozy, a także pomaga normalizować funkcjonowanie wielu narządów. Jest również stosowany w napadach padaczkowych.

Kwas gamma aminomasłowy

Kwas gamma-aminomasłowy (GABA) pełni w organizmie funkcję neuroprzekaźnika centralnego układu nerwowego i jest niezbędny do metabolizmu w mózgu. Powstaje z innego aminokwasu - glutaminy. Zmniejsza aktywność neuronów i zapobiega nadmiernemu pobudzeniu komórek nerwowych.

Kwas gamma-aminomasłowy łagodzi pobudzenie i działa uspokajająco, może być również stosowany jako środek uspokajający, ale bez ryzyka uzależnienia. Ten aminokwas jest stosowany w kompleksowym leczeniu padaczki i nadciśnienia tętniczego. Ponieważ działa relaksująco, jest stosowany w leczeniu zaburzeń funkcji seksualnych. Ponadto GABA jest przepisywany na zaburzenia deficytu uwagi. Nadmiar kwasu gamma-aminomasłowego może jednak zwiększać niepokój, powodując duszność, drżenie kończyn.

Kwas glutaminowy

Kwas glutaminowy jest neuroprzekaźnikiem, który przekazuje impulsy do ośrodkowego układu nerwowego. Ten aminokwas odgrywa ważną rolę w metabolizmie węglowodanów i promuje przenikanie wapnia przez barierę krew-mózg.

Ten aminokwas może być wykorzystywany przez komórki mózgowe jako źródło energii. Neutralizuje także amoniak, usuwając atomy azotu podczas tworzenia innego aminokwasu, glutaminy. Ten proces jest jedynym sposobem na zneutralizowanie amoniaku w mózgu.

Kwas glutaminowy stosuje się w korekcji zaburzeń zachowania u dzieci, a także w leczeniu padaczki, dystrofii mięśniowej, wrzodów, stanów hipoglikemicznych, powikłań insulinoterapii cukrzycy i zaburzeń rozwoju umysłowego.

Glutamina

Glutamina jest aminokwasem, który najczęściej występuje w mięśniach w wolnej postaci. Bardzo łatwo przenika przez barierę krew-mózg iw komórkach mózgu wchodzi do kwasu glutaminowego iz powrotem, poza tym zwiększa ilość kwasu gamma-aminomasłowego, co jest niezbędne do utrzymania prawidłowego funkcjonowania mózgu.

Ten aminokwas utrzymuje również normalną równowagę kwasowo-zasadową w organizmie i zdrowy stan przewodu pokarmowego, niezbędny do syntezy DNA i RNA.

Glutamina jest aktywnym uczestnikiem metabolizmu azotu. Jego cząsteczka zawiera dwa atomy azotu i jest utworzona z kwasu glutaminowego przez dodanie jednego atomu azotu. Zatem synteza glutaminy pomaga usunąć nadmiar amoniaku z tkanek, głównie z mózgu, i przenosić azot wewnątrz organizmu.

Glutamina występuje w dużych ilościach w mięśniach i jest wykorzystywana do syntezy białek komórek mięśni szkieletowych. Dlatego suplementy diety z glutaminą są stosowane przez kulturystów i do różnych diet, a także do zapobiegania utracie mięśni w chorobach, takich jak nowotwory złośliwe i AIDS, po zabiegu i podczas długotrwałego odpoczynku w łóżku.

Dodatkowo glutamina jest również stosowana w leczeniu zapalenia stawów, chorób autoimmunologicznych, zwłóknienia, chorób przewodu pokarmowego, wrzodów trawiennych, chorób tkanki łącznej.

Ten aminokwas poprawia aktywność mózgu i dlatego jest stosowany w padaczce, zespole przewlekłego zmęczenia, impotencji, schizofrenii i otępieniu starczym. L-glutamina zmniejsza patologiczne pragnienie alkoholu, a zatem jest stosowana w leczeniu przewlekłego alkoholizmu.

Glutamina występuje w wielu produktach pochodzenia roślinnego i zwierzęcego, ale łatwo ulega zniszczeniu po podgrzaniu. Szpinak i pietruszka są dobrym źródłem glutaminy, ale pod warunkiem, że są spożywane na surowo.

Suplementy diety zawierające glutaminę powinny być przechowywane tylko w suchym miejscu, w przeciwnym razie glutamina przekształca się w amoniak i kwas piroglutaminowy. Nie należy przyjmować glutaminy w marskości wątroby, chorobie nerek, zespole Reye'a.

Glutation

Glutation, podobnie jak karnityna, nie jest aminokwasem. Zgodnie ze strukturą chemiczną jest to trójpeptyd uzyskiwany w organizmie z cysteiny, kwasu glutaminowego i glicyny.

Glutation jest przeciwutleniaczem. Większość glutationu znajduje się w wątrobie (część jest uwalniana bezpośrednio do krwiobiegu), a także w płucach i przewodzie pokarmowym.

Jest niezbędny do metabolizmu węglowodanów, a także spowalnia starzenie się ze względu na wpływ na metabolizm lipidów i zapobiega występowaniu miażdżycy. Niedobór glutationu dotyczy przede wszystkim układu nerwowego, powodując zaburzenia koordynacji, procesów myślowych, drżenia.

Ilość glutationu w organizmie zmniejsza się z wiekiem. W związku z tym osoby starsze powinny je otrzymać dodatkowo. Zaleca się jednak stosowanie dodatków do żywności zawierających cysteinę, kwas glutaminowy i glicynę - czyli substancje syntetyzujące glutation. Najbardziej skuteczny jest odbiór N-acetylocysteiny.

Glicyna

Glicyna spowalnia degenerację tkanki mięśniowej, ponieważ jest źródłem kreatyny - substancji zawartej w tkance mięśniowej i wykorzystywanej w syntezie DNA i RNA. Glicyna jest niezbędna do syntezy kwasów nukleinowych, kwasów żółciowych i aminokwasów niezbędnych w organizmie.

Jest częścią wielu leków zobojętniających stosowanych w chorobach żołądka, jest przydatny do naprawy uszkodzonej tkanki, ponieważ znajduje się w dużych ilościach w skórze i tkance łącznej.

Ten aminokwas jest niezbędny dla prawidłowego funkcjonowania centralnego układu nerwowego i utrzymania dobrego stanu gruczołu krokowego. Działa jako hamujący neuroprzekaźnik, a zatem może zapobiegać napadom padaczkowym.

Glicyna jest stosowana w leczeniu psychozy maniakalno-depresyjnej, może być również skuteczna w nadpobudliwości. Nadmiar glicyny w organizmie powoduje uczucie zmęczenia, ale odpowiednia ilość dostarcza organizmowi energii. Jeśli to konieczne, glicyna w organizmie może przekształcić się w serynę.

Histydyna

Histydyna jest niezbędnym aminokwasem, który wspomaga wzrost i naprawę tkanek, które są częścią osłonek mielinowych, które chronią komórki nerwowe, a także jest niezbędny do tworzenia czerwonych i białych krwinek. Histydyna chroni organizm przed szkodliwym działaniem promieniowania, wspomaga usuwanie metali ciężkich z organizmu i pomaga w AIDS.

Zbyt wysoka zawartość histydyny może prowadzić do stresu, a nawet zaburzeń psychicznych (pobudzenia i psychozy).

Niewystarczająca zawartość histydyny w organizmie pogarsza stan reumatoidalnego zapalenia stawów i głuchoty związanej z uszkodzeniem nerwu słuchowego. Metionina pomaga obniżyć poziom histydyny w organizmie.

Histamina, bardzo ważny składnik wielu reakcji immunologicznych, jest syntetyzowana z histydyny. Przyczynia się również do podniecenia seksualnego. W związku z tym jednoczesne stosowanie suplementów diety zawierających histydynę, niacynę i pirydoksynę (niezbędnych do syntezy histaminy) może być skuteczne w zaburzeniach seksualnych.

Ponieważ histamina pobudza wydzielanie soku żołądkowego, stosowanie histydyny pomaga w zaburzeniach trawienia związanych z niską kwasowością soku żołądkowego.

Osoby cierpiące na psychozę maniakalno-depresyjną nie powinny przyjmować histydyny, chyba że niedobór tego aminokwasu jest dobrze znany. Histydyna występuje w ryżu, pszenicy i życie.

Izoleucyna

Izoleucyna jest jednym z aminokwasów BCAA i niezbędnych aminokwasów niezbędnych do syntezy hemoglobiny. Stabilizuje i reguluje poziom cukru we krwi oraz procesy zaopatrzenia w energię Metabolizm izoleucyny występuje w tkance mięśniowej.

Wspólne przyjmowanie izoleucyny i waliny (BCAA) zwiększa wytrzymałość i wspomaga odbudowę tkanki mięśniowej, co jest szczególnie ważne dla sportowców.

Izoleucyna jest niezbędna w wielu chorobach psychicznych. Niedobór tego aminokwasu prowadzi do objawów podobnych do hipoglikemii.

Źródła żywności izoleucyny obejmują migdały, orzechy nerkowca, kurczaka, ciecierzycę, jajka, ryby, soczewicę, wątrobę, mięso, żyto, większość nasion i białka sojowe.

Istnieją biologicznie aktywne dodatki do żywności zawierające izoleucynę. Konieczne jest zachowanie właściwej równowagi między izoleucyną a dwoma innymi rozgałęzionymi aminokwasami BCAA - leucyną i waliną.

Leucyna

Leucyna jest niezbędnym aminokwasem wraz z izoleucyną i waliną związanymi z trzema rozgałęzionymi aminokwasami BCAA. Działając razem, chronią tkankę mięśniową i są źródłem energii, a także przyczyniają się do odbudowy kości, skóry, mięśni, dlatego ich używanie jest często zalecane podczas okresu zdrowienia po urazach i operacjach.

Leucyna również nieznacznie obniża poziom cukru we krwi i stymuluje uwalnianie hormonu wzrostu. Źródła żywności leucyny obejmują brązowy ryż, fasolę, mięso, orzechy, soję i mąkę pszenną.

Suplementy diety zawierające leucynę są stosowane w połączeniu z waliną i izoleucyną. Powinny być przyjmowane ostrożnie, aby nie powodować hipoglikemii. Nadmiar leucyny może zwiększyć ilość amoniaku w organizmie.

Lizyna

Lizyna - niezbędny aminokwas, który jest częścią prawie każdego białka. Jest niezbędny do prawidłowego tworzenia kości i wzrostu dzieci, sprzyja wchłanianiu wapnia i utrzymaniu prawidłowego metabolizmu azotu u dorosłych.

Ten aminokwas bierze udział w syntezie przeciwciał, hormonów, enzymów, tworzeniu kolagenu i naprawie tkanek. Lizyna jest stosowana w okresie zdrowienia po zabiegu i urazach sportowych. Obniża także stężenie triglicerydów w surowicy.

Lizyna ma działanie przeciwwirusowe, zwłaszcza w przypadku wirusów wywołujących opryszczkę i ostre infekcje dróg oddechowych. Przyjmowanie suplementów zawierających lizynę w połączeniu z witaminą C i bioflawonoidami jest zalecane w przypadku chorób wirusowych.

Niedobór tego niezbędnego aminokwasu może prowadzić do niedokrwistości, krwawienia w gałce ocznej, zaburzeń enzymatycznych, drażliwości, zmęczenia i osłabienia, słabego apetytu, opóźnienia wzrostu i utraty wagi, a także zaburzeń układu rozrodczego.

Źródłem pokarmu lizyny są ser, jaja, ryby, mleko, ziemniaki, czerwone mięso, soja i produkty drożdżowe.

Metionina

Metionina jest niezbędnym aminokwasem, który pomaga w przetwarzaniu tłuszczów, zapobiegając ich odkładaniu się w wątrobie i na ścianach tętnic. Synteza tauryny i cysteiny zależy od ilości metioniny w organizmie. Ten aminokwas wspomaga trawienie, zapewnia procesy detoksykacji (przede wszystkim neutralizację metali toksycznych), zmniejsza osłabienie mięśni, chroni przed promieniowaniem, jest przydatny w osteoporozie i alergiach chemicznych.

Ten aminokwas jest stosowany w leczeniu reumatoidalnego zapalenia stawów i zatrucia ciążą. Metionina ma wyraźne działanie przeciwutleniające, ponieważ jest dobrym źródłem siarki, która dezaktywuje wolne rodniki. Jest on stosowany w zespole Gilberta, nieprawidłowej funkcji wątroby. Metionina jest również wymagana do syntezy kwasów nukleinowych, kolagenu i wielu innych białek. Jest przydatny dla kobiet, które otrzymują doustne hormonalne środki antykoncepcyjne. Metionina obniża poziom histaminy w organizmie, co może być przydatne w schizofrenii, gdy zwiększa się ilość histaminy.

Metionina w organizmie przechodzi w cysteinę, która jest prekursorem glutationu. Jest to bardzo ważne w przypadku zatrucia, gdy wymagana jest duża ilość glutationu, aby zneutralizować toksyny i chronić wątrobę.

Źródła pokarmowe metioniny: rośliny strączkowe, jaja, czosnek, soczewica, mięso, cebula, soja, nasiona i jogurt.

Ornityna

Ornityna pomaga uwolnić hormon wzrostu, który pomaga spalać tłuszcz w organizmie. Efekt ten jest wzmocniony przez zastosowanie ornityny w połączeniu z argininą i karnityną. Ornityna jest również niezbędna dla układu odpornościowego i czynności wątroby, uczestnicząc w procesach detoksykacji i przywracając komórki wątroby.

Ornityna w organizmie jest syntetyzowana z argininy, a z kolei służy jako prekursor dla cytruliny, proliny, kwasu glutaminowego. Wysokie stężenia ornityny znajdują się w skórze i tkance łącznej, więc ten aminokwas pomaga przywrócić uszkodzone tkanki.

Nie podawaj biologicznie aktywnych suplementów diety zawierających ornitynę, dzieci, matki w ciąży i karmiące, jak również osoby z historią schizofrenii.

Fenyloalanina

Fenyloalanina jest niezbędnym aminokwasem. W organizmie może przekształcić się w inny aminokwas - tyrozynę, która z kolei jest wykorzystywana w syntezie dwóch głównych neuroprzekaźników: dopaminy i noradrenaliny. Dlatego ten aminokwas wpływa na nastrój, zmniejsza ból, poprawia pamięć i zdolność uczenia się, tłumi apetyt. Jest stosowany w leczeniu zapalenia stawów, depresji, bólu podczas miesiączki, migreny, otyłości, choroby Parkinsona i schizofrenii.

Fenyloalanina występuje w trzech postaciach: L-fenyloalanina (naturalna postać i część większości białek ludzkiego ciała), D-fenyloalanina (syntetyczna forma lustrzana, ma działanie przeciwbólowe), DL-fenyloalanina (łączy użyteczne właściwości dwóch poprzednich form, zwykle jest stosowany w zespole przedmiesiączkowym.

Suplementy diety zawierające fenyloalaninę nie dają kobietom w ciąży, osobom z lękiem, cukrzycą, nadciśnieniem, fenyloketonurią, czerniakiem pigmentowym.

Prolina

Prolina poprawia stan skóry, zwiększając produkcję kolagenu i zmniejszając jego utratę z wiekiem. Pomaga przywrócić powierzchnie chrząstki stawów, wzmacnia więzadła i mięsień sercowy. Aby wzmocnić tkankę łączną, najlepiej stosować prolinę w połączeniu z witaminą C.

Prolina wchodzi do organizmu głównie z produktów mięsnych.

Serine

Seryna jest niezbędna do prawidłowego metabolizmu tłuszczów i kwasów tłuszczowych, wzrostu tkanki mięśniowej i utrzymania prawidłowego stanu układu odpornościowego.

Seryna jest syntetyzowana w organizmie z glicyny. Jako środek nawilżający jest częścią wielu produktów kosmetycznych i preparatów dermatologicznych.

Tauryna

Tauryna jest silnie skoncentrowana w mięśniu sercowym, białych krwinkach, mięśniach szkieletowych i ośrodkowym układzie nerwowym. Bierze udział w syntezie wielu innych aminokwasów, a także stanowi część głównego składnika żółci, który jest niezbędny do trawienia tłuszczów, wchłaniania witamin rozpuszczalnych w tłuszczach i utrzymania prawidłowego poziomu cholesterolu we krwi.

Dlatego tauryna jest przydatna w miażdżycy tętnic, obrzękach, chorobach serca, nadciśnieniu tętniczym i hipoglikemii. Tauryna jest niezbędna do prawidłowego metabolizmu sodu, potasu, wapnia i magnezu. Zapobiega wydalaniu potasu z mięśnia sercowego i dlatego przyczynia się do zapobiegania niektórym zaburzeniom rytmu serca. Tauryna działa ochronnie na mózg, zwłaszcza podczas odwodnienia. Jest stosowany w leczeniu lęku i pobudzenia, padaczki, nadpobudliwości, drgawek.

Biologicznie aktywne suplementy diety z tauryną dają dzieciom z zespołem Downa i dystrofią mięśniową. W niektórych klinikach ten aminokwas wchodzi w skład złożonej terapii raka piersi. Nadmierne wydalanie tauryny z organizmu następuje w różnych stanach i zaburzeniach metabolicznych.

Zaburzenia rytmu serca, zaburzenia tworzenia płytek krwi, kandydoza, stres fizyczny lub emocjonalny, choroby jelit, niedobór cynku i nadużywanie alkoholu prowadzą do niedoboru tauryny w organizmie. Nadużywanie alkoholu zakłóca również zdolność organizmu do wchłaniania tauryny.

Wraz z cukrzycą wzrasta zapotrzebowanie organizmu na taurynę i odwrotnie, stosowanie suplementów diety zawierających taurynę i cystynę zmniejsza zapotrzebowanie na insulinę. Tauryna występuje w jajach, rybach, mięsie, mleku, ale nie występuje w białkach roślinnych.

Jest syntetyzowany w wątrobie z cysteiny i metioniny w innych narządach i tkankach organizmu, pod warunkiem, że jest wystarczająca ilość witaminy B6. Przy zaburzeniach genetycznych lub metabolicznych, które zakłócają syntezę tauryny, konieczna jest suplementacja tym aminokwasem.

Treonina

Treonina jest niezbędnym aminokwasem, który pomaga utrzymać prawidłowy metabolizm białek w organizmie. Jest ważna dla syntezy kolagenu i elastyny, wspomaga wątrobę i uczestniczy w metabolizmie tłuszczów w połączeniu z kwasem asparaginowym i metioniną.

Treonina znajduje się w sercu, ośrodkowym układzie nerwowym, mięśniach szkieletowych i hamuje gromadzenie się tłuszczów w wątrobie. Ten aminokwas stymuluje układ odpornościowy, ponieważ wspomaga wytwarzanie przeciwciał. Treonina jest bardzo mała w ziarnie, więc wegetarianie są bardziej narażeni na niedobór tego aminokwasu.

Tryptofan

Tryptofan jest niezbędnym aminokwasem niezbędnym do produkcji niacyny. Jest używany do syntezy serotoniny w mózgu, jednego z najważniejszych neuroprzekaźników. Tryptofan jest stosowany w przypadku bezsenności, depresji i stabilizowania nastroju.

Pomaga w zespole nadpobudliwości u dzieci, jest stosowany w chorobach serca, kontroluje masę ciała, zmniejsza apetyt i zwiększa uwalnianie hormonu wzrostu. Pomaga w atakach migreny, pomaga zmniejszyć szkodliwe działanie nikotyny. Niedobór tryptofanu i magnezu może zwiększać skurcze tętnic wieńcowych.

Do najbogatszych źródeł tryptofanu należą: brązowy ryż, ser wiejski, mięso, orzeszki ziemne i białko sojowe.

Tyrozyna

Tyrozyna jest prekursorem neuroprzekaźników noradrenaliny i dopaminy. Ten aminokwas bierze udział w regulacji nastroju; brak tyrozyny prowadzi do braku noradrenaliny, co z kolei prowadzi do depresji. Tyrozyna hamuje apetyt, pomaga redukować złogi tłuszczu, wspomaga produkcję melatoniny i poprawia funkcje nadnerczy, tarczycy i przysadki mózgowej.

Tyrozyna bierze również udział w wymianie fenyloalaniny. Hormony tarczycy powstają, gdy atomy jodu są przyłączone do tyrozyny. Dlatego nie jest zaskakujące, że niskie poziomy tyrozyny w osoczu są związane z niedoczynnością tarczycy.

Objawami niedoboru tyrozyny są również niskie ciśnienie krwi, niska temperatura ciała i zespół niespokojnych nóg.

Biologicznie aktywne suplementy diety z tyrozyną są stosowane w celu łagodzenia stresu, uważa się, że pomagają w zespole chronicznego zmęczenia i narkolepsji. Są one używane do niepokoju, depresji, alergii i bólów głowy, a także do odstąpienia od narkotyków. Tyrozyna może być przydatna w chorobie Parkinsona. Naturalne źródła tyrozyny to migdały, awokado, banany, produkty mleczne, nasiona dyni i sezam.

Tyrozyna może być syntetyzowana z fenyloalaniny w organizmie człowieka. Suplement diety z fenyloalaniną najlepiej przyjmować przed snem lub z pokarmem zawierającym duże ilości węglowodanów.

Podczas leczenia inhibitorami oksydazy monoaminowej (zwykle przepisywanymi w leczeniu depresji), produkty zawierające tyrozynę powinny być prawie całkowicie porzucone, a suplement z tyrozyną nie powinien być przyjmowany, ponieważ może to prowadzić do nieoczekiwanego i gwałtownego wzrostu ciśnienia krwi.

Valin

Walina jest niezbędnym aminokwasem o działaniu stymulującym, jednym z aminokwasów BCAA, dzięki czemu może być wykorzystywana przez mięśnie jako źródło energii. Walina jest niezbędna do metabolizmu mięśni, naprawy uszkodzonej tkanki i utrzymania prawidłowego metabolizmu azotu w organizmie.

Walina jest często stosowana do korygowania wyraźnych niedoborów aminokwasów wynikających z uzależnienia od narkotyków. Jego nadmiernie wysoki poziom w organizmie może prowadzić do objawów takich jak parestezje (gęsia skórka na skórze), a nawet halucynacje.
Walinę można znaleźć w następujących produktach spożywczych: płatki zbożowe, mięso, grzyby, produkty mleczne, orzeszki ziemne, białko sojowe.

Spożycie waliny w postaci suplementów diety powinno być zrównoważone spożyciem innych rozgałęzionych aminokwasów BCAA - L-leucyny i L-izoleucyny.

http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html

Klasyfikacja aminowa

I. Fizykochemiczne - oparte na różnicach we właściwościach fizykochemicznych aminokwasów.

1) Hydrofobowe aminokwasy (niepolarne). Składniki rodników zazwyczaj zawierają grupy węglowodorowe i pierścienie aromatyczne. Hydrofobowe aminokwasy obejmują ala, val, leu, muł, fen, trzy, spełnione.

2) Hydrofilowe (polarne) nienaładowane aminokwasy. Rodniki takich aminokwasów zawierają grupy polarne (-OH, -SH, -NH2). Grupy te oddziałują z cząsteczkami wody dipolowej, które orientują się wokół nich. Nienaładowany biegun obejmuje gly, ser, tre, thier, cis, gln, asn.

3) Biegunowo ujemnie naładowane aminokwasy. Obejmują one kwas asparaginowy i glutaminowy. W neutralnym środowisku asp i glu uzyskują ładunek ujemny.

4) Polarne dodatnio naładowane aminokwasy: arginina, lizyna i histydyna. Mieć dodatkową grupę aminową (lub pierścień imidazolowy, jak histydyna) w rodniku. W neutralnym środowisku lys, arg i gαis uzyskują dodatni ładunek.

Ii. Klasyfikacja biologiczna.

1) Niezbędne aminokwasy nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą pochodzić z pożywienia (trzon, muł, ley, lys, met, thr, trzy, suszarka do włosów) i 2 dodatkowe aminokwasy są częściowo niezbędne (arg, gis).

2) Wymienne aminokwasy można syntetyzować w organizmie człowieka (kwas glutaminowy, glutamina, prolina, alanina, kwas asparaginowy, asparagina, tyrozyna, cysteina, seryna i glicyna).

Struktura aminokwasów. Wszystkie aminokwasy są α-aminokwasami. Grupa aminowa części wspólnej wszystkich aminokwasów jest przyłączona do atomu węgla α. Aminokwasy zawierają grupę karboksylową –COOH i grupę aminową –NH2. W białku jonogenne grupy wspólnej części aminokwasów biorą udział w tworzeniu wiązania peptydowego, a wszystkie właściwości białka są określane jedynie przez właściwości rodników aminokwasowych. Aminokwasowe związki aminokwasowe. Punkt izoelektryczny aminokwasu to wartość pH, przy której maksymalna proporcja cząsteczek aminokwasów ma zerowy ładunek.

Właściwości fizyko-chemiczne białek.

Izolacja i oczyszczanie: rozdział elektroforetyczny, filtracja żelowa itp. Masa cząsteczkowa białek, amfoteryczność, rozpuszczalność (uwodnienie, wysalanie). Denaturacja białek, ich odwracalność.

Masa cząsteczkowa. Białka są organicznymi polimerami zawierającymi azot o wysokiej masie cząsteczkowej, zbudowanymi z aminokwasów. Masa cząsteczkowa białek zależy od ilości aminokwasów w każdej podjednostce.

Właściwości bufora. Białka są amfoterycznymi polielektrolitami, tj. Łączą właściwości kwasowe i zasadowe. W zależności od tego białka mogą być kwaśne i zasadowe.

Czynniki stabilizacji białka w roztworze. HYDRATE SHELL to warstwa molekuł wody, które są zdecydowanie zorientowane na powierzchni cząsteczki białka. Powierzchnia większości cząsteczek białka jest naładowana ujemnie, a dipole cząsteczek wody są przyciągane przez ich dodatnio naładowane bieguny.

Czynniki, które zmniejszają rozpuszczalność białek. Wartość pH, przy której białko staje się elektrycznie obojętne, nazywa się punktem izoelektrycznym (IEP) białka. W przypadku głównych białek IEP znajduje się w środowisku zasadowym, w środowisku kwaśnym - w środowisku kwaśnym. Denaturacja jest kolejnym naruszeniem czwartorzędowych, trzeciorzędowych, drugorzędowych struktur białkowych, któremu towarzyszy utrata właściwości biologicznych. Osad denaturowanego białka. Możliwe jest wytrącenie białka przez zmianę pH podłoża (IEP), albo przez wysalenie go, albo przez działanie w pewien sposób na denaturację. Czynniki fizyczne: 1. Wysokie temperatury.

Część białek ulega denaturacji już przy 40-50 2. Promieniowanie ultrafioletowe 3. Promieniowanie rentgenowskie i promieniowanie radioaktywne 4. Ultradźwięki 5. Działanie mechaniczne (na przykład wibracje). Czynniki chemiczne: 1. Stężone kwasy i zasady. 2. Sole metali ciężkich (na przykład CuSO4). 3. Rozpuszczalniki organiczne (alkohol etylowy, aceton) 4. Neutralne sole metali alkalicznych i metali ziem alkalicznych (NaCl, (NH4) 2SO4)

Organizacja strukturalna cząsteczek białka.

Pierwotna, wtórna struktura trzeciorzędowa. Relacje związane ze stabilizacją struktur. Zależność właściwości biologicznych białek od struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej. Czwartorzędowa struktura białka. Zależność aktywności biologicznej białek od struktury czwartorzędowej (zmiana konformacji protomerów).

Istnieją cztery poziomy przestrzennej organizacji białka: pierwotna, wtórna, trzeciorzędowa i czwartorzędowa struktura cząsteczek białka. Podstawową strukturą białka jest sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym (PPC). Wiązanie peptydowe tworzy się tylko przez grupę alfa-aminową i grupę alfa-karboksylową aminokwasów. Struktura drugorzędowa jest przestrzenną organizacją rdzenia łańcucha polipeptydowego w postaci struktury α-helisy lub β-złożonej. W helisie α przez 10 tur występuje 36 reszt aminokwasowych. Α-helisę utrwala się za pomocą wiązań wodorowych między grupami NH jednej cewki helisy i grup C = O sąsiedniej cewki.

Struktura pofałdowana jest również zachowana przez wiązania wodorowe między grupami C = O i NH. Struktura trzeciorzędowa - specjalne wzajemne rozmieszczenie w przestrzeni spiralnych i złożonych odcinków łańcucha polipeptydowego. Silne wiązania dwusiarczkowe i wszystkie słabe typy wiązań (oddziaływania jonowe, wodorowe, hydrofobowe, van der Waalsa) są zaangażowane w tworzenie struktury trzeciorzędowej. Struktura czwartorzędowa - organizacja trójwymiarowa w przestrzeni kilku łańcuchów polipeptydowych. Każdy łańcuch nazywany jest podjednostką (lub protomerem). Zatem białka o strukturze czwartorzędowej nazywane są białkami oligomerycznymi.

4. Proste i złożone białka, ich klasyfikacja.

Natura wiązań grup protetycznych z białkiem. Funkcje biologiczne białek. Zdolność do określonych interakcji z ligandem.

Proste białka są zbudowane z reszt aminokwasowych i, po hydrolizie, rozpadają się odpowiednio tylko na wolne aminokwasy. Białka złożone są białkami dwuskładnikowymi, które składają się z pewnego prostego białka i składnika niebiałkowego, zwanego grupą prostetyczną. W hydrolizie złożonych białek oprócz wolnych aminokwasów uwalniana jest część niebiałkowa lub jej produkty rozkładu. Z kolei proste białka dzielą się na podstawie niektórych konwencjonalnie wybranych kryteriów na kilka podgrup: protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteliny itp.

Klasyfikacja złożonych białek:

- fosfoproteiny (zawierają kwas fosforowy), chromoproteiny (pigmenty są ich częścią),

- nukleoproteiny (zawierają kwasy nukleinowe), glikoproteiny (zawierają węglowodany),

- lipoproteiny (zawierają lipidy) i metaloproteiny (zawierają metale).

Aktywne centrum cząsteczki białka. Gdy funkcjonują białka, może wystąpić ich wiązanie z ligandami - substancje o niskiej masie cząsteczkowej. Ligand łączy się z określonym miejscem w cząsteczce białka - centrum aktywnym. Aktywne centrum powstaje na trzeciorzędowym i czwartorzędowym poziomie organizacji cząsteczki białka i powstaje w wyniku przyciągania bocznych rodników pewnych aminokwasów (wiązania wodorowe powstają między grupami –OH siarki, aromatyczne rodniki są połączone przez oddziaływania hydrofobowe, –COOH i –NH2 - przez wiązania jonowe).

Białka zawierające węglowodany: glikoproteiny, proteoglikany.

Główne węglowodany w organizmie człowieka: monosacharydy, disacharydy, glikogen, heteropolisacharydy, ich struktura i funkcja.

Białka zawierające węglowodany (glikoproteiny i proteoglikany). Grupa prostetyczną glikoprotein może być reprezentowane przez monosacharydów (glukozy, galaktoza, mannoza, fruktoza, 6-dezoksigalaktozoy) amin i acetylowane pochodne aminocukrów (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. Cząsteczek Stake węglowodanowymi glikoprotein do 35%. Glikoprotein głównie białek globularnych, składnik węglowodanowy proteoglikany mogą być reprezentowane przez kilka łańcuchów heteropolisacharydów.

Funkcje biologiczne glikoprotein:

1. transport (białka krwi globuliny transportują jony żelaza, miedzi, hormonów steroidowych);

2. ochrona: fibrynogen przeprowadza krzepnięcie krwi; b. immunoglobuliny zapewniają ochronę immunologiczną;

3. receptor (receptory znajdują się na powierzchni błony komórkowej, która zapewnia specyficzne oddziaływanie).

4. enzymatyczne (cholinesteraza, rybonukleaza);

5. hormonalne (hormony przedniego płata przysadki - gonadotropina, tyreotropina).

Funkcje biologiczne proteoglikanów: kwasy siarkowe hialuronu i chondroityny, siarczan keratyny pełnią funkcje strukturalne, wiążące, powierzchniowo-mechaniczne.

Lipoproteiny ludzkich tkanek. Klasyfikacja lipidów.

Główni przedstawiciele: triacyloglicerole, fosfolipidy, glikolipidy, cholesteridy. Ich struktura i funkcje. Niezbędne kwasy tłuszczowe i ich pochodne. Skład, struktura i funkcja lipoprotein krwi.

Nukleoproteiny.

Cechy części białkowej. Historia odkrycia i badania kwasów nukleinowych. Struktura i funkcja kwasów nukleinowych. Pierwotna i wtórna struktura DNA i RNA. Rodzaje RNA. Struktura chromosomów.

Nukleoproteiny są złożonymi białkami, które zawierają białko (protamina lub histon), część niebiałkowa jest reprezentowana przez kwasy nukleinowe (NC): kwas dezoksyrybonukleinowy (DNA) i kwas rybonukleinowy (RNA). Protaminy i histony są białkami o wyraźnych właściwościach podstawowych, ponieważ zawierają ponad 30% arg i liz.

Kwasy nukleinowe (NK) są długimi łańcuchami polimerowymi składającymi się z wielu tysięcy jednostek monomerycznych połączonych wiązaniami 3', 5'-fosfodyt-eter. Monomer NK jest mononukleotydem, który składa się z zasady azotowej, pentozy i reszty kwasu fosforowego. Azotowymi zasadami są puryna (A i G) i pirymidyna (C, U, T). Β-D-ryboza lub β-D-dezoksyryboza działa jak pentoza. Baza azotowa jest połączona z pentozą wiązaniem N-glikozydowym. Pentoza i fosforan są połączone wiązaniem estrowym między grupą –OH znajdującą się na atomie C5 pentozy i fosforanu.

Rodzaje kwasów nukleinowych:

1. DNA zawiera A, G, T i C, deoksyrybozę i kwas fosforowy. DNA znajduje się w jądrze komórki i stanowi podstawę złożonego białka chromatyny.

2. RNA zawiera A, G, Y i C, rybozę i kwas fosforowy.

Istnieją 3 rodzaje RNA:

a) m-RNA (informacyjny lub macierzowy) - kopia segmentu DNA, zawiera informacje o strukturze białka;

b) rRNA tworzy szkielet rybosomu w cytoplazmie, odgrywa ważną rolę w składaniu białka na rybosomie podczas translacji;

c) t-RNA bierze udział w aktywacji i transporcie AK do rybosomu, zlokalizowanego w cytoplazmie. NC mają struktury pierwotne, wtórne i trzeciorzędowe.

Pierwotna struktura NK jest taka sama dla wszystkich typów - liniowy łańcuch polinukleotydowy, w którym mononukleotydy są połączone wiązaniami 3 ', 5'-fosfodiestrowymi. Każdy łańcuch polinukleotydowy ma 3 'i 5', te końce są naładowane ujemnie.

Drugorzędowa struktura DNA to podwójna helisa. DNA składa się z 2 łańcuchów skręconych spiralnie w prawo wokół osi. Cewka cewki = 10 nukleotydów, o długości 3,4 nm. Obie helisy są antyrównoległe.

Trzeciorzędowa struktura DNA jest wynikiem dodatkowego skręcenia cząsteczki DNA w przestrzeni. Dzieje się tak, gdy DNA oddziałuje z białkiem. Podczas interakcji z oktamerem histonowym podwójna helisa jest nawijana na oktamer, tj. zamienia się w super helisę.

Wtórna struktura RNA jest nicią polinukleotydową zakrzywioną w przestrzeni. Ta krzywizna jest spowodowana tworzeniem wiązań wodorowych między komplementarnymi zasadami azotowymi. W t-RNA struktura wtórna jest reprezentowana przez „liść koniczyny”, w którym rozróżniam regiony komplementarne i niekomplementarne. Drugorzędowa struktura p-RNA to helisa pojedynczego zakrzywionego RNA, a trzeciorzędowa - szkielet rybosomu. Przybywając z jądra do CZ, m-RNA tworzy kompleksy ze specyficznymi białkami, informacjami (trzeciorzędową strukturą m-RNA) i nazywane są inforsomami.

Chromoproteiny, ich klasyfikacja. Flawoproteiny, ich struktura i funkcja.

Hemoproteiny, struktura, przedstawiciele: hemoglobina, mioglobina, katalaza, peroksydaza, cytochrom. Funkcje hemoprotein.

Fosfoproteiny jako grupa prostetyczna zawierają resztę kwasu fosforowego. Przykłady: kazeina i kazeinogen mleka, twaróg, produkty mleczne, żółtko jaja kurzego, owoalbuminę żółtka jaja, ichtullin jajeczny. Komórki CNS bogate w fosfoproteiny.

Fosfoproteiny mają różne funkcje:

1. Funkcja żywieniowa. Fosfoproteiny produktów mlecznych są łatwo trawione, wchłaniane i są źródłem niezbędnych aminokwasów i fosforu do syntezy białek w tkankach dziecka.

2. Kwas fosforowy jest niezbędny do pełnego ukształtowania tkanek nerwowych i kostnych dziecka.

3. Kwas fosforowy bierze udział w syntezie fosfolipidów, fosfoprotein, nukleotydów, kwasów nukleinowych.

4. Kwas fosforowy reguluje aktywność enzymów poprzez fosforylację z udziałem enzymów kinazy białkowej. Fosforan łączy się z grupą -OH seryny lub treoniny z wiązaniami estrowymi: Chromoproteiny są złożonymi białkami o nie-białkowej części pomalowanej. Należą do nich flawoproteiny (żółte) i hemoproteiny (czerwone). Flawoproteiny jako grupa protetyczna zawierają pochodne witaminy B2 - flawiny: dinukleotyd flawinowo-adeninowy (FAD) lub mononukleotyd flawinowy (FMN). Są nie-białkową częścią enzymów dehydrogenazowych, które katalizują reakcje redoks.

Hemoproteiny jako grupa niebiałkowa zawierają kompleks porfirynowy z hemem żelaza.

Hemoproteiny dzielą się na dwie klasy:

1. enzymy: katalaza, peroksydaza, cytochrom;

2. nieenzymatyczne: hemoglobina i mioglobina.

Enzymy katalaza i peroksydaza niszczą nadtlenek wodoru, cytochromy są nośnikami elektronów w łańcuchu transportu elektronów. Nieenzymatyczne. Hemoglobina transportuje tlen (z płuc do tkanek) i dwutlenek węgla (z tkanek do płuc); mioglobina - magazyn tlenu w mięśniu roboczym. Hemoglobina jest tetramerem, ponieważ składa się z 4 podjednostek: globina w tym tetramerze jest reprezentowana przez 4 łańcuchy polipeptydowe 2 odmian: 2 łańcuchy α i 2 β. Każda podjednostka jest powiązana z hemem. Fizjologiczne typy hemoglobiny: 1. HbP - prymitywna hemoglobina powstaje w zarodku. 2. HbF - hemoglobina płodowa - hemoglobina płodowa. Zastąpienie HbP HbF występuje w wieku 3 miesięcy.

Enzymy, historia odkrywania i badania enzymów, zwłaszcza katalizy enzymatycznej.

Specyfika enzymów. Zależność szybkości reakcji enzymatycznych od temperatury, pH, stężenia enzymu i substratu.

Enzymy są biologicznymi katalizatorami natury białkowej, utworzonymi przez żywe komórki, działające z wysoką aktywnością i specyficznością.

Podobieństwo enzymów z katalizatorami niebiologicznymi polega na tym, że:

  • enzymy katalizują możliwe reakcje energetyczne;
  • energia układu chemicznego pozostaje stała;
  • podczas katalizy kierunek reakcji nie zmienia się;
  • enzymy nie są zużywane podczas reakcji.

Różnice enzymów od katalizatorów niebiologicznych są następujące:

  • szybkość reakcji enzymatycznych jest wyższa niż reakcje katalizowane przez katalizatory niebiałkowe;
  • enzymy mają wysoką specyficzność;
  • reakcja enzymatyczna zachodzi w komórce, tj. w 37 ° C, stałe ciśnienie atmosferyczne i fizjologiczne pH;
  • szybkość reakcji enzymatycznej można regulować.

Współczesna klasyfikacja enzymów opiera się na naturze przemian chemicznych, które katalizują. Klasyfikacja opiera się na rodzaju reakcji katalizowanej przez enzym.

Enzymy dzielą się na 6 klas:

1. Oksydoreduktazy katalizują reakcje redoks

4. LiAZ - rozkład hydrolitycznego substratu

6. Ligaza (syntetaza) - synteza z wykorzystaniem energii (ATP)

Nomenklatura enzymatyczna.

1. Nazwa trywialna (pepsyna, trypsyna).

2. Nazwa enzymu może być utworzona z nazwy substratu z dodatkiem końca „ase”

(arginaza hydrolizuje aminokwas argininę).

3. Dodanie końca „aza” do nazwy katalizowanej reakcji (hydrolaza katalizuje

hydroliza, dehydrogenaza - odwodornienie cząsteczki organicznej, tj. usuwanie protonów i elektronów z podłoża).

4. Racjonalna nazwa - nazwa substratów i charakter katalizowanych reakcji (ATP + heksoza-heksozo-6-fosforan + ADP. Enzym: ATP: D-heksozo-6-fosfotransferaza).

5. Enzymy indeksujące (do każdego indeksu przypisane są 4 indeksy lub numery sekwencji): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od pH podłoża. Dla każdego enzymu występuje wartość pH, przy której obserwuje się jego maksymalną aktywność. Odchylenie od optymalnej wartości pH prowadzi do zmniejszenia aktywności enzymu. Wpływ pH na aktywność enzymów jest związany z jonizacją grup funkcyjnych reszt aminokwasowych tego białka, które zapewniają optymalną konformację aktywnego centrum enzymu. Gdy pH zmienia się od wartości optymalnych, zmienia się jonizacja grup funkcyjnych cząsteczki białka.

Na przykład podczas zakwaszania podłoża protonowane są wolne grupy aminowe (NH3 + ), a po alkalizacji proton odszczepia się od grup karboksylowych (ООО -). Prowadzi to do zmiany konformacji cząsteczki enzymu i konformacji aktywnego centrum; dlatego przyłączenie substratu, kofaktorów i koenzymów do aktywnego centrum jest osłabione. Enzymy pracujące w kwaśnych warunkach środowiska (na przykład pepsyna w żołądku lub enzymy lizosomalne), ewolucyjnie uzyskują konformację, która zapewnia pracę enzymu przy kwaśnych wartościach pH. Jednak większość ludzkich enzymów ma optymalne pH zbliżone do obojętnego, co pokrywa się z fizjologiczną wartością pH.

Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od temperatury medium. Zwiększenie temperatury do pewnych granic wpływa na szybkość reakcji enzymatycznej, jak wpływ temperatury na jakąkolwiek reakcję chemiczną. Wraz ze wzrostem temperatury, ruch cząsteczek jest przyspieszany, co prowadzi do zwiększenia prawdopodobieństwa interakcji reagentów. Ponadto temperatura może zwiększyć energię reagujących cząsteczek, co również prowadzi do przyspieszenia reakcji.

Jednak szybkość reakcji chemicznej katalizowanej przez enzymy ma optymalną temperaturę, której nadmiarowi towarzyszy spadek aktywności enzymatycznej, wynikający z termicznej denaturacji cząsteczki białka. Dla większości ludzkich enzymów optymalna temperatura wynosi 37-38 ° C. Swoistość - bardzo wysoka selektywność enzymów w stosunku do substratu. Specyficzność enzymu tłumaczy się zbieżnością konfiguracji przestrzennej substratu i centrum substratu (zbieżność steryczna). Specyficzność enzymu jest odpowiedzialna za aktywne centrum enzymu i całą jego cząsteczkę białkową. Aktywne centrum enzymu określa rodzaj reakcji, którą ten enzym może wykonać. Istnieją trzy rodzaje specyficzności:

Absolutna specyficzność. Enzymy, które działają tylko na jednym substracie, mają tę specyficzność. Na przykład sacharoza hydrolizuje tylko sacharozę, laktazę - laktozę, maltazę - maltozę, ureazę - mocznik, arginazę - argininę itp. Swoistość względna to zdolność enzymu do działania na grupę substratów z ogólnym typem wiązania, tj. specyficzność względna przejawia się tylko w odniesieniu do określonego typu wiązania w grupie substratów. Przykład: lipaza rozkłada wiązanie estrowe w tłuszczach zwierzęcych i roślinnych. Amylaza hydrolizuje wiązanie α-glikozydowe w skrobi, dekstrynach i glikogenie. Dehydrogenaza alkoholowa utlenia alkohole (metanol, etanol itp.).

Swoistość stereochemiczna to zdolność enzymu do działania tylko na jeden stereoizomer.

Na przykład: 1) α, β-izomeria: α-amylaza ze śliny i sok trzustkowy rozszczepia tylko wiązania α-glukozydowe w skrobi i nie rozszczepia wiązań β-glukozydowych celulozy. Jednostką międzynarodową (IU) aktywności enzymu jest ilość enzymu zdolna do przekształcenia 1 μmol substratu w produkty reakcji w ciągu 1 minuty w temperaturze 25 ° C i przy optymalnym pH. Katalit odpowiada ilości katalizatora zdolnej do przekształcenia 1 mola substratu w produkt przez 1 sek. W 25 ° C i optymalnym pH. Specyficzną aktywnością enzymu jest liczba jednostek aktywności enzymu enzymu na 1 mg białka. Aktywność molowa jest stosunkiem liczby jednostek aktywności enzymatycznej katali lub IU do liczby moli enzymu.

Struktura enzymów. Struktura i funkcja aktywnego centrum.

Mechanizm działania enzymów. Kofaktory enzymów: jony metali i koenzymy, ich udział w enzymach. Aktywatory enzymów: mechanizm działania. Inhibitory reakcji enzymatycznych: konkurencyjne, niekonkurencyjne, nieodwracalne. Leki - inhibitory enzymów (przykłady).

Zgodnie ze strukturą enzymów może to być:

1. jednoskładnikowe (proste białka),

2. dwuskładnikowe (złożone białka).

Enzymy - proste białka - obejmują enzymy trawienne (pepsynę, trypsynę). Enzymy - złożone białka - obejmują enzymy, które katalizują reakcje redoks. Do katalitycznej aktywności dwuskładnikowych enzymów potrzebny jest dodatkowy składnik chemiczny, zwany kofaktorem, który można odtwarzać jako substancje nieorganiczne (żelazo, magnez, cynk, miedź itp.) Oraz substancje organiczne - koenzymy (na przykład aktywne formy witamin).

Zarówno koenzym, jak i jony metali (kofaktor) są niezbędne do działania wielu enzymów. Koenzymy - materia organiczna o niskiej masie cząsteczkowej o charakterze niebiałkowym, tymczasowo i słabo związana z białkową częścią enzymu. W przypadku, gdy część niebiałkowa enzymu (koenzym) jest silnie i trwale związana z białkiem, wówczas ta część niebiałkowa jest nazywana grupą prostetyczną. Część białkowa złożonego enzymu białkowego nazywana jest apoenzymem. Razem apoenzym i kofaktor tworzą holoenzym.

W procesie katalizy enzymatycznej nie cała cząsteczka białka jest zaangażowana, ale tylko pewien obszar - centrum aktywne enzymu. Aktywnym centrum enzymów jest część cząsteczki enzymu, do której przyłączony jest substrat i od której zależą właściwości katalityczne cząsteczki enzymu. W aktywnym centrum enzymu izolowany jest obszar „kontaktowy” - obszar przyciągający i utrzymujący substrat na enzymie ze względu na jego grupy funkcyjne i obszar „katalityczny”, którego grupy funkcyjne bezpośrednio uczestniczą w reakcji katalitycznej. Niektóre enzymy, oprócz aktywnego centrum, mają inne „inne” centrum - allosteryczne.

Różne substancje (efektory) oddziałują z centrum allosterycznym, najczęściej różnymi metabolitami. Połączenie tych substancji z centrum allosterycznym prowadzi do zmiany konformacji enzymu (struktury trzeciorzędowej i czwartorzędowej). Aktywne centrum cząsteczki enzymu jest albo tworzone, albo przerywane. W pierwszym przypadku reakcja jest przyspieszona, w drugim przypadku jest zahamowana. Dlatego centrum allosteryczne nazywane jest centrum regulacyjnym enzymu. Enzymy, które mają w swojej strukturze centrum allosteryczne, nazywane są regulatorowymi lub allosterycznymi. Teoria mechanizmu działania enzymów opiera się na tworzeniu kompleksu enzym-substrat.

Mechanizm działania enzymu:

1. tworzenie kompleksu enzym-substrat, substrat jest przyłączony do aktywnego centrum enzymu.

2. w drugim etapie procesu enzymatycznego, który przebiega powoli, w kompleksie enzym-substrat zachodzą elektroniczne przegrupowania.

Enzym (En) i substrat (S) zaczynają się zbiegać w celu uzyskania maksymalnego kontaktu i utworzenia pojedynczego kompleksu enzym-substrat. Czas trwania drugiego etapu zależy od energii aktywacji substratu lub bariery energetycznej danej reakcji chemicznej. Energia aktywacji jest energią wymaganą do przeniesienia wszystkich cząsteczek 1 mola S do stanu aktywowanego w danej temperaturze. Każda reakcja chemiczna ma własną barierę energetyczną. Ze względu na tworzenie kompleksu enzym-substrat zmniejsza się energia aktywacji substratu, reakcja zaczyna przebiegać przy niższym poziomie energii. Dlatego drugi etap procesu ogranicza szybkość całkowitej katalizy.

3. w trzecim etapie zachodzi sama reakcja chemiczna z tworzeniem się produktów reakcji. Trzeci etap procesu jest krótki. W wyniku reakcji substrat przekształca się w produkt reakcji; kompleks enzym-substrat rozpada się, a enzym pozostaje niezmieniony po reakcji enzymatycznej. Zatem enzym umożliwia, dzięki tworzeniu się kompleksu enzym-substrat, przejść by-pass reakcji chemicznej przy niższym poziomie energii.

Kofaktor jest substancją niebiałkową, która musi być obecna w organizmie w małych ilościach, aby odpowiednie enzymy mogły spełniać swoje funkcje. Kofaktor zawiera koenzymy i jony metali (na przykład jony sodu i potasu).

Wszystkie enzymy są białkami globularnymi, przy czym każdy enzym spełnia określoną funkcję związaną z jego wrodzoną strukturą kulistą. Jednak aktywność wielu enzymów zależy od związków niebiałkowych zwanych kofaktorami. Kompleks molekularny części białkowej (apoenzym) i kofaktor nazywany jest holoenzymem.

Rolą kofaktora mogą być jony metali (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) lub złożone związki organiczne. Kofaktory organiczne są powszechnie nazywane koenzymami, z których niektóre pochodzą z witamin. Rodzaj wiązania między enzymem a koenzymem może być inny. Czasami istnieją osobno i komunikują się ze sobą w trakcie reakcji. W innych przypadkach kofaktor i enzym są trwale połączone, a czasami z silnymi wiązaniami kowalencyjnymi. W tym drugim przypadku nie-białkowa część enzymu nazywana jest grupą prostetyczną.

Rola kofaktora sprowadza się zasadniczo do:

  • zmiana struktury trzeciorzędowej białka i tworzenie komplementarności między enzymem a substratem;
  • bezpośrednio zaangażowany w reakcję jako inny substrat.

Aktywatorami mogą być:

1) kofaktory, ponieważ są ważnymi uczestnikami procesu enzymatycznego. Na przykład metale będące częścią katalitycznego centrum enzymu: śliny amylaza jest aktywna w obecności jonów Ca, dehydrogenazy mleczanowej (LDH) - Zn, arginazy - Mn, peptydazy - Mg i koenzymów: witaminy C, pochodnych różnych witamin (NAD, NADP, FMN, FAD, KoASH i inni.). Zapewniają wiązanie aktywnego miejsca enzymu z substratem.

2) aniony mogą również mieć wpływ aktywujący na aktywność enzymu, na przykład aniony

Cl - aktywuj śliny amylazę;

3) substancje, które tworzą optymalną wartość pH dla manifestacji aktywności enzymatycznej, na przykład HCl, mogą być stosowane jako aktywatory do stworzenia optymalnego środowiska treści żołądkowej do aktywacji pepsynogenu w pepsynie;

4) aktywatory są również substancjami, które przekształcają proferacje w aktywny enzym, na przykład enterokinaza sok jelitowy aktywuje konwersję trypsynogenu do trypsyny;

5) aktywatory mogą być różnymi metabolitami, które wiążą się z allosterycznym centrum enzymu i przyczyniają się do tworzenia aktywnego centrum enzymu.

Inhibitory to substancje hamujące aktywność enzymów. Istnieją dwa główne rodzaje zahamowania: nieodwracalne i odwracalne. Przy nieodwracalnym hamowaniu inhibitor silnie (nieodwracalnie) wiąże się z aktywnym centrum enzymu przez wiązania kowalencyjne, zmienia konformację enzymu. Tak więc sole metali ciężkich (rtęć, ołów, kadm itp.) Mogą działać na enzymy. Odwracalne hamowanie to rodzaj hamowania, w którym można przywrócić aktywność enzymu. Odwracalne hamowanie może być dwojakiego rodzaju: konkurencyjne i niekonkurencyjne. Przy konkurencyjnym hamowaniu substrat i inhibitor są zazwyczaj bardzo podobne w strukturze chemicznej.

W tego typu hamowaniu substrat (S) i inhibitor (I) mogą równie dobrze wiązać się z aktywnym centrum enzymu. Konkurują ze sobą o miejsce w aktywnym centrum enzymu. Klasycznym przykładem hamowania konkurencyjnego jest hamowanie działania dehydrogenazy bursztynianowej przez kwas malonowy. Niekonkurencyjne inhibitory wiążą się z allosterycznym centrum enzymu.

W wyniku tego zachodzą zmiany w konformacji centrum allosterycznego, które prowadzą do deformacji centrum katalitycznego enzymu i spadku aktywności enzymatycznej. Często allosteryczne niekompetycyjne inhibitory są produktami metabolicznymi. Właściwości lecznicze inhibitorów enzymów (Kontrikal, Trasilol, kwas aminokapronowy, Pamba). Contrycal (aprotynina) jest stosowany w leczeniu ostrego zapalenia trzustki i zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki, ostrej martwicy trzustki, ostrego krwawienia.

Regulacja enzymów. Centrum allosteryczne, allosteryczne inhibitory i aktywatory (przykłady). Regulacja aktywności enzymu przez fosforylację i defosforylację (przykłady). Rodzaje hormonalnej regulacji aktywności enzymów.

Różnice enzymów w składzie narządów i tkanek.

Enzymy specyficzne dla narządu, izoenzymy (na przykład LDH, MDH itp.). Zmiany aktywności enzymów w patologii. Enzymopatie, enzymodiagnostyka i terapia enzymatyczna.

Izozymy są izoformami tego samego enzymu, różniącymi się sekwencją aminokwasów, istniejącymi w tym samym organizmie, ale z reguły w różnych komórkach, tkankach lub narządach.

Izoenzymy są na ogół wysoce homologiczne w sekwencji aminokwasowej. Wszystkie izoenzymy tego samego enzymu pełnią tę samą funkcję katalityczną, ale mogą się znacznie różnić stopniem aktywności katalitycznej, w szczególności regulacji lub innych właściwości. Przykładem enzymu mającego izoenzymy jest amylaza - amylaza trzustkowa różni się sekwencją aminokwasów i właściwościami od amylazy z gruczołów ślinowych, jelit i innych narządów. Służyło to jako podstawa do opracowania i zastosowania bardziej niezawodnej metody diagnozowania ostrego zapalenia trzustki poprzez określenie nie całkowitej amylazy w osoczu, a mianowicie izoamylazy trzustkowej.

Enzymopatie - choroby powodowane przez upośledzoną syntezę enzymów:

a) przy całkowitym lub częściowym braku aktywności enzymatycznej;

b) nadmierne zwiększenie aktywności enzymu;

c) w produkcji enzymów patologicznych, których nie ma u zdrowej osoby.

Istnieją dziedziczne i nabyte enzymopatie. Dziedziczne enzymopatie są związane z zaburzeniem w aparacie genetycznym komórki, powodującym brak syntezy niektórych enzymów.

Choroby dziedziczne obejmują enzymopatie związane z zaburzoną konwersją aminokwasów:

1. Fenyloketonuria jest dziedzicznym naruszeniem syntezy enzymu hydroksylazy fenyloalaninowej, w której uczestniczy konwersja fenyloalaniny w tyrozynę. Wraz z tą patologią następuje wzrost stężenia fenyloalaniny we krwi. W tej chorobie u dzieci fenyloalaninę należy wyłączyć z diety.

2. Albinizm - choroba związana z defektem genetycznym enzymu tyrozynazy. Gdy melanocyty tracą zdolność do syntezy tego enzymu (utlenia tyrozynę w DOPA i chinonie DOPA), melanina nie powstaje w skórze, włosach i siatkówce.

Nabyte enzymy, tj. zaburzenia syntezy enzymów mogą wynikać z:

1. długotrwałe stosowanie leków (antybiotyki, sulfonamidy);

2. przeszłe choroby zakaźne;

3. ze względu na awitaminozę;

4. nowotwory złośliwe.

Enzymodiagnostyka określa aktywność enzymów w diagnostyce chorób. Enzymy w osoczu dzielą się na 3 grupy: wydzielnicze, wskaźnikowe i wydalnicze. Wskaźnik - enzymy komórkowe. W chorobach związanych z uszkodzeniem błon komórkowych enzymy te występują w dużych ilościach we krwi, co wskazuje na patologię w niektórych tkankach. Na przykład aktywność amylazy we krwi i moczu wzrasta wraz z ostrym zapaleniem trzustki.

W diagnostyce enzymów określa się izoenzymy. W stanach patologicznych uwalnianie enzymu we krwi może być zwiększone ze względu na zmiany stanu błony komórkowej. Badanie aktywności enzymów krwi i innych płynów biologicznych jest szeroko stosowane do diagnozowania chorób. Na przykład diastaza amylazy w moczu i krwi w zapaleniu trzustki (zwiększona aktywność), spadek aktywności amylazy w przewlekłym zapaleniu trzustki.

Enzymoterapia - stosowanie enzymów jako leków. Na przykład, mieszanina enzymatycznych preparatów pepsyny, trypsyny, amylazy (pankreatyny, festalu) jest stosowana w przypadku chorób przewodu pokarmowego ze zmniejszonym wydzielaniem, trypsyna i chymotrypsyna są stosowane w praktyce chirurgicznej do chorób ropnych w celu hydrolizy białek bakteryjnych.

Enzymopatia u dzieci i znaczenie ich diagnozy biochemicznej (na przykład zaburzenia metabolizmu azotu i węglowodanów).

Najczęstszym wariantem enzymopatii prowadzących do rozwoju niedokrwistości hemolitycznej jest niedobór dehydrogenazy fosforanowej glukozy. Rozważ przyczyny enzymopatii u dzieci. Choroba jest rozpowszechniona wśród Afroamerykanów (630%), mniej - wśród Tatarów (3,3%) i grup etnicznych Dagestanu (511,3%); rzadko wykrywane w populacji rosyjskiej (0,4%). Szczególny przypadek niedoboru dehydrogenazy fosforanowej glukozy - Favizm. Hemoliza rozwija się poprzez jedzenie fasoli, fasoli, grochu, wdychania pyłu naftalenowego.

Przyczyny enzymopatii u dzieci Dziedziczenie niedoboru glukozy dehydrogenaza fosforanowa (N), dlatego mężczyźni częściej chorują. Na świecie jest około 400 milionów nosicieli tego patologicznego genu. Choroba rozwija się z reguły po przyjęciu pewnych leków [pochodne nitrofuranu, chinina, izoniazyd, ftivazid, kwas aminosalicylowy (paraaminosalicylan sodu), kwas nalidyksowy, sulfonamidy itp.] Lub na tle zakażenia.

Enzymopatie u dzieci są znakami.

Choroba objawia się szybkim rozwojem hemolizy w stosowaniu powyższych substancji lub zakażeń (zwłaszcza zapalenia płuc, duru brzusznego, zapalenia wątroby). Niepowodzenie dehydrogenazy glukozowo-fosforanowej może powodować żółtaczkę noworodków. W analizie krwi retykulocytoza wykrywa wzrost poziomu bilirubiny bezpośredniej i pośredniej, LDH i fosfatazy alkalicznej.

Morfologia erytrocytów i wskaźniki erytrocytów nie ulegają zmianie. Diagnoza jest dokonywana na podstawie wyników oznaczania aktywności enzymu.

Enzymopatia u dzieci - leczenie.

Nie ma leczenia poza kryzysem. Podczas gorączki stosowane są metody chłodzenia fizycznego. W przewlekłej hemolizie kwas foliowy podaje się w ilości 1 mt / dzień przez 3 tygodnie co 3 miesiące. Gdy kryzys zostanie anulowany, podawane są wszystkie leki, na tle odwodnienia przeprowadzana jest terapia infuzyjna.

Witaminy, klasyfikacja witamin (przez rozpuszczalność i funkcjonalność). Historia odkrycia i badania witamin.

Witaminy to niskocząsteczkowe związki organiczne o różnym charakterze chemicznym i różnych strukturach, syntetyzowane głównie przez rośliny, a częściowo przez mikroorganizmy.

Dla ludzi witaminy są niezbędnymi czynnikami odżywczymi. Witaminy biorą udział w różnych reakcjach biochemicznych, pełniąc funkcję katalityczną jako część aktywnych centrów szerokiej gamy enzymów lub pełniąc rolę informacyjnych mediatorów regulacyjnych, pełniąc funkcje sygnałowe egzogennych prohormonów i hormonów. Według struktury chemicznej i właściwości fizykochemicznych (w szczególności przez rozpuszczalność), witaminy są podzielone na 2 grupy.

Rozpuszczalny w wodzie:

  • Witamina B1 (tiamina);
  • Witamina B2 (ryboflawina);
  • Witamina PP (kwas nikotynowy, nikotynamid, witamina B3);
  • Kwas pantotenowy (witamina B5);
  • Witamina B6 (pirydoksyna);
  • Biotyna (witamina H);
  • Kwas foliowy (witamina bz, W9);
  • Witamina B12 (kobalamina);
  • Witamina C (kwas askorbinowy);
  • Witamina P (bioflawonoidy).

194.48.155.252 © studopedia.ru nie jest autorem opublikowanych materiałów. Ale zapewnia możliwość swobodnego korzystania. Czy istnieje naruszenie praw autorskich? Napisz do nas | Opinie.

Wyłącz adBlock!
i odśwież stronę (F5)
bardzo konieczne

http://studopedia.ru/8_71875_klassifikatsiya-aminokislot.html

Czytaj Więcej Na Temat Przydatnych Ziół